최소 단어 이상 선택하여야 합니다.
최대 10 단어까지만 선택 가능합니다.
다음과 같은 기능을 한번의 로그인으로 사용 할 수 있습니다.
NTIS 바로가기KSBB Journal, v.31 no.4, 2016년, pp.270 - 276
임진혁 (인하대학교 공과대학 생물공학과) , 신수아 (인하대학교 공과대학 생물공학과) , 차현명 (인하대학교 공과대학 생물공학과) , 김동일 (인하대학교 공과대학 생물공학과)
In glycoprotein, Terminal sialic acid residues of N-linked glycan are imperative things because they prevent the recognition from asialoglycoprotein-receptor that affect the half-life of glycoproteins. So establishment of culture process for enhancing sialic acid is important to maximize sialic acid...
* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.
핵심어 | 질문 | 논문에서 추출한 답변 |
---|---|---|
Chinese hamster ovary (CHO) 세포가 널리 이용되는 이유? | Chinese hamster ovary (CHO) 세포는 다양한 장점을 가지는 세포주로 치료용 단백질을 생산하기 위해 널리 이용되고 있다. CHO 세포는 무혈청 배지에서 현탁식 배양이 가능하여 대량의 단백질 생산이 가능하고, 유전자 증폭 기술을 이용하여 높은 단백질 생산성을 가질 수 있다 [1]. 또한, post-translational modification 과정이 가능하여 인간과 유사한 글리칸(glycan)을 가진 당단백질을 생산할 수 있다. CHO 세포의 유전자 서열을 분석한 결과 glycosylation에 관여하는 유전자의 99% 이상이 인간과 유사하므로 CHO 세포에서 생산된 단백질을 치료제로 사용할 경우 기능이나 면역반응에 문제가 없다 [2]. | |
CHO 세포 특징은? | Chinese hamster ovary (CHO) 세포는 다양한 장점을 가지는 세포주로 치료용 단백질을 생산하기 위해 널리 이용되고 있다. CHO 세포는 무혈청 배지에서 현탁식 배양이 가능하여 대량의 단백질 생산이 가능하고, 유전자 증폭 기술을 이용하여 높은 단백질 생산성을 가질 수 있다 [1]. 또한, post-translational modification 과정이 가능하여 인간과 유사한 글리칸(glycan)을 가진 당단백질을 생산할 수 있다. | |
글리칸을 당단백질에 부착시키는 것이 중요한 이유는 무엇인가 | 당단백질의 글리칸 구조는 치료 효능과 조직 분포도, 체내 반감기 등에 큰 영향을 준다 [3]. 따라서, 유전자 조작이나 배양 환경 조절을 통하여 치료 목적에 맞게 최적화된 글리칸을 당단백질에 부착시키는 것이 중요하다. |
Jayapal, K. P., K. F. Wlaschin, W. -S. Hu, and M. G. S. Yap (2007) Recombinant protein therapeutics from CHO Cells - 20 years and counting. Chem. Eng. Prog. 103: 40-47.
Xu, X., H. Nagarajan, N. E. Lewis, S. Pan, Z. Cai, X. Liu, W. Chen, M. Xie, W. Wang, S. Hammond, M. R. Andersen, N. Neff, B. Passarelli, W. Koh, H. C. Fan, J. Wang, Y. Gui, K. H. Lee, M. J. Betenbaugh, S. R. Quake, I. Famili, B. O. Palsson, and J. Wang (2011) The genomic sequence of the Chinese hamster ovary (CHO)-K1 cell line. Nat. Biotechnol. 29: 735-741.
Lingg, N., P. Zhang, Z. Song, and M. Bardor (2012) The sweet tooth of biopharmaceuticals: Importance of recombinant protein glycosylation analysis. Biotechnol. J. 7: 1462-1472.
Kaisermayer, C., D. Reinhart, A. Gili, M. Chang, P. -M. Aberg, A. Castan, and R. Kunert (2016) Biphasic cultivation strategy to avoid Epo-Fc aggregation and optimize protein expression. J. Biotechnol. 227: 3-9.
Schmidberger, T., C. Posch, A. Sasse, C. Glch, and R. Huber (2015) Progress toward forecasting product quality and quantity of mammalian cell culture processes by performance-based modeling. Biotechnol. Prog. 31: 1119-1127.
Davies, S. L., C. S. Lovelady, R. K. Grainger, A. J. Racher, R. J. Young, and D. C. James (2013) Functional heterogeneity and heritability in CHO cell populations. Biotechnol. Bioeng. 110: 260-274.
Li, F., N. Vijayasankaran, A. Shen, R. Kiss, and A. Amanullah (2010) Cell culture processes for monoclonal antibody production. mAbs. 2: 466-479.
Costa, A. R., M. E. Rodrigues, M. Henriques, R. Oliveira, and J. Azeredo (2014) Glycosylation: Impact, control and improvement during therapeutic protein production. Crit. Rev. Biotechnol. 34: 281-299.
Long, D. L., D. H. Doherty, S. P. Eisenberg, D. J. Smith, M. S. Rosendahl, K. R. Christensen, D. P. Edwards, E. A. Chlipala, and G. N. Cox (2006) Design of homogeneous, monopegylated erythropoietin analogs with preserved in vitro bioactivity. Exp. Hematol. 34: 697-704.
Bork, K., W. Reutter, W. Weidemann, and R. Horstkorte (2007) Enhanced sialylation of EPO by overexpression of UDP-GlcNAc 2-epimerase/ManAc kinase containing a sialuria mutation in CHO cells. FEBS Lett. 581: 4195-4198.
Wong, N. S. C., M. G. S. Yap, and D. I. C. Wang (2006) Enhancing recombinant glycoprotein sialylation through CMP-sialic acid transporter over expression in Chinese hamster ovary cells. Biotechnol. Bioeng. 93: 1005-1016.
Zhang, X., S. H. L. Lok, and O. L. Kon (1998) Stable expression of human a-2,6-sialyltransferase in Chinese hamster ovary cells: Functional consequences for human erythropoietin expression and bioactivity. Biochim. Biophys. Acta Gen. Subj. 1425: 441-452.
Munzert, E., J. Mthing, H. Bntemeyer, and J. Lehmann (1996) Sialidase activity in culture fluid of Chinese hamster ovary cells during batch culture and its effect on recombinant human antithrombin III integrity. Biotechnol. Prog. 12: 559-563.
Chuan, K. H., S. F. Lim, L. Martin, C. Y. Yun, S. O. H. Loh, F. Lasne, and Z. Song (2006) Caspase activation, sialidase release and changes in sialylation pattern of recombinant human erythropoietin produced by CHO cells in batch and fed-batch cultures. Cytotechnology. 51: 67-79.
Gramer, M. J. and C. F. Goochee (1993) Glycosidase activities in Chinese hamster ovary cell lysate and cell culture supernatant. Biotechnol. Prog. 9: 366-373.
Ngantung, F. A., P. G. Miller, F. R. Brushett, G. L. Tang, and D. I. C. Wang (2006) RNA interference of sialidase improves glycoprotein sialic acid content consistency. Biotechnol. Bioeng. 95: 106-119.
Trummer, E., K. Fauland, S. Seidinger, K. Schriebl, C. Lattenmayer, R. Kunert, K. Vorauer-Uhl, R. Weik, N. Borth, H. Katinger, and D. Mller (2006) Process parameter shifting: Part I. Effect of DOT, pH, and temperature on the performance of Epo-Fc expressing CHO cells cultivated in controlled batch bioreactors. Biotechnol. Bioeng. 94: 1033-1044.
Yoon, S. K., S. L. Choi, J. Y. Song, and G. M. Lee (2005) Effect of culture pH on erythropoietin production by Chinese hamster ovary cells grown in suspension at 32.5 and $37.0^{\circ}C$ . Biotechnol. Bioeng. 89: 345-356.
*원문 PDF 파일 및 링크정보가 존재하지 않을 경우 KISTI DDS 시스템에서 제공하는 원문복사서비스를 사용할 수 있습니다.
출판사/학술단체 등이 한시적으로 특별한 프로모션 또는 일정기간 경과 후 접근을 허용하여, 출판사/학술단체 등의 사이트에서 이용 가능한 논문
※ AI-Helper는 부적절한 답변을 할 수 있습니다.