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α2,6-Sialyltransferase 과발현을 통한 인간형 시알산 부가 hCTLA4-Ig 생산 CHO 세포주 제작
Engineering Human-like Sialylation in CHO Cells Producing hCTLA4-Ig by Overexpressing α2,6-Sialyltransferase 원문보기

KSBB Journal, v.32 no.3, 2017년, pp.193 - 198  

임진혁 (인하대학교 공과대학 생물공학과) ,  차현명 (인하대학교 공과대학 생물공학과) ,  박혜진 (중앙대학교 약학대학 약학부) ,  김하형 (중앙대학교 약학대학 약학부) ,  김동일 (인하대학교 공과대학 생물공학과)

Abstract AI-Helper 아이콘AI-Helper

Sialylation is important in producing therapeutic proteins such as antibody, cytokine and fusion protein. Thus, enhancement of sialylation is usually performed in CHO cell cultures. ${\alpha}2,6$-Sialyltransferase (ST), which plays a key role in the attachment of ${\alpha}2,6-sialic$...

주제어

참고문헌 (18)

  1. Jayapal, K. P., K. F. Wlaschin, W. -S. Hu, and M. G. S. Yap (2007) Recombinant protein therapeutics from CHO Cells - 20 years and counting. Chem. Eng. Prog. 103: 40-47. 

  2. Mullard, A. (2017) 2016 FDA drug approvals. Nat. Rev. Drug Discov. 16: 73-76. 

  3. Bongers, J., J. Devincentis, J. Fu, P. Huang, D. H. Kirkley, K. Leister, P. Liu, R. Ludwig, K. Rumney, L. Tao, W. Wu, and R. J. Russell (2011) Characterization of glycosylation sites for a recombinant IgG1 monoclonal antibody and a CTLA4-Ig fusion protein by liquid chromatography-mass spectrometry peptide mapping. J. Chromatogr. A. 1218: 8140-8149. 

  4. Lalonde, M. E. and Y. Durocher (2017) Therapeutic glycoprotein production in mammalian cells. J. Biotechnol. 251: 128-140. 

  5. Xu, X., H. Nagarajan, N. E. Lewis, S. Pan, Z. Cai, X. Liu, W. Chen, M. Xie, W. Wang, S. Hammond, M. R. Andersen, N. Neff, B. Passarelli, W. Koh, H. C. Fan, J. Wang, Y. Gui, K. H. Lee, M. J. Betenbaugh, S. R. Quake, I. Famili, B. O. Palsson, and J. Wang (2011) The genomic sequence of the Chinese hamster ovary (CHO)-K1 cell line. Nat. Biotechnol. 29:735-741. 

  6. Bosques, C. J., B. E. Collins, J. W. Meador, H. Sarvaiya, J. L. Murphy, G. Dellorusso, D. A. Bulik, I. -S. Hsu, N. Washburn, S. F. Sipsey, J. R. Myette, R. Raman, Z. Shriver, R. Sasisekharan, and G. Venkataraman (2010) Chinese hamster ovary cells can produce galactose-a-1,3-galactose antigens on proteins. Nat. Biotechnol. 28: 1153-1156. 

  7. Lingg, N., P. Zhang, Z. Song, and M. Bardor (2012) The sweet tooth of biopharmaceuticals: Importance of recombinant protein glycosylation analysis. Biotechnol. J. 7: 1462-1472. 

  8. Ngantung, F. A., P. G. Miller, F. R. Brushett, G. L. Tang, and D. I. C. Wang (2006) RNA interference of sialidase improves glycoprotein sialic acid content consistency. Biotechnol. Bioeng. 95: 106-119. 

  9. Bork, K., W. Reutter, W. Weidemann, and R. Horstkorte (2007) Enhanced sialylation of EPO by overexpression of UDP-GlcNAc 2-epimerase/ManAc kinase containing a sialuria mutation in CHO cells. FEBS Lett. 581: 4195-4198. 

  10. Weiss, P. and G. Ashwell (1989) The asialoglycoprotein receptor: Properties and modulation by ligand. Prog. Clin. Biol. Res. 300: 169-184. 

  11. Wong, N. S. C., M. G. S. Yap, and D. I. C. Wang (2006) Enhancing recombinant glycoprotein sialylation through CMP-sialic acid transporter over expression in Chinese hamster ovary cells. Biotechnol. Bioeng. 93: 1005-1016. 

  12. Bragonzi, A., G. Distefano, L. D. Buckberry, G. Acerbis, C. Foglieni, D. Lamotte, G. Campi, A. Marc, M. R. Soria, N. Jenkins, and L. Monaco (2000) A new Chinese hamster ovary cell line expressing a2,6-sialyltransferase used as universal host for the production of human-like sialylated recombinant glycoproteins. Biochim. Biophys. Acta Gen. Subj. 1474: 273-282. 

  13. Raymond, C., A. Robotham, M. Spearman, M. Butler, J. Kelly, and Y. Durocher (2015) Production of a2,6-sialylated IgG1 in CHO cells. mAbs. 7: 571-583. 

  14. Lin, N., J. Mascarenhas, N. R. Sealover, H. J. George, J. Brooks, K. J. Kayser, B. Gau, I. Yasa, P. Azadi, and S. Archer-Hartmann (2015) Chinese hamster ovary (CHO) host cell engineering to increase sialylation of recombinant therapeutic proteins by modulating sialyltransferase expression. Biotechnol. Prog. 31: 334-346. 

  15. Jeong, Y. T., O. Choi, H. R. Lim, Y. D. Son, H. J. Kim, and J. H. Kim (2008), Enhanced sialylation of recombinant erythropoietin in CHO cells by human glycosyltransferase expression. J. Microbiol. Biotechnol. 18: 1945-1952. 

  16. Bongers, J., J. Devincentis, J. Fu, P. Huang, D. H. Kirkley, K. Leister, P. Liu, R. Ludwig, K. Rumney, L. Tao, W. Wu, and R. J. Russell (2011) Characterization of glycosylation sites for a recombinant IgG1 monoclonal antibody and a CTLA4-Ig fusion protein by liquid chromatography-mass spectrometry peptide mapping. J. Chromatogr. A. 1218: 8140-8149. 

  17. de Oliveira, B. K., D. Spencer, C. Barton, and N. Agarwal (2017) Site-specific monitoring of N-Glycosylation profiles of a CTLA4-Fc-fusion protein from the secretory pathway to the extracellular environment. Biotechnol. Bioeng. 114: 1550-1560. 

  18. Kildegaard, H. F., Y. Fan, J. W. Sen, B. Larsen, and M. R. Andersen (2016) Glycoprofiling effects of media additives on IgG produced by CHO cells in fed-batch bioreactors, Biotechnol. Bioeng. 113: 359-366. 

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