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산차에 의한 젖소 초유 중 면역관련 단백질의 변화
Effect of Parity on Immune-related Proteins Components in Bovine Colostrum 원문보기

Journal of milk science and biotechnology = 한국유가공학회지, v.34 no.3, 2016년, pp.193 - 198  

현연수 (한경대학교 동물생명환경과학과) ,  김완섭 (한경대학교 동물생명환경과학과)

초록
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본 연구는 젖소 초산우, 2산, 3산, 4산, 5산, 6산, 7산, 그리고 8산 초유의 분만 직후부터 5일간 전기영동을 통한 단백질 변화를 조사하였다. 분만 직후부터 5일간 전체적인 단백질 함량의 변화를 보면 초일 대부분의 단백질이 많이 함유되어 있다가 시간이 경과할수록 점점 감소하는 것을 보여주었다. 특히 면역과 감염예방에 관련되어 있는 면역 글로불린락토페린의 일일변화는 시간이 경과할수록 현저한 감소를 보여주었다. 면역글로불린은 분만 후 초일에 많은 함유량을 나타내고 있으나, 2일 후부터 현저히 감소하였으며, 이후 5일까지 감소하였다. 또한 락토페린도 분만 후, 초일에는 현저히 높은 함량을 나타내었다. 그러나 2일부터 면역글로불린과 같이 유의적으로 감소하는 것을 보여 주었다. 그 외, 혈액 내에서 여러 가지 기능을 하고 있는 것으로 알려져 있으나, 우유 속에서는 그 중요성이 낮은 것으로 보고된 혈청알부민은 분만 후 초일에는 함량이 높은 수준이었으나, 2일부터 함량이 급격히 감소되었다. 그 후, 3일부터 5일까지는 그 함량이 동일하게 유지되는 것을 보여주었다. 한편, 각 산차별 분만 후 일일 젖소 초유의 단백질 함량에 대하여 비교한 결과, 산차에 의한 단백질 함량의 차이는 나타나지 않았다.

Abstract AI-Helper 아이콘AI-Helper

This study examined changes in the components of dairy cow colostrum 1-5 days post delivery and between 1-5 days post-delivery, the contents of major proteins were largest on the first day, but declined gradually over time. Immunoglobulin, lactoferrin, bovine serum albumin, and lactoperoxidase exhib...

주제어

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문제 정의

  • 본 연구는 산차별 젖소의 분만 직후부터 5일까지의 초유성분에 대한 변화를 조사하였다. Table 1은 보고된 주요 우유단백질과 분자량을 나타내었다.
  • 여기에서 생산농가에 있어서 갓 태어난 송아지가 초유의 흡수에 의해 얻어진 수동면역에 관한 인자 중에서 특히 초유급여 시간을 조사하고, 이것과 혈청 γ-글로불린 농도, 혈청 및 초유의 IgG, IgM, IgA 농도 및 생후 1개월간의 설사발생율과의 관계에 대하여 연구를 하였다.
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질의응답

핵심어 질문 논문에서 추출한 답변
우유 단백질을 대별하는 카세인(casein)과 훼이단백질(whey protein)의 차이점은? 우유 단백질은 카세인(casein)과 훼이단백질(whey protein)로 대별된다. 카세인은 우유 단백질의 75∼85%를 차지하고, α-casein, β-casein 및 κ-casein으로 구성되어 있다. 한편, whey protein은 우유 단백질의 15∼25%를 차지하고, β-lactoglobulin, α-lactalbumin, bovine serum albumin, immunoglobulin, lactoferrin 등으로 구성되어 있다(Mohanty et al., 2016).
유를 분비하는 대표적인 반추동물은? 유(milk)를 분비하는 대표적인 반추동물은 젖소, 양, 그리고 산양이 있으며, 대부분 인간이 음용하고 있다. 특히 유아는 모유의 대용으로서 많이 이용되고 있으며, 식용뿐만 아니라 감염방어, 신경안정 및 정신발달에 매우 중요한 역할을 하고 있다(Mohanty et al.
초유의 영양학적 특징은? 초유는 농도가 짙으며, 점도가 높고 황색을 띄고 있다. 초유는 단백질, 탄수화물, 지방, 비타민 및 미네랄이 풍부한 영양소로 구성되어 있다(Elfstrand et al., 2002; Uruakpa et al.
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참고문헌 (47)

  1. Anema, S. G. 2009. The use of "lab-on-a-chip" microfluidic SDS electrophoresis technology for the separation and quantification of milk proteins. Inter. Dairy J. 19: 198-204. 

  2. Aoki, N., Furukawa, K., Iwatsuki, K., Noda, A., Sato, T., Nakamura, R. and Matsuda, T. 1995. A bovine IgG heavy chain contains N-acetylgalactosaminylated N-linked sugar chains. BBRC. 210:275-280. 

  3. Aparna, H. S. and Salimath, P. V. 1999. Acidic glycoproteins of buffalo colostrum and their influence on the growth of Bifidobacterium bifidus. Nutr. Res. 19:295-303. 

  4. Besser, T. E. and Gay, C. C. 1994. The importance of colostrum to the health of the neonatal calf. Vet. Clin. North Am. Food Anim. Pract. 10:107-117. 

  5. Brandon, M. R., Watson, D. L. and Lascelles, A. K. 1971. The mechanism of transfer of immunoglobulin into mammary secretion of cows. Aust. J. Exp. Biol. Med. Sci. 49:613-623. 

  6. Brew, K., Castellino, F. J., Vanaman, T. C. and Hill, R. L. 1970. The complete amino acid sequence of bovine ${\alpha}$ -lactalbumin. J. Biol. Chem. 10:4570-4582. 

  7. Butler, J. E. 1979. immunologic aspects of breast feeding, antiinfectious activity of breast milk. Semin. Perinatol. 3:255-270. 

  8. Butler, J. E. 1983. Bovine immunoglobulins: An augmented review. Vet. Immunol. Immunopathol. 4:43-152. 

  9. Dabur, R. S., Srivastava, D. N. and Kapoor, C. M. 1996. Effect of season, separation and heating temperatures on the residual thiocyanate levels in lactoperoxidase- preserved buffalo milk. J. Dairy Food Home Sci. 15:30-34. 

  10. de Wit, J. N. 1998. Nutritional and functional characteristics of whey proteins in food products. J. Dairy Sci. 81:597-602. 

  11. de Wit, J. N. and van Hooydonk, A. C. M. 1996. Structure, functions and applications of lactoperoxidase in natural antimicrobial systems. Netherlands Milk Dairy J. 50:227-244. 

  12. Donovan, S. M. and Odle, J. 1994. Growth factors in milk as midiators of infant development. Annu. Rev. of Nutr. 14:147-167. 

  13. Edwards, P. J. B. and Jameson, G. B. 2014. Structure and stability of whey proteins. In M. Boland, H. Singh, and A. K. Thomson (Eds.), Milk proteins: From expression to food (2nd ed.), (pp. 201-242), London, UK: Academic Press. 

  14. Eigel, W. N., Butler, J. E., Ernstrom, C. A., Farrell, H. M., Harwalkar, V. R., Jenness, R. and Whitney, R. McL. 1984. Nomenclature of proteins of cow's milk: Fifth revision. J. Dairy Sci 67:1599-1631. 

  15. Elfstrand, L., Lindmark-Mansson, H., Paulsson, M., Nyberg, L. and Akesson, B. 2002. Immunoglobulins, growth factors and growth hormone in bovine colostrum and the effects of processing. Inter. Dairy J. 12:879-887. 

  16. Erdei, J.. Forsgren, A. and Naidu, A. S. 1994. Lactoferrin binds to porins OmpF and OmpC in Escherichia coli. Infection and Immunity 62:1236-1240. 

  17. Eto, S., Nishida, K., Ohno, S., Nishino, A., Sao, A., Hoshi, Y., Mizufuji, Y., Kanai, T. and Ishikawa, H. 1982. Correlation among the first colostrum feeding time, serum immunoglobulin levels and occurrence of diarrhea in neonatalcalves. J. Jpn. Vet. Med. Assoc. 35:708-712. (in Japanese). 

  18. Farrell, H. M., Jimenez-Flores, R., Bleck, G. T., Brown, E. M., Butler, J. E., Creamer, L. K., Hicjs, C. L., Hollar, C. M., Ng-Kwai-Hang, K. F. and Swaisgood, H. E. 2004. Nomenclature of the proteins of cows' milk- sixth revision. J. Dairy Sci. 87:1641-1674. 

  19. Foley, J. A. and Otterby. D. E. 1978. Availability, storage, treatment, composition, and feeding value of surplus colostrum. A review. J. Dairy Sci. 61:1033-1060. 

  20. Korhonen, H., Syvaeoja, E. L., Ahola-Luttila, H., Sivela, S., Kopola, S. and Husu, J. 1995. Bactericidal effect of bovine normal and immune serum, colostrum and milk against Helicohacter pvlori. J. App. Bacteriol. 78:655-662. 

  21. Kume, S. and Tanabe, S. 1992. Variation of mineral content in colostrum of dairy cows during 5 days after parturition. Jpn. J. Zootech. Sci. 63:864-866. (in Japanese) 

  22. Kyuma, T., Tanaka, S., takahashi, M. and Yonai, M. 1986. Changes in immunoglobulin levels with age in serum and colostrum of beef heifers and cows. Jpn. J. Zootech. Sci. 57:561-567. (in Japanese) 

  23. Lammli, U. K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227:680-685. 

  24. Larson, L. L., Owen, F. G., Albright, J. L., Appleman, R. D., Lamb, R. C. and Muller, L. D. 1997. Guidelines toward more uniformity in measuring and reporting calf experimental data. J. Dairy Sci. 60:989-1003. 

  25. Logan, E. F. and Pearson, G. R. 1978. The distribution of immunoglobulins in the intestine of the neonatal calf. Ann. Rech. Vet. 9:319-326. 

  26. Lomba, F., Fumiere, I., Tshibanqu, M., Chauvaux, G. and Bienfet, V. 1978. Immunoglobulin transfer to calves and health problems in large bovine units. Ann. Rech. Vet. 9:353-360. 

  27. Madureira, A. R., Pereira, C. I., Gomes, A. M. P., Pintado, M E. and Malcata, F. X. 2007. Bovine whey proteinsoverview on their main biological properties. Food Res. Inter. 40:1197-1211. 

  28. Maki, Z., Horiuchi, A. and Kanamori, M. 1971. Zone electrophoresis of bovine colostrum protein. J. Jap. Soc. Food and Nutr. 24:452-456. (in Japanese) 

  29. Masson, P. L. and Heremans, J. F. 1971. Lactoferrin in Milk from different species. Comp. Biochem. Physiol. B. 39:119-129. 

  30. Mohanty, D. P., Mohapatra, S., Misra, S. and Sahu, P. S. 2016. Milk derived bioactive peptides and their impact on human health - A review. Saudi J. Biol. Sci. 23:577-583. 

  31. Naidu, A. S. and Arnold, R. R. 1994. Lactoferrin interaction with Salmonellae potentiates antibiotic susceptibility in vitro. Diagn. Microbiol. Infect. Dis. 20:69-75. 

  32. Pakkanen, R. and Aalto, J. 1997. Growth factors and antimicrobial factors of bovine colostrum. Inter. Dairy J. 7:285-297. 

  33. Parrish, D. B., Wise, G. H., Hughes, J. S. and Atkeson, F. W. 1950. Properties of the colostrum of the dairy cow. V. yield, specific gravity and concentrations of total solids and its various components of colostrum and early milk. J. Dairy Sci. 33:457-465. 

  34. Piot, M., Fauquant, J., Madec, M. N. and Maubois, J. L. 2004. Preparation of serocolostrum by membrane microfiltration. Lait 84:333-341. 

  35. Pouliot, Y. and Gauthier, S. F. 2006. Milk growth factors as health products: Some technological aspects. Inter. Dairy J. 16:1415-1420. 

  36. Reiter. B. 1978. Review of the progress of dairy science; Antimicrobial systems in milk. J. Dairy Res. 45:131-147. 

  37. Schams, D. 1994. Growth factors in milk. Endocr. Requl. 28:3-8. 

  38. Shimazaki, K. 2000. Lactoferrin: A marvelous protein in milk. Anim. Sci. J. 71:329-347. 

  39. Suzuki, T., Nonaka, M., Kiyosawa, I. and Ogasa, K. 1977. Lactoferrin contents in bovine colostrum and milk. J. Japan Soc. Nutr. Food Sci. 30:317-322. 

  40. Tacket, C. O., Binion, S. B., Bostwick, E., Losonsky, G., Roy, M. J. and Edelman, R. 1992. Efficacy of bovine immunoglobulin concentrate in preventing illness after Shigella flexneri challenge. Am. J. Trop. Med. Hyg. 47:276-283. 

  41. Thomas, E. L. 1981. Lactoperoxidase-catalysed oxidation of thiocyanate. The equilibrium between oxidised forms of thiocyanate. Biochem. 20:3273-3280. 

  42. Tsioulpas, A., Grandison, A. S. and Lewis M. J. 2007. Changes in physical properties of bovine milk from the colostrum period to early lactation. J. Dairy Sci. 90:5012-5017. 

  43. Uruakpa, F. O., Ismond, M. A. H. and Akobundu, E. N. T. 2002. Colostrum and its benefits: a review. Nutr. Res. 22:755-767. 

  44. Wallach, D. 1974. Placental structure and transmission of maternal immunity, Vet. Rec. 95:573-574. 

  45. Xu, L. B., Chen, L., Gao, W. and Du, K. H. 2006. Bovine immune colostrum against 17 strains of diarrhea bacteria and in vitro and in vivo effects of its specific IgG. Vaccine 24:2131-2140. 

  46. Zapico, P., Gaya, P., de Paz, M., Nunez, M. and Medina, M 1991. Influence of breed, animal anddays of laction on lactoperoxidase system components in goat milk. J. Dairy Sci. 74:783-787. 

  47. Zapico, P., Gaya, P., Nunez, M. and Medina, M 1995. Activity of goat's milk lactoperoxidase system on Pseudomonas fluorescens and Escherichia coli at refrigeration temperatures. J. Food Protec. 58:1136-1138. 

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