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Isolation of Pseudomonas granadensis B6 with (+)-γ-lactamase and whole cell resolution of racemic γ-lactam

Journal of molecular catalysis. B, Enzymatic, v.133 suppl.1, 2016년, pp.S114 - S118  

Wang, Jinchang (Institute of Microbiology, Jiangxi Academy of Sciences, Jiangxi Nanchang 330096 China) ,  Cheng, Dunfu (Yanbian University Medical College,Yanji Jilin, 133002, China,) ,  Wang, Jianjun (Institute of Microbiology, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China) ,  Jin, Liang (Institute of Microbiology, Jiangxi Academy of Sciences, Jiangxi Nanchang 330096 China)

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Abstract We have isolated a strain that can produce (+)-γ-lactamase to hydrolyze racemic (+/−)-γ-lactam from several soil samples using (+/−)-γ-lactam as the only carbon source. We have identified this strain to be Pseudomonas granadensis B6. We further optimized the e...

주제어

참고문헌 (18)

  1. Appl. Environ. Microbiol. Zhu 78 7492 2012 10.1128/AEM.01398-12 Discovery of a novel (+)-γ-lactamase from Bradyrhizobium japonicum USDA 6 by rational genome mining 

  2. Acta Microbiol. Sin. Li 46 571 2006 Study on the screening of lactamase and its fermentation conditions 

  3. Chin. Biotechnol. Chen 32 41 2012 Isolation and fermentation optimization of a (+)-γ-Lactamase- producing strain 

  4. Appl. Microbiol. Biotechnol. Wang 99 3069 2015 10.1007/s00253-014-6114-8 Characterization of a recombinant (+)-γ-lactamase from Microbacterium hydrocarbonoxydans which provides evidence that two enantiocomplementary γ-lactamases are in the strain 

  5. Tehhedmn: Asymndq Taylor 4 1117 1993 Development of the biocatalytic resolution of 2-azabicyclo[2,2,l]hept-5-en-3-one as an entry to single-Enantiomer carbocyclic nucleosides 

  6. J. Chem. Soc. Chem. Commun. Taylor 16 1120 1990 10.1039/C39900001120 Chemoenzymatic synthesis of (?)-Carbovir utilizing a whole cell catalysed resolution of 2-Azabicyclo[2.2. I] hept-5-en-3-one 

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  8. Appl. Biochem. Biotechnol. Qin 162 2345 2010 10.1007/s12010-010-9007-z Enantioselective resolution of γ-Lactam by a whole cell of Microbacterium hydrocarbonoxydans (L29-9) immobilized in polymer of PVA-Alginate-Boric acid 

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  10. Appl. Microbiol. Biotechnol. Wang 99 4691 2015 10.1007/s00253-014-6247-9 Immobilization on macroporous resin makes E. coli RutB a robust catalyst for production of (?) Vince lactam 

  11. Tetrahedron Toogood 60 711 2004 10.1016/j.tet.2003.11.064 The use of a thermostable signature amidase in the resolution of the bicyclic synthon (rac)-g-lactam 

  12. Appl. Biochem. Biotechnol. Qin 162 2345 2010 10.1007/s12010-010-9007-z Enantioselective resolution of γ-Lactam by a whole cell of microbacterium hydrocarbonoxydans (L29-9) immobilized in polymer of PVA-Alginate-Boric acid 

  13. Biotechnol. Lett. Yang 34 275 2012 10.1007/s10529-011-0758-6 Characterization of a recombinant (?)-γ(-lactamase from Microbacterium hydrocarbonoxydans 

  14. Ann. Microbiol. Wang 59 345 2009 10.1007/BF03178337 Purification and characterization of a novel (?) gamma-lactamase from Microbacterium hydrocarbonoxydans 

  15. Appl. Biochem. Biotechnol. Xue 176 1687 2015 10.1007/s12010-015-1670-7 Soluble expression of (+)-γ-Lactamase in bacillus subtilis for the enantioselective preparation of abacavir precursor 

  16. FEBS J. Cilia 272 4716 2005 10.1111/j.1742-4658.2005.04887.x The signature amidase from Sulfolobus solfataricus belongs to the CX 3C subgroup of enzymes cleaving both amides and nitriles 

  17. J. Mol. Biol. Line 338 519 2004 10.1016/j.jmb.2004.03.001 The crystal structure of a (?) (-Lactamase from an aureobacterium species reveals a tetrahedral intermediate in the active site 

  18. Org. Biomol. Chem. Torres 10 3388 2012 10.1039/c2ob06887g Promiscuous enantioselective (?)-γ-lactamase activity in the Pseudomonas fluorescens esterase I 

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