[논문]Acquisition of data at multiple gains within a single thermal melt experiment using the Rotor-Gene Q instrument

Gandham, Sai Hari A; Volk, David E; Gorenstein, David G

doi:10.1186/s40543-015-0046-5

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Acquisition of data at multiple gains within a single thermal melt experiment using the Rotor-Gene Q instrument 원문보기

Journal of analytical science and technology : JAST, v.6 no.1, 2015년, pp.2 -

Gandham, Sai Hari A , Volk, David E , Gorenstein, David G

Abstract ▼ AI-Helper

AbstractBackgroundRotor-Gene Q instrument was used to perform high-resolution protein thermal melt studies to characterize protein-small-molecule interaction. Fluorescent dye (1-anilino-8-naphthalenesulfonate (1,8-ANS)) is used as a reporter of protein unfolding to measure the protein melting temperature (Tm). Variations in the fluorescence yield upon titration of small molecules with the protein resulted in poor melting curves at low gain while a high gain setting caused signal saturation leading to data loss.FindingsAcquisition of data at multiple gains within a single experiment provided high-quality data for samples with both low and high fluorescence yields. The melting temperatures were measured for all the samples in one run, while avoiding loss of data due to signal saturation. This method was successfully used to measure the binding constant by titration of a small-molecule ligand with the target protein.ConclusionProtein thermal melt experiments using the Rotor-Gene Q instrument have been made feasible for samples that show variations in fluorescence yield. Furthermore, since protein melting is irreversible, using multiple gains in the same experiment prevented loss of sample and saved gain optimization time.

참고문헌 (6)

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Biochemistry D Matulis 44 5258 2005 10.1021/bi048135v Matulis D, Kranz JK, Salemme FR, Todd MJ (2005) Thermodynamic stability of carbonic anhydrase: measurements of binding affinity and stoichiometry using ThermoFluor. Biochemistry 44:5258-5266

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Anal Biochem MC Lo 332 1 153 2004 10.1016/j.ab.2004.04.031 Lo MC, Aulabaugh A, Jin G, Cowling R, Bard J, Malamas M, Ellestad G (2004) Evaluation of fluorescence-based thermal shift assays for hit identification in drug discovery. Anal Biochem 332(1):153-159

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Biophys J P Cimmperman 95 3222 2008 10.1529/biophysj.108.134973 Cimmperman P, Baranauskiene L, Jachimoviciute S, Jachno J, Torresan J, Michailoviene V, Matuliene J, Sereikaite J, Bumelis V, Matulis D (2008) A quantitative model of thermal stabilization and destabilization of proteins by ligands. Biophys J 95:3222-3231

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