[논문]Epigallocatechin gallate induces GLUT4 translocation in skeletal muscle through both PI3K- and AMPK-dependent pathways

Ueda-Wakagi, Manabu; Hayashibara, Kaori; Nagano, Tomoya; Ikeda, Masaki; Yuan, Sihao; Ueda, Shuji; Shirai, Yasuhito; Yoshida, Ken-ichi; Ashida, Hitoshi

doi:10.1039/c8fo00807h

Epigallocatechin gallate induces GLUT4 translocation in skeletal muscle through both PI3K- and AMPK-dependent pathways

Food & function, v.9 no.8, 2018년, pp.4223 - 4233

Ueda-Wakagi, Manabu (Department of Agrobioscience) , Hayashibara, Kaori (Department of Agrobioscience) , Nagano, Tomoya (Department of Agrobioscience) , Ikeda, Masaki (Department of Agrobioscience) , Yuan, Sihao (Department of Agrobioscience) , Ueda, Shuji (Department of Agrobioscience) , Shirai, Yasuhito (Department of Agrobioscience) , Yoshida, Ken-ichi (Department of Agrobioscience) , Ashida, Hitoshi (Department of Agrobioscience)

Abstract ▼ AI-Helper

Our previous report demonstrated that epigallocatechin gallate (EGCg) promotes translocation of glucose transporter 4 (GLUT4) in skeletal muscle. In this study, we investigated the molecular mechanism of GLUT4 translocation by EGCg at the physiological concentration range. In L6 cells, EGCg induced phosphorylation of phosphatidylinositide 3′-kinase (PI3K) and downstream protein kinase C (PKC) λ/ξ without affecting the phosphorylation of insulin receptor and Akt. EGCg-induced GLUT4 translocation was suppressed by RNA interference-mediated knockdown of PI3K and treatment with PKC inhibitor Go6983. Moreover, EGCg increased Rac1 activity and actin remodelling as downstream events of PKCλ/ξ. These results indicate that EGCg induced GLUT4 translocation through a PI3K-dependent pathway, but its mode of action differed from that of insulin. EGCg also induced GLUT4 translocation through a 5′-adenosine monophosphate-activated protein kinase (AMPK)-dependent pathway. 67 kDa laminin receptor, which is a target molecule of EGCg, was not involved in EGCg-induced glucose uptake in L6 cells. The oral administration of EGCg suppressed postprandial hyperglycaemia accompanied by GLUT4 translocation through both PI3K- and AMPK-dependent pathways, and promoted glycogen accumulation in skeletal muscle of ICR mice. EGCg promotes GLUT4 translocation through both PI3K- and AMPK-dependent pathways and glycogen accumulation in skeletal muscle.

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