[보고서]바이오나노 캡시드 대량생산 및 살조물질 탑재 기술 개발

김시욱

보고서 정보

주관연구기관

조선대학교
Chosun University

연구책임자

김시욱

참여연구자

조훈 , 진언선 , 엄치용 , 오정일 , 나동희 , 강범식 , 김평일 , 이현화 , 현재경 , 장광석 , 장은재 , 변대흥 , 김지혜 , 김명선 , 임은채 , 최강호 , 류재원 , 한귀환 , 김근호 , 서선일 , 김민정 , 김귀다 , 박미연 , 이유 , 김민주 , 맹서진 , 김다솜 , 조나래 , 오혜경 , 봉기문 , 김현석 , 김민식 , M.N.Kathiravan

보고서유형

2단계보고서

발행국가

대한민국

언어

한국어

발행년월

2014-02

과제시작연도

2013

주관부처

미래창조과학부
Ministry of Science, ICT and Future Planning

등록번호

TRKO201800003422

과제고유번호

1345203891

사업명

첨단융합기술개발

DB 구축일자

2018-04-21

키워드

유해조류.바이러스.캡시드 단백질.나노 바이오.탑재.생태계 안전성.harmful algae.virus.capsid protein.nanobio. embedding.ecological safety.

DOI

https://doi.org/10.23000/TRKO201800003422

표 먹이연쇄에 의한 유해조류 독소의 생물농축 사례
표 계절에 따라 우리나라 근해에 서식하는 적조생물
표 1995년 - 2005년 국내 적조 발생 현황 및 피해액
표 1995년-2002년 년도별 적조관련 국내 논문 현황.
표 1995년-2002년 년도별 적조관련 국제 학술 논문 현황.
표 해양조류를 감염시키는 바이러스의 종류
표 HcRNAV34 캡시드 유전자의 코돈 최적화
표 Construction of pTXB1-HcRNAV34.
표 배양 온도에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 IPTG 농도에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 대장균 내에서 발현된 재조합 HcRNAV34 캡시드 단백질의 정제
표 정제된 HcRNAV34 캡시드 단백질의 N-terminal amino acid sequencing
표 재조합 플라스미드 pHCE-HcRNAV34의 제작.
표 다양한 종류의 pHCE vector에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 배양 온도에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 배양 온도에 따른 E. coli BL21 pHCE-IA::HcRNAV34의 캡시드 단백질의 발현
표 다양한 종류의 대장균 host stran에서의 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 배양 시간에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현 양상 비교.
표 배양 배지 조성변화에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 배양 배지 조성변화에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 H . polyphoma에서 HcRNAV34 캡시드의 발현
표 Chitin column chromatography를 이용한 HcRNAV34 캡시드 단백질의 정제.
표 TEM analysis of reassociated HcRNAV34 VLPs visualized by negative staining (A) and Cryo-EM analysis from projection averages of negatively stained particles (B).
표 SDS-PAGE analysis of HcRNAV34 capsid protein labeled with FITC.
표 Host specific binding of HcRNAV34 VLPs labeled with FITC to its host, H. circularisquama HU9433-P and HA92-1, under the observation with optical and fluorescent microscopy.
표 Host specific binding of HcRNAV34 VLPs labeled with FITC to its non-host, H. akashiwo, C. marina and H. circularisquama HY9423, under the observation with optical and fluorescent microscopy.
표 Detection of TD49 encapsulated in reassociated VLPs and dissociated VLPs after reassociation process.
표 TD49 concentration encapsulated in reassociated and its concomitant dissociated VLPs
표 Host specific algicidal effect of HcRNAV34 VLPs encapsulated with TD49 on its host H. circularisquama HU9433-P (A) and its non-host HY9423 (B) at 20℃ for 2 hr and 3 hr.
표 HcRNAV109 캡시드 유전자의 코돈 최적화
표 HcRNAV109 DNA fragment.
표 HcRNAV109를 삽인한 다양한 종류의 재조합 플라스미드 모식도
표 온도 조건에 따른 대장균내 과 발현.
표 IPTG 농도에 따른 대장균내 과 발현.
표 대장균 균주들의 종류에 따른 발현.
표 대장균 성장에 따른 재조합 플라스미드 pHCE-IA::HcRNA109 VLP 활성.
표 시간에 따른 M9 최소배지에서 HcRNAV109 VLP 발현량 (5L fermenter).
표 Heterocapsa circularisquama RNA 바이러스의 모델(좌측)과 전자현미경 사 진(우측).
표 본 실험에 사용한 P . pastoris GS115와 KM71 숙주세포.
표 HcRNAV109 유전자의 원서열 (1열), 효모에서 변경된 서열 (2열)과 아미노산 서 열 (3열).
표 HcRNAV109 CP 유전자 (1.1 kb)의 클로닝과 발현
$순수하게 정제된 HcRNAV109 CP 단백질 (좌측, Lane 1, Soluble fractions of H109-24 after sonication 2, Purified HcRNAV Coat Protein; M, DokDo-MARKTM Broad-range.)과 자기 조립화된109 바이러스캡시드($ 표 순수하게 정제된 HcRNAV109 CP 단백질 (좌측, Lane 1, Soluble fractions of H109-24 after sonication 2, Purified HcRNAV Coat Protein; M, DokDo-MARKTM Broad-range.)과 자기 조립화된109 바이러스캡시드(
표 온도, 메탄올, 메탄올/글리세롤 농도의 변화에 따른 HcRNAV109 CP 생산량의 변 화.
표 2 L 발효기를 이용한 HcRNAV109 CP의 생산
표 메탄올의 농도 증가 전략 및 이에 따른 HcRNAV109 CP 발현량의 증가.
표 Pichia pastoris 세포를 이용한 HcRNAV109 CP 발효생산성 비교
표 효소를 이용한 바이러스 캡시드의 분리정제 전략.
표 바이러스 캡시드의 분리정제 단계별 순도와 수율
표 대장균내 과 발현된 재조합 HcRNAV34의 정제 (pTXB1::HcRNAV109).
표 대장균내 과 발현된 재조합 HcRNAV34의 정제 (pET30a::HcRNAV109 VLP).
표 대장균내 과 발현된 재조합 HcRNAV34의 정제 (pET30::HcRNAV109 VLP).
표 대장균 내에서 발현된 재조합 HcRNAV34의 TEM 촬영 사진
표 형광 물질 FITC가 표지된 HcRNAV109 VLP.
표 형광물질이 탑재된 캡시드 입자의 선택적 숙주 부착.
표 TD49가 탑재된 캡시드 입자의 선택적 숙주 살조능.
표 HaRNAV 게놈 모식도
표 HaRNAV vps 유전자의 코돈 최적화
표 재조합 플라스미드 모식도
표 대장균 내의 단백질 발현
표 DTT 처리로 인한 HaRNAV와 intein tag의 cleavage 확인
표 HaRNAV viral protein정제. 1: vp1, 2:vp2, 3:vp3
표 대장균 내의 단백질 발현 (VP1, VP2).
표 HaRNAV viral protein 정제 (VP1, VP2).
표 대장균 내의 단백질 발현 (VP3).
표 HaRNAV viral protein 정제 (VP3).
표 CsNIV ORF3를 증폭시키기 위해서 사용된 oligonucleotide primer
표 pHis::CsNIV의 제조.
표 pET29b(+)::CsNIV의 제조.
표 대장균에서 CsNIV capsid 단백질의 과발현.
표 High-speed centrifugation과 ultracentrifugation을 이용한 CsNIV capsid 단백 질의 자가조립(self-assembly) 여부의 조사.
표 Affinity chromatography를 이용한 His6-CsNIV와 CsNIV-His6의 정제.
표 정제된 CsNIV-His6의 TEM 사진. Bar 200 nm.
표 P ichia pastoris and its metabolic pathway simplified.
표 Recombinant protein production using P . pastoris expression system.
표 CCMV 캡시드 유전자 비교.
표 Purification of virus coat protein of CCMV.
표 Construction of pPICZA-CP. Lane 1-8, Plasmid results of E. coli transformant 9, pPICZA-CP plasmid; 10, double digestion result of pPICZA-CP with EcoR I and Not I; 11, single digestion result of pPICZA-CP with EcoR I; 12, Control of ddH2O; M2, Takara 1 kbp DNA Ladder Marker.
표 Transformation of P. pastoris.
표 SDS-PAGE results of recombinants.
표 CCMV캡시드 (CP)의 정제.
표 CCMV 캡시드의 TEM (좌측)과 단백질 탑재 (우측).
표 Recombinant HcRNAV34 capsid protein over-expression in E. coli BL21(DE3) at 30ℓ fermentor
표 Effect of agitation and aeration on the growth of recombinant HcRNAV34 capsid protein in E.coli BL21(DE3)
$Expression of soluble and insoluble fractions of HcRNAV34 capsid protein in E. coli BL21(DE3).$ 표 Expression of soluble and insoluble fractions of HcRNAV34 capsid protein in E. coli BL21(DE3).
표 HcRNAV 캡시드 유전자 발현을 위한 규조류 형질전환용 벡터 도식
표 HcRNAV109와 HcRNAV34의 캡시드 단백질 발현을 위한 선발된 Phaeodactylum tricornutum 형질전환체
표 HcRNAV34 및 HcRNAV109 PCR 결과
표 형질전환체 HcRNAV34 와 109의 semi-RT-PCR prodcut와 qRT-PCR 분석 결과
표 Immunoblot analysis를 통한 P. tricornutum HcRNAV34 형질전환체의 단백질 발현 확인.
표 C-terminal에 His tag이 붙어있는 codon optimized 된 HcRNAV109(a), 형질 전환 시 사용된 DNA fragment(b).
표 His tag Antibody를 이용한 캡시드 단백질 발현 확인
표 RT-PCR을 통해 확인한 HcRNAV109-His의 형질전환 확인(a), qRT-PCR을 통해 형질전환체에서 상대적 trasnscripts 발현 양 확인(b)
$단백질 발현이 예상되는 형질전환체의 total protein fraction과 soluble protein fraction의 Immunoblot anlaysis.$ 표 단백질 발현이 예상되는 형질전환체의 total protein fraction과 soluble protein fraction의 Immunoblot anlaysis.
표 gDNA 확인을 위한 PCR 결과
표 캡시드 단백질의 발현을 확인하는 Immunoblotting
표 Schematic diagram of the pCAMBIA1304 binary vector (A) and the recombinant vector of pCAMBIA1304 binary vector with HcRNAV34 VLP gene (B, C).
표 Nucleotide sequence of HcRNAV34 VLP gene clone.
표 Agarose gel electrophoresis of HcRNAV34 VLP gene into pCAMBIA1304 binary vector in E. coli
표 garose gel electrophoresis to confirm an insertion of HcRNAV34 VLP gene into pCAMBIA1304 binary vector in A. tumefaciens GV3101.
표 Plant regeneration via organogenesis from leaf explants inoculate with Agrobacterium carrying HcRNAV34 VLP gene in N. tabacum.
표 Agarose gel electrophoresis of HcRNAV34 VLP (A) and HcRNAV34 VLP::GFP (B) gene in transgenic tobacco plants.
표 RT-PCR analysis showing the expression of HcRNAV34 VLP genes in the selected transgenic tobacco.
표 Localization of HcRNAV34 VLP::GFP in a transgenic tobacco leaf.
표 Western blot analysis of HcRNAV34 VLP protein expression in transgenic tobacco.
표 Electron micrographs of the transgenic tobacco leaf which were reacted with HcRNAV34 VLP 38KDa polyclonal antibody.
표 Algicidal effect of H. circularisquama HU 9433-P against total protein of transgenic tobacco plant.
표 Micrographs of the algicidal process of H. circularisquama HU 9433-P treated total protein of transgenic tobacco (2.5 ㎍/㎖).
표 Micrographs of the algicidal process of H. circularisquama HA 92-1 treated total protein of transgenic tobacco (2.5 ㎍/㎖).
표 Micrographs of the algicidal process of H. circularisquama HU 9423 treated total protein of transgenic tobacco (2.5 ㎍/㎖).
표 Micrographs of the algicidal process of H. circularisquama HU 9436 treated total protein of transgenic tobacco (2.5 ㎍/㎖).
표 Micrographs of the algicidal process of C. vulgaris treated total protein of transgenic tobacco (2.5 ㎍/㎖).
표 Analysis of HcRNAV34 VLP::GFP expression and localization for H. circularisquama.
표 Light microscopic observation of H. circularisquama HU 9433-P, treated total protein of transgenic tobacco plant.
표 DNA가 CsNIV capsid protein 조립에 미치는 영향.
표 정제된 CsNIV-GFP 융합단백질의 분자량 측정과 oligomerization의 예측.
표 캡시드 단백질의 자가 조립 형태
표 캡시드 단백질의 아미노산 서열 비교.
표 캡시드 단백질의 표면 분석.
표 캡시드 단백질의 구조 분석.
표 캡시드 단백질의 아미노산 배열 분석.
표 캡시드단백질의 발현과 정제.
표 Chaperone을 이용한 캡시드단백질의 발현.
표 첨가제에 따른 캡시드단백질의 발현과 수용성.
표 GST fusion HcRNAV109의 발현과 정제.
표 캡시드 단백질 생산을 위한 interin-His tag 시스템.
표 정제된 capsid 단백질의 수용성.
표 N-말단 제거 캡시드 단백질의 생산.
표 캡시드 단백질의 아미노산 서열의 비교 및 이차 구조 예측.
표 돌연변이 캡시드 단백질의 수용성 발현.
표 Intein fusion 캡시드 단백질의 핵산결합성.
표 돌연변이 캡시드 단백질의 발현과 정제.
표 Trypsin으로 캡시드 단백질의 절단.
표 Trypsin으로 절단한 캡시드 단백질의 정제와 결정체 스크리닝.
표 HcRNAV 캡시드의 N-말단 C-말단 제거 단백질의 제작 I.
표 HcRNAV 캡시드의 N-말단 C-말단 제거 단백질의 제작 II.
표 CsNIV 단백질의 정제와 결정체 그리고 X-선 회절
표 표면 엔트로피 감소 돌여변이 단백질의 정제와 결정체
표 CsNIV 캡시드 단백질 결정체와 X-선 회절.
표 I3C를 함유한 CsNIV 캡시드 단백질 결정체와 X-선 회절.
표 PDZ fusion CsNIV 캡시드 단백질과 결정체 제조.
표 CsNIV 캡시드-PDZ fusion 단백질의 정제.
표 PAMAM 덴드리머를 이용한 난용성 TD화합물의 가용화 및 탑재.
표 TD49 control 샘플 (왼쪽)과 TD49와 PAMAM 덴드리머가 혼합된 용액 샘 플 (오른쪽)의 사진 관찰 결과.
표 TD49 에탄올 표준액 (A), TD49의 수용액 (B), TD49의 수용액에 PAMAM 덴드리머를 첨가한 샘플 (C)의 HPLC 크로마토그램.
표 PAMAM 덴드리머에 의한 TD49 화합물의 용해도 개선 결과.
표 PAMAM 덴드리머 크기에 따른 TD49 화합물의 봉입 효과.
표 PAMAM 덴드리머 크기별 TD49 화합물의 봉입에 요구되는 몰농도(A), PAMAM 덴드리머 농도에 따른 TD49 화합물의 봉입률(B).
표 PAMAM G4의 유해조류에 대한 선택적 살조효과 (IC50: μM)
표 유해조류 4종에 PAMAM G4와 FITC-PAMAM G4 처리 후 광학현미경과 형광현미경 관찰 사진.
표 비유해조류 4종에 PAMAM G4와 FITC-PAMAM G4 처리 후 광학현미경과 형광현미경 관찰 사진.
표 PAMAM 덴드리머와 poly-L-lysine (PLL)의 살조효과 비교 (IC : μM)50
표 PAMAM 덴드리머 G0, G1, G2, G3, G4, G5의 TD49 살조화합물 봉입률.
표 PAMAM 덴드리머와 poly-L-lysine (PLL)의 살조효과 비교 (IC : μM)50
표 NH4HCO3의 사용 양에 따른 마이크로 입자의 표면 구조 변화.
표 키토산 코팅 마이크로 입자의 크기 분포.
표 마이크로입자 표면 키토산 함량과 TD49 화합물 봉입률
표 키토산 코팅 마이크로 입자의 3.5% NaCl 용액 (1% Tween 80 함유)에서의 약물방출 패턴.
표 HcRNAV34 재조합 캡시드 단백질의 발현 및 정제
표 재조합 HcRNAV34 캡시드 단백질의 TEM 사진.
표 HcRNAV VLP의 숙주 특이성을 조사하기 위해 사용된 H . circularisquama 종
표 FITC 탑재된 HcRNAV34 VLP의 숙주 특이적 결합.
표 FITC 탑재된 HcRNAV109 VLP의 숙주 특이적 결합.
표 살조물질 TD49가 탑재된 HcRNAV34 VLP의 숙주 특이성 및 살조 효능.
표 (a) Heterocapsa circularisquama의 세포 생물량에 따른 성장 곡선 과 (b) 성 장 속도 그래프.
표 IC50 (µM) of H.circularisquama treated with purified HcRNAV34 VLPs
표 Algicidal activity of purified HcRNAV34 VLPs. Purified HcRNAV34 VLPs 처리 한 후 24hr, 48hr, 72hr 후의 살조효과.
표 Host specific algicidal activity of packaging HcRNAV34 VLPs
표 Algicidal activity of packaging HcRNAV34 VLPs.
표 H. circularisquama treated with TD49 encapsulated in HcRNAV34 VLPs and TD49 dissolved in reassociation buffer
표 Algicidal activity of TD49-encapsidated HcRNAV34 VLPs & TD49-dissolved in Reassociation buffer.
표 Total IC₅₀ values of PAMAM dendrimer series
표 Algicidal activity of TD49-dissolved in PAMAMG2-encapsidated HcRNAV34 VLPs
표 탑재된 살조물질에 따른 target host 살조활성
표 HcRNAV34 VLPs를 이용한 살조 유도체의 세포 성장 감소율 비교.
표 TD49-encapsidated HcRNAV34 VLPs를 HU9433-P에 0.1, 1, 2, 5 μM의 농 도로 처리한 후 3hr, 6hr, 12hr. 24hr 후의 살조 효과.
표 광학현미경으로 살조효과를 관찰한 TD49-encapsidated HcRNAV34 VLPs 처리농도 5μM에서의 24hr 동안의 세포성장감소율(%) 추정 SigmaPlot10.0 (Systat software,Inc.).
표 TD-encapsidated HcRNAV34 VLPs를 target host HU9433-P와 non-target hotst인 HY9423에 5 μM 처리 한 0hr, 6hr,7hr 후의 세포의 형태적 변화.
표 Encapsidating HcRNAV34 VLPS가 제거된 free-FITC물질을 처리한 세포와 FITC-encapsidated HcRNAV34 VLPs를 처리한 세포 (A)의 모습을 형광현 미경(Olympus BX50) 1000배율로 관찰한 결과.
표 Encapsidating HcRNAV34 VLPS가 제거된 free-FITC물질을 처리한 세포 (A)와 FITC-encapsidated HcRNAV34 VLPs를 처리한 세포(B)의 비교
표 CsNIV-GFP 융합단백질의 숙주 조류인 C. salsugineum에의 선택적 결합.
표 pH 8과 pH 6 조건에서의 CsNIV 캡시드 단백질의 TEM 사진
표 pH 8과 pH 6 조건에서의 CsNIV 캡시드 단백질의 gel filtration profile.
표 형광 dye를 이용한 펩타이드의 탑재 증명 이론
표 rhodamine이 부착된 HPA3NT3 항적조 펩타이드의 캡시드 탑재후 구형 캡시드 해체
표 펩타이드에 나노gold를 부착하여 캡시드에 탑재하여 전자 현미경을 이용한 증명이론
표 캡시드 protein의 assembly를 전자현미경으로 확인
표 Gold-free 펩타이드와 gold-conjugated 펩타이드를 각각 캡시드에 탑재한 후 현미경 사진
표 gold-conjugated 펩타이드를 캡시드에 탑재하고 해체한 현미경 사진.
표 대장균에서 과발현시켜 정제된 His6-tagged CsNIV capsid protein의 TEM 사진.
표 M urea로 변성시킨 CsNIV capsid protein의 순차적 투석법에서의 재조립 조건 확립.
표 8 M urea로 변성시킨 CsNIV capsid protein의 gel filtration을 이용한 urea 제거를 통한 재조립 조건 확립.
$VLP형성 과정을 거친 HcRNAV34 캡시드 단백질의 Size Exclusion Chromatography 결과와 4부분의 fraction.$ 표 VLP형성 과정을 거친 HcRNAV34 캡시드 단백질의 Size Exclusion Chromatography 결과와 4부분의 fraction.
$Size Exclusion Chromatography한 후 4부분 fraction의 TEM 결과.$ 표 Size Exclusion Chromatography한 후 4부분 fraction의 TEM 결과.
표 네거티브 염색된 HcRNAV34 VLP의 이미지
표 HcRNVA34 VLP(좌)와 자연적인 HcRNAV109 캡시드(우) 사이즈 비교
표 Fusion된 VLP 입자들(좌) 및 불완전한 조립상태의 입자들(우)
표 단백질 복합체의 TEM 단입자분석법을 통한 구조분석 모식도
표 Grafix 기법의 원리 및 실험방법의 모식도
표 Grafix 기법을 통한 homogeneous한 HcRNAV34 VLP의 분리·정제
표 Grafix를 통해 정제된 VLP의 TEM 이미지 (좌) 및 평균화된 입자의 이미지 (우)
표 각 대칭축에서 보는 HcRNAV34 캡시드의 3차원 모델
표 HcRNAV109 캡시드의 T=3 icosahdral 입자의 3차원 모델 (좌) 및 HcRNAV34 캡시드의 T=1 icosahedral 입자의 3차원 모델 (우)
표 TD49 구조
표 IC₅₀ values of thiazolidinedione 49
표 IC₅₀ values of thiazolidinedione 49
표 TD 구조적 상관관계
표 광학현미경을 이용한 TD 49 1μM 처리 후 Chattonella marina의 형태관찰
표 광학현미경을 이용한 TD 49 1μM 처리 후 Cochlodinium polykrikoides의 형태관찰
표 광학현미경을 이용한 TD 49 1μM 처리 후 Heterosigma akashiwo의 형태관찰
표 TD49, DCMU 5 μM 처리 후 산소발생량 측정을 통한 광합성률 측정
표 TD49, DCMU 5 μM 처리 후 광계(PS)Ⅱ 효율 측정을 통한 광합성률 측정
표 TD49 처리 후의 genomic DNA.
표 TD49 처리 후의 Total RNA.
표 TD49의 온도에 따른 활성도
표 TD49의 시간에 따른 활성도
표 TD 유도체의 기본 골격
표 Total IC₅₀ values of thiazolidinediones
표 Total IC₅₀ values of TD series
표 NQ 유도체의 기본구조
표 Total IC₅₀ values of naphtoquinone
표 PAMAM dendrimer의 Gerneration.
표 Total IC₅₀ values of TD49-PAMAM Series
표 Total IC₅₀ values of G4 series
표 Total IC₅₀ values of PAMAM dendrimer series
표 광학현미경을 이용한 TD118 2 μM 처리 후 Chattonella marina의 형태관찰
표 광학현미경을 이용한 TD118 2 μM 처리 후 Cochlodinium polykrikoides의 형태관찰
표 광학현미경을 이용한 TD 118 2μM 처리 후 Heterosigma akashiwo의 형태관찰
표 TD118 처리 후 산소발생량 측정을 통한 광합성률 측정
표 TD118 처리 후 광계(PS)Ⅱ 효율 측정을 통한 광합성률 측정
표 무해조류에서의 TD118 2 μM 처리 후 광계(PS)Ⅱ 효율 측정을 통한 광합성률 측정
표 NQ 2-6 처리후의 genomic DNA. (a) control, (b)~(f) compound 처리
표 단백질의 이차원 전기영동 패턴. 단백질 loading 양 : 150 ㎍, coomassie stain
표 TD49 처리에 의한 단백질 발현 수준의 변화
표 Protein identification (단백질 동정)
표 TD49에 대한 저항성 돌연변이체의 생존율 조사
표 TD49에 대한 저항성 돌연변이체. a와 b는 negative control, c와 d는 TD49 처리구.
표 Yeast 살조능 효과
표 시간에 따른 안정성 효과
표 고체배지 발명 특허 출원번호 통지서
표 고체 배양된 Alexandrium tamarense
표 도말 형태에 따른 Alexandrium tamarense
표 기능화된 금나노입자-shRNA에 의한 종양 생장의 억.
표 기능화된 금입자-안티센스 DNA 올리고에 의한 Chlamydomonas reinhardtii 와 Dunaliella salina 조류의 FeSOD 유전자의 발현 억제
표 TD49에 의한 H.circularisquama HA92-1, HU9433-P, HY9423에 대한 살조효과.
표 RNA를 추출하기 위한 세포 전처리 과정의 모식도.
표 Total RNA purified from HU9433.
표 H. circularisquama에 TD49를 각각 0.9μM, 1.2μM로 처리하고 3시간 마다 세포의 수를 계수한 그래프
표 TD49 1.2μM를 H. circularisquama에 처리하고 3시간마다의 실험군에서 total RNA를 추출하여 Formaldehyde Agarose gel로 확인함.
표 H. circularisquama gene for large subunit ribosomal RNA, partial sequence로 TD49를 시간대별로 처리한 실험군의 RT-PCR 결과
표 H. circularisquama에 TD49 0.9μM를 12 h 동안 처리한 실험군과 대조군의 총 RNA의 Quality Control 결과
표 대조군과 TD49를 처리한 실험군에 대해 Illumina로 RNA-seq을 수행한 각각의 통계적 결과
표 실험군과 대조군의 FPKM값이 0이 나온 contig의 수와 분포
표 226. GO 분석에 대한 결과와 분포도
표 GO분석에서 (a) Biological process, (b) Cellular component, (c) Molecular function 대한 하위 항목.
표 TD49를 처리하지 않은 대조군에 대한 실험군의 전사체 발현 차이(fold change)가 (a)2배, (b)4배 이상 나는 transcript 수 비교
표 지방산 합성 pathway.
표 중성지방 Triacylglycerols (TAG)의 합성 pathway.
표 Glycolysis pathway.
표 Glyconogenesis pathway.
표 Starch synthesis.
표 TCA cycle.
표 TCA cycle과 관련된 유전자 중 2배 이상의 발현차이를 보이는 단백질에 대한 정보
표 Antioxidant-related genes 항목
표 유전자 중 2배 이상의 발현차이를 보이는 단백질에 대한 정보
표 Cell wall-associated hydrolase 유전자와 lysophospholipase에 대한 qRT-PCR 결과.

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바이오나노 캡시드 대량생산 및 살조물질 탑재 기술 개발
Mass Production of Bio-nano Capsid and Development of Embedding Technology of Algicides to Capsid 원문보기

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