[보고서]유해조류 제어를 위한 바이오나노 캡시드 제조 및 탑재 융합기술개발

김시욱

보고서 정보

주관연구기관

조선대학교
Chosun University

연구책임자

김시욱

참여연구자

조훈 , 진언선 , 엄치용 , 오정일 , 나동희 , 강범식 , 백승호 , 김영옥 , 김평일 , 이현화 , 현재경 , 장광석 , 장민철 , 손문호 , 주혜미 , 배시우 , 장은재 , 변대흥 , 김지혜 , 김명선 , 임은채 , 최강호 , 류재원 , 한귀환 , 김근호 , 서선일 , 김민정 , 김귀다 , 박미연 , 이유 , 김민주 , 맹서진 , 김다솜 , 조나래 , 오혜경 , 봉기문 , 김현석 , 김민식 , M.N.Kathiravan

보고서유형

2단계보고서

발행국가

대한민국

언어

한국어

발행년월

2014-02

과제시작연도

2010

주관부처

미래창조과학부
Ministry of Science, ICT and Future Planning

등록번호

TRKO201800003443

과제고유번호

1345135444

사업명

미래유망융합기술파이오니어사업

DB 구축일자

2018-04-21

키워드

유해조류.바이러스.캡시드 단백질.나노 바이오.탑재.생태계 안전성.harmful algae.virus.capsid protein.nanobio. embedding.ecological safety.

DOI

https://doi.org/10.23000/TRKO201800003443

표 먹이연쇄에 의한 유해조류 독소의 생물농축 사례
표 계절에 따라 우리나라 근해에 서식하는 적조생물
표 미국 및 전 세계의 적조 증가 추이.
표 1995년 - 2005년 국내 적조 발생 현황 및 피해액
표 국내와 일본의 양식생물 피해액
표 적조 관련 음식점 피해액
표 적조 방제 관련 비용
표 1995년-2002년 년도별 적조관련 국제 학술 논문 현황.
표 해양조류를 감염시키는 바이러스의 종류
표 미국 EPA의 메소코즘을 적용한 생태계 위해성 평가를 위한 과정
표 국내외 연구자 현황
표 HcRNAV34 캡시드 유전자의 코돈 최적화
표 Construction of pTXB1-HcRNAV34
표 배양 온도에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 IPTG 농도에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 대장균 내에서 발현된 재조합 HcRNAV34 캡시드 단백질의 정제
표 정제된 HcRNAV34 캡시드 단백질의 N-terminal amino acid sequencing
표 재조합 플라스미드 pHCE-HcRNAV34의 제작.
표 다양한 종류의 pHCE vector에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 배양 온도에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 배양 온도에 따른 E. coli BL21 pHCE-IA::HcRNAV34의 캡시드 단백질의 발현
표 다양한 종류의 대장균 host stran에서의 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 배양 시간에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현 양상 비교.
표 배양 배지 조성변화에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 배양 배지 조성변화에 따른 HcRNAV34 캡시드 단백질의 발현.
표 H . polyphoma에서 HcRNAV34 캡시드의 발현
표 Chitin column chromatography를 이용한 HcRNAV34 캡시드 단백질의 정제.
표 TEM analysis of reassociated HcRNAV34 VLPs visualized by negative staining (A) and Cryo-EM analysis from projection averages of negatively stained particles (B).
표 SDS-PAGE analysis of HcRNAV34 capsid protein labeled with FITC.
표 Host specific binding of HcRNAV34 VLPs labeled with FITC to its host, H. circularisquama HU9433-P and HA92-1, under the observation with optical and fluorescent microscopy
표 Host specific binding of HcRNAV34 VLPs labeled with FITC to its non-host, H. akashiwo, C. marina and H. circularisquama HY9423, under the observation with optical and fluorescent microscopy
표 Detection of TD49 encapsulated in reassociated VLPs and dissociated VLPs after reassociation process
표 TD49 concentration encapsulated in reassociated and its concomitant dissociated VLPs
표 Host specific algicidal effect of HcRNAV34 VLPs encapsulated with TD49 on its host H. circularisquama HU9433-P (A) and its non-host HY9423 (B) at 20℃ for 2 hr and 3 hr.
표 HcRNAV109 캡시드 유전자의 코돈 최적화
표 HcRNAV109 DNA fragment.
표 HcRNAV109를 삽인한 다양한 종류의 재조합 플라스미드 모식도
표 온도 조건에 따른 대장균내 과 발현.
표 IPTG 농도에 따른 대장균내 과 발현.
표 대장균 균주들의 종류에 따른 발현.
표 대장균 성장에 따른 재조합 플라스미드 pHCE-IA::HcRNA109 VLP 활성.
표 시간에 따른 M9 최소배지에서 HcRNAV109 VLP 발현량 (5L fermenter).
표 Heterocapsa circularisquama RNA 바이러스의 모델(좌측)과 전자현미경 사진(우측).
표 본 실험에 사용한 P . pastoris GS115와 KM71 숙주세포.
표 HcRNAV109 유전자의 원서열 (1열), 효모에서 변경된 서열 (2열)과 아미노산 서열 (3열).
표 HcRNAV109 CP 유전자 (1.1 kb)의 클로닝과 발현
$순수하게정제된 HcRNAV109 CP 단백질 (좌측, Lane 1, Soluble fractions of H109-24 after sonication 2, Purified HcRNAV Coat Protein; M, DokDo-MARKTM Broad-range.)과 자기 조립화된109 바이러스캡시드(바크기100 nm).$ 표 순수하게정제된 HcRNAV109 CP 단백질 (좌측, Lane 1, Soluble fractions of H109-24 after sonication 2, Purified HcRNAV Coat Protein; M, DokDo-MARKTM Broad-range.)과 자기 조립화된109 바이러스캡시드(바크기100 nm).
표 온도, 메탄올, 메탄올/글리세롤 농도의 변화에 따른 HcRNAV109 CP 생산량의 변화.
표 2 L 발효기를 이용한 HcRNAV109 CP의 생산 (좌측부터 배양시작 후 24, 40, 52, 76, 100 시간).
표 메탄올의 농도 증가 전략 및 이에 따른 HcRNAV109 CP 발현량의 증가.
표 Pichia pastoris 세포를 이용한 HcRNAV109 CP 발효생산성 비교
표 효소를 이용한 바이러스 캡시드의 분리정제 전략.
표 바이러스 캡시드의 분리정제 단계별 순도와 수율
표 대장균내 과 발현된 재조합 HcRNAV34의 정제 (pTXB1::HcRNAV109).
표 대장균내 과 발현된 재조합 HcRNAV34의 정제 (pET30a::HcRNAV109 VLP).
표 대장균내 과 발현된 재조합 HcRNAV34의 정제 (pET30::HcRNAV109 VLP).
표 대장균 내에서 발현된 재조합 HcRNAV34의 TEM 촬영 사진
표 형광 물질 FITC가 표지된 HcRNAV109 VLP.
표 형광물질이 탑재된 캡시드 입자의 선택적 숙주 부착.
표 TD49가 탑재된 캡시드 입자의 선택적 숙주 살조능.
표 HaRNAV 게놈 모식도
표 HaRNAV vps 유전자의 코돈 최적화
표 재조합 플라스미드 모식도
표 대장균 내의 단백질 발현
표 DTT 처리로 인한 HaRNAV와 intein tag의 cleavage 확인
표 HaRNAV viral protein정제.
표 대장균 내의 단백질 발현 (VP1, VP2).
표 HaRNAV viral protein 정제 (VP1, VP2).
표 대장균 내의 단백질 발현 (VP3).
표 HaRNAV viral protein 정제 (VP3).
표 CsNIV ORF3를 증폭시키기 위해서 사용된 oligonucleotide primer
표 pHis::CsNIV의 제조.
표 pET29b(+)::CsNIV의 제조.
표 대장균에서 CsNIV capsid 단백질의 과발현.
표 High-speed centrifugation과 ultracentrifugation을 이용한 CsNIV capsid 단백질의 자가조립(self-assembly) 여부의 조사
표 Affinity chromatography를 이용한 His -CsNIV와 CsNIV-His 의 정제.
표 정제된 CsNIV-His 의 TEM 사진.
표 P ichia pastoris and its metabolic pathway simplified.
표 Recombinant protein production using P . pastoris expression system.
표 CCMV 캡시드 유전자 비교.
표 Purification of virus coat protein of CCMV.
표 Construction of pPICZA-CP.
표 Transformation of P . pastoris.
표 SDS-PAGE results of recombinants.
표 CCMV캡시드 (CP)의 정제.
표 CCMV 캡시드의 TEM (좌측)과 단백질 탑재 (우측).
표 Recombinant HcRNAV34 capsid protein over-expression in E. coli BL21(DE3) at 30ℓ fermentor
표 Effect of agitation and aeration on the growth of recombinant HcRNAV34 capsid protein in E.coli BL21(DE3)
$Expression of soluble and insoluble fractions of HcRNAV34 capsid protein in E. coli BL21(DE3).$ 표 Expression of soluble and insoluble fractions of HcRNAV34 capsid protein in E. coli BL21(DE3).
표 HcRNAV 캡시드 유전자 발현을 위한 규조류 형질전환용 벡터 도식
표 HcRNAV109와 HcRNAV34의 캡시드 단백질 발현을 위한 선발된 Phaeodactylum tricornutum 형질전환체
표 HcRNAV34 및 HcRNAV109 PCR 결과
표 형질전환체 HcRNAV34 와 109의 semi-RT-PCR prodcut와 qRT-PCR 분석 결과
표 Immunoblot analysis를 통한 P . tricornutum HcRNAV34 형질전환체의 단백질 발현 확인.
표 C-terminal에 His tag이 붙어있는 codon optimized 된 HcRNAV109(a), 형질 전환 시 사용된 DNA fragment(b).
표 His tag Antibody를 이용한 캡시드 단백질 발현 확인 (CA, positive control로 사용한 His tag이 붙어있는 재조합 Carbonic Anhydrase 단백질)
표 RT-PCR을 통해 확인한 HcRNAV109-His의 형질전환 확인(a), qRT-PCR을 통해 형질전환체에서 상대적 trasnscripts 발현 양 확인(b) (C, Control).
$단백질 발현이 예상되는 형질전환체의 total protein fraction과 soluble protein fraction의 Immunoblot anlaysis.$ 표 단백질 발현이 예상되는 형질전환체의 total protein fraction과 soluble protein fraction의 Immunoblot anlaysis.
표 gDNA 확인을 위한 PCR 결과
표 캡시드 단백질의 발현을 확인하는 Immunoblotting
표 Schematic diagram of the pCAMBIA1304 binary vector (A) and the recombinant vector of pCAMBIA1304 binary vector with HcRNAV34 VLP gene (B, C).
표 Nucleotide sequence of HcRNAV34 VLP gene clone.
표 Agarose gel electrophoresis of HcRNAV34 VLP gene into pCAMBIA1304 binary vector in E. coli
표 Agarose gel electrophoresis to confirm an insertion of HcRNAV34 VLP gene into pCAMBIA1304 binary vector in A
표 Plant regeneration via organogenesis from leaf explants inoculate with Agrobacterium carrying HcRNAV34 VLP gene in N.
표 Agarose gel electrophoresis of HcRNAV34 VLP (A) and HcRNAV34 VLP::GFP (B) gene in transgenic tobacco plants.
표 RT-PCR analysis showing the expression of HcRNAV34 VLP genes in the selected transgenic tobacco
표 Localization of HcRNAV34 VLP::GFP in a transgenic tobacco leaf.
표 Western blot analysis of HcRNAV34 VLP protein expression in transgenic tobacco
표 Electron micrographs of the transgenic tobacco leaf which were reacted with HcRNAV34 VLP 38KDa polyclonal antibody
표 Algicidal effect of H . circularisquama HU 9433-P against total protein of transgenic tobacco plant
표 Micrographs of the algicidal process of H . circularisquama HU 9433-P treated total protein of transgenic tobacco (2.5 ㎍/㎖).
표 Micrographs of the algicidal process of H . circularisquama HA 92-1 treated total protein of transgenic tobacco (2.5 ㎍/㎖).
표 Micrographs of the algicidal process of H . circularisquama HU 9423 treated total protein of transgenic tobacco (2.5 ㎍/㎖).
표 Micrographs of the algicidal process of H . circularisquama HU 9436 treated total protein of transgenic tobacco (2.5 ㎍/㎖).
표 Micrographs of the algicidal process of C. vulgaris treated total protein of transgenic tobacco (2.5 ㎍/㎖).
표 Analysis of HcRNAV34 VLP::GFP expression and localization for H . circularisquama. Control, control group
표 Light microscopic observation of H . circularisquama HU 9433-P, treated total protein of transgenic tobacco plant
표 DNA가 CsNIV capsid protein 조립에 미치는 영향.
표 정제된 CsNIV-GFP 융합단백질의 분자량 측정과 oligomerization의 예측.
표 캡시드 단백질의 자가 조립 형태 (A) HcRNAV의 전자현미경사진 (B) T=3 virus의 캡시드 단백질 배열 (C) Black Beetle Virus 캡시드 단백질 trimer 의 결합형태
표 캡시드 단백질의 아미노산 서열 비교.
표 캡시드 단백질의 표면 분석.
표 캡시드 단백질의 구조 분석.
표 캡시드 단백질의 아미노산 배열 분석.
표 캡시드단백질의 발현과 정제.
표 Chaperone을 이용한 캡시드단백질의 발현.
표 첨가제에 따른 캡시드단백질의 발현과 수용성.
표 GST fusion HcRNAV109의 발현과 정제.
표 캡시드 단백질 생산을 위한 interin-His tag 시스템.
표 정제된 capsid 단백질의 수용성.
표 N-말단 제거 캡시드 단백질의 생산.
표 캡시드 단백질의 아미노산 서열의 비교 및 이차 구조 예측.
표 돌연변이 캡시드 단백질의 수용성 발현.
표 Intein fusion 캡시드 단백질의 핵산결합성.
표 돌연변이 캡시드 단백질의 발현과 정제.
표 Trypsin으로 캡시드 단백질의 절단.
표 Trypsin으로 절단한 캡시드 단백질의 정제와 결정체 스크리닝.
표 HcRNAV 캡시드의 N-말단 C-말단 제거 단백질의 제작 I.
표 HcRNAV 캡시드의 N-말단 C-말단 제거 단백질의 제작 II.
표 CsNIV 단백질의 정제와 결정체 그리고 X-선 회절
표 표면 엔트로피 감소 돌여변이 단백질의 정제와 결정체
표 CsNIV 캡시드 단백질 결정체와 X-선 회절.
표 I3C를 함유한 CsNIV 캡시드 단백질 결정체와 X-선 회절
표 PDZ fusion CsNIV 캡시드 단백질과 결정체 제조.
표 CsNIV 캡시드-PDZ fusion 단백질의 정제.
표 Naphthoquinone 유도체 합성.
표 PAMAM 덴드리머를 이용한 난용성 TD화합물의 가용화 및 탑재.
표 TD49 control 샘플 (왼쪽)과 TD49와 PAMAM 덴드리머가 혼합된 용액 샘플 (오른쪽)의 사진 관찰 결과.
표 TD49 에탄올 표준액 (A), TD49의 수용액 (B), TD49의 수용액에 PAMAM 덴드리머를 첨가한 샘플 (C)의 HPLC 크로마토그램.
표 PAMAM 덴드리머에 의한 TD49 화합물의 용해도 개선 결과.
표 PAMAM 덴드리머 크기에 따른 TD49 화합물의 봉입 효과.
표 PAMAM 덴드리머 크기별 TD49 화합물의 봉입에 요구되는 몰농도(A), PAMAM 덴드리머 농도에 따른 TD49 화합물의 봉입률(B).
표 PAMAM G4의 유해조류에 대한 선택적 살조효과
표 유해조류 4종에 PAMAM G4와 FITC-PAMAM G4 처리 후 광학현미경과 형광현미경 관찰 사진
표 비유해조류 4종에 PAMAM G4와 FITC-PAMAM G4 처리 후 광학현미경과 형광현미경 관찰 사진
표 PAMAM 덴드리머와 poly-L-lysine (PLL)의 살조효과 비교
표 PAMAM 덴드리머 G0, G1, G2, G3, G4, G5의 TD49 살조화합물 봉입률.
표 PAMAM 덴드리머와 poly-L-lysine (PLL)의 살조효과 비교
표 NH4HCO3 의 사용 양에 따른 마이크로 입자의 표면 구조 변화.4 3
표 키토산 코팅 마이크로 입자의 크기 분포.
표 마이크로입자 표면 키토산 함량과 TD49 화합물 봉입률
표 키토산 코팅 마이크로 입자의 3.5% NaCl 용액 (1% Tween 80 함유)에서의 약물방출 패턴.
표 HcRNAV34 재조합 캡시드 단백질의 발현 및 정제. M, Size marker
표 재조합 HcRNAV34 캡시드 단백질의 TEM 사진.
표 HcRNAV VLP의 숙주 특이성을 조사하기 위해 사용된 H . circularisquama 종
표 FITC 탑재된 HcRNAV34 VLP의 숙주 특이적 결합.
표 FITC 탑재된 HcRNAV109 VLP의 숙주 특이적 결합.
표 살조물질 TD49가 탑재된 HcRNAV34 VLP의 숙주 특이성 및 살조 효능.
표 (a) Heterocapsa circularisquama의 세포 생물량에 따른 성장 곡선 과 (b) 성장 속도 그래프.
표 IC50 (µM) of H.circularisquama treated with purified HcRNAV34 VLPs
표 Algicidal activity of purified HcRNAV34 VLPs.
표 Host specific algicidal activity of packaging HcRNAV34 VLPs
표 Algicidal activity of packaging HcRNAV34 VLPs.
표 H . circularisquama treated with TD49 encapsulated in HcRNAV34 VLPs and TD49 dissolved in reassociation buffer
표 Algicidal activity of TD49-encapsidated HcRNAV34 VLPs & TD49-dissolved in Reassociation buffer
표 Total IC₅₀ values of PAMAM dendrimer series
표 Algicidal activity of TD49-dissolved in PAMAMG2-encapsidated HcRNAV34 VLPs
표 탑재된 살조물질에 따른 target host 살조활성
표 HcRNAV34 VLPs를 이용한 살조 유도체의 세포 성장 감소율 비교.
표 TD49-encapsidated HcRNAV34 VLPs를 HU9433-P에 0.1, 1, 2, 5 µM의 농도로 처리한 후 3hr, 6hr, 12hr. 24hr 후의 살조 효과.
표 광학현미경으로 살조효과를 관찰한 TD49-encapsidated HcRNAV34 VLPs 처리농도 5μM에서의 24hr 동안의 세포성장감소율(%) 추정 SigmaPlot10.0 (Systat software,Inc.).
표 TD-encapsidated HcRNAV34 VLPs를 target host HU9433-P와 non-target hotst인 HY9423에 5 μM 처리 한 0hr, 6hr,7hr 후의 세포의 형태적 변화
표 Encapsidating HcRNAV34 VLPS가 제거된 free-FITC물질을 처리한 세포와 FITC-encapsidated HcRNAV34 VLPs를 처리한 세포 (A)의 모습을 형광현 미경(Olympus BX50) 1000배율로 관찰한 결과
표 Encapsidating HcRNAV34 VLPS가 제거된 free-FITC물질을 처리한 세포 (A)와 FITC-encapsidated HcRNAV34 VLPs를 처리한 세포(B)의 비교
표 CsNIV-GFP 융합단백질의 숙주 조류인 C. salsugineum에의 선택적 결합.
표 pH 8과 pH 6 조건에서의 CsNIV 캡시드 단백질의 TEM 사진
표 pH 8과 pH 6 조건에서의 CsNIV 캡시드 단백질의 gel filtration profile.
표 형광 dye를 이용한 펩타이드의 탑재 증명 이론
표 rhodamine이 부착된 HPA3NT3 항적조 펩타이드의 캡시드 탑재후 구형
표 펩타이드에 나노gold를 부착하여 캡시드에 탑재하여 전자 현미경을 이용한 증명이론
표 캡시드 protein의 assembly를 전자현미경으로 확인
표 Gold-free 펩타이드와 gold-conjugated 펩타이드를 각각 캡시드에 탑재한 후 현미경 사진
표 gold-conjugated 펩타이드를 캡시드에 탑재하고 해체한 현미경 사진.
표 대장균에서 과발현시켜 정제된 His6-tagged CsNIV capsid protein의 TEM 사진
표 8 M urea로 변성시킨 CsNIV capsid protein의 순차적 투석법에서의 재조립 조건 확립
표 8 M urea로 변성시킨 CsNIV capsid protein의 gel filtration을 이용한 urea 제거를 통한 재조립 조건 확립.
$VLP형성 과정을 거친 HcRNAV34 캡시드 단백질의 Size Exclusion Chromatography 결과와 4부분의 fraction$ 표 VLP형성 과정을 거친 HcRNAV34 캡시드 단백질의 Size Exclusion Chromatography 결과와 4부분의 fraction
$Size Exclusion Chromatography한 후 4부분 fraction의 TEM 결과.$ 표 Size Exclusion Chromatography한 후 4부분 fraction의 TEM 결과.
표 네거티브 염색된 HcRNAV34 VLP의 이미지
표 HcRNVA34 VLP(좌)와 자연적인 HcRNAV109 캡시드(우) 사이즈 비교
표 Fusion된 VLP 입자들(좌) 및 불완전한 조립상태의 입자들(우)
표 단백질 복합체의 TEM 단입자분석법을 통한 구조분석 모식도
표 Grafix 기법의 원리 및 실험방법의 모식도
표 Grafix 기법을 통한 homogeneous한 HcRNAV34 VLP의 분리·정제
표 Grafix를 통해 정제된 VLP의 TEM 이미지 (좌) 및 평균화된 입자의 이미지 (우)
표 각 대칭축에서 보는 HcRNAV34 캡시드의 3차원 모델
표 HcRNAV109 캡시드의 T=3 icosahdral 입자의 3차원 모델 (좌) 및 HcRNAV34 캡시드의 T=1 icosahedral 입자의 3차원 모델 (우)
표 TD49 구조
표 IC₅₀ values of thiazolidinedione 49
표 IC₅₀ values of thiazolidinedione 49
표 TD 구조적 상관관계
표 광학현미경을 이용한 TD 49 1μM 처리 후 Chattonella marina의 형태관찰
표 광학현미경을 이용한 TD 49 1μM 처리 후 Cochlodinium polykrikoides의 형태관찰
표 광학현미경을 이용한 TD 49 1μM 처리 후 Heterosigma akashiwo의 형태관찰
표 TD49, DCMU 5 μM 처리 후 광계(PS)Ⅱ 효율 측정을 통한 광합성률 측정
표 TD49 처리 후의 genomic DNA.
표 TD49 처리 후의 Total RNA.
표 TD49의 온도에 따른 활성도
표 TD49의 시간에 따른 활성도
표 TD 유도체의 기본 골격
표 Total IC₅₀ values of thiazolidinediones
표 Total IC₅₀ values of TD series
표 NQ 유도체의 기본구조
표 Total IC₅₀ values of naphtoquinone
표 PAMAM dendrimer의 Gerneration.
표 Total IC₅₀ values of TD49-PAMAM Series
표 Total IC₅₀ values of G4 series
표 Total IC₅₀ values of PAMAM dendrimer series
표 광학현미경을 이용한 TD118 2 μM 처리 후 Chattonella marina의 형태관찰
표 광학현미경을 이용한 TD118 2 μM 처리 후 Cochlodinium polykrikoides의 형태관찰
표 광학현미경을 이용한 TD 118 2μM 처리 후 Heterosigma akashiwo의 형태 관찰
표 TD118 처리 후 산소발생량 측정을 통한 광합성률 측정
표 TD118 처리 후 광계(PS)Ⅱ 효율 측정을 통한 광합성률 측정
표 무해조류에서의 TD118 2 μM 처리 후 광계(PS)Ⅱ 효율 측정을 통한 광합성률 측정
표 NQ 2-6 처리후의 genomic DNA.
표 단백질의 이차원 전기영동 패턴.
표 TD49 처리에 의한 단백질 발현 수준의 변화
표 Protein identification (단백질 동정)
표 TD49에 대한 저항성 돌연변이체.
표 고체배지 발명 특허 출원번호 통지서
표 고체 배양된 Alexandrium tamarense
표 도말 형태에 따른 Alexandrium tamarense
표 기능화된 금나노입자-shRNA에 의한 종양 생장의 억.
표 기능화된 금입자-안티센스 DNA 올리고에 의한 Chlamydomonas reinhardtii와 Dunaliella salina 조류의 FeSOD 유전자의 발현 억제
표 TD49에 의한 H.circularisquama HA92-1, HU9433-P, HY9423에 대한 살조효과.
표 RNA를 추출하기 위한 세포 전처리 과정의 모식도.
표 Total RNA purified from HU9433.
표 H . circularisquama에 TD49를 각각 0.9µM, 1.2µM로 처리하고 3시간 마다 세포의 수를 계수한 그래프
표 TD49 1.2µM를 H . circularisquama에 처리하고 3시간마다의 실험군에서 total RNA를 추출하여 Formaldehyde Agarose gel로 확인함.
표 H . circularisquama gene for large subunit ribosomal RNA, partial sequence로 TD49를 시간대별로 처리한 실험군의 RT-PCR 결과
표 H . circularisquama에 TD49 0.9µM를 12 h 동안 처리한 실험군과 대조군의 총 RNA의 Quality Control 결과
표 대조군과 TD49를 처리한 실험군에 대해 Illumina로 RNA-seq을 수행한 각각의 통계적 결과
표 실험군과 대조군의 FPKM값이 0이 나온 contig의 수와 분포
표 226. GO 분석에 대한 결과와 분포도
표 GO분석에서 (a) Biological process, (b) Cellular component, (c) Molecular function 대한 하위 항목
표 TD49를 처리하지 않은 대조군에 대한 실험군의 전사체 발현 차이(fold change)가 (a)2배, (b)4배 이상 나는 transcript 수 비교
표 지방산 합성 pathway.
표 중성지방 Triacylglycerols (TAG)의 합성 pathway.
표 Glycolysis pathway.
표 Glyconogenesis pathway.
표 Starch synthesis.
표 TCA cycle.
표 TCA cycle과 관련된 유전자 중 2배 이상의 발현차이를 보이는 단백질에 대한 정보
표 Antioxidant-related genes 항목
표 Antioxidant-related 유전자 중 2배 이상의 발현차이를 보이는 단백질에 대한 정보
표 Cell wall-associated hydrolase 유전자와 lysophospholipase에 대한 qRT-PCR 결과.
표 Fenneropenaeus chinensis and Paralichthys olivaceus samples.
표 Bioconcentration factors of TD49 for F . chinensis and P . olivaceus
표 Bioaccumulation using Fenneropenaeus chinensis and Paralichthys olivaceus
표 Bioaccumulation factors of TD49 for P . olivaceus
표 Residual concentration of TD49 in each part of P . olivaceus (n=3) after elimination experiments
표 Photography of Exp.1
표 Methods of in vivo fluorescence measurement.
표 Methods of active Chl.a measurement using Phyto PAM.
표 Relationship between cell density and in vivo chlorophyll fluorescence of Heterosigma akashiwo, Chattonella marina and Chattonella sp..
표 Relationship between cell density and in vivo chlorophyll fluorescence of Heterocapsa circularisquama
표 Test of zooplankton risk assessments
표 photography of meddle scale experiments
표 Photography of large scale experiments(control and TD49 treatment)
표 Map of the sampling site (St.P) and location of large scale experiment in Jinhae Bay located in the southeastern part of Korea
표 Growth of Heterosigma akashiwo at lag, logarithmic and stationary growth phase in cultures inoculated with concentration levels (0.02, 0.2 and 2 μM) of TD49 substance.
표 Growth of Chattonella marina at lag and logarithmic growth phase in cultures inoculated with concentration levels (0.02, 0.2 and 2 μM) of TD49 substance.
표 Growth of Chattonella sp. at lag and logarithmic growth phase in cultures inoculated with concentration levels (0.02, 0.2 and 2 μM) of TD49 substance.
표 Changes in active Chl. a concentration of Heterosigma akashiwo (a), Chattonella marina (b) and Chattonella sp. (c) after TD49 substance in oculation in three (lag, logarithmic and stationary) growth pahses. Error bars represent the standard deviation of triplicate samples.
표 Changes in active Chl. a concentration of Heterocapsa circularisquama after TD49 substance in oculation in three (lag, logarithmic and stationary) growth pahses. Error bars represent the standard deviation of triplicate samples.
표 Light microscopic observation of Heterosigma akashiwo (above), Chattonella marina (middle) and Chattonella sp.
표 Light microscopic observation of Heterocapsa circularisquama in cultures with the absence (a) and presence of algicidal substance (b).
표 Survival rates of zooplankton in various concentration of TD 49 at 24h and 48h.
표 Changes in temperature (a), salinity (b) and pH (c) of Heterosigma akashiwo.
표 Changes in in vivo fluorescence (a), Active Chl.
표 Changes in Zooplankton of Heterosigma akashiwo.
표 Changes in temperature (a), salinity (b) and pH (c) of Chattonella marina.
표 Changes in in vivo fluorescence (a), Active Chl. a (b) and Total Chl. a (c) of Chattonella marina.
표 Changes in Zooplankton of Chattonella marina for experiment of control total abundance (a) Oithona spp. abundance (b), Cirriped larnae abundance (c) others abundance (d), Methanol (e-h) and 2 μM of TD 49 (i-l).
표 Growth curve and total abundances of Akashiwo sanguinea for experiments of control, methanol Exp
표 Changes in active chl.a of Akashiwo sanguinea in small scale experiments(SS).
표 Changes in pH (a), in vivo fluorescence (b) and abundances (c) of Akashiwo sanguinea in middle scale experiments (MS).
표 Change in chl.a of Akashiwo sanguinea for experiment of control (a) and TD 49 substance (b) in middle scale experiments (MS).
표 Changes in pH (a), in vivo fluorescence (b) and abundances (c) of Akashiwo sanguinea in large scale experiments (LS).

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