[보고서]간세포 특이적 Sirt6 결손 마우스에서 담관 결찰에 의한 간 손상 악화

배의진

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[국가R&D연구보고서] 간세포 특이적 Sirt6 결손 마우스에서 담관 결찰에 의한 간 손상 악화
Loss of Sirt6 in hepatocytes aggravates cholestatic liver injury 원문보기

보고서 정보
주관연구기관	전북대학교 Chonbuk National University
연구책임자	배의진
보고서유형	최종보고서
발행국가	대한민국
언어	한국어
발행년월	2020-06
과제시작연도	2020
주관부처	과학기술정보통신부 Ministry of Science and ICT
연구관리전문기관	한국연구재단 National Research Foundation of Korea
등록번호	TRKO202100012470
과제고유번호	1345312182
사업명	이공학학술연구기반구축(R&D)
DB 구축일자	2021-08-14
키워드	Cholestatic liver injury.Bile duct ligation (BDL).Sirt6.ERRgamma.

초록 ▼

□ 연구개요
▪ 연구목표
- 최종 목표 : 담즙정체간질환(cholestatic liver disease)의 발병 과정에서 Sirt6의 기능 규명
- 세부 목표 :
∙ 담즙정체간질환 환자 및 BDL 동물모델에서 sirtuin 아형(subfamily)의 발현 변화
∙ 간세포특이적 Sirt6 결손 마우스에서 담관 결찰에 따른 간 손상 악화
∙ Sirt6 KO 마우스의 간 손상 악화 신호전달체계 규명 및 Sirt6 과발현을 통한 BDL 간 손상 억제

□ 연구 목표대비 연구결과
￭ 연차별 연구목표 및 연구내용
▪ 1차년도(2017)
- 연구 목표 : 담즙정체간질환 환자 및 동물모델에서 sirtuin 아형의 변화
- 평가의 착안점 : 간 조직과 PBMC에서 sirtuin 아형의 발현양이 비교되었는가?
- 성과목표 : 목표 100% 달성
▪ 2차년도(2018)
- 연구 목표 : 간세포특이적 Sirt6 결손 마우스에서 담관 결찰에 따른 간 손상 악화
- 평가의 착안점 : WT과 KO 마우스에서 BDL에 의한 간 손상이 적절한 방법으로 연구되었는가?
- 성과목표 : 목표 100% 달성
▪ 3차년도(2019)
- 연구 목표 : Sirt6 KO 마우스의 간 손상 악화 신호전달체계 규명 및 Sirt6 과발현을 통한 BDL 간 손상 억제
- 평가의 착안점 : BDL 간 손상 모델에서 Sirt6의 기능이 규명되었는가?
- 성과목표 :
∙ SCI 논문(JCR 10% 이내) 1편
∙ 진행중 80%

□ 연구개발결과의 중요성
▪ Cholestatic liver injury와 Sirt6간의 음의 상관관계를 마우스와 인체 조직에서 처음으로 규명하였음
▪ Sirt6 deacetylation 기질로서 ERRgamma를 처음으로 발굴하였음
▪ Sirt6 activator가 담관결찰에 의한 간손상 및 섬유화를 완화시킴을 관찰하여 cholestatic liver injury의 효과적인 치료 수단이 될 수 있음을 증명하였음

(출처 : 연구결과 요약문 2p)

목차 Contents

표지 ... 1
연구결과 요약문 ... 2
목차 ... 3
1. 연구개발과제의 개요 ... 3
1-1. 연구 개념 ... 3
1-2. 연구 가설 ... 3
2. 연구수행내용 및 연구결과 ... 4
2-1. 연구 수행 결과 ... 4
3. 연구개발결과의 중요성 ... 7
4. 참고문헌 ... 7
5. 연구성과 ... 8
끝페이지 ... 8

표/그림 (7)

표 Aggravation of BDL-induced liver injury by Sirt6 deficiency. (A, B) Liver weight/body weight and photographs of representative mouse liver were obtained 10 days after BDL (n=4-8). (C, D) Liver necrosis was assessed by H #, p<0.05 and ##, p<0.01 versus WT BDL
표 Attenuation of liver injury by re-expression of Sirt6 in BDL KO mice. Sirt6 KO mice were injected intravenously with 1 × 109 pfu of either Ad-LacZ, Ad-Sirt6, or Ad-mSirt6 and then subjected to BDL for 10 days. (A) Representative microscopic pictures of liver sections. Bars =200 μm. (B) Necrosis (H #, p<0.05 and ##, p<0.01 versus Ad-LacZ BDL
표 Deacetylation of ERRγ by Sirt6. (A) Protein levels of total- and acetylated-ERRγ, CYP7A1, and SHP in WT and KO livers were examined by western blotting (n=6). (B) Sirt6 KO mice were injected intravenously with 1 × 109 pfu of either Ad-LacZ, Ad-Sirt6, or Ad-mSirt6 and then subjected to BDL. Acetylation of ERRγ was determined (n=6). (C) After transfection of HEK293T cells, acetylation of ERRγ was determined. (D) ERRE-luciferase activity was determined (n=5). Values are mean ± SEM. *, p<0.05 and **, p<0.01 versus sham-WT, Ad-LacZ or ERRγ; ##, p<0.01 versus BDL-WT or ERRγ+p300
표 Regulation of ERRγ protein stability by Sirt6. (A) After transfection of HEK293T cells with the indicated plasmids, protein lysates were immunoprecipitated with anti-ERRγ antibodies and immunoblotted with anti-ubiquitin antibodies. (B) Cells transfected with ERRγ with or without either Sirt6 or mutant Sirt6 were treated with cycloheximide (CHX, 10 μg/ml) for the indicated times, and ERRγ protein levels were compared (n=3). (C) Cells were transfected with wild type or mutant ERRγ, and ERRE luciferase activity was assayed (n=4). (D) Cells were transfected with wild type (WT) or mutant ERRγ (K125R and K195R) and then treated with CHX (10 μg/ml) for the indicated time periods. Protein levels of ERRγ were compared (n=3)
표 Ad-shERRγ abolishes the detrimental effects of Sirt6 deficiency. (A-C) WT and Sirt6 KO mice were injected intravenously with Ad-LacZ, Ad-ERRγ, or Ad-shERRγ, followed by BDL. Gross morphology of the liver, necrosis, and levels of AST and ALT (n=4-6) were analyzed. Bars =200 μm. (D) Western blot analysis for ERRγ and CYP7A1. Values are mean ± SEM. *, p<0.05 and **, p<0.01 versus WT; ##, p<0.01 versus Ad-LacZ
표 Prevention of BDL-induced liver injury by a small molecule activator of Sirt6. C57BL/6 mice were treated with MDL801 (100 mg/kg) via intra-peritoneal injection one day before BDL surgery and every other day after BDL for five times. Gross morphology of the liver (A), liver necrosis based on H #, p<0.05 and ##, p<0.01 versus vehicle
표 Increase in acetylated ERRγ in patients with cholestasis. (A) Expression of Sirt6 and total- and acetylated-ERRγ were compared in liver tissues from healthy subjects and patients with cholestasis. (B) Band intensities were quantified by densitometry (n=5-9). (C) The coefficient of determination was used to evaluate the association between Sirt6 expression and that of either totalor acetylated-ERRγ (n=13). (D) Proposed summary

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