초록 ▼

연구개발 목표 및 내용
최종 목표
DNA 손상반응에서 PARP9/DTX3L이 두 가지 다른 활성을 조절할 수 있는 구조적 특이성을 밝힌 후, PARP9/DTX3L이 히스톤 또는 뉴클레오좀을 인지하고 단일 유비퀴틴화를 통해 DNA 수선 과정에 참여하는 새로운 메커니즘을 구조적 생화학적 연구를 통해 밝히고자 한다.
전체 내용
- DNA 수선 과정에서 DNA 이중 가닥 절단은 상동성 재조합(HR)과 비동종 말단 결합(NHEJ) 경로에 의해 수리된다.
- PARP9과/DTX3L는 두 가지 활성을 가진 복합체로써

연구개발 목표 및 내용
최종 목표
DNA 손상반응에서 PARP9/DTX3L이 두 가지 다른 활성을 조절할 수 있는 구조적 특이성을 밝힌 후, PARP9/DTX3L이 히스톤 또는 뉴클레오좀을 인지하고 단일 유비퀴틴화를 통해 DNA 수선 과정에 참여하는 새로운 메커니즘을 구조적 생화학적 연구를 통해 밝히고자 한다.
전체 내용
- DNA 수선 과정에서 DNA 이중 가닥 절단은 상동성 재조합(HR)과 비동종 말단 결합(NHEJ) 경로에 의해 수리된다.
- PARP9과/DTX3L는 두 가지 활성을 가진 복합체로써 PARP9은 유비퀴틴의 ADP-ribosyltransferase이 DTX3L은 유비퀴틴 E3 Ligase로 히스톤 H4 Lys91을 단일-유비퀴틴화하는 단백질이다.
- PARP9의 활성과 DTX3L의 활성은 상호 배타적이며, NAD+가 두 단백질 사이의 활성을 조절하는 스위치 역할을 한다.
- 본 연구에서는 구조생화학적 방법을 통해 PARP9/DTX3L의 작용 기작을 밝히고자 한다.

1단계
(해당 시 작성)
목표 구조생화학적 방법을 통해 PARP9/DTX3L 구조를 규명 이를 바탕으로 히스톤 H4 Lys91ub의 DNA 수선 과정에서의 역할 규명 및 작용 기작을 규명
내용
1. PARP9과 DTX3L 단백질 복합체의 구조 규명
2. PARP9/DTX3L 복합체와 유비퀴틴, ADP-리보실화된 유비퀴틴의 구조 규명
3. PARP9/DTX3L 복합체와 뉴클레오좀 (+H4K91ub1) 구조 규명
4. 구조를 바탕으로 PARP9/DTX3L 에 의한 히스톤 H4 Lys91의 DNA 수선 과정에서의 역할 규명

연구개발성과

연구개발성과 활용계획 및 기대 효과

(출처 : 요약문 2p)

목차 Contents

• 표지 ... 1
• 요약문 ... 2
• 목차 ... 4
• 1. 연구개발과제의 개요 ... 5
• 2. 연구개발과제의 수행 과정 및 수행 내용 ... 6
• 3. 연구개발과제의 수행 결과 및 목표 달성 정도 ... 13
• 3-1) 연구수행 결과 ... 13
• 2) 목표 달성 수준 ... 14
• 4. 연구개발성과의 관련 분야에 대한 기여 정도 ... 14
• 5. 연구개발성과 및 활용 계획 ... 14
• 1) 연구성과 ... 14
• 2) 연구성과 활용계획 ... 14
• 6. 참고문헌 ... 14
• 끝페이지 ... 14