황다랑어 (Thunnus albacares) 복부 껍질로부터 젤라틴과 콜라겐의 제조 및 특성 해석 Processing Optimization and Physicochemical Properties of Gelatin and Collagen from Yellowfin Tuna (Thunnus albacares) Abdominal Skin원문보기
Collagen 과 gelatin은 대부분 소나 돼지의 가죽, 뼈 그리고 동물성 부산물을 이용하여 생산되어져 왔으며, 현재 식품, 건강보조식품, 화장품, 의료용품 등 다양한 분야에서 사용되고 있다. 그러나 광우병 및 구제역 등으로 인하여 원료 사용에 제약을 받고 있다 본 연구에서는 미이용 자원으로서 대형어류의 부산물이며 위생적 생산이 가능한 황다랑어 (yellowfin tuna) 복부 껍질로부터 고기능성 단백질인 collagen과 gelatin을 추출 및 제조하기 위한 최적 조건을 구하고, 최적 조건에서 제조한 gelatin과 collagen을 시판되는 ...
Collagen 과 gelatin은 대부분 소나 돼지의 가죽, 뼈 그리고 동물성 부산물을 이용하여 생산되어져 왔으며, 현재 식품, 건강보조식품, 화장품, 의료용품 등 다양한 분야에서 사용되고 있다. 그러나 광우병 및 구제역 등으로 인하여 원료 사용에 제약을 받고 있다 본 연구에서는 미이용 자원으로서 대형어류의 부산물이며 위생적 생산이 가능한 황다랑어 (yellowfin tuna) 복부 껍질로부터 고기능성 단백질인 collagen과 gelatin을 추출 및 제조하기 위한 최적 조건을 구하고, 최적 조건에서 제조한 gelatin과 collagen을 시판되는 포유동물 gelatin (bovine gelatin, porcine gelatin) 및 collagen (calf skin collagen)의 성질과 비교 · 해석하여 식품 및 의약품으로서의 이용가능성을 살펴보았다. 1. 황다랑어 복부 껍질로부터 gelatin 제조의 최적조건을 구하기 위하여 중심합성계획법에 따라 4가지 독립변수 (independent variable)를 선정하고 겔 강도 (Y₁, Bloom) 및 gelatin 함량 (Y₂,%)을 종속변수 (dependent variable)로 선정하여 반응표면분석을 실시한 결과, 4가지 독립변수의 최적 제조조건은 NaOH 농도 (X₁) 1.89%, NaOH 처리시간 (X₂) 2.93 일, 열수추출 온도 (X₃) 56.61°C, 열수추출 시간 (X₄) 4.69 시간으로 나타났다. 2. 산출된 황다랑어 복부 껍질 gelatin 제조의 최적화 조건에서 예상되는 종속변수의 최대값은 겔 강도 (Y₁) 406 Bloom, gelatin 함량 (Y₂) 90.6% 이며, 산출된 최적조건에서 실제 실험결과는 겔 강도 (Y₁) 402 Bloom, gelatin 함량 (Y₂) 90.6%로 예상되는 최대값과 실제값과는 큰 차이점이 없었다. 3. 본 실험을 통해 제조된 gelatin의 품질을 파악하기 위하여 원료인 황다랑어 복부 껍질의 일반성분을 측정한 결과는 수분 57.3%, 조단백 33.7%, 조지방 6.9%, 조회분 6.8%이었으며, gelatin의 전구체인 collagen의 함량은 14%인 것으로 나타났다. 최적조건에서 제조된 황다랑어 복부 껍질 gelatin의 일반성분 및 pH를 측정한 결과는 수분 8.0%, 조단백 91.7%, 조지방 0.7%, 조회분 0.2%인 것으로 나타났다. Gelatin의 미국 표준규격에 의하면, 식품 (Gelatin, FCC, 1994)과 의약품 (Gelatin, USP XXIII NF 18, 1994)의 최대 회분함량은 각각 3%와 2%이므로, 황다랑어 복부껍질 gelatin의 회분함량 (0.83%)은 이들 한계치보다 낮았으며, 황다랑어 복부껍질 gelatin은 pH는 7.3으로 우피 gelatin의 범위에 포함되어진다. 4. 본 실험을 통해 최적조건에서 제조된 황다랑어 복부 껍질 gelatin과 시판되는 육상 포유동물 gelatin인 우피 (bovine skin)와 돈피 (porcin skin)의 겔 강도는 각각 402 Bloom, 216 Bloom, 295 Bloom 인 것으로 나타났다. 일반적으로 어류 (fish)의 어피 (skin)에서 추출한 gelatin은 낮은 겔 강도를 나타내는데, 황다랑어 복부 껍질 gelatin은 우피 및 돈피 gelatin 보다 각각 2배, 1.4배의 강한 겔 강도를 나타내었다. 5. 황다랑어의 복부 껍질 gelatin의 강한 겔 강도의 원인과 gelatin의 특성을 분석하기 위해 아미노산 구성을 분석한 결과, 주요 아미노산의 구성은 glycine 25.48%, proline 13.47%, hydroxyproline 9.46%, alanine 11.14%, lysine 3.67% 등인 것으로 나타났다. 이와 비교하여 우피 gelatin의 아미노산 구성은 glycine 23.56%, proline 15.47%, hydroxyproline 10.29%, alanine 8.92%, lysine 3.52%로 , 돈피 gelatin의 아미노산 구성은 glycine 23.37%, proline 15.87%, hydroxyproline 10.32%, alanine 8.97%, lysine 3.58%로 나타났다. Gelatin의 겔 강도 및 열적 안정성에 영향을 미치는 imino acid인 proline과 hydroxyproline의 함량은 포유동물 gelatin보다 황다랑어 복부 껍질 gelatin이 낮은 것으로 나타난 반면 glycine, alanine 및 lysine은 황다랑어 복부 껍질 gelatin이 높은 함량을 나타냈으므로 황다랑어 복부 껍질 gelatin이 높은 겔 강도를 가지는 것은 높은 함량의 glycine, alanine 그리고 lysine 때문인 것으로 판단된다. 6. 황다랑어 복부 껍질, 우피 및 돈피 gelatin의 단백질 분자량을 알아보고자 SDS-PAGE 분석을 하였다. 황다랑어 복부 껍질 gelatin 및 돈피 gelatin은 대조군인 우피 (calf skin)의 tyipe I collagen과 비슷한 유형의 band 패턴을 나타내었으나 우피 gelatin은 β-component (α-chains의 crosslinked dimer) 및 γ-component (α-chains의 crosslinked trimer) 형태는 없는 것으로 나타났다. 7. 황다랑어 복부 껍질 gelatin의 물리적 특성과 열안정성을 알아보기 위하여 농도, 숙성시간, 가열처리 및 동결처리에 따른 겔 강도의 변화를 살펴보았다. Gelatin 농도별 (0.5∼6.67%) 겔 강도의 변화는 우피와 돈피 gelatin의 경우 겔 농도가 1%일 때 까지 rheometer를 이용하여 측정하기 힘들 정도로 매우 약한 겔을 형성하였으나, 황다랑어 복부껍질 gelatin의 경우 겔 농도 1%에서도 겔 강도를 나타내었으며, 겔 농도가 1.5% 이후부터 6.7%까지 꾸준히 겔 강도가 증가하였다. 숙성시간별 겔 강도의 변화는 우피 및 돈피 gelatin은 숙성 6시간까지 겔 강도가 증가하였으나, 황다랑어 복부 껍질 gelatin은 10시간까지 증가하는 것으로 나타나 황다랑어 복부껍질 gelatin의 최고 겔 강도를 얻기 위해서는 오랜 숙성기간이 소요되었다. 가열에 의한 겔 강도 변화는 황다랑어 복부 껍질 gelatin이 21%의 겔 강도 감소를 나타내었고 우피 (12%)와 돈피 (13%)에 비교하여 겔 강도의 많은 감소를 보여 두 종류의 포유동물 gelatin에 비해 열 안정성이 약한 것으로 나타났다. 동결에 따른 겔 강도변화는 동결 횟수가 증가함에 따라 황다랑어 복부 껍질 gelatin과 돈피 gelatin은 대략 13% 감소하여 우피 gelatin의 8%보다 높은 감소율을 나타내었다. 8. 황다랑어 복부 껍질 gelatin의 겔 형성점과 녹는점은 각각 18.8°C 및 24.0°C로 우피와 돈피 gelatin의 겔 형성점인 23.8°C 및 25.6°C 에 비해 매우 낮게 나타났으며, imino acid의 함량에 따라 겔 형성점과 녹는점이 비례하는 것을 알 수 있었다. 9. 황다랑어 복부 껍질 gelatin의 겔 형성능력과 상변화를 알아보기 위하여 점탄성 (viscoelastic parameter)을 분석하였다. 황다랑어 복부 껍질 gelatin은 가열·냉각과정 모두에서 elastic modulus (G')와 loss modulus (G")는 두 종의 육상포유동물 gelatin보다 낮게 나타났으며, 가열과정 중 elastic modulus (G')와 loss modulus (G")는 육상포유동물 gelatin이 황다랑어 복부 껍질 gelatin보다 높게 나타났다. 이는 열안정성과 녹는점이 육상포유동물 gelatin에서 높다는 것을 의미한다. 또한 온도변화 없이 20°C에서 elastic modulus의 측정 결과 황다랑어 복부 껍질의 경우 증가하는 경향이 나타나지 않았으나, 10°C 경우에서는 황다랑어 복부 껍질 gelatin의 elastic modulus (G')도 증가하는 것으로 나타났다. 따라서 황다랑어 복부 껍질 gelatin이 겔을 형성하기 위해서는 우피 및 돈피 gelatin에 비해 낮은 온도가 필요한 것을 의미한다. 10. 황다랑어 복부 껍질로부터 collagen 제조의 최적조건을 구하기 위하여 중심합성계획법에 따라 4개의 독립변수와 종속변수로서 collagen의 수율 (yield,%)을 선정하여 예비 실험한 결과를 이용하여 반응표면 분석을 실시하였다. 4가지 독립변수의 최적 제조조건은 NaOH 처리농도 0.5 N, 처리시간 36.2 시간, 효소 처리 농도비 1:4.9 (83%, w/v), 가수분해 시간 48.1 시간일 때 최적 수율을 보이는 것으로 나타났다 11. 반응표면분석을 통해 얻어진 최적 조건에서 예상되는 collagen의 수율 (Y, yield,%)은 33.09%로 나타났으며, 실제 제조한 결과는 32.3%로 예상치 보다 약 0.8% 낮게 나왔으나 큰 차이를 보이지 않았다. 4개의 독립변수 중 X₁ (NaOH의 농도, N)이 가장 높은 영향력을 미치는 것으로 나타났다. 12. 최적 조건에서 제조된 collagen의 기능 특성을 밝히기 위해 우피 (calf skin)와 황다랑어 복부 껍질 collagen의 아미노산조성을 분석한 결과, 우피 (calf skin)와 황다랑어 복부 껍질 collagen의 glycine 잔기 함량은 각각 24.1%, 25.3%로 가장 높게 나타났다. Hydroxyproline 함량은 우피 (calf skin) collagen의 경우 9.9%로 나타났으며, 황다랑어 복부 껍질 collagen의 경우는 8.8%로 우피 (calf skin) collagen이 높은 함량을 나타내었다. Proline 잔기는 우피 (calf skin) collagen과 황다랑어 복부 껍질 collagen이 각각 11.7%과 12.2%로 황다랑어 복부 껍질 collagen의 함량이 조금 높게 나타났다. 13. 황다랑어 복부 껍질 collagen의 분자량을 알아보기 위해 SDS-PAGE 분석한 결과, 우피 (calf skin) collagen은 type I으로써 두개의 α-chain (α₁-과 α₂-, 2:1의 배율)과 β-component, γ-component로 구성되어 있었으며, 본 연구에서 제조한 황다랑어 복부 껍질 collagen 역시 marker protein인 우피 (calf skin) collagen과 같은 유형의 두개의 α-chain (α₁-과 α₂- )과 β- 및 γ-components가 나타났다. 14. 황다랑어 복부 껍질 collagen과 우피 (calf skin) collagen을 FT-IR spectra를 측정한 결과, 우피 (calf skin) collagen의 amide A, Ⅰ, Ⅱ 및 Ⅲ 영역의 최대 peak band는 각각 3433, 1659, 1549, 및 1240 cm^(-1)이었으며, 황다랑어 복부 껍질 collagen의 최대 peak band는 3437 cm^(-1) (amide A), 1661 cm^(-1) (amide Ⅰ), 1550 cm^(-1) (amide Ⅱ) 1236 cm^(-1) (amide Ⅲ)로 비슷한 파장에서 peak band를 나타내었으며, N-H stretching vibration과 관련이 있는 것으로 알려진 amide A 영역인 3,200-3,600 cm^(-1)에서 peak 유형에 차이를 나타내었다. 15. 0.03% (w/v) 농도의 황다랑어 복부 껍질 collagen을 0.1 M 농도의 acetic acid 용액에 녹여 점도를 측정한 결과, collagen 용액의 점도는 32°C에 이르기까지 연속적으로 감소하는 경향을 나타내었으며, 33-50°C의 범위에서는 감소율이 낮아지는 것으로 나타났다. 16. Collagen의 산업적 응용을 위한 중요한 특성인 열안정성을 알아보기 위하여 황다랑어 복부 껍질과 우피 (calf skin) collagen의 변성온도 (T_(d))를 측정한 결과, 본 연구에 사용된 황다랑어 복부 껍질 collagen의 변성온도는 31°C로 나타내었으며, 우피 (calf skin)의 변성온도는 35°C로 4°C 가량 낮게 나타났다. 이는 황다랑어 복부 껍질과 우피 (calf skin) collagen의 아미노산 분석 시 나타난 imino acid의 함량 (21.0%, 21.6%)과 경향이 유사하였다.
Collagen 과 gelatin은 대부분 소나 돼지의 가죽, 뼈 그리고 동물성 부산물을 이용하여 생산되어져 왔으며, 현재 식품, 건강보조식품, 화장품, 의료용품 등 다양한 분야에서 사용되고 있다. 그러나 광우병 및 구제역 등으로 인하여 원료 사용에 제약을 받고 있다 본 연구에서는 미이용 자원으로서 대형어류의 부산물이며 위생적 생산이 가능한 황다랑어 (yellowfin tuna) 복부 껍질로부터 고기능성 단백질인 collagen과 gelatin을 추출 및 제조하기 위한 최적 조건을 구하고, 최적 조건에서 제조한 gelatin과 collagen을 시판되는 포유동물 gelatin (bovine gelatin, porcine gelatin) 및 collagen (calf skin collagen)의 성질과 비교 · 해석하여 식품 및 의약품으로서의 이용가능성을 살펴보았다. 1. 황다랑어 복부 껍질로부터 gelatin 제조의 최적조건을 구하기 위하여 중심합성계획법에 따라 4가지 독립변수 (independent variable)를 선정하고 겔 강도 (Y₁, Bloom) 및 gelatin 함량 (Y₂,%)을 종속변수 (dependent variable)로 선정하여 반응표면분석을 실시한 결과, 4가지 독립변수의 최적 제조조건은 NaOH 농도 (X₁) 1.89%, NaOH 처리시간 (X₂) 2.93 일, 열수추출 온도 (X₃) 56.61°C, 열수추출 시간 (X₄) 4.69 시간으로 나타났다. 2. 산출된 황다랑어 복부 껍질 gelatin 제조의 최적화 조건에서 예상되는 종속변수의 최대값은 겔 강도 (Y₁) 406 Bloom, gelatin 함량 (Y₂) 90.6% 이며, 산출된 최적조건에서 실제 실험결과는 겔 강도 (Y₁) 402 Bloom, gelatin 함량 (Y₂) 90.6%로 예상되는 최대값과 실제값과는 큰 차이점이 없었다. 3. 본 실험을 통해 제조된 gelatin의 품질을 파악하기 위하여 원료인 황다랑어 복부 껍질의 일반성분을 측정한 결과는 수분 57.3%, 조단백 33.7%, 조지방 6.9%, 조회분 6.8%이었으며, gelatin의 전구체인 collagen의 함량은 14%인 것으로 나타났다. 최적조건에서 제조된 황다랑어 복부 껍질 gelatin의 일반성분 및 pH를 측정한 결과는 수분 8.0%, 조단백 91.7%, 조지방 0.7%, 조회분 0.2%인 것으로 나타났다. Gelatin의 미국 표준규격에 의하면, 식품 (Gelatin, FCC, 1994)과 의약품 (Gelatin, USP XXIII NF 18, 1994)의 최대 회분함량은 각각 3%와 2%이므로, 황다랑어 복부껍질 gelatin의 회분함량 (0.83%)은 이들 한계치보다 낮았으며, 황다랑어 복부껍질 gelatin은 pH는 7.3으로 우피 gelatin의 범위에 포함되어진다. 4. 본 실험을 통해 최적조건에서 제조된 황다랑어 복부 껍질 gelatin과 시판되는 육상 포유동물 gelatin인 우피 (bovine skin)와 돈피 (porcin skin)의 겔 강도는 각각 402 Bloom, 216 Bloom, 295 Bloom 인 것으로 나타났다. 일반적으로 어류 (fish)의 어피 (skin)에서 추출한 gelatin은 낮은 겔 강도를 나타내는데, 황다랑어 복부 껍질 gelatin은 우피 및 돈피 gelatin 보다 각각 2배, 1.4배의 강한 겔 강도를 나타내었다. 5. 황다랑어의 복부 껍질 gelatin의 강한 겔 강도의 원인과 gelatin의 특성을 분석하기 위해 아미노산 구성을 분석한 결과, 주요 아미노산의 구성은 glycine 25.48%, proline 13.47%, hydroxyproline 9.46%, alanine 11.14%, lysine 3.67% 등인 것으로 나타났다. 이와 비교하여 우피 gelatin의 아미노산 구성은 glycine 23.56%, proline 15.47%, hydroxyproline 10.29%, alanine 8.92%, lysine 3.52%로 , 돈피 gelatin의 아미노산 구성은 glycine 23.37%, proline 15.87%, hydroxyproline 10.32%, alanine 8.97%, lysine 3.58%로 나타났다. Gelatin의 겔 강도 및 열적 안정성에 영향을 미치는 imino acid인 proline과 hydroxyproline의 함량은 포유동물 gelatin보다 황다랑어 복부 껍질 gelatin이 낮은 것으로 나타난 반면 glycine, alanine 및 lysine은 황다랑어 복부 껍질 gelatin이 높은 함량을 나타냈으므로 황다랑어 복부 껍질 gelatin이 높은 겔 강도를 가지는 것은 높은 함량의 glycine, alanine 그리고 lysine 때문인 것으로 판단된다. 6. 황다랑어 복부 껍질, 우피 및 돈피 gelatin의 단백질 분자량을 알아보고자 SDS-PAGE 분석을 하였다. 황다랑어 복부 껍질 gelatin 및 돈피 gelatin은 대조군인 우피 (calf skin)의 tyipe I collagen과 비슷한 유형의 band 패턴을 나타내었으나 우피 gelatin은 β-component (α-chains의 crosslinked dimer) 및 γ-component (α-chains의 crosslinked trimer) 형태는 없는 것으로 나타났다. 7. 황다랑어 복부 껍질 gelatin의 물리적 특성과 열안정성을 알아보기 위하여 농도, 숙성시간, 가열처리 및 동결처리에 따른 겔 강도의 변화를 살펴보았다. Gelatin 농도별 (0.5∼6.67%) 겔 강도의 변화는 우피와 돈피 gelatin의 경우 겔 농도가 1%일 때 까지 rheometer를 이용하여 측정하기 힘들 정도로 매우 약한 겔을 형성하였으나, 황다랑어 복부껍질 gelatin의 경우 겔 농도 1%에서도 겔 강도를 나타내었으며, 겔 농도가 1.5% 이후부터 6.7%까지 꾸준히 겔 강도가 증가하였다. 숙성시간별 겔 강도의 변화는 우피 및 돈피 gelatin은 숙성 6시간까지 겔 강도가 증가하였으나, 황다랑어 복부 껍질 gelatin은 10시간까지 증가하는 것으로 나타나 황다랑어 복부껍질 gelatin의 최고 겔 강도를 얻기 위해서는 오랜 숙성기간이 소요되었다. 가열에 의한 겔 강도 변화는 황다랑어 복부 껍질 gelatin이 21%의 겔 강도 감소를 나타내었고 우피 (12%)와 돈피 (13%)에 비교하여 겔 강도의 많은 감소를 보여 두 종류의 포유동물 gelatin에 비해 열 안정성이 약한 것으로 나타났다. 동결에 따른 겔 강도변화는 동결 횟수가 증가함에 따라 황다랑어 복부 껍질 gelatin과 돈피 gelatin은 대략 13% 감소하여 우피 gelatin의 8%보다 높은 감소율을 나타내었다. 8. 황다랑어 복부 껍질 gelatin의 겔 형성점과 녹는점은 각각 18.8°C 및 24.0°C로 우피와 돈피 gelatin의 겔 형성점인 23.8°C 및 25.6°C 에 비해 매우 낮게 나타났으며, imino acid의 함량에 따라 겔 형성점과 녹는점이 비례하는 것을 알 수 있었다. 9. 황다랑어 복부 껍질 gelatin의 겔 형성능력과 상변화를 알아보기 위하여 점탄성 (viscoelastic parameter)을 분석하였다. 황다랑어 복부 껍질 gelatin은 가열·냉각과정 모두에서 elastic modulus (G')와 loss modulus (G")는 두 종의 육상포유동물 gelatin보다 낮게 나타났으며, 가열과정 중 elastic modulus (G')와 loss modulus (G")는 육상포유동물 gelatin이 황다랑어 복부 껍질 gelatin보다 높게 나타났다. 이는 열안정성과 녹는점이 육상포유동물 gelatin에서 높다는 것을 의미한다. 또한 온도변화 없이 20°C에서 elastic modulus의 측정 결과 황다랑어 복부 껍질의 경우 증가하는 경향이 나타나지 않았으나, 10°C 경우에서는 황다랑어 복부 껍질 gelatin의 elastic modulus (G')도 증가하는 것으로 나타났다. 따라서 황다랑어 복부 껍질 gelatin이 겔을 형성하기 위해서는 우피 및 돈피 gelatin에 비해 낮은 온도가 필요한 것을 의미한다. 10. 황다랑어 복부 껍질로부터 collagen 제조의 최적조건을 구하기 위하여 중심합성계획법에 따라 4개의 독립변수와 종속변수로서 collagen의 수율 (yield,%)을 선정하여 예비 실험한 결과를 이용하여 반응표면 분석을 실시하였다. 4가지 독립변수의 최적 제조조건은 NaOH 처리농도 0.5 N, 처리시간 36.2 시간, 효소 처리 농도비 1:4.9 (83%, w/v), 가수분해 시간 48.1 시간일 때 최적 수율을 보이는 것으로 나타났다 11. 반응표면분석을 통해 얻어진 최적 조건에서 예상되는 collagen의 수율 (Y, yield,%)은 33.09%로 나타났으며, 실제 제조한 결과는 32.3%로 예상치 보다 약 0.8% 낮게 나왔으나 큰 차이를 보이지 않았다. 4개의 독립변수 중 X₁ (NaOH의 농도, N)이 가장 높은 영향력을 미치는 것으로 나타났다. 12. 최적 조건에서 제조된 collagen의 기능 특성을 밝히기 위해 우피 (calf skin)와 황다랑어 복부 껍질 collagen의 아미노산조성을 분석한 결과, 우피 (calf skin)와 황다랑어 복부 껍질 collagen의 glycine 잔기 함량은 각각 24.1%, 25.3%로 가장 높게 나타났다. Hydroxyproline 함량은 우피 (calf skin) collagen의 경우 9.9%로 나타났으며, 황다랑어 복부 껍질 collagen의 경우는 8.8%로 우피 (calf skin) collagen이 높은 함량을 나타내었다. Proline 잔기는 우피 (calf skin) collagen과 황다랑어 복부 껍질 collagen이 각각 11.7%과 12.2%로 황다랑어 복부 껍질 collagen의 함량이 조금 높게 나타났다. 13. 황다랑어 복부 껍질 collagen의 분자량을 알아보기 위해 SDS-PAGE 분석한 결과, 우피 (calf skin) collagen은 type I으로써 두개의 α-chain (α₁-과 α₂-, 2:1의 배율)과 β-component, γ-component로 구성되어 있었으며, 본 연구에서 제조한 황다랑어 복부 껍질 collagen 역시 marker protein인 우피 (calf skin) collagen과 같은 유형의 두개의 α-chain (α₁-과 α₂- )과 β- 및 γ-components가 나타났다. 14. 황다랑어 복부 껍질 collagen과 우피 (calf skin) collagen을 FT-IR spectra를 측정한 결과, 우피 (calf skin) collagen의 amide A, Ⅰ, Ⅱ 및 Ⅲ 영역의 최대 peak band는 각각 3433, 1659, 1549, 및 1240 cm^(-1)이었으며, 황다랑어 복부 껍질 collagen의 최대 peak band는 3437 cm^(-1) (amide A), 1661 cm^(-1) (amide Ⅰ), 1550 cm^(-1) (amide Ⅱ) 1236 cm^(-1) (amide Ⅲ)로 비슷한 파장에서 peak band를 나타내었으며, N-H stretching vibration과 관련이 있는 것으로 알려진 amide A 영역인 3,200-3,600 cm^(-1)에서 peak 유형에 차이를 나타내었다. 15. 0.03% (w/v) 농도의 황다랑어 복부 껍질 collagen을 0.1 M 농도의 acetic acid 용액에 녹여 점도를 측정한 결과, collagen 용액의 점도는 32°C에 이르기까지 연속적으로 감소하는 경향을 나타내었으며, 33-50°C의 범위에서는 감소율이 낮아지는 것으로 나타났다. 16. Collagen의 산업적 응용을 위한 중요한 특성인 열안정성을 알아보기 위하여 황다랑어 복부 껍질과 우피 (calf skin) collagen의 변성온도 (T_(d))를 측정한 결과, 본 연구에 사용된 황다랑어 복부 껍질 collagen의 변성온도는 31°C로 나타내었으며, 우피 (calf skin)의 변성온도는 35°C로 4°C 가량 낮게 나타났다. 이는 황다랑어 복부 껍질과 우피 (calf skin) collagen의 아미노산 분석 시 나타난 imino acid의 함량 (21.0%, 21.6%)과 경향이 유사하였다.
Collagen is the main protein of connective tissue in animals. It is often used as an ingredient in cosmetics or is injected into the face in cosmetic surgery in order to look skin younger. Gelatin derived from collagen has been widely used in food, medicine and photographic industries over the years...
Collagen is the main protein of connective tissue in animals. It is often used as an ingredient in cosmetics or is injected into the face in cosmetic surgery in order to look skin younger. Gelatin derived from collagen has been widely used in food, medicine and photographic industries over the years. However, gelatins from mammalian resources are limited in utility of processing in functional food, cosmetic, and pharmaceutical products because frequent occurrences of bovine spongiform encephalopathy (BSE) and foot/ mouth diseases (FMD) are to be serious problems for human health. Gelatin extraction from the abdominal skin of yellowfin tuna (Thunnus albacares) was optimized by the response surface methodology and the central composite design. The values of independent variables at optimal conditions were 1.89% NaOH concentration, 2.93 hrs NaOH treatment time, 56.6℃ extraction temperature, and 4.7 hrs extraction time. The estimated gelatin content was 90.7% and the estimated gel strength was 406 Bloom under the optimal condition. The actual experimental collagen content was 90.6% and the actual gel strength was 402 Bloom. The Physicochemical characteristics of gelatin extracted from the abdominal skin of yellowfin tuna were investigated by comparing its proximate composition, pH, amino acid composition, viscoelastic properties, gel strength, and SDS-PAGE patterns with bovine and porcine gelatins. Also, the effects of gelatin concentration, maturation time, heat and freeze treatments on the gel strength of yellowfin tuna abdominal skin gelatin were studied. Amounts of α-chains, β-, and γ-components of yellowfin tuna abdominal skin gelatin were higher than those of the two mammalian gelatins. Yellowfin tuna abdominal skin gelatin had the lowest content of imino acids (proline and hydroxyproline), and was consistent with that of other fishes. However, yellowfin tuna abdominal skin gelatin had the highest levels of in glycine, alanine, and lysine. It has been known that the gel strengths of all gelatins were proportional to gelatin concentration. Among gelatins, yellowfin tuna abdominal skin gelatin exhibited the highest gel strength at each concentration. Although it required a longer maturation time to form a firm gel than the two mammalian gelatins. Using higher heating temperatures decreased the gel strength of yellowfin tuna abdominal skin gelatin more than that of the two mammalian gelatins. However freezing decreased the gel strength of bovine gelatin only slightly, whereas estended freezing times resulted in greater reductions in gel strength in the yellowfin tuna abdominal and porcine skin gelatins. The processing of collagen from the abdominal skin of yellowfin tuna (Thunnus albacares) was optimized by the response surface methodology and the central composite design. The optimal conditions included the following independent variables: NaOH concentration, 0.5 N; NaOH treatment time, 36.2 hrs; pepsin concentration, 1:4.9 ratio (0.245% w/v), and digestion time, 48.1 hrs. The collagen content estimated under optimal conditions was 33.1%, and the actual experimental collagen content was 32.3%. The physicochemical properties of collagen from yellowfin tuna abdominal skin were investigated by amino acid analysis, SDS-PAGE, FT-IR, viscosity and denaturation temperature. The amino-acid content of the collagen was 21.0%. The SDS-PAGE pattern of the collagen indicated two different α-chains (α₁ and α₂), β-component and γ-component. The FT-IR spectrum of the collagen displayed wavenumbers at 3434, 1650, 1542 and 1235 cm^(-1), representing the regions of amide A, I, II and III, respectively. The relative viscosity of the collagen decreased continuously on heating up to 32℃ and the rate of decrease slowed down in the temperature range 35-50℃. The denaturation temperature (T_(d)) of the collagen solution (0.06% w/v) was 31℃ and was lower than that of calf-skin collagen (35℃).
Collagen is the main protein of connective tissue in animals. It is often used as an ingredient in cosmetics or is injected into the face in cosmetic surgery in order to look skin younger. Gelatin derived from collagen has been widely used in food, medicine and photographic industries over the years. However, gelatins from mammalian resources are limited in utility of processing in functional food, cosmetic, and pharmaceutical products because frequent occurrences of bovine spongiform encephalopathy (BSE) and foot/ mouth diseases (FMD) are to be serious problems for human health. Gelatin extraction from the abdominal skin of yellowfin tuna (Thunnus albacares) was optimized by the response surface methodology and the central composite design. The values of independent variables at optimal conditions were 1.89% NaOH concentration, 2.93 hrs NaOH treatment time, 56.6℃ extraction temperature, and 4.7 hrs extraction time. The estimated gelatin content was 90.7% and the estimated gel strength was 406 Bloom under the optimal condition. The actual experimental collagen content was 90.6% and the actual gel strength was 402 Bloom. The Physicochemical characteristics of gelatin extracted from the abdominal skin of yellowfin tuna were investigated by comparing its proximate composition, pH, amino acid composition, viscoelastic properties, gel strength, and SDS-PAGE patterns with bovine and porcine gelatins. Also, the effects of gelatin concentration, maturation time, heat and freeze treatments on the gel strength of yellowfin tuna abdominal skin gelatin were studied. Amounts of α-chains, β-, and γ-components of yellowfin tuna abdominal skin gelatin were higher than those of the two mammalian gelatins. Yellowfin tuna abdominal skin gelatin had the lowest content of imino acids (proline and hydroxyproline), and was consistent with that of other fishes. However, yellowfin tuna abdominal skin gelatin had the highest levels of in glycine, alanine, and lysine. It has been known that the gel strengths of all gelatins were proportional to gelatin concentration. Among gelatins, yellowfin tuna abdominal skin gelatin exhibited the highest gel strength at each concentration. Although it required a longer maturation time to form a firm gel than the two mammalian gelatins. Using higher heating temperatures decreased the gel strength of yellowfin tuna abdominal skin gelatin more than that of the two mammalian gelatins. However freezing decreased the gel strength of bovine gelatin only slightly, whereas estended freezing times resulted in greater reductions in gel strength in the yellowfin tuna abdominal and porcine skin gelatins. The processing of collagen from the abdominal skin of yellowfin tuna (Thunnus albacares) was optimized by the response surface methodology and the central composite design. The optimal conditions included the following independent variables: NaOH concentration, 0.5 N; NaOH treatment time, 36.2 hrs; pepsin concentration, 1:4.9 ratio (0.245% w/v), and digestion time, 48.1 hrs. The collagen content estimated under optimal conditions was 33.1%, and the actual experimental collagen content was 32.3%. The physicochemical properties of collagen from yellowfin tuna abdominal skin were investigated by amino acid analysis, SDS-PAGE, FT-IR, viscosity and denaturation temperature. The amino-acid content of the collagen was 21.0%. The SDS-PAGE pattern of the collagen indicated two different α-chains (α₁ and α₂), β-component and γ-component. The FT-IR spectrum of the collagen displayed wavenumbers at 3434, 1650, 1542 and 1235 cm^(-1), representing the regions of amide A, I, II and III, respectively. The relative viscosity of the collagen decreased continuously on heating up to 32℃ and the rate of decrease slowed down in the temperature range 35-50℃. The denaturation temperature (T_(d)) of the collagen solution (0.06% w/v) was 31℃ and was lower than that of calf-skin collagen (35℃).
주제어
#Yellowfin tuna Abdominal skin Fish gelatin Collagen Physicochemical characteristics Viscoelastic property Gel strength Physicochemical properties Response surface methodology
학위논문 정보
저자
유승재
학위수여기관
부경대학교 대학원
학위구분
국내박사
학과
식품공학과
지도교수
김선봉
발행연도
2009
총페이지
ⅹii, 188 p.
키워드
Yellowfin tuna Abdominal skin Fish gelatin Collagen Physicochemical characteristics Viscoelastic property Gel strength Physicochemical properties Response surface methodology
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