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문제 정의
- 따라서 본 연구에서는 명태 껍질로부터 콜라겐을 효율적으로 추출하기 위한 방법으로 효소 처리 공정을 적용하였으며, 식품 및 화장품 산업에 기능성 소재로서의 활용 가능성을 확인하기 위하여 분자량별로 분리한 후 이화학적 특성 및 생리활성에 대하여 조사하였다.
가설 설정
- 2)Means with different superscript letters (a-d) within the row are significantly different (P<0.05).
제안 방법
- UVB 조사는 UV 램프를 이용하여 UVB(280∼320 nm)를 80 mJ/cm2 되게 조사하였다.
- UVB 조사를 통한 HS68 세포의 광노화 유도는 24 well plate에서 2×105 cells/well 농도로 분주하고 24시간 배양하여 세포를 부착시킨 뒤 Quan 등(19)의 방법을 변형하여 수행하였다.
- 5로 조절된 시료액을 만들었다. 각 시료 0.2 mL에 pH 8.5로 보정한 tris-HCl buffer 3 mL와 7.2 mM pyrogallol 0.2 mL를 가하고 25℃에서 10분간 방치 후 1 N HCl 1 mL로 반응을 정지시킨 후 분광광도계를 이용하여 420 nm에서의 흡광도를 측정하여 시료 첨가 및 무첨가구 간의 흡광도 차이를 백분율로 나타내었다.
- 분리된 상층액을 40℃ 이하에서 감압농축 하였으며 농축한 시료는 0.02 N HCl 10 mL로 정용하여 여과(0.22 μm, membrane filter) 후 amino acid analyzer(L-8900, Hitachi Co., Tokyo, Japan)로 분석하였다.
- 분자량별 콜라겐이 멜라닌 합성에 미치는 영향을 조사하기 위하여 본 연구에서는 먼저 멜라닌 합성의 속도 조절 효소로 작용하는 tyrosinase의 활성을 측정하였다(Fig. 2). αMSH 처리 시 262±20%로 대조군에 비하여 tyrosinase 활성이 증가하였지만, 저분자 콜라겐을 같이 처리한 구간에서는 α-MSH 단독 처리한 경우에 비해 tyrosinase의 활성이억제되는 것으로 나타났다.
- 분자량에 따른 콜라겐의 FT-IR(Fourier transform infrared spectroscopy) 분석은 FT-IR spectrophotometer(FT/IR-4100, Jasco Co., Tokyo, Japan)를 이용하여 600∼4,000 cm-1까지의 데이터 포착 속도로 calf skin 유래 콜라겐 표준품(Sigma-Aldrich Co.)과 시료를 비교 분석하였다.
- 이때 UVB 조사량은 Chiang 등(20)의 보고에 따라 세포 생존율에 영향을 주지 않으면서 matrix metalloproteinase(MMPs) 유도가 일어나도록 설정하였으며, UV-radiometer를 이용하여 조사량을 측정하였다. 시료에 의한 MMP-1 생산 변화는 상기와 같이 UVB를 조사한 세포에 PBS를 제거하고 10% FBS 및 100 unit/mL penicillin, 100 ng/mL의 streptomycin을 첨가한 DMEM 배지와 함께 시료를 처리하고 24시간 추가 배양한 후 6,000 rpm에서 10분간 원심분리를 하여 상등액을 회수하여 matrix metalloproteinase-1(MMP-1) human biotrak에 대해 ELISA system(Amersham Life Science, Arlington Heights, IL, USA)을 이용하여 MMP-1 생산량을 측정하였다.
- 어류 부산물인 명태 껍질에서 콜라겐을 추출하기 위하여 0.1 N NaOH로 알칼리 처리 후 pepsin으로 효소 처리하였고 저분자화를 위해 neutrase를 이용하여 분자량별로 콜라겐을 제조하였다. 콜라겐은 1 kDa 이하, 1∼3 kDa, 3∼10 kDa 및 10 kDa 이상으로 분자량별로 분리하여 이화학적 특성 및 생리활성을 조사하였다.
- 피부의 광노화에 의한 피부 주름 생성에 중요한 역할을 담당하고 있는 MMP-1의 발현은 UV에 의해 세포에서 JNK/p38 활성도가 증가하고 전사인자인 AP-1의 활성도가 증가되는 신호전달 경로를 통해 MMP-1 발현을 증가시켜 피부에서 교원질의 결핍을 초래한다고 알려져 있다(31). 이러한 UVB에 의해 발현이 증가되는 MMP-1에 미치는 명태 유래 콜라겐의 분자량에 따른 영향을 확인하고자 HS68 cell에 UVB를 조사하여 콜라겐의 전처리가 UVB 조사된 피부세포에 미치는 세포 보호 효과를 측정하였다. 그 결과 Fig.
- 3 mL를 가하여 상온에서 4분 동안 산화시켰다. 이후 Ehrlich 시약과 isopropanol을 3:13(v/v)의 비율로 혼합한 용액 4 mL를 가하고 60℃의 water bath에서 25분간 반응시킨 후 558 nm에서 흡광도를 측정하였고 hydroxyproline(Sigma-Aldrich Co.)으로 작성한 표준곡선에 의하여 아래의 계산식으로 콜라겐 함량을 계산하였다.
- 일반적으로 콜라겐을 식품 및 산업 소재로 응용하려면 콜라겐이 1 kDa 미만의 분자량을 가져야 한다는 연구보고(21)를 참고하여 본 연구에서는 콜라겐을 1 kDa 이하, 1∼3 kDa, 3∼10 kDa 및 10 kDa 이상의 네 구간으로 분리하여 분자량별 품질 특성을 분석하였다.
- 전자공여능은 1,1 diphenyl-2-picrylhydrazyl(DPPH)의 환원력을 이용하여 측정하였다(16). 즉 분자량별 콜라겐 시료 100 mg을 증류수 1 mL에 용해한 다음 4×10-4 M DPPH 용액(99.
- 명태 껍질 유래 콜라겐의 추출은 Kim 등(4)의 방법에 따라 다음과 같이 수행하였다. 즉 명태 껍질의 알칼리 처리는 시료 150 g에 0.1 N NaOH 용액을 시료 대비 5배(v/w) 가한 다음 4℃에서 24시간 동안 비 콜라겐성 물질을 제거하였고 잔존하는 NaOH를 제거하기 위하여 수세하였다. 효소가수분해 공정은 세척한 시료에 10배량의 0.
- 추출 수율은 콜라겐을 함유하는 추출액을 감압농축(Rotavapor R-123, Buchi, Flawil, Switzerland) 한 다음 건조 오븐(Forced Convection Oven, Jeio Tech, Seoul, Korea)을 이용하여 105℃ 상압가열건조법(13)으로 항량이 될 때까지 건조한 후 원료 건물량에 대한 고형분 함량(%, d.b.)으로 나타내었다.
- 콜라겐 함량은 Bergaman과 Ioxley(15)의 방법을 수정하여 측정하였다. 즉 동결건조 한 분자량별 콜라겐 300 mg에 6 N HCl 3 mL를 가한 후 발생하는 가스를 흔들어 제거한 다음 110℃에서 24시간 가수분해한 후 50 mL로 정용하여 분석용 시료로 사용하였다.
- 콜라겐은 1 kDa 이하, 1∼3 kDa, 3∼10 kDa 및 10 kDa 이상으로 분자량별로 분리하여 이화학적 특성 및 생리활성을 조사하였다.
- 콜라겐을 분자량별로 분리하기 위하여 동결건조 시료에 10배량의 증류수를 가하고 0.1%(w/v)의 neutrase를 가한 다음 24시간 동안 55℃에서 교반하였으며 이후 centrifugal filter와 dialysis를 통하여 1 kDa 이하, 1∼3 kDa, 3∼10 kDa 및 10 kDa 이상으로 분리한 다음 동결건조 하여 실험에 사용하였다.
- 1 N NaOH 용액을 시료 대비 5배(v/w) 가한 다음 4℃에서 24시간 동안 비 콜라겐성 물질을 제거하였고 잔존하는 NaOH를 제거하기 위하여 수세하였다. 효소가수분해 공정은 세척한 시료에 10배량의 0.1%(w/v) pepsin을 함유하는 0.1 M acetic acid 용액을 가하여 24시간 동안 37℃에서 교반하여 분해하였고, 여과 후 85℃에서 20분 동안 가열하여 효소를 불활성화한 다음 동결건조 하였다.
대상 데이터
- 세포 내 tyrosinase 활성은 Martinez-Esparaza 등(18)의 방법으로 측정하였다. B16/F10 세포는 한국세포주은행(KCLB, Seoul, Korea)에서 분양받아 10% fetal bovine serum(FBS), 100 unit/mL penicillin-streptomycin이 함유된 RPMI 1640을 사용하여 37℃에서 5% CO2를 공급하면서 3일마다 계대 배양을 하여 본 실험에 이용하였다. B16/F10 세포를 24 well plate에 4×104 cells/well씩 분주한 다음 24시간 동안 배양하여 세포를 부착시킨 후, 시료와 α-MSH 20 nM을 각각 처리하고 3일간 배양하였다.
- Ultraviolet B(UVB)로 손상된 피부 세포로부터 분자량별 콜라겐의 영향을 조사하기 위해 사람 진피 섬유아세포주인 HS68은 American Type Culture Collection(ATCC, Manassas, VA, USA)에서 분양받아 10% FBS 및 100 unit/mL penicillin, 100 ng/mL streptomycin을 첨가한 Dulbecco's modified Eagle's medium(DMEM) 배지를 이용하여 37℃에서 5% CO2를 공급하면서 3일마다 계대 배양을 하여 본 실험에 이용하였다.
- 본 실험에서 사용한 명태 껍질은 대구 소재 ㈜바다누리에서 제공받았으며 -70℃ deep freezer에 저장하면서 실험재료로 사용하였다. 실험에 사용된 pepsin(Sigma-Aldrich Co.
데이터처리
- 모든 실험은 3회 반복하여 얻은 결과를 평균과 표준편차로 나타내었으며 실험결과는 SPSS 12.0 version(Statistical Package for Social Sciences, SPSS Inc., Chicago, IL, USA)으로 통계처리 하였고 시료 간의 유의성 검정은 분산분석 후 P<0.05 수준에서 Duncan's multiple rage test에 따라 분석하였다.
이론/모형
- Superoxide dismutase 유사 활성은 Marklund와 Marklund(17)의 방법을 이용하여 분석하였다. 즉 분자량별 콜라겐 시료에 tris-HCl buffer[50 mM tris(hydroxymethyl) amino-methane+10 mM EDTA, pH 8.
- 단백질 함량은 Lowry 등(14)의 방법으로 측정하였으며 BSA(bovine serum albumin, Sigma-Aldrich Co.)를 표준품으로 한 표준곡선에 의하여 계산하였다.
- 명태 껍질 유래 콜라겐의 추출은 Kim 등(4)의 방법에 따라 다음과 같이 수행하였다. 즉 명태 껍질의 알칼리 처리는 시료 150 g에 0.
- 세포 내 tyrosinase 활성은 Martinez-Esparaza 등(18)의 방법으로 측정하였다. B16/F10 세포는 한국세포주은행(KCLB, Seoul, Korea)에서 분양받아 10% fetal bovine serum(FBS), 100 unit/mL penicillin-streptomycin이 함유된 RPMI 1640을 사용하여 37℃에서 5% CO2를 공급하면서 3일마다 계대 배양을 하여 본 실험에 이용하였다.
- UVB 조사는 UV 램프를 이용하여 UVB(280∼320 nm)를 80 mJ/cm2 되게 조사하였다. 이때 UVB 조사량은 Chiang 등(20)의 보고에 따라 세포 생존율에 영향을 주지 않으면서 matrix metalloproteinase(MMPs) 유도가 일어나도록 설정하였으며, UV-radiometer를 이용하여 조사량을 측정하였다. 시료에 의한 MMP-1 생산 변화는 상기와 같이 UVB를 조사한 세포에 PBS를 제거하고 10% FBS 및 100 unit/mL penicillin, 100 ng/mL의 streptomycin을 첨가한 DMEM 배지와 함께 시료를 처리하고 24시간 추가 배양한 후 6,000 rpm에서 10분간 원심분리를 하여 상등액을 회수하여 matrix metalloproteinase-1(MMP-1) human biotrak에 대해 ELISA system(Amersham Life Science, Arlington Heights, IL, USA)을 이용하여 MMP-1 생산량을 측정하였다.
성능/효과
- αMSH 처리 시 262±20%로 대조군에 비하여 tyrosinase 활성이 증가하였지만, 저분자 콜라겐을 같이 처리한 구간에서는 α-MSH 단독 처리한 경우에 비해 tyrosinase의 활성이억제되는 것으로 나타났다.
- 979)를 나타내었다. Superoxide dismutase 유사 활성과 tyrosinase 저해 활성 간의 상관계수는 r=-0.948로 유의적인 음의 상관관계가 존재하는 것으로 나타났으며, MMP-1 활성 저해능과의 상관계수는 r=0.966으로 높은 양의 상관관계를 보였다. 이상의 결과를 미루어 볼 때 명태 껍질로부터 분리한 콜라겐의 생리활성은 분자량에 따라 매우 높은 의존성을 보여주었다.
- 51%로 1 kDa 이하에서 가장 높은 항산화 활성을 나타내었으며 분자량이 커질수록 항산화능이 낮아지는 것을 확인할 수 있었다. Superoxide dismutase 유사 활성도 전자공여능과 비슷한 결과로 1 kDa 에서 38.45%로 가장 높은 활성을 나타내었으며 10 kDa 이상에서 24.61%로 가장 낮은 활성을 나타내었다. Kim 등(29)은 상어 껍질 및 육조직으로부터 추출한 콜라겐을 이용하여 전자공여능을 측정한 결과 14.
- 이러한 UVB에 의해 발현이 증가되는 MMP-1에 미치는 명태 유래 콜라겐의 분자량에 따른 영향을 확인하고자 HS68 cell에 UVB를 조사하여 콜라겐의 전처리가 UVB 조사된 피부세포에 미치는 세포 보호 효과를 측정하였다. 그 결과 Fig. 3의 세포 보호 효과로 AP4에서는 MMP-1 저해율이 나타나지 않았으며 AP3은 1 mg/mL 농도에서 11.63%의 감소율을 나타내었지만 농도별로 저해율은 크게 감소되지 않았다. 하지만 3 kDa 이하의 분자량에서는 농도별로 유의적으로 MMP-1 활성을 저해시켰으며 1 mg/mL의 농도에서는 AP1과 AP2가 각각 29.
- 71%로 가장 낮은 함량을 보였다. 그러나 hydroxyproline으로 산출한 콜라겐 함량은 분자량이 작을수록 높은 함량을 보였으며 분자량별로 AP1, AP2, AP3 및 AP4가 각각 36.43%, 32.23%, 19.23%, 14.89%였다. Kim 등(3)은 대구피를 collagenase로 가수분해 시킨 가수분해물의 분자량이 10∼20 kDa 범위였고 collagenase로 분해 후 pronase로 다시 분해시킨 것은 7∼10 kDa 범위로 나타나 2단 효소분해 공정을 통하여 평균 분자량이 작아지는 것을 확인하였다.
- 단백질 함량을 측정한 결과, 분자량 3∼10 kDa에서 40.19%로 가장 높게 나타났으며 1 kDa 이하에서 17.71%로 가장 낮은 함량을 보였다.
- 따라서 DOPA 염색을 이용하여 멜라닌 세포의 tyrosinase의 활성을 관찰한 결과, αMSH 처리 시 대조군에 비하여 tyrosinase의 활성이 현저히 증가하였으며, α-MSH와 분자량별 콜라겐 처리군은 αMSH 단일 처리군에 비하여 tyrosinase의 활성이 감소하였음을 알 수 있었다.
- 멜라닌 합성에 미치는 영향을 확인하기 위해 α-MSH를 첨가한 tyrosinase 활성 측정은1 kDa 이하에서 농도 유의적으로 tyrosinase 활성을 저해시키는 것을 확인할 수 있었으며, 광노화에 의한 피부 주름개선 효과는 HS68 cell을 이용하여 MMP-1 저해 활성을 측정하였고 그 결과 10 kDa 이상에서는 MMP-1 저해 활성이 나타나지 않았으나 3 kDa 이하에서는 MMP-1 저해 활성이 나타나 세포 보호 효과가 있음을 확인하였다.
- Amide Ⅰ, Ⅱ와 A 영역은 polypeptide의 형태와 직접적으로 연관이 있고 amide B 영역의 peak는 CH2의 stretching vibration을 나타내며, amide Ⅰ은 1,600∼1,700 cm-1에서 carbonyl group의 stretching vibration을 나타내고 amide Ⅱ는 1,500∼1,550 cm-1에서 NH bending 및 CN stretching, amide A는 3,200∼3,600 cm-1에서 N-H stretching vibration과 관련이 있음을 보여준다고 보고되고 있다(27). 본 연구에서 사용한 분자량별 콜라겐은 amide Ⅰ, amide Ⅱ, amide Ⅲ, amide A의 범위에서 wavenumber 속에 포함되어 콜라겐 표준품과 유사한 peak band 값을 나타내어 화학구조가 동일함을 알 수 있었다. Matmaroh 등(28)은 spotted folden goatfish에서 산 가용성 및 pepsin으로 콜라겐을 추출하였으며 pepsin으로 추출한 콜라겐의 FT-IR 스펙트럼을 분석한 결과 amide A, Ⅰ, Ⅱ 및 amide Ⅲ 영역의 최대 peak band는 각각 3,294 cm-1(amide A), 1,631 cm-1(amide Ⅰ), 1,536 cm-1(amide Ⅱ) 및 1,234 cm-1(amide Ⅲ)이라고 보고하여 본 연구 결과와 유사하였다.
- 분석 결과 콜라겐의 분자량과 생리활성 값 간에는 유의적인 상관관계를 나타내었다(P<0.01).
- 분자량별 콜라겐을 1,000 μg/mL 농도로 처리한 경우 α-MSH군에 비하여 tyrosinase 활성도가 AP1, AP2, AP3 및 AP4가 각각 92.9%, 86.5%, 49.2%, 22.3%로 분자량이 작아질수록 tyrosinase 활성이 감소하였으며 AP1에서는 농도 의존적으로 유의성 있게 감소하였다.
- Ha(24)는 해파리 콜라겐 효소 가수분해물을 한외여과 후 각각의 분획물의 구성 아미노산을 분석한 결과 10 kDa 이상의 고분자보다 3∼5 kDa 사이의 분획에서 Pro, Gly, Hyp의 함량이 가장 높게 나타나 고분자보다는 저분자에서 콜라겐 펩타이드가 많다고 보고하여 명태 껍질 콜라겐의 분자량별 hydroxyproline 함량에 대한 결과와 유사한 것으로 나타났다. 분자량별 콜라겐의 필수아미노산 함량도 AP1, AP2, AP3, AP4가 각각 961.19, 648.84, 246.44 및 219.82 mg/100 g으로 분자량이 작을수록 필수아미노산의 함량이 높았으며 이 중 L-phenylalanine, L- leucine의 함량이 특히 높았다. Yamaguchi 등(25)은 어종 간에 아미노산의 조성 차이가 다소 나타나지만 청어 및 대구 메기의 근경막 및 어피 콜라겐 사이에 아미노산 조성에는 차이가 거의 없다고 보고하였는데, 본 실험에서도 분자량이 작을수록 아미노산의 함량은 높아졌지만 아미노산 조성의 차이는 AP1, AP2, AP3 및 AP4가 유사한 것으로 확인되었다.
- 분자량에 따른 콜라겐 함량은 1 kDa 이하에서 36.43%로 가장 높았으며 유리 아미노산 조성은 1 kDa 이하, 1∼3 kDa, 3∼10 kDa 및 10 kDa 이상에서 각각 1,603.69, 1,000.55, 475.04, 415.73 mg/100g으로 분자량이 작을수록 유리 아미노산의 함량이 높게 나타났다.
- 966으로 높은 양의 상관관계를 보였다. 이상의 결과를 미루어 볼 때 명태 껍질로부터 분리한 콜라겐의 생리활성은 분자량에 따라 매우 높은 의존성을 보여주었다.
- 콜라겐의 분자구조를 Fourier transform infrared spectroscopy로 측정한 결과 분자량에 따른 콜라겐 모두 amide A, amide Ⅰ, amide Ⅱ, amide Ⅲ의 범위에 wavenumber 속에 포함되었으며 콜라겐 표준품과 유사한 peak band 값을 나타내어 화학구조가 동일함을 알 수 있었다. 전자공여능과 superoxide dismutase 유사 활성은 1 kDa 이하에서 각각 29.51%, 38.45%로 가장 높았으며 분자량이 커질수록 그 값은 감소하였다. 멜라닌 합성에 미치는 영향을 확인하기 위해 α-MSH를 첨가한 tyrosinase 활성 측정은1 kDa 이하에서 농도 유의적으로 tyrosinase 활성을 저해시키는 것을 확인할 수 있었으며, 광노화에 의한 피부 주름개선 효과는 HS68 cell을 이용하여 MMP-1 저해 활성을 측정하였고 그 결과 10 kDa 이상에서는 MMP-1 저해 활성이 나타나지 않았으나 3 kDa 이하에서는 MMP-1 저해 활성이 나타나 세포 보호 효과가 있음을 확인하였다.
- 전자공여능은 20.91∼29.51%로 1 kDa 이하에서 가장 높은 항산화 활성을 나타내었으며 분자량이 커질수록 항산화능이 낮아지는 것을 확인할 수 있었다.
- 01). 전자공여능은 superoxide dismutase 유사 활성 및 MMP-1 활성 저해능과 유의적인 상관관계(r=0.927, r=0.987)가 인정되었으며, tyrosinase 저해 활성과는 높은 음의 상관관계(r=-0.979)를 나타내었다. Superoxide dismutase 유사 활성과 tyrosinase 저해 활성 간의 상관계수는 r=-0.
- 분자량별 콜라겐 시료의 수율, 단백질 함량 및 콜라겐 함량을 분석한 결과는 Table 1과 같다. 추출 수율은 분자량 10 kDa 이상에서 6.83 g/10 g으로 가장 높았으며 분자량이 작아질수록 수율이 감소하는 경향을 나타내었다. 단백질 함량을 측정한 결과, 분자량 3∼10 kDa에서 40.
- 73 mg/100g으로 분자량이 작을수록 유리 아미노산의 함량이 높게 나타났다. 콜라겐의 분자구조를 Fourier transform infrared spectroscopy로 측정한 결과 분자량에 따른 콜라겐 모두 amide A, amide Ⅰ, amide Ⅱ, amide Ⅲ의 범위에 wavenumber 속에 포함되었으며 콜라겐 표준품과 유사한 peak band 값을 나타내어 화학구조가 동일함을 알 수 있었다. 전자공여능과 superoxide dismutase 유사 활성은 1 kDa 이하에서 각각 29.
- 분자량별 콜라겐의 아미노산 조성은 Table 2와 같다. 콜라겐의 분자량에 따른 아미노산 함량은 AP1, AP2, AP3, AP4가 각각 1,603.69, 1,000.55, 475.04, 415.73 mg/100 g으로 분자량이 작을수록 아미노산의 함량이 높았으며 콜라겐의 구성 아미노산인 Gly-ProHyp도 AP1에서 71.15 mg/100 g으로 AP2(61.84 mg/100 g), AP3(47.31 mg/100 g), AP4(46.81 mg/100 g)보다 높은 함량을 나타내었다. Ha(24)는 해파리 콜라겐 효소 가수분해물을 한외여과 후 각각의 분획물의 구성 아미노산을 분석한 결과 10 kDa 이상의 고분자보다 3∼5 kDa 사이의 분획에서 Pro, Gly, Hyp의 함량이 가장 높게 나타나 고분자보다는 저분자에서 콜라겐 펩타이드가 많다고 보고하여 명태 껍질 콜라겐의 분자량별 hydroxyproline 함량에 대한 결과와 유사한 것으로 나타났다.
- 63%의 감소율을 나타내었지만 농도별로 저해율은 크게 감소되지 않았다. 하지만 3 kDa 이하의 분자량에서는 농도별로 유의적으로 MMP-1 활성을 저해시켰으며 1 mg/mL의 농도에서는 AP1과 AP2가 각각 29.78% 26.49%로 높은 저해율을 나타내어 UVB에 대한 효과가 있음을 확인하였다. Kwon 등(32)은 불가사리 콜라겐을 이용하여 UVA 처리를 이용하여 MMP1 저해 활성을 측정한 결과, 1 mg/mL에서 62.
후속연구
- 멜라닌 합성에 미치는 영향을 확인하기 위해 α-MSH를 첨가한 tyrosinase 활성 측정은1 kDa 이하에서 농도 유의적으로 tyrosinase 활성을 저해시키는 것을 확인할 수 있었으며, 광노화에 의한 피부 주름개선 효과는 HS68 cell을 이용하여 MMP-1 저해 활성을 측정하였고 그 결과 10 kDa 이상에서는 MMP-1 저해 활성이 나타나지 않았으나 3 kDa 이하에서는 MMP-1 저해 활성이 나타나 세포 보호 효과가 있음을 확인하였다. 콜라겐의 분자량은 항산화 활성 및 생리활성과 유의적인 상관관계를 나타내어 저분자 콜라겐은 기능성 식품 및 화장품 소재로서 활용 가능할 것으로 사료된다.
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