효소는 생체 촉매 분자로서 오랜 기간 활발히 연구되어 왔다. 그 중 Michaelis and Menten 방정식은 효소의 동력학적 성질을 기술하는 방정식으로, 반응 속도의 평균적인 행동을 성공적으로 기술하였다. 최근에 들어, 효소 반응을 단일 분자 레벨에서 실험할 수 있게 되었고, 효소의 요동 현상과 구조적인 변화에 관련된 현상들이 보고 되고 있다. 본 논문에서는 크게 2가지에 주목한다. (1) 첫 번째, 단일 효소 분자의 요동 현상과 요동하는 속도를 고려한 새로운 반응 속도 이론을 고안하였다. 또한 ...
효소는 생체 촉매 분자로서 오랜 기간 활발히 연구되어 왔다. 그 중 Michaelis and Menten 방정식은 효소의 동력학적 성질을 기술하는 방정식으로, 반응 속도의 평균적인 행동을 성공적으로 기술하였다. 최근에 들어, 효소 반응을 단일 분자 레벨에서 실험할 수 있게 되었고, 효소의 요동 현상과 구조적인 변화에 관련된 현상들이 보고 되고 있다. 본 논문에서는 크게 2가지에 주목한다. (1) 첫 번째, 단일 효소 분자의 요동 현상과 요동하는 속도를 고려한 새로운 반응 속도 이론을 고안하였다. 또한 전산 모사 실험을 병행하여 기존의 이론들이 가지는 한계를 짚어 보았다. (2) 두 번째, 단일 효소의 광범위한 요동 현상과 구조적인 변화에도 불구하고 Michaelis and Menten 방정식이 여전히 성공적인 예측을 할 수 있음을 Renewal이론에 기반하여 살폈다. 더 나아가 고전 화학 속도 이론에서는 고려하지 못한 반응 시간의 분산을 구해 보고, 미시적인 현상들과 연관 짓는 작업을 하였다.
효소는 생체 촉매 분자로서 오랜 기간 활발히 연구되어 왔다. 그 중 Michaelis and Menten 방정식은 효소의 동력학적 성질을 기술하는 방정식으로, 반응 속도의 평균적인 행동을 성공적으로 기술하였다. 최근에 들어, 효소 반응을 단일 분자 레벨에서 실험할 수 있게 되었고, 효소의 요동 현상과 구조적인 변화에 관련된 현상들이 보고 되고 있다. 본 논문에서는 크게 2가지에 주목한다. (1) 첫 번째, 단일 효소 분자의 요동 현상과 요동하는 속도를 고려한 새로운 반응 속도 이론을 고안하였다. 또한 전산 모사 실험을 병행하여 기존의 이론들이 가지는 한계를 짚어 보았다. (2) 두 번째, 단일 효소의 광범위한 요동 현상과 구조적인 변화에도 불구하고 Michaelis and Menten 방정식이 여전히 성공적인 예측을 할 수 있음을 Renewal이론에 기반하여 살폈다. 더 나아가 고전 화학 속도 이론에서는 고려하지 못한 반응 시간의 분산을 구해 보고, 미시적인 현상들과 연관 짓는 작업을 하였다.
Enzymes as a biological catalyst have been studied long and extensively. The Michaelis and Menten equation expressing the enzymes’ catalytic activities provides a successful description of enzymatic kinetics for large ensemble viewpoint. Recently, enzymes could be monitored in single molecule levels...
Enzymes as a biological catalyst have been studied long and extensively. The Michaelis and Menten equation expressing the enzymes’ catalytic activities provides a successful description of enzymatic kinetics for large ensemble viewpoint. Recently, enzymes could be monitored in single molecule levels and the experimental data related to the fluctuation of a single enzyme and conformational changes is reported. In this thesis, we focus on the two subjects. (1) First, We develop the new chemical kinetics for description of the single molecule enzyme reactions considering the enzymes’ fluctuating phenomena and rate of fluctuation. Moreover, we carry out the computing simulation experiment side by side to show the limitation of the previous theories. (2) Second, Even for a wide range of fluctuating phenomena and conformational changes of a single enzyme, we demonstrate that the Michaelis and Menten equation still holds successfully based on the renewal theory. Moreover, we obtain the expression of the reaction time variance which cannot be obtained in classical kinetics, and associate the expression with the microscopic interpretation.
Enzymes as a biological catalyst have been studied long and extensively. The Michaelis and Menten equation expressing the enzymes’ catalytic activities provides a successful description of enzymatic kinetics for large ensemble viewpoint. Recently, enzymes could be monitored in single molecule levels and the experimental data related to the fluctuation of a single enzyme and conformational changes is reported. In this thesis, we focus on the two subjects. (1) First, We develop the new chemical kinetics for description of the single molecule enzyme reactions considering the enzymes’ fluctuating phenomena and rate of fluctuation. Moreover, we carry out the computing simulation experiment side by side to show the limitation of the previous theories. (2) Second, Even for a wide range of fluctuating phenomena and conformational changes of a single enzyme, we demonstrate that the Michaelis and Menten equation still holds successfully based on the renewal theory. Moreover, we obtain the expression of the reaction time variance which cannot be obtained in classical kinetics, and associate the expression with the microscopic interpretation.
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