돈태반 콜라겐의 급속 가수분해를 위한 고온/고압 처리 및 고압 효소 처리 공정 개발 Development of High pressure/High Temperature Processing and High Pressure Enzymatic Processing for Rapid Hydrolysis of Porcine Placenta.원문보기
본 연구는 고온/고압 처리 및 고압 효소 처리를 통한 돼지 태반의 급속 가수분해를 규명하고자 수행하였다. 아미노산 조성분 분석 결과 돈태반은 다량의 콜라겐을 함유하고 있으며, 가수분해시 콜라겐의 구성 아미노산의 함량이 증가하는 경향을 나타내었다. 분자량 분포 실험 결과 고압/고압 처리 시 가수분해물의 분자량이 감소하는 경향을 나타내었다. 또한 고압 효소 처리 시 효소가 변성 되지 않는 압력 범위에서는 분자량이 감소하는 경향을 나타내었다. 1. 고온/고압이 돼지 태반 가수분해에 미치는 효과 및 특성 본 연구는 고온/고압(HPHT)이 돼지 태반 가수분해에 미치는 효과 및 특성을 및 효과를 규명하고자 수행되었다. 다량의 콜라겐을 함유한 돼지 태반에 37.5 MPa 압력을 가한 후 다양한 온도(150, 170, and 200°C)와 처리 시간(0, 30, and 60 min at 170°C)에 따른 변화를 분석하였다. 난용성 물질인 돼지태반 콜라겐을 HPHT 처리 시 대부분 60%이상의 ...
본 연구는 고온/고압 처리 및 고압 효소 처리를 통한 돼지 태반의 급속 가수분해를 규명하고자 수행하였다. 아미노산 조성분 분석 결과 돈태반은 다량의 콜라겐을 함유하고 있으며, 가수분해시 콜라겐의 구성 아미노산의 함량이 증가하는 경향을 나타내었다. 분자량 분포 실험 결과 고압/고압 처리 시 가수분해물의 분자량이 감소하는 경향을 나타내었다. 또한 고압 효소 처리 시 효소가 변성 되지 않는 압력 범위에서는 분자량이 감소하는 경향을 나타내었다. 1. 고온/고압이 돼지 태반 가수분해에 미치는 효과 및 특성 본 연구는 고온/고압(HPHT)이 돼지 태반 가수분해에 미치는 효과 및 특성을 및 효과를 규명하고자 수행되었다. 다량의 콜라겐을 함유한 돼지 태반에 37.5 MPa 압력을 가한 후 다양한 온도(150, 170, and 200°C)와 처리 시간(0, 30, and 60 min at 170°C)에 따른 변화를 분석하였다. 난용성 물질인 돼지태반 콜라겐을 HPHT 처리 시 대부분 60%이상의 용해도를 나타내었다. 또한, 유리아미노산 함량은 HPHT 처리하지 않은 대조구의 경우 0.1 mM/g나타내지만 HPHT 처리시 0.3 mM/g까지 증가하였고, 이로 인해 가수분해가 가능함을 입증하였다. Gel permeation chromatography(GPC)분석 결과 분자량 peak는 온도를 증가시키거나 처리 시간을 증가 시켰을 때 저분자 영역으로 이동하는 경향을 나타냈으며, 200°C HPHT 처리 시 새로운 저분자 peak를 형성하였다. Alanine (Ala), glycine (Gly), hydroxyproline (Hyp), 그리고 proline (Pro)은 HPHT 처리시 대조구에 비해 증가하는 경향을 나타내었다. 결과적으로 HPHT 처리는 동물의 부산물 단백질을 가수분해 하여 작은 단위의 peptide를 생성하는 잠재적인 이점을 가진다고 사려된다. 2. 초고압 효소가 돼지 태반 가수분해에 미치는 효과 및 특성 산업적으로 콜라겐의 가수 분해물은 산성과 알칼리 처리 및 단백질 분해효소 처리를 통해 얻어지고 있다. 본 연구는 난용성 돼지 태반을 90°C 에서 1 시간 동안 처리하여 가용성 상태인 젤라틴화 시킨 후 trypsin(25 BAEE unit/mg), pepsin(40 unit/mg), chymotrypsin(40 unit/mg)을 첨가하여 각각 압력(0.1, 100, 200 and 300 MPa)별로 5 분간 처리하였다. 처리된 콜라겐 peptide의 특성은 전기영동과 Gel permeation chromatogramphy(GPC)를 통해 분자량을 파악하였고, 유리아미노산과 아미노산 조성을 통해 아미노산함량을 분석하였다. 그 외 가수분해 후 단백질의 용해도 분석을 통하여 초고압 처리가 단백질 가수분해 효소의 활성에 미치는 특성 및 효과를 관찰하였다. 연구 결과 콜라겐 peptide 분자량인 116 kDa(α-chanis)과 205 kDa(β-chain)은 trypsin과 chymotrypsin에 의해 모든 압력에서 가수분해 되었다. GPC 분석에 의하면 trypsin은 압력의 증가 할 수록 저분자 peak를 나타나는 경향을 보였고, 200 MPa의 초고압 처리에 의하여 최대 활성을 보였다. Alanine(Ala), glycine(Gly), hydroxyproline(Hyp), 그리고 proline(Pro)은 모든 초고압 효소 처리시 처리하지 않은 원태반에 비해 증가하는 경향을 나타내었다. 따라서 본 연구는 고압 효소를 이용한 가수분해를 통해 기존의 방법보다 빠르게 콜라겐을 추출 할 수 있을 것으로 사료된다.
본 연구는 고온/고압 처리 및 고압 효소 처리를 통한 돼지 태반의 급속 가수분해를 규명하고자 수행하였다. 아미노산 조성분 분석 결과 돈태반은 다량의 콜라겐을 함유하고 있으며, 가수분해시 콜라겐의 구성 아미노산의 함량이 증가하는 경향을 나타내었다. 분자량 분포 실험 결과 고압/고압 처리 시 가수분해물의 분자량이 감소하는 경향을 나타내었다. 또한 고압 효소 처리 시 효소가 변성 되지 않는 압력 범위에서는 분자량이 감소하는 경향을 나타내었다. 1. 고온/고압이 돼지 태반 가수분해에 미치는 효과 및 특성 본 연구는 고온/고압(HPHT)이 돼지 태반 가수분해에 미치는 효과 및 특성을 및 효과를 규명하고자 수행되었다. 다량의 콜라겐을 함유한 돼지 태반에 37.5 MPa 압력을 가한 후 다양한 온도(150, 170, and 200°C)와 처리 시간(0, 30, and 60 min at 170°C)에 따른 변화를 분석하였다. 난용성 물질인 돼지태반 콜라겐을 HPHT 처리 시 대부분 60%이상의 용해도를 나타내었다. 또한, 유리아미노산 함량은 HPHT 처리하지 않은 대조구의 경우 0.1 mM/g나타내지만 HPHT 처리시 0.3 mM/g까지 증가하였고, 이로 인해 가수분해가 가능함을 입증하였다. Gel permeation chromatography(GPC)분석 결과 분자량 peak는 온도를 증가시키거나 처리 시간을 증가 시켰을 때 저분자 영역으로 이동하는 경향을 나타냈으며, 200°C HPHT 처리 시 새로운 저분자 peak를 형성하였다. Alanine (Ala), glycine (Gly), hydroxyproline (Hyp), 그리고 proline (Pro)은 HPHT 처리시 대조구에 비해 증가하는 경향을 나타내었다. 결과적으로 HPHT 처리는 동물의 부산물 단백질을 가수분해 하여 작은 단위의 peptide를 생성하는 잠재적인 이점을 가진다고 사려된다. 2. 초고압 효소가 돼지 태반 가수분해에 미치는 효과 및 특성 산업적으로 콜라겐의 가수 분해물은 산성과 알칼리 처리 및 단백질 분해효소 처리를 통해 얻어지고 있다. 본 연구는 난용성 돼지 태반을 90°C 에서 1 시간 동안 처리하여 가용성 상태인 젤라틴화 시킨 후 trypsin(25 BAEE unit/mg), pepsin(40 unit/mg), chymotrypsin(40 unit/mg)을 첨가하여 각각 압력(0.1, 100, 200 and 300 MPa)별로 5 분간 처리하였다. 처리된 콜라겐 peptide의 특성은 전기영동과 Gel permeation chromatogramphy(GPC)를 통해 분자량을 파악하였고, 유리아미노산과 아미노산 조성을 통해 아미노산함량을 분석하였다. 그 외 가수분해 후 단백질의 용해도 분석을 통하여 초고압 처리가 단백질 가수분해 효소의 활성에 미치는 특성 및 효과를 관찰하였다. 연구 결과 콜라겐 peptide 분자량인 116 kDa(α-chanis)과 205 kDa(β-chain)은 trypsin과 chymotrypsin에 의해 모든 압력에서 가수분해 되었다. GPC 분석에 의하면 trypsin은 압력의 증가 할 수록 저분자 peak를 나타나는 경향을 보였고, 200 MPa의 초고압 처리에 의하여 최대 활성을 보였다. Alanine(Ala), glycine(Gly), hydroxyproline(Hyp), 그리고 proline(Pro)은 모든 초고압 효소 처리시 처리하지 않은 원태반에 비해 증가하는 경향을 나타내었다. 따라서 본 연구는 고압 효소를 이용한 가수분해를 통해 기존의 방법보다 빠르게 콜라겐을 추출 할 수 있을 것으로 사료된다.
In recent, collagen peptides have attracted much attention in medicine, pharmaceuticals, cosmetics as well as functional food industry because of its biodegradability and less antigenicity. 1. Effects of High Pressure/High Temperature Processing on the Recovery and Characteristics of Porcine Placent...
In recent, collagen peptides have attracted much attention in medicine, pharmaceuticals, cosmetics as well as functional food industry because of its biodegradability and less antigenicity. 1. Effects of High Pressure/High Temperature Processing on the Recovery and Characteristics of Porcine Placenta Hydrolysates This study investigated the effects of high pressure/high temperature (HPHT) treatment on the recovery efficiency and characteristics of porcine placenta hydrolysates. Placenta was treated at 37.5 MPa of pressure combined with various temperatures (150, 170, and 200°C for 0 min) or various holding times (0, 30, and 60 min at 170°C). Insoluble raw placenta collagen was partially solubilized (> 60% solubility) by the HPHT treatment. Free amino group content of placenta collagen increased from 0.1 mM/g collagen to > 0.3 mM/g collagen after HPHT treatment, reflecting partial hydrolysis of collagen. The molecular weight (Mw) distribution showed evidence of collagen hydrolysis when the Mw peak shifted toward the low molecular weight by increasing either temperature or holding time. Alanine (Ala), glycine (Gly), hydroxyproline (Hyp), and proline (Pro) contents increased after the HPHT treatments compared to a decrease in the others. The results indicate that the HPHT treatment is advantageous to hydrolyze collagen derived from animal by-products. 2. The Effects of High Hydrostatic Pressure Treatment on the Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin Hydrolysis Activity of Porcine Placenta Collagen Commercial collagen hydrolysates are obtained by protease treatment, acidic and alkaline treatment. In the present study, placenta was pretreated to convert the collagen into soluble gelatin(90°C, 1 h) followed by trypsin treatment (25 BAEE unit/mg), pepsin (40 unit/mg), chymotrypsin (40 unit/mg) under various pressure levels (0.1, 100, 200 and 300 MPa for 5 min). Collagen peptides were characterized by SDS-PAGE, gel permeation chromatography (GPC), free amino acid content, amino acid composition and protein yield. Based on the results of this study, collagen peptides detected at 116 kDa (α-chain) and 205 kDa (β-chain) were completely disappeared when the collagen was reacted with trypsin and chymotrypsin of all high pressure. In addition, hydrolyzing activity of trypsin was enhanced by increasing pressure level up to 200 MPa, thereafter trypsin lost the activity. Alanine (Ala), glycine (Gly), hydroxyproline (Hyp), and proline (Pro) contents increased after the enzyme high pressure treatment. Consequently, the present study demonstrated that rapid collagen hydrolysis could be obtained by high pressure processing.
In recent, collagen peptides have attracted much attention in medicine, pharmaceuticals, cosmetics as well as functional food industry because of its biodegradability and less antigenicity. 1. Effects of High Pressure/High Temperature Processing on the Recovery and Characteristics of Porcine Placenta Hydrolysates This study investigated the effects of high pressure/high temperature (HPHT) treatment on the recovery efficiency and characteristics of porcine placenta hydrolysates. Placenta was treated at 37.5 MPa of pressure combined with various temperatures (150, 170, and 200°C for 0 min) or various holding times (0, 30, and 60 min at 170°C). Insoluble raw placenta collagen was partially solubilized (> 60% solubility) by the HPHT treatment. Free amino group content of placenta collagen increased from 0.1 mM/g collagen to > 0.3 mM/g collagen after HPHT treatment, reflecting partial hydrolysis of collagen. The molecular weight (Mw) distribution showed evidence of collagen hydrolysis when the Mw peak shifted toward the low molecular weight by increasing either temperature or holding time. Alanine (Ala), glycine (Gly), hydroxyproline (Hyp), and proline (Pro) contents increased after the HPHT treatments compared to a decrease in the others. The results indicate that the HPHT treatment is advantageous to hydrolyze collagen derived from animal by-products. 2. The Effects of High Hydrostatic Pressure Treatment on the Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin Hydrolysis Activity of Porcine Placenta Collagen Commercial collagen hydrolysates are obtained by protease treatment, acidic and alkaline treatment. In the present study, placenta was pretreated to convert the collagen into soluble gelatin(90°C, 1 h) followed by trypsin treatment (25 BAEE unit/mg), pepsin (40 unit/mg), chymotrypsin (40 unit/mg) under various pressure levels (0.1, 100, 200 and 300 MPa for 5 min). Collagen peptides were characterized by SDS-PAGE, gel permeation chromatography (GPC), free amino acid content, amino acid composition and protein yield. Based on the results of this study, collagen peptides detected at 116 kDa (α-chain) and 205 kDa (β-chain) were completely disappeared when the collagen was reacted with trypsin and chymotrypsin of all high pressure. In addition, hydrolyzing activity of trypsin was enhanced by increasing pressure level up to 200 MPa, thereafter trypsin lost the activity. Alanine (Ala), glycine (Gly), hydroxyproline (Hyp), and proline (Pro) contents increased after the enzyme high pressure treatment. Consequently, the present study demonstrated that rapid collagen hydrolysis could be obtained by high pressure processing.
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