지금까지 알려진 라이소자임 유형과 명백한 상동성을 보이지 않는 i-type 라이소자임은 N-말단 서열분석에 의해 해양 이매패류, 소라 및 지렁이로부터 동정되었다. 지렁이로부터 동정된 i-type 라이소자임은 박테리아 감염시에 증가하는 것으로 보고되었으며, 이는 이 라이소자임이 유도성 면역인자로서 기능한다는 것을 의미한다. 그러나 지렁이의 소화 기능과 관련된 i-type 라이소자임에 대한 정보는 매우 드문 실정이다. 따라서 본 연구는 지렁이로부터 새로운 i-type 라이소자임의 분자적 특성과 기능을 확인하기 위해, 다중 아미노산 서열 정렬(multiple amino acid sequence alignment)과 계통발생학적 분석(phylogenetic analyses)을 이용하였으며, ...
지금까지 알려진 라이소자임 유형과 명백한 상동성을 보이지 않는 i-type 라이소자임은 N-말단 서열분석에 의해 해양 이매패류, 소라 및 지렁이로부터 동정되었다. 지렁이로부터 동정된 i-type 라이소자임은 박테리아 감염시에 증가하는 것으로 보고되었으며, 이는 이 라이소자임이 유도성 면역인자로서 기능한다는 것을 의미한다. 그러나 지렁이의 소화 기능과 관련된 i-type 라이소자임에 대한 정보는 매우 드문 실정이다. 따라서 본 연구는 지렁이로부터 새로운 i-type 라이소자임의 분자적 특성과 기능을 확인하기 위해, 다중 아미노산 서열 정렬(multiple amino acid sequence alignment)과 계통발생학적 분석(phylogenetic analyses)을 이용하였으며, mRNA 발현 패턴은 Fluorescent in situ hybridization (FISH)을 통해 확인하였다. 지렁이(Eisenia andrei)로부터 동정한 678 bp (226 아미노산 잔기)의 open reading frame을 가지는 새로운 i-type 라이소자임은 라이소자임과 isopeptidase의 효소 활성을 위한 아미노산 잔기와 disulfide bridges 형성을 위한 14개의 cystein 잔기를 포함하는 것으로 나타났으며, mRNA 발현은 주로 중장의 상피세포에서 나타나는 것으로 확인되었다. 따라서 결과에 대한 분석을 통해 이 새로운 유형의 i-type 라이소자임은 선천적인 면역요소로 작용하기 보다는 지렁이의 소화효소로 작용 한다고 제안할 수 있다.
지금까지 알려진 라이소자임 유형과 명백한 상동성을 보이지 않는 i-type 라이소자임은 N-말단 서열분석에 의해 해양 이매패류, 소라 및 지렁이로부터 동정되었다. 지렁이로부터 동정된 i-type 라이소자임은 박테리아 감염시에 증가하는 것으로 보고되었으며, 이는 이 라이소자임이 유도성 면역인자로서 기능한다는 것을 의미한다. 그러나 지렁이의 소화 기능과 관련된 i-type 라이소자임에 대한 정보는 매우 드문 실정이다. 따라서 본 연구는 지렁이로부터 새로운 i-type 라이소자임의 분자적 특성과 기능을 확인하기 위해, 다중 아미노산 서열 정렬(multiple amino acid sequence alignment)과 계통발생학적 분석(phylogenetic analyses)을 이용하였으며, mRNA 발현 패턴은 Fluorescent in situ hybridization (FISH)을 통해 확인하였다. 지렁이(Eisenia andrei)로부터 동정한 678 bp (226 아미노산 잔기)의 open reading frame을 가지는 새로운 i-type 라이소자임은 라이소자임과 isopeptidase의 효소 활성을 위한 아미노산 잔기와 disulfide bridges 형성을 위한 14개의 cystein 잔기를 포함하는 것으로 나타났으며, mRNA 발현은 주로 중장의 상피세포에서 나타나는 것으로 확인되었다. 따라서 결과에 대한 분석을 통해 이 새로운 유형의 i-type 라이소자임은 선천적인 면역요소로 작용하기 보다는 지렁이의 소화효소로 작용 한다고 제안할 수 있다.
The invertebrate type (i-type) lysozyme not showing a clear homology with the known types of lysozyme was first demonstrated from a marine bivalve, conch and earthworm by N-terminal sequence. An i-type lysozyme isolated from the earthworm found to be up-regulated upon bacterial challenge, suggesting...
The invertebrate type (i-type) lysozyme not showing a clear homology with the known types of lysozyme was first demonstrated from a marine bivalve, conch and earthworm by N-terminal sequence. An i-type lysozyme isolated from the earthworm found to be up-regulated upon bacterial challenge, suggesting this lysozyme to function as an inducible immune factor. However, information on the i-type lysozyme related with digestive function is very limited in the earthworm. The first objective of this study is to investigate the molecular characteristics and function of the new i-type lysozyme from the earthworm. To identify a new i-type lysozyme, multiple amino acid sequence alignment and phylogenetic analyses were employed. Its mRNA expression pattern was observed by fluorescent in situ hybridization (FISH). A new i-type lysozyme (Ea-iLys) from an earthworm, Eisenia andrei with the open reading frame of 678 bp (226 amino acid residues) appeared to comprise conserved 14 cysteine residues for disulfide bridges and amino acid residues for the enzyme activities of lysozyme and isopeptidase, of which mRNA expression is mainly localized in the lining of midgut epithelium. No significant expression signal was detected in immune competent sites such as chloragogue tissue, typhlosole region, body coelom and muscle layers. Our results suggest that this enzyme primarily acts as a digestive enzyme rather than an innate immune factor.
The invertebrate type (i-type) lysozyme not showing a clear homology with the known types of lysozyme was first demonstrated from a marine bivalve, conch and earthworm by N-terminal sequence. An i-type lysozyme isolated from the earthworm found to be up-regulated upon bacterial challenge, suggesting this lysozyme to function as an inducible immune factor. However, information on the i-type lysozyme related with digestive function is very limited in the earthworm. The first objective of this study is to investigate the molecular characteristics and function of the new i-type lysozyme from the earthworm. To identify a new i-type lysozyme, multiple amino acid sequence alignment and phylogenetic analyses were employed. Its mRNA expression pattern was observed by fluorescent in situ hybridization (FISH). A new i-type lysozyme (Ea-iLys) from an earthworm, Eisenia andrei with the open reading frame of 678 bp (226 amino acid residues) appeared to comprise conserved 14 cysteine residues for disulfide bridges and amino acid residues for the enzyme activities of lysozyme and isopeptidase, of which mRNA expression is mainly localized in the lining of midgut epithelium. No significant expression signal was detected in immune competent sites such as chloragogue tissue, typhlosole region, body coelom and muscle layers. Our results suggest that this enzyme primarily acts as a digestive enzyme rather than an innate immune factor.
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