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문제 정의
- 런데 어류의 근원섬유단백 질들은 육류의 red muscle의 근원섬유단백질보다도 불안정 하며(18), 생물활성은 서식하는 온도에 따라 달라지는 것으로 보고되고 있고(19), 그리고 생체기능 단백질의 열안정성과 서 식온도간에 도 중요한 상관성 이 있는 것으로 알려 지 고 있다(5). 따라서 담수어와 해수어의 근원섭유단백질간에도 염의 유무 및 생활온도 등의 환경적 요인이 다르므로 반응온도에 따라 근원 섬유단백질의 ATPase 활성이 차이를 나타낼 것으로 사료되어 myofibril과 actomyosin의 ATPase 활성에 대한 반응온도의 영향을 조사하였다';
제안 방법
- 근원섬유 구성 단백질들은 근육 내에서 ATP와 무기 이온들 과 상호 작용하여 화학적 energy를 기계 적 energy로 효율적으로 전환시켜 주고 있는데, 근육운동의 조절 기작에 관한 연구는 Ebashi 등(11)의 Sr을 이용한 Ca binding protein인 tro~ ponin 의 규명과 함께 in vivo system에서의 근수축 조절물질로서 Ca의 조절기능이 밝혀짐으로써 Ca2}- troponin complex, actin, myosin, tropomyosin 등 근원 섬 유단백질의 상호 작용에 의한 근수축-이온의 분자론적 인기 작을 이해하는 것이 가능하게 되었다. 따라서 myofibril과 actomyosin의 Ca- ATPase 활성은 근육운동 속도의 차이 (12, 13) 또는 sarcoplas- mic reticulum에서의 Ca 이온 축적 능력 등(14) 생물학적 기능의 차이를 반영함으로 담수어인 향어와 해수어인 방어의 myofibrillar protein ATPase 에 대한 기질 친화성과 반응속도를 비교하였다.
- Myofibrill의 조제 는 Yang의 방법 (9) 을 약간 변형하여 조제하였다. 시료를 chopping 한 후 8빼의 0.
- 5), 일 정 이온강도, 1 mg/mL 단백질의 혼합액을 3。~50℃ 범위의 각 온도에서 행하였다. 각 온도에서 일정 시간 간격으로 일정 엑을 취하여 ice bath 상 외 ATPase 활성 측정용액에 넝어 가열반응을 정지시킨 후 기질을 첨가하여 30℃ 항온 조에서 5분간 반응 시 켜 효소의 잔존활성을 측정하였다.
- 담수어인 향어와 해수어 인빙-어 의 white muscle과 red mus- cle로부터 근원섬유 단백질을 조제하여 생육환경조건이 다른 어류의 근원섬유단백질 간에는 어떠한 차이가 있는지에 대하여 알고자 myofibrillar protein ATPase 활성에 대한 온도의존 성과 열 안정성을 실험하였다. 향어와 방어근원섬유단백질의 기질 친화도와 Vmax값에 있어서는 향어가 방어에 비해 높은 값을 보였고, 활성에 대한 반응 온도 및 반응 시간에 따른 영향에 있어서는 myofibril의 경우 red muscle이 white muscle에 비해 낮은 활성을 나타냈으며, actomyosin의 경우에 있어서는 향 어 가 4Q℃에서 도 활성 증가를 나타낸 반면에 방어 는 45℃, 50dC와 같이 반응 시간에 따른 활성 증가를 나타내지 않았다.
- 담수어로는 향어 (leather carp, Cy- prinus carpio nudus) 그리고 해수어로는 방어 (Yellow tail, Seriola quinqueradiata temmink et scWegeZ)를 시■용히-였 으며, 무게는 양시료 모두 1 kg 정도였고 필요시 수시 구입하 였 다. 실험 전에 white muscle과 red muscle로 분리 하였으녀, 지방 및 결체조직 등을 제거한 후 사용하였다.
대상 데이터
- 본 실험에서의 실험재료는 울산시 남구 무거동에 위치한 활 어시장에서 구입하였다. 담수어로는 향어 (leather carp, Cy- prinus carpio nudus) 그리고 해수어로는 방어 (Yellow tail, Seriola quinqueradiata temmink et scWegeZ)를 시■용히-였 으며, 무게는 양시료 모두 1 kg 정도였고 필요시 수시 구입하 였 다. 실험 전에 white muscle과 red muscle로 분리 하였으녀, 지방 및 결체조직 등을 제거한 후 사용하였다.
- 본 실험에서의 실험재료는 울산시 남구 무거동에 위치한 활 어시장에서 구입하였다. 담수어로는 향어 (leather carp, Cy- prinus carpio nudus) 그리고 해수어로는 방어 (Yellow tail, Seriola quinqueradiata temmink et scWegeZ)를 시■용히-였 으며, 무게는 양시료 모두 1 kg 정도였고 필요시 수시 구입하 였 다.
이론/모형
- 16 M KC1 용액을 첨가한 다음 6 mesh nylon net에서 여과 시 킨 액을 시료로 사용하였다. Actomyosin의 조제는 Shin의 방법(10)에 따라 조제하였다.
성능/효과
- 향어의 경우 Vmax값에 있어서는 myofibril과 actomyosin 둘 다 비슷한 값을 나타내 큰 차이를 보이지 않으나 기질친화도 에 있어서는 myofibril이 actomyosin에 비해 상당히 큰 것으로 나타났다. 그리고 myofibril 과 actomyosin 둘 다 white mus- cle이 red muscle보다 높은 기질 친화도와 Vmax값을 갖는 것으로 나타났다. 한편 해수어 인 방어의 경우에 있어서도 myo- fibril이 actomyosin보다 높은 기질친화도를 나타내었으나 향 어 에 비 해서는 미 약하였으며 향어와는 달리 myofibril, actomyosin 둘 다 기질친화도에 있어서는 red muscle이 white muscle보다 높게 나타났다.
- 그리고 담수어 인 향어 에 비해 myofibril, actomyosin 둘 다 낮은 기 질친화도와 Vmax 값을 나타 내었는데 이와 같은 결과는 향어의 ATPase 활성이 방어의 ATPase 활성보다 높다고 보고한 전보(15)의 결과와 일치하는 것이 었다. 따라서 겨울과 여름간에 수온의 차가 크며 염 이 없는 담수에서 서 식 하는 향어 와 수온차가 비교적 적 고 염 농도 가 높은 해수에서 서식하는 방어간에는 환경적 여건에 의해서 근원섬 유단백질간에 차이가 조성 될 수 있을 것으로 보이 며 , 이에 따라 담수어 와 해수어의 구성 근원섬유단백질간에는 생 물학적 인 차이를 나타낼 것으로 예상되었다.
- 이와 유사한 결과를 Tsuchimoto 등(3)도 보고한 바 있으며 또한 Yang 등(21)이 한류성어류와 난류성어류의 근원섬유단백질의 열안 징성이 어류의 환경온도에 따라 명확한 차이를 나타낸다고 하였다. 따라서 해수어의 경우 염분이 어류의 생존, 성장 그리고 번식하는데 필요하므로 어류의 생리학적인 변화 이외에도 근 육의 생화학적인 변화에도 기여할 가능성이 높으므로 향어와 방어간에도 열안정성에 차이를 보일 것으로 사료되었다. Fig.
- 열안정성 에 대한 열역학량① value, Z value, △H*, △(:*, △, ◊은 muscle 종류간 그리고 환경이 다른 어종 간에 차이를 보였다. 향어와 방어둘 다 white muscle이 red muscle에 비해 안정하였으며, 향어 myofibrillar protein0! 빙, 어 myofibrillar protein보다 열에 안정한값을보여 횐-경조건이 열안정성에 차이를줄 수 있는 것으로 나타났다.
- 5와 Table 2에서 보는 바와 같이 둘 다 35℃ 이하에서는 비교적 안정하 나 40℃ 이 상으로 온도가 올라감에 따라 급격히 변 성 속도가 높아지는 것으로 나타났다. 이러한 온도에 따른 변성속도가 향어 에 비해 방어가 상당히 높게 나타나는 것纟로 보아 담수 어 인 향어의 근원섬유단백질이 해추어인 방어의 근원섬유 단백질 보다는 비교적 열안정성이 높음을 알 수 있었다. 하지만 이러한 결과들이 근원섬유단백질과 기질간에 형성되는 weak bond의 차로 인한 것인지 또는 근원섬유단백질의 치밀도에 따른 구조적 인 차로 인한 것 인지는 좀더 연구가 되어야 할 것이다.
- 그리고 myofibril 과 actomyosin 둘 다 white mus- cle이 red muscle보다 높은 기질 친화도와 Vmax값을 갖는 것으로 나타났다. 한편 해수어 인 방어의 경우에 있어서도 myo- fibril이 actomyosin보다 높은 기질친화도를 나타내었으나 향 어 에 비 해서는 미 약하였으며 향어와는 달리 myofibril, actomyosin 둘 다 기질친화도에 있어서는 red muscle이 white muscle보다 높게 나타났다. 그리고 담수어 인 향어 에 비해 myofibril, actomyosin 둘 다 낮은 기 질친화도와 Vmax 값을 나타 내었는데 이와 같은 결과는 향어의 ATPase 활성이 방어의 ATPase 활성보다 높다고 보고한 전보(15)의 결과와 일치하는 것이 었다.
- 담수어인 향어와 해수어 인빙-어 의 white muscle과 red mus- cle로부터 근원섬유 단백질을 조제하여 생육환경조건이 다른 어류의 근원섬유단백질 간에는 어떠한 차이가 있는지에 대하여 알고자 myofibrillar protein ATPase 활성에 대한 온도의존 성과 열 안정성을 실험하였다. 향어와 방어근원섬유단백질의 기질 친화도와 Vmax값에 있어서는 향어가 방어에 비해 높은 값을 보였고, 활성에 대한 반응 온도 및 반응 시간에 따른 영향에 있어서는 myofibril의 경우 red muscle이 white muscle에 비해 낮은 활성을 나타냈으며, actomyosin의 경우에 있어서는 향 어 가 4Q℃에서 도 활성 증가를 나타낸 반면에 방어 는 45℃, 50dC와 같이 반응 시간에 따른 활성 증가를 나타내지 않았다. 그리고 일반적으로 향어가 방어보다 그리고 white muscle이 red mus- cle에 비해 높은 반응 생성물을 나타내었다.
후속연구
- 이러한 온도에 따른 변성속도가 향어 에 비해 방어가 상당히 높게 나타나는 것纟로 보아 담수 어 인 향어의 근원섬유단백질이 해추어인 방어의 근원섬유 단백질 보다는 비교적 열안정성이 높음을 알 수 있었다. 하지만 이러한 결과들이 근원섬유단백질과 기질간에 형성되는 weak bond의 차로 인한 것인지 또는 근원섬유단백질의 치밀도에 따른 구조적 인 차로 인한 것 인지는 좀더 연구가 되어야 할 것이다.
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