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[국내논문] 담배 (Nicotiana tabacum cv. BY4)의 캘러스로부터 p-Fluorophenylalanine 저항성 캘러스 선발 및 효소활성도 측정
p-Fluorophenylalanine Resistant Cell Line Selection and Enzyme Activity from Diploid and Hapliod calli of Nicotiana tabacum cv. BY4 원문보기

식물조직배양학회지 = Korean journal of plant tissue culture, v.28 no.2, 2001년, pp.69 - 74  

오승철 (전북대학교 생물과학부) ,  소웅영 (전북대학교 생물과학부) ,  조덕이 (우석대학교 생물학과) ,  오승용 (한국인삼연초연구원) ,  양덕춘 (한국인삼연초연구원)

초록
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담배 (Nicotiana tabacum cv. BY4)의 이배체 식물과 약배양으로부터 유도된 반수체 식물의 잎절편을 사용하여 0.5mg/L 2.4-D 단독처리구에서 캘러스를 유도한 후, 2.0 mg/L 2.4-D, 1.0 mg/L Kinetin 및 0.1 mg/L BAP를 조합처리하여 계대배양을 하였다. 이배체에서는 2.0 mg/L 2.4-D와 1.0 mg/L 카이네틴의 조합처리구에서, 반수체는 2.0 mg/L2.4-D 와 0.1 mg/L BAP 조합처리구에서 세포증식이 양호하였으므로, 현탁배양도 동일조건에서 실시하였다. 세포괴를 균일하게 한 현탁배양세포를 p-Fluorophenylalanine (PFP)이 5~100 $\mu$M의 농도로 단독처리한 배지상에 2.0 mL씩 평판배양하여, 10, 20, 30일 후 PFP의 처리에 대한 저항성 colony를 조사하였다. 배양 30일 후 세포주의 생중량을 측정한 결과 PFP의 농도가 높아질수록 감소하였다. 선발된 캘러스는 이배체서 peroxidase의 활성도가 5 $\mu$M PFP 처리시에 가장 높았는데 100 $\mu$M PFP 처리까지는 대조구보다는 높았다. Catalase의 활성도는 5 $\mu$M PFP 처리시 가장 높았으나 100 $\mu$M PFP 처리시 가장 낮았다. 한편 반수체에서는 peroxidase와 catalase의 활성도는 50 $\mu$M PFP 처리시 가장 높게 나타나서 이배체와 반수체 사이에 효소활성의 차이는 뚜렷했다.

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Calli were induced on MS medium supplemented with 0.5 mg/L 2,4-D by using the leaf explants of haploid which were derived from the diploid and haploid of Nicotiana tabacum cv BY4. These calli were subcultured on MS medium with the combination of 2.0 mg/L 2,4-D, 1.0 mg/L kinetin and 0.1 mg/L BAP. Cel...

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제안 방법

  • 1 mg/L BAP> 조합처리하여 계대배양을 하였다. 이배체에서는 2.0 mg/L 2.4-D와 1.0 mg/L 카이네틴의 조합처리구에서, 반수체는 2.0 mg/L 2.4-D와 0.1 mg/L BAP 조합처리구에서 세포증식이 양호하였으므 로, 현탁배양도 동일조건에서 실시하였다. 세포괴를 균일하게 한 현탁배양세포를 p-Fluorophenylalanine (PFP) 이 5~100 阪의 농도로 단독처리한 배지상에 2.
  • 본 실험에서는 담배 (Nicotiana tabacum cv. BY4)5] 반수체와 이배체로부터 유도된 캘러스와 돌연변이 유발원으로 사용 중인 PFP를 처리하여 형성된 저항성 세포주를 선발하였고, 정상직인 반수체와 이배체의 캘러스와 PFP 저항성 세포주에 있어서 이들 세포주의 peroxidase와 catalase의 효소활성도를 조사하였다.
  • 유도된 반수체 캘러스로부터 식물의 재생, 증식, 검정은 Oh 등(1994)의 방법에 준하여 실시하였다. 캘러스 유도는 MS 기본배지에 sucrose 30 g/L, agar 8 g/L를 첨가하고 생장 조절물질은 2, 4-D (0.1, 0.5, 1.0, 2.0, 4.0 mg/L)처리를 하였으며 pH 5.8로 맞춘 배지에 잎절편을 치상하여 온도 25±1℃, 조도 1900 lux, 광주기는 16/8 h의 조건에서 캘러스를 유도하였다. 캘러스의 증식은 2, 4-D와 BAP, 카이네틴이 첨가된 배지에서 실시하였다.
  • 세포는 온도에 대한 스트레스를 적게 받도록 배지가 충분히 식은 후 무균적으로 첨가하였다. 선발배지는 2.0 mg/L 2, 4-D와 0.1 mg/L BAP가 첨가된 MS배 지에 PFP를 0~ 200〃M로 첨가하여 pH를 맞춘 후 습열멸균 하여 1회용 페트리디쉬에 25mL씩 분주하였다. 평판배양에 사용한 재료는 현탁배양 15~20일 후 세포증식이 양호한 처리구를 선발하여 65~ 100㎛망에 이중여과된 세포를 사용하였다.
  • 8% agarose를 이용하여 PFP (Palmer and Widholm, 1975)가 0 ~ 100 段!의 농도로 처리 된 선발배지에 2mL씩 평판배양하였다. 평판배양 후 10, 20, 30일 단위로 선발배지에서 형성되는 PFP 저항성 세포주라 사료되는 colony 를 선발, 관찰하였다.
  • PFP에 대한 저항성 세포주를 선발하여 peroxidase 및 catalase 등의 효소활성도를 측정하였다. 재료는 생중량 1 g을 eppendorf tube에 넣고 완충 용액을 1.
  • PFP 50 jiiM처리구에는 배양 20일째 부터 colony가 출현되었으나 PFP 100μM 처리구에는 그보다 낮은 경향으로 배양 20일째가 되면서 페트리디쉬당 65~70개의 colony가 형성되었고, 그 이 후로도 숫자는 일정하게 유지가 되었다. PFP 200 pM 처리구에 있어서는 colony가 전혀 나타나지 않았으므로 본 실험에 있어서의 MIC의 설정은 PFP 100 理 처리구로 설정하였다(Figure 1A—F).
  • 1 mg/L BAP 조합처리구에서 세포증식이 양호하였으므 로, 현탁배양도 동일조건에서 실시하였다. 세포괴를 균일하게 한 현탁배양세포를 p-Fluorophenylalanine (PFP) 이 5~100 阪의 농도로 단독처리한 배지상에 2.0 mL씩 평판배양하여, 10, 20, 30일 후 PFP의 처리에 대한 저항성 colony를 조사하였다. 배양 30일 후 세포주의 생중량을 측정한 결과 PFP의 농도가 높아질수록 감소하였다.

대상 데이터

  • 한국인삼연초연구원 내 온실에서 유지되고 있는 담배(Nicotiana tabacum cv. BY4)의 이배체 식불과 약배양으로부터 유도된 반수체식물의 잎절편을 캘러스 유도 재료로 하였다. 유도된 반수체 캘러스로부터 식물의 재생, 증식, 검정은 Oh 등(1994)의 방법에 준하여 실시하였다.
  • 8로 맞춘 배지에 잎절편을 치상하여 온도 25±1℃, 조도 1900 lux, 광주기는 16/8 h의 조건에서 캘러스를 유도하였다. 캘러스의 증식은 2, 4-D와 BAP, 카이네틴이 첨가된 배지에서 실시하였다. 현탁배양은 캘러스를 1,000㎛망에 통과시킨 후 식물생장 조절물질은 계대배양과 같은 동일조건으로 이루어졌으며, 배양조건으로는 shaking incubator에서 25 rpm, 온도 25±1℃ 로 하였다.
  • 1 mg/L BAP가 첨가된 MS배 지에 PFP를 0~ 200〃M로 첨가하여 pH를 맞춘 후 습열멸균 하여 1회용 페트리디쉬에 25mL씩 분주하였다. 평판배양에 사용한 재료는 현탁배양 15~20일 후 세포증식이 양호한 처리구를 선발하여 65~ 100㎛망에 이중여과된 세포를 사용하였다. 그리고 이 세포를 0.
  • 담배 (Nicotiana tabacum cv. BY4)의 이배체 식물과 약배양으로부터 유도된 반수체 식물의 잎절편을 사용하여 0.5 mg/L 2.4-D 단독처리구에서 캘러스를 유도한 후, 2.0 mg/L2.4-D, 1.0 mg/L Kinetin 및 0.1 mg/L BAP> 조합처리하여 계대배양을 하였다. 이배체에서는 2.

이론/모형

  • BY4)의 이배체 식불과 약배양으로부터 유도된 반수체식물의 잎절편을 캘러스 유도 재료로 하였다. 유도된 반수체 캘러스로부터 식물의 재생, 증식, 검정은 Oh 등(1994)의 방법에 준하여 실시하였다. 캘러스 유도는 MS 기본배지에 sucrose 30 g/L, agar 8 g/L를 첨가하고 생장 조절물질은 2, 4-D (0.
  • 4 mL 가한 후 4℃에서 유리봉으로 마쇄한 다음 15,000 rpm에서 15분간 원심분리하여 상등액을 효소액으로 사용하였다. 효소 활성도의 측정은 효소반응액 의 흡광도를 spectrophotometer (Beckman DU-6)로 측정하였다. Peroxidase (EC 1.
  • 효소 활성도의 측정은 효소반응액 의 흡광도를 spectrophotometer (Beckman DU-6)로 측정하였다. Peroxidase (EC 1.11.1.7)의 활성도는 Chance와 Maehly (1955)의 방법에 준하여 측정하였으며, Catalase (EC LI 1.1.6)는 Yang (1985) 등이 제시한 Decoupling 방법으로 측정하였다.
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