[논문]열처리로 야기되는 우유 유청 단백질의 반응

이유라; 홍윤호

[국내논문] 열처리로 야기되는 우유 유청 단백질의 반응
Heat-Induced Reaction of Bovine Whey Proteins 원문보기

Korean journal for food science of animal resources = 한국축산식품학회지, v.22 no.2, 2002년, pp.179 - 182

초록
AI-Helper

$\alpha$-La(holo-, apo form)과 $\alpha$-La과 $\beta$-Lg의 혼합물의 열 처리 시 변화의 정도를 DSC를 실시하여 비교하였다. Holo-$\alpha$-La의 열 변성 정점 온도(Td)는 apo-$\alpha$-La에 비해 높게 나타남으로써 열에 의한 변성에 더 안정함을 알 수 있었다. 두 종류 $\alpha$-La의 혼합물의 경우 Td는 일치하지 않았으며 ago-$\alpha$-La이 holo-$\alpha$-La보다 더 낮게 나타났는데 이는 apo-$\alpha$-La이열에 더 불안정함을 의미한다. $\alpha$-La과 $\beta$-Lg의 혼합물의 경우 hole-$\alpha$-La과 $\beta$-Lg의 혼합물의 변성 온도는 holo-$\alpha$-La 하나만을 열처리 했을 때보다 변성 온도가 더 낮아져서, 열에 의한 변성이 $\beta$-Lg의 유리 SH기에 의해 촉진되었음을 유추할 수 있었고, ago-$\alpha$-La과 $\beta$-Lg의 혼합물의 경우 변성 온도는 apo-$\alpha$-La하나만을 열처리 했을 때보다 변성 온도가 2배 가까이 상승하면서, 열 처리에 더 안정해짐을 보여주었다. $\beta$-Lg의 열 변성 양상은 pH 6.8의 조건에서 살펴보았을 때 가열 초기 단계부터 다소불안정한 peak를 보였으며 $\alpha$-La과 혼합되었을 때 변성을 더 촉진시키면서 열에 불안정해짐을 시사하였다.

Abstract ▼ AI-Helper

Using differential scanning calorimetry (DSC), changes underwent by a mixture of $\alpha$-lactalbumin ($\alpha$-La) and $\beta$-lactoglobulin ($\beta$-Lg) during heat treatment were studied, yielding useful information for the dairy industry. Results of the DSC showed that the heat denaturation temperature of the hobo-$\alpha$-La was higher than that of apo-$\alpha$-La, suggesting hole-$\alpha$-La‘s greater stability. The denaturation temperature of a mixture of holo-$\alpha$-La and $\beta$-Lg was also slightly lower than that of holo-$\alpha$-La alone. The denaturation temperature of an apo-$\alpha$-La and $\beta$-Lg mixture was higher than that of holo-$\alpha$-La and $\beta$-Lg, suggesting that the heat stability of apo-$\alpha$-La was increased by $\beta$-Lg. Based on these results, it is possible to conclude that a mixture of holo-$\alpha$-La and $\beta$-Lg is more intensively affected by an increase in temperature than other samples, and that free sulphydryl groups seem to take part in this heat-induced denaturation.

Keyword

AI 본문요약
AI-Helper

* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.

문제 정의

본 연구에서는 유청단백질 a-La, 8-Lg, a-La과 B-Lg의 혼합물의 열처리 시 반응 양상을 알아보고 유가공업계에 필요한 기초자료를 제공하기 위하여 DSC를 이용해서 관찰 하였다

제안 방법

각 시료 중 25 μ1를 준비된 DSC pan에 넣고 봉인하여 무게를 칭량한 후 DSC에 넣고 25℃에서 100℃의 온도 범위에서 3℃/min의 가열 속도로 열처리하여 DSC thermogram을 구하였다. 시료는 모두 완충용액에 용해시켰으며, reference는 완충용액만을 주입하였다.

대상 데이터

본 연구에 사용된 a-La는 Ca-bound holo-form (L-5385)과 Ca-free apo-form (L-6010)이었으며, /9-Lg (L-6879)과 같이 Sigma Chemical사 (St. Louis, USA)로부터 구입하였다.

성능/효과

52℃를 나타냈다. 이 결과를 holo-a-La 은 64.3℃, apo-a-Lae 35.0℃에서 peak가 형성되었다는 Boye와 Alli (2000)의 보고와 비교했을 때, 변성온도에서는 다소 차이가 있었으나 holo-a-La의 변성온도가 apo-a-La의 변성온도보다 높은 경향은 유사한 것을 알 수 있었다. 이러한 변성온도의 차이는 실험에 사용된 시료의 농도와 측정기기의 종류 및 측정조건 등에 기인하는 것으로 생각된다.
Holo-a-La과 apo-a-La 을 혼합(a-La) 하여 Td 를 측정한 결과, apo-a-La 은 하나만을 열처리했을 때보다 Td 가 약 20 ℃가량 상승하였고, holo-a-Lae 약 3 ℃ 가량 저하되었는데, 이는 apo-a-La 이 열에 더 안정한 holo-a-La의 영향을 받아 Td가 더 올라가면서 열에 조금 더 안정한 상태가 된 것으로 보인다.

참고문헌 (22)

Bemal, V. and Jelen, P. (1984) Effect of calcium binding on thermal denaturation of bovine $\alpha$ -lactalbumin. J. Dairy Sci. 67, 2452-2454

상세보기
Boye, J. I. and Alli, I. (2000) Thermal denaturation of mixtures of $\alpha$ -lactalbumin and $\beta$ -lactoglobulin ; a differential scanning calorimetric study. Food Res. Int. 33, 673-682

상세보기
de Wit, J. N. and Swinkels, G. A. M. (1980) A diBerential scanning calorimetric study of the thermal denaturation of bovine $\beta$ -lactoglobulin. Biochimica Biophysica Acta. 624, 40-50

상세보기
de Wit, J. N. (1981) Structure and functional behaviour of whey proteins. Netherlands Mitk Dairy J. 35, 47-64
Havea, P., Singh, H., and Creamer, L. K.. (2001) Characterization of heat-induced aggregates of $\beta$ -lactoglobulin, $\alpha$ -lactalbumin, and bovine serum albumin in a whey protein concentrate environment. J. Dairy Res. 68, 483-497

상세보기
Hiraoka, Y., Segawa, T., Kuwajima, K., Sugai, S., and Murai, N. (1980) $\alpha$ -lactalbumin: a calcium metalloprotein. Biochem. Biophys. Res. Commun. 95, 1098-1104

상세보기
Hoffmann, M. A. M. and van Mil, P. J. J. M. (1997) Heatinduced aggregaion of $\beta$ -lactoglobulin ; role of the . free thiol group and disulfide bonds. J. Agric. Food Chem. 45, 2942-2948

상세보기
Holt, C. (2000) Molecular basis of whey protein food functionalities. Australian J. Dairy Technol. 55, 53-55
Hong, Y. H. (2000) Physicochemical and functional properties of $\alpha$ -lactalbumin and $\beta$ -lactoglobulin of bovine whey protein. Home Economics Res. J. 10, 45-49
Hong, Y. H. and Creamer, L. K. (2002) Changed protein structuresof bovine $\beta$ -lactoglobulin B and $\alpha$ -lactalbumin as a consequence of heat treatment. Int. Dairy J. 12, 345-359

상세보기
Iametti, S., De Gregori, B., Vecchio, G., and Bonomi, F. (1996) Modifications occure at different structural levels during the heat denaturation of $\beta$ -lactoglobulin. European J. Biochem. 237, 106-112

상세보기
John, A. and Shastri, P. N. (1998) Studies on food macromolecules by differential scanning calorimetry : a chtical appraisal. Int. J. Food Sci. Technol. 35(1), 1-14
Lee, Y. R. and Hong, Y. H. (2002) Electrophoretic properties of heat-induced bovine $\alpha$ -lactalbumin. J. Food Sci. Nutr. 7(1), 48-51

원문보기 상세보기
McPhail, D. and Holt, C. (1999) Effect of anions on the denaturation and aggregation of $\beta$ -lactoglobulin as measured by differential scanning microcalorimetry. Int. J. Food Sci. Technol. 34, 477-481

상세보기
Morales, F. J., Romero, C. and Jimenez-Perez, S. (2000) Characterization of industrial processed milk by analysis of heat-induced changes. Int. J. Food Sci. Technol. 35, 193-200

상세보기
Morr, C. V. and Ha, E. Y. W. (1993) Whey protein concentrate and isolates : processing and functional properties. CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 33(6), 431-476

상세보기
Parris, N., Purcell, J. M., and Ptashkin, S. M. (1991) Thermal denaturation of whey proteins in skim milk. J. Agric. Food Chem. 39, 2167-2170

상세보기
Paulsson, M. and Visser, H. (1992) Heat-induced interactions of milk proteins studied by differential scanning calorimetry. In Protein Interaction, Visser, H., VCH, Weinheim, pp. 117-134
Relkin, P., Launay, B., and Eynard, L. (1993) Effect of sodium and calcium addition on thermal denaturation of apo- $\alpha$ -lactalbumin: a differential scanning calorimetric study. J. Dairy Sci. 76, 36-47

상세보기
Relkin, P. (1996). Thermal unfolding of $\beta$ -lactoglobulin, $\alpha$ -lactalbumin, and bovine serum albumin. A thermodynamic approach. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 36(6), 565-601

상세보기
Ruegg, M., Moor, U., and Blanc, B. (1977). A calorimetric study of thermal denaturation of whey protein in stimulated milk ultrafiltrate. J. Dairy Res. 44, 509-520

상세보기
Wong, D. W. S., Cairand, W. M., and Paviath, A. E. (1996). Structure and functionalities of milk proteins. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 36(8), 807-844

상세보기

저자의 다른 논문 :

활용도 분석정보

상세보기

다운로드

내보내기

활용도 Top5 논문

해당 논문의 주제분야에서 활용도가 높은 상위 5개 콘텐츠를 보여줍니다.
더보기 버튼을 클릭하시면 더 많은 관련자료를 살펴볼 수 있습니다.

내보내기 구분	파일저장 인쇄 메일전송
구성항목	기본정보 상세정보 관리번호, 논문명, 저널/프로시딩명, 저자 , 발행년, 권, 호, 시작페이지, 끝페이지, 발행기관 관리번호, 논문명, 대등논문명, 저자 , 저널/프로시딩명, 발행기관, 발행년, 발행언어, 권, 호, 시작페이지, 끝페이지, ISBN, ISSN, 주제분야, 키워드, 초록(한글), 초록(영문), 저자(소속기관)
저장형식	Text(ASCII format) Excel format RefWorks Direct Export RIS format (for Reference Manager, ProCite, EndNote), Scholar's Aids, Mendeley
메일정보	받는사람 (필수) @ 보내는사람 (선택) @ 제목 내용 KISTI 검색결과 이메일 서비스
안내	총 건의 자료가 검색되었습니다. 다운받으실 자료의 인덱스를 입력하세요. (1-10,000) 검색결과의 순서대로 최대 10,000건 까지 다운로드가 가능합니다. 데이타가 많을 경우 속도가 느려질 수 있습니다.(최대 2~3분 소요) 다운로드 파일은 UTF-8 형태로 저장됩니다. 파일의 내용이 제대로 보이지 않을실 때는 웹브라우저 상단의 보기 -> 인코딩 -> 자동선택 여부를 확인하십시오. ~ Text(ASCII format) Excel format

연합인증