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문제 정의
- 본 연구는 산과 알칼리 공정에 의한 여러 어종의 단백질 회수 수율과 가열겔에 미치는 근형질 단백질과 NaCl의 영향을 검토하기 위하여 5종의 냉동 어류 및 선어를 사용하여 산과 알칼리 공정으로 제조한 수리미수율을 고형물의 비로 측정하고, 근형질 단백질과 NaCl을 농도별로 첨가하여 가열겔 의 파괴강도, 변형 및 색도에 미치는 영향을 조사하였다.
제안 방법
- Okada의 방법(13)에 따라 실린형의 시료(1.8X2.0 cm) 위에 지름 5 mm의 구형 plunger를 장착하고 60 mm/min의 속도로 올리면서 rheometer(model CR-100D, Sun Scientific Co., Tckyo, Japan)로 파괴 강도(g)와 변형(mm) 값을 측정하 였다.
- pH 2.5와 pH 10.5에서 어육 단백질을 용해시 키고, pH 5.0 부근에서 침전 단백질을 회수한 후, pH를 중성 부근으로 재조절하여 제조한 7종 어류의 산과 알칼리 수리 미 의 수율을 수세 수리미와 비교하고 이들 수리미의 가열젤에 미치는 근형질 단백질과 NaCl의 영향을 punch test와 색차계로 측정하였다. 알칼리 수리 미의 수율은 수세 수리미와 산 수리 미 에 비하여 높았으나, 파괴강도, 변형값 및 백색도는 낮았다.
- 충진한 tube는 90 °C의 water bath에서 15분 동안 가열하고 즉시 얼음물에 15분 동안 냉각시켜 하룻밤 냉장 보관한 후 물성 측정에 사용하였다. 겔 조제를 위한 수리미의 수분 함량은 얼음물을 사용하여 78%로 조절하였으며 염은 2%를 첨가하였다.
- 그리고 겔의 표면 CIE Lab color는 색차계 (ZE-2000, Nip pon Denshoku, Tokyo, Japan)로 측정하였다. 색차계는 표준색 plate로 L* = 96.
- 보구치의 알칼리수리미 에 근형질 단백질을 첨가하여 가열겔을 조제한 후 가열겔의 물성과 백색도에 미치는 근형질 단백질의 영향을 측정 하였다(Fig. 5). 파괴 강도와 변형값은 근형질 단백질을 첨가했을 때 증가하였으나, 파괴 강도 값은 1 〜7%의 첨가 시에는 유의적인 차이를 보이지 않았고, 9%를 첨가했을 때 1 〜7%에 비하여 다소 증가하는 것으로 나타났다(p<0.
- 산과 알카리 공정으로 제조한 수리미의 가열겔 형성에 미치는 염의 영향을 파괴 강도, 변형값 및 백색도를 측정하여 치 는 영향을 피하기 위해 각각 50 g과 78%가 되도록 조정하 였다.
- 수리미의 수율은 어체와 최종 수리 미의 수분 함량을 적외선 수분 측정계 (FD-600, Kett Electric Laboratory, Tokyo, Japan)로 측정하고 건물 중량으로 환산한 후, 어체에 대한 최종 수리 미의 중량%로 표시하였다.
- 수세 수리미 는 마쇄육에 2배량의 증류수를 가하여 homog- enizer(IKA-25 basic, IKA Works, Wilmington, NC, USA) 로 8, 000 rpm에서 1분 동안 조직을 파쇄한 후 원심분리(10, 000 xg, 25분) 하여 침전물을 수세하는 과정을 2회 반복하고 최종적으로 2배량의 0.1% NaCl 용액으로 수세하여 4% sucrose (CJ Co., Seoul, Korea), 5% sorbitoKLTS powder 20M, PT Sorini Towa Berlian Co., Cangkringmalang, Indonesia), 0.3 % polyphosphate(Food Grade, Haifa Chemical Co., Israel) 의 냉동변성 방지제를 첨가하고 Kitchen aid(Max watts 325, St. Joseph, Michigan, USA)로 잘 혼합하여 제조하였다. 산과 알칼리 수리 미 는 마쇄한 어육에 6배량의 증류수를 첨가하고 1 N HC1 혹은 1 N NaOH를 사용하여 pH를 2.
- 0로 조절하고 저온(4°C)에서 30분 동안 방치한 후 원심분리(10, 000Xg, 25분) 하여 얻은 침전물을 근형질 단백질로 사용하였다. 알칼리수리 미에 대하여 1%, 3%, 5%, 7% 및 9% 첨가하여 가열겔을 조제하였으며, 첨가하지 않은 것을 대조군으로 사용하였다.
-
가열겔의 제조
조제한 각각의 수리미에 얼음물과 염을 고르게 뿌리고 Kitchen aid(Max watts 325, St. Joseph, Michigan, USA)로 3분 혼합한 후 비닐백에 넣어 진공포장기 (Food Saver Ultra, Tilia International Inc., China)를 이용하여 수리미 중의 기포를 제거하고 sausage 충진기 (Sausage Maker, Buffalo Co., NY, USA)를 사용하여 collagen tube (1.8X20 cm, #180, Nippi Co., Tokyo, Japan)에 충진하였다. 충진한 tube는 90 °C의 water bath에서 15분 동안 가열하고 즉시 얼음물에 15분 동안 냉각시켜 하룻밤 냉장 보관한 후 물성 측정에 사용하였다.
- 5로 각각 조절하여 어육단백질을 용해시킨 후 원심분리(10, 000 xg, 25분)하였다. 중성지방 등이 포함된 유화층(최상층)과 결체 조직, 막지질, 비늘, 뼈 등을 포함하고 있는 바닥층을 버리고 가용성 단백질과 수화단백질을 포함한 중간층을 회수 하여 1 N HC1 혹은 1 N NaOH로 pH 5.0으로 조절하여 단백질을 침전시킨 후 원심분리(10, 00。Xg, 25분)하여 단 백질을 회수하였다. 회수한 단백질은 1 N NaOH로 pH 7.
대상 데이터
- 빙장 전갱이 (Trachurus japonicus, 체장; 20.8± 1.8 cm, 체 중; 179.0±31.4 g), 빙 장 고등어 (Scomber japonicus, 체장;24.5±1.8 cm, 체중; 184.6±36.9 g), 냉동부세 crocea, 체중; 23.5±1.7 cm, 체중; 262.7±11.0 g), 냉동 보구치 (Pennahia argentata, 체장; 18.2 ±2.4 cm, 체 중; 125.0士35.9 g), 냉동 꼬마 민어 (Frotonibea diacanthus, 체장; 2L3. ± 0.2cm, 체중; 139.2 ±7.1 g)중에서 전갱이와 고등어 는 경남 통영 소재의 어시장, 나머지 어류는 부산 소재 어시장에서 각각 구입하여 실험실로 운반한 후 냉동 어류는 실온에서 해동시키고 선어는 그대로 두부와 내장을 제거하고 육만을 절취한 후, chopper(M-12S, Hankook Fujee, Wha-seong, Ko- rea)에 마쇄하여 수리미 제조를 위한 시료로 사용하였다.
데이터처리
- 표준편차와 유의성검정의 통계분석은 JMP program(17) 의 standard least square로 실시하였으며 , 유의차는 p<0.05 수준어서 검토하였다.
이론/모형
- 단백질은 측정 가능한 적정 농도 범위까지 흐석되었기 때문에 SDS는 단백질 농도 측정의 방해물 질로즈-용하지 않았다. SDS-PAGE는 5%의 농축겔과 7.5%의 분리젤에서 Laemmli의 방법(16)에 따라 수행하였다. 전기영동이 끝난 겔은 Coomassie brilliant에서 하룻밤 염색하였으며 , methanol: acetic acid : 증류수(1 : 1 : 8, v/v/v)용액 에서 탈색하였다.
- 수리 미 3 g에 27 mL의 5% sodium dodecyl sulfate (SDS) 용액을 첨가하여 homogenizer(IKA~25 basic, IKA Works, Wilmington, NC, US A) 로 8000 rpm 에서 30초 동안 균질화하여 寻형질 및 근원섬유 단백질을 녹이기 위해 80°C에서 30분 동G항온하였다. 항온한 시료를 원심분리(3, 000xg, 15분) 하여 불용성 물질을 제거하고 상층액의 단백질 농도는Lowry 등의 방법(15)에 따라 단백질 농도를 측정하였다. 전기영동을 위한 시료의 최종 단백질 농도는 1.
성능/효과
- 그리고 수세와 알칼리 수리 미 사이에서는 MHC와 actin에 해당하는 band에 큰 차이를 보이지 않았다. MHC와 actin의 분해가 산 처리에 의한 mysoin 분자와 actin 분자의 산가수분해에 의한 것인지 산성 pH 영역에서 활성을 보이는 효소에 의한 것인지는 분명치 않으나, 수세 혹은 알칼리 수리 미에 비해 낮은 산 수리미의 가열겔 특성과 상관이 있는 것으로 판단된다. Choi and Park은 Pacific whting의 산 수리 미는 MHC와 actin에 해당하는 band가 크게 분해되어 각각 minor band-g- 생성하였으나, 수세 수리 미 와 알칼리 수리 미 에서는 이 같은 band가 관측되지 않았으며, 산 처리 후에 124 kDa, 78 kDa과 70 kDa의 고분자와 34 kDa와 28 kDa 사이에 많은 저분자들이 생성되었다고 하였다 (3).
- 염은 첨가 농도가 증가 함에 따라 파괴 강도 값은 감소하였으나, 변형 값은 유의적인 차이를 보이지 않았고, 백색도는 다소 증가하는 것으로 나타났다. SDS-PAGE 상에서 산 수리 미 의 myosin heavy chain 과 actin은 급속히 분해하였으며, 수세 수리미와 알칼리 수 리미사이에는 큰 차이가 없었다. 알칼리 수리미의 수율과 가열 겔의 파괴 강도, 변형 및 백색도값에 미루어 알칼리 수리 미 제조 공정은 kamaboko 형의 연 제품 제조에 활용이 가능한 것으로 판단하였다.
- 가열겔의 백색도는 NaCl의 첨가량의 증가와 더불어 증가하는 것으로 나타났다(Fig. 8).
- 5%의 NaCl을 첨가했을 때 가장 높은 겉강도를 보인다고 보고하였다 (25). 그러나 본 실험의 결과와 같이 NaCl의 첨가 농도가 증가함에 따라 파괴강도가 감소하는 것은 극단적인 pH 처리 에 의 해 myosin 분자의 변성과 풀림이 일어나 노출된 표면의 반응성 잔기에 의한 충분한 화흐.결합과 망상구조 형성을 통해 겔을 형성할 수 있으나, 염의 첨가가 변성에 의해 노출된 반응성기들의 분자간 인력을 증가시켜 망상구조의 형성을 방해하기 때문으로 판단된다 겔화기구와 겔의 외관은 단백질 분자 내 인력적인 소수성 상호작용과 척력의 정전기 적 상호작용에 의해 조절되며 (26), 염의 첨가는 Pacific whiting으로 제조한 산과 알칼리 수斗 미의 피괴강도 값을 저하시킨다고 하였다 (27).
- 수식에 적당하기 때문인 것으로 생각된다. 그리고 SDS-PAGE 싱■에서 산수리 미의 myosin heavy chain과 actin이 수세 혹은 알칼리수 리미에 비하여 많이 분해가 되었음을 확인할 수 있었다.
- 산고-알칼리 공정으로 회수한 각 수리 미 의 수율은 어 종에 따라 차이를 보였으나(Fig. 1), 대체로 수세 수리 미의 수율은 25% 니외였으며 전갱이, 부세 및 보구치의 알칼리 수리미의 수율은 각각 31%, 30% 및 33%로서 산 수리 미의 수율에 비 하 여 높 8 반면, 민어와 고등어는 산 수리 미가 알칼리 수리 미 에 비하여 수율이 높은 것으로 나타났다. 대부분의 어종에서 산과 알칼리 수리미의 수율이 수세 수리미에 비하여 3-15% 높았己.
- 산과 알칼리 수리미 가열 겔의 백색도는 3회수세하여 제조한 수세 수리미에 비하여 낮았으며, 적색육어류일수록 백색도에 큰 차이 보였고 고등어를 제외하고는 알칼리 수리 미 가열 겔의 백색도가 산 수리미 가열 겔에 비하여 같거나 다소 낮았다(Fig. 4). 수세 수리 미 가열 겔의 백 색도가 산과 알칼리 수리 미 가열 겔에 비하여 높은 것은 수세공정을 통해 다량의 혈색소인 hemoglobin과 육색소인myoglobin0] 제거되어 황색도가 감소하기 때문이다.
- 수분 함량 78%의 수세 수리 미 와 산과 알칼리 수리 미의 가 열겔 물성을 비교한 결과, 전갱이, 꼬마 민어, 고등어는 수세 수리 미의 겔 강도가 산과 알칼리 수리 미 에 비하여 높았으나, 부세와 보구치는 알칼리 수리 미의 겔 강도가 수세 수리 미 겔 강도와 비슷하거나 같은 것으로 나타났다(Fig. 2). 한편 산 수리 미 의 가열겔 강도는 모든 어종에서 수세 수리 미 와 알칼 리 수리미에 비하여 낮았다.
- 0 부근에서 침전 단백질을 회수한 후, pH를 중성 부근으로 재조절하여 제조한 7종 어류의 산과 알칼리 수리 미 의 수율을 수세 수리미와 비교하고 이들 수리미의 가열젤에 미치는 근형질 단백질과 NaCl의 영향을 punch test와 색차계로 측정하였다. 알칼리 수리 미의 수율은 수세 수리미와 산 수리 미 에 비하여 높았으나, 파괴강도, 변형값 및 백색도는 낮았다. 근 형질 단백질을 첨가한 가열 겔의 파괴강도는 첨가하지 않은 가열 겔에 비 하여 유의 적 으로 높은 파괴 강도와 변형 값을 가 졌으나, 백색도는 다소 감소하였다.
- SDS-PAGE 상에서 산 수리 미 의 myosin heavy chain 과 actin은 급속히 분해하였으며, 수세 수리미와 알칼리 수 리미사이에는 큰 차이가 없었다. 알칼리 수리미의 수율과 가열 겔의 파괴 강도, 변형 및 백색도값에 미루어 알칼리 수리 미 제조 공정은 kamaboko 형의 연 제품 제조에 활용이 가능한 것으로 판단하였다.
- 근 형질 단백질을 첨가한 가열 겔의 파괴강도는 첨가하지 않은 가열 겔에 비 하여 유의 적 으로 높은 파괴 강도와 변형 값을 가 졌으나, 백색도는 다소 감소하였다. 염은 첨가 농도가 증가 함에 따라 파괴 강도 값은 감소하였으나, 변형 값은 유의적인 차이를 보이지 않았고, 백색도는 다소 증가하는 것으로 나타났다. SDS-PAGE 상에서 산 수리 미 의 myosin heavy chain 과 actin은 급속히 분해하였으며, 수세 수리미와 알칼리 수 리미사이에는 큰 차이가 없었다.
- 파괴 夺도 값은 첨가하는 염의 함량이 증가함에 따라 유의적으로 감소하였으며(p<0.05), 감소의 정도는 적색육어류인 전갱이가 백색육어류인 보구치에 비하여 크게 일어나 전갱이의 경우는 무첨가겔에 비하여 3%의 NaCl을 첨가한 겔에서 56% 감소하였으며, 보구치는 38% 감소하였다. 그러나 변형 값은 NaCl 첨가 농도에 따른 유의적인 변화는 보이지 않았 다(Fig.
- 5). 파괴 강도와 변형값은 근형질 단백질을 첨가했을 때 증가하였으나, 파괴 강도 값은 1 〜7%의 첨가 시에는 유의적인 차이를 보이지 않았고, 9%를 첨가했을 때 1 〜7%에 비하여 다소 증가하는 것으로 나타났다(p<0.05). 그리고 변형값은 1〜9%의 범위 내에서 유의적인 차이를 보이지 않았다.
후속연구
- 결합과 망상구조 형성을 통해 겔을 형성할 수 있으나, 염의 첨가가 변성에 의해 노출된 반응성기들의 분자간 인력을 증가시켜 망상구조의 형성을 방해하기 때문으로 판단된다 겔화기구와 겔의 외관은 단백질 분자 내 인력적인 소수성 상호작용과 척력의 정전기 적 상호작용에 의해 조절되며 (26), 염의 첨가는 Pacific whiting으로 제조한 산과 알칼리 수斗 미의 피괴강도 값을 저하시킨다고 하였다 (27). 그러나 산고-알칼리 수 리미의 가열젤 형성기구는 장차 분자 내 혹은 분자 간의 결합과 관련하여 충분히 검토되어야 할 것이다.
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