[국내논문]산과 알칼리 공정으로 제조한 어육 수리미의 가열 겔에 미치는 근형질단백질과 NaCl의 영향 Effect of Sarcoplasmic Protein and NaCl on Heating Gel from Fish Muscle Surimi Prepared by Acid and Alkaline Processing원문보기
pH 2.5와 pH 10.5에서 어육 단백질을 용해시키고, pH 5.0부근에서 침전 단백질을 회수한 후, pH를 중성 부근으로 재조절하여 제조한 7종 어류의 산과 알칼리 수리미의 수율을 수세 수리미와 비교하고 이들 수리미의 가열 젤에 미치는 근형질 단백질과 NaCl의 영향을 punch test와 색차계로 측정하였다. 알칼리 수리미의 수율은 수세 수리미와 산 수리미에 비하여 높았으나, 파괴강도, 변형값 및 백색도는 낮았다. 근형질 단백질을 첨가한 가열 겔의 파괴강도는 첨가하지 않은 가열 겔에 비하여 유의적으로 높은 파괴강도와 변형 값을 가졌으나, 백색도는 다소 감소하였다. 염은 첨가 농도가 증가함에 따라 파괴강도 값은 감소하였으나, 변형값은 유의적인 차이를 보이지 않았고, 백색도는 다소 증가하는 것으로 나타났다. SDS-PAGE 상에서 산 수리미의 myosin heavy chain과 actin은 급속히 분해하였으며, 수세 수리미와 알칼리 수리미 사이에는 큰 차이가 없었다. 알칼리 수리미의 수율과 가열 겔의 파괴강도, 변형 및 백색도 값에 미루어 알칼리 수리미 제조 공정은 kamaboko형의 연제품 제조에 활용이 가능한 것으로 판단하였다.
pH 2.5와 pH 10.5에서 어육 단백질을 용해시키고, pH 5.0부근에서 침전 단백질을 회수한 후, pH를 중성 부근으로 재조절하여 제조한 7종 어류의 산과 알칼리 수리미의 수율을 수세 수리미와 비교하고 이들 수리미의 가열 젤에 미치는 근형질 단백질과 NaCl의 영향을 punch test와 색차계로 측정하였다. 알칼리 수리미의 수율은 수세 수리미와 산 수리미에 비하여 높았으나, 파괴강도, 변형값 및 백색도는 낮았다. 근형질 단백질을 첨가한 가열 겔의 파괴강도는 첨가하지 않은 가열 겔에 비하여 유의적으로 높은 파괴강도와 변형 값을 가졌으나, 백색도는 다소 감소하였다. 염은 첨가 농도가 증가함에 따라 파괴강도 값은 감소하였으나, 변형값은 유의적인 차이를 보이지 않았고, 백색도는 다소 증가하는 것으로 나타났다. SDS-PAGE 상에서 산 수리미의 myosin heavy chain과 actin은 급속히 분해하였으며, 수세 수리미와 알칼리 수리미 사이에는 큰 차이가 없었다. 알칼리 수리미의 수율과 가열 겔의 파괴강도, 변형 및 백색도 값에 미루어 알칼리 수리미 제조 공정은 kamaboko형의 연제품 제조에 활용이 가능한 것으로 판단하였다.
Surimi yields from acid and alkaline processing of 5 fishes were compared to those from conventional processing Effect of sarcoplasmic protein and NaCl on heating gel from acid and alkaline surimi were also investigated by punch test and color. Yield of alkaline surimi was higher than that of conven...
Surimi yields from acid and alkaline processing of 5 fishes were compared to those from conventional processing Effect of sarcoplasmic protein and NaCl on heating gel from acid and alkaline surimi were also investigated by punch test and color. Yield of alkaline surimi was higher than that of conventional surimi. However, the breaking force, deformation and whiteness of heating gel from alkaline surimi were lower than those of heating gel from conventional surimi. The sarcoplasmic protein increased a breaking force and a deformation of gel. A breaking force was decreased, but deformation not significantly with NaCl concentration. Myosin heavy chain (MHC) and actin were greatly degraded in acid processing. Alkaline process for surimi is a valuable way of increasing the utilization of frozen and pelagic fishes, and making kamaboko-type products.
Surimi yields from acid and alkaline processing of 5 fishes were compared to those from conventional processing Effect of sarcoplasmic protein and NaCl on heating gel from acid and alkaline surimi were also investigated by punch test and color. Yield of alkaline surimi was higher than that of conventional surimi. However, the breaking force, deformation and whiteness of heating gel from alkaline surimi were lower than those of heating gel from conventional surimi. The sarcoplasmic protein increased a breaking force and a deformation of gel. A breaking force was decreased, but deformation not significantly with NaCl concentration. Myosin heavy chain (MHC) and actin were greatly degraded in acid processing. Alkaline process for surimi is a valuable way of increasing the utilization of frozen and pelagic fishes, and making kamaboko-type products.
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문제 정의
본 연구는 산과 알칼리 공정에 의한 여러 어종의 단백질 회수 수율과 가열겔에 미치는 근형질 단백질과 NaCl의 영향을 검토하기 위하여 5종의 냉동 어류 및 선어를 사용하여 산과 알칼리 공정으로 제조한 수리미수율을 고형물의 비로 측정하고, 근형질 단백질과 NaCl을 농도별로 첨가하여 가열겔 의 파괴강도, 변형 및 색도에 미치는 영향을 조사하였다.
제안 방법
Okada의 방법(13)에 따라 실린형의 시료(1.8X2.0 cm) 위에 지름 5 mm의 구형 plunger를 장착하고 60 mm/min의 속도로 올리면서 rheometer(model CR-100D, Sun Scientific Co., Tckyo, Japan)로 파괴 강도(g)와 변형(mm) 값을 측정하 였다.
pH 2.5와 pH 10.5에서 어육 단백질을 용해시 키고, pH 5.0 부근에서 침전 단백질을 회수한 후, pH를 중성 부근으로 재조절하여 제조한 7종 어류의 산과 알칼리 수리 미 의 수율을 수세 수리미와 비교하고 이들 수리미의 가열젤에 미치는 근형질 단백질과 NaCl의 영향을 punch test와 색차계로 측정하였다. 알칼리 수리 미의 수율은 수세 수리미와 산 수리 미 에 비하여 높았으나, 파괴강도, 변형값 및 백색도는 낮았다.
충진한 tube는 90 °C의 water bath에서 15분 동안 가열하고 즉시 얼음물에 15분 동안 냉각시켜 하룻밤 냉장 보관한 후 물성 측정에 사용하였다. 겔 조제를 위한 수리미의 수분 함량은 얼음물을 사용하여 78%로 조절하였으며 염은 2%를 첨가하였다.
그리고 겔의 표면 CIE Lab color는 색차계 (ZE-2000, Nip pon Denshoku, Tokyo, Japan)로 측정하였다. 색차계는 표준색 plate로 L* = 96.
보구치의 알칼리수리미 에 근형질 단백질을 첨가하여 가열겔을 조제한 후 가열겔의 물성과 백색도에 미치는 근형질 단백질의 영향을 측정 하였다(Fig. 5). 파괴 강도와 변형값은 근형질 단백질을 첨가했을 때 증가하였으나, 파괴 강도 값은 1 〜7%의 첨가 시에는 유의적인 차이를 보이지 않았고, 9%를 첨가했을 때 1 〜7%에 비하여 다소 증가하는 것으로 나타났다(p<0.
산과 알카리 공정으로 제조한 수리미의 가열겔 형성에 미치는 염의 영향을 파괴 강도, 변형값 및 백색도를 측정하여 치 는 영향을 피하기 위해 각각 50 g과 78%가 되도록 조정하 였다.
수리미의 수율은 어체와 최종 수리 미의 수분 함량을 적외선 수분 측정계 (FD-600, Kett Electric Laboratory, Tokyo, Japan)로 측정하고 건물 중량으로 환산한 후, 어체에 대한 최종 수리 미의 중량%로 표시하였다.
수세 수리미 는 마쇄육에 2배량의 증류수를 가하여 homog- enizer(IKA-25 basic, IKA Works, Wilmington, NC, USA) 로 8, 000 rpm에서 1분 동안 조직을 파쇄한 후 원심분리(10, 000 xg, 25분) 하여 침전물을 수세하는 과정을 2회 반복하고 최종적으로 2배량의 0.1% NaCl 용액으로 수세하여 4% sucrose (CJ Co., Seoul, Korea), 5% sorbitoKLTS powder 20M, PT Sorini Towa Berlian Co., Cangkringmalang, Indonesia), 0.3 % polyphosphate(Food Grade, Haifa Chemical Co., Israel) 의 냉동변성 방지제를 첨가하고 Kitchen aid(Max watts 325, St. Joseph, Michigan, USA)로 잘 혼합하여 제조하였다. 산과 알칼리 수리 미 는 마쇄한 어육에 6배량의 증류수를 첨가하고 1 N HC1 혹은 1 N NaOH를 사용하여 pH를 2.
0로 조절하고 저온(4°C)에서 30분 동안 방치한 후 원심분리(10, 000Xg, 25분) 하여 얻은 침전물을 근형질 단백질로 사용하였다. 알칼리수리 미에 대하여 1%, 3%, 5%, 7% 및 9% 첨가하여 가열겔을 조제하였으며, 첨가하지 않은 것을 대조군으로 사용하였다.
가열겔의 제조
조제한 각각의 수리미에 얼음물과 염을 고르게 뿌리고 Kitchen aid(Max watts 325, St. Joseph, Michigan, USA)로 3분 혼합한 후 비닐백에 넣어 진공포장기 (Food Saver Ultra, Tilia International Inc., China)를 이용하여 수리미 중의 기포를 제거하고 sausage 충진기 (Sausage Maker, Buffalo Co., NY, USA)를 사용하여 collagen tube (1.8X20 cm, #180, Nippi Co., Tokyo, Japan)에 충진하였다. 충진한 tube는 90 °C의 water bath에서 15분 동안 가열하고 즉시 얼음물에 15분 동안 냉각시켜 하룻밤 냉장 보관한 후 물성 측정에 사용하였다.
5로 각각 조절하여 어육단백질을 용해시킨 후 원심분리(10, 000 xg, 25분)하였다. 중성지방 등이 포함된 유화층(최상층)과 결체 조직, 막지질, 비늘, 뼈 등을 포함하고 있는 바닥층을 버리고 가용성 단백질과 수화단백질을 포함한 중간층을 회수 하여 1 N HC1 혹은 1 N NaOH로 pH 5.0으로 조절하여 단백질을 침전시킨 후 원심분리(10, 00。Xg, 25분)하여 단 백질을 회수하였다. 회수한 단백질은 1 N NaOH로 pH 7.
대상 데이터
빙장 전갱이 (Trachurus japonicus, 체장; 20.8± 1.8 cm, 체 중; 179.0±31.4 g), 빙 장 고등어 (Scomber japonicus, 체장;24.5±1.8 cm, 체중; 184.6±36.9 g), 냉동부세 crocea, 체중; 23.5±1.7 cm, 체중; 262.7±11.0 g), 냉동 보구치 (Pennahia argentata, 체장; 18.2 ±2.4 cm, 체 중; 125.0士35.9 g), 냉동 꼬마 민어 (Frotonibea diacanthus, 체장; 2L3. ± 0.2cm, 체중; 139.2 ±7.1 g)중에서 전갱이와 고등어 는 경남 통영 소재의 어시장, 나머지 어류는 부산 소재 어시장에서 각각 구입하여 실험실로 운반한 후 냉동 어류는 실온에서 해동시키고 선어는 그대로 두부와 내장을 제거하고 육만을 절취한 후, chopper(M-12S, Hankook Fujee, Wha-seong, Ko- rea)에 마쇄하여 수리미 제조를 위한 시료로 사용하였다.
데이터처리
표준편차와 유의성검정의 통계분석은 JMP program(17) 의 standard least square로 실시하였으며 , 유의차는 p<0.05 수준어서 검토하였다.
이론/모형
단백질은 측정 가능한 적정 농도 범위까지 흐석되었기 때문에 SDS는 단백질 농도 측정의 방해물 질로즈-용하지 않았다. SDS-PAGE는 5%의 농축겔과 7.5%의 분리젤에서 Laemmli의 방법(16)에 따라 수행하였다. 전기영동이 끝난 겔은 Coomassie brilliant에서 하룻밤 염색하였으며 , methanol: acetic acid : 증류수(1 : 1 : 8, v/v/v)용액 에서 탈색하였다.
수리 미 3 g에 27 mL의 5% sodium dodecyl sulfate (SDS) 용액을 첨가하여 homogenizer(IKA~25 basic, IKA Works, Wilmington, NC, US A) 로 8000 rpm 에서 30초 동안 균질화하여 寻형질 및 근원섬유 단백질을 녹이기 위해 80°C에서 30분 동G항온하였다. 항온한 시료를 원심분리(3, 000xg, 15분) 하여 불용성 물질을 제거하고 상층액의 단백질 농도는Lowry 등의 방법(15)에 따라 단백질 농도를 측정하였다. 전기영동을 위한 시료의 최종 단백질 농도는 1.
성능/효과
그리고 수세와 알칼리 수리 미 사이에서는 MHC와 actin에 해당하는 band에 큰 차이를 보이지 않았다. MHC와 actin의 분해가 산 처리에 의한 mysoin 분자와 actin 분자의 산가수분해에 의한 것인지 산성 pH 영역에서 활성을 보이는 효소에 의한 것인지는 분명치 않으나, 수세 혹은 알칼리 수리 미에 비해 낮은 산 수리미의 가열겔 특성과 상관이 있는 것으로 판단된다. Choi and Park은 Pacific whting의 산 수리 미는 MHC와 actin에 해당하는 band가 크게 분해되어 각각 minor band-g- 생성하였으나, 수세 수리 미 와 알칼리 수리 미 에서는 이 같은 band가 관측되지 않았으며, 산 처리 후에 124 kDa, 78 kDa과 70 kDa의 고분자와 34 kDa와 28 kDa 사이에 많은 저분자들이 생성되었다고 하였다 (3).
염은 첨가 농도가 증가 함에 따라 파괴 강도 값은 감소하였으나, 변형 값은 유의적인 차이를 보이지 않았고, 백색도는 다소 증가하는 것으로 나타났다. SDS-PAGE 상에서 산 수리 미 의 myosin heavy chain 과 actin은 급속히 분해하였으며, 수세 수리미와 알칼리 수 리미사이에는 큰 차이가 없었다. 알칼리 수리미의 수율과 가열 겔의 파괴 강도, 변형 및 백색도값에 미루어 알칼리 수리 미 제조 공정은 kamaboko 형의 연 제품 제조에 활용이 가능한 것으로 판단하였다.
가열겔의 백색도는 NaCl의 첨가량의 증가와 더불어 증가하는 것으로 나타났다(Fig. 8).
5%의 NaCl을 첨가했을 때 가장 높은 겉강도를 보인다고 보고하였다 (25). 그러나 본 실험의 결과와 같이 NaCl의 첨가 농도가 증가함에 따라 파괴강도가 감소하는 것은 극단적인 pH 처리 에 의 해 myosin 분자의 변성과 풀림이 일어나 노출된 표면의 반응성 잔기에 의한 충분한 화흐.결합과 망상구조 형성을 통해 겔을 형성할 수 있으나, 염의 첨가가 변성에 의해 노출된 반응성기들의 분자간 인력을 증가시켜 망상구조의 형성을 방해하기 때문으로 판단된다 겔화기구와 겔의 외관은 단백질 분자 내 인력적인 소수성 상호작용과 척력의 정전기 적 상호작용에 의해 조절되며 (26), 염의 첨가는 Pacific whiting으로 제조한 산과 알칼리 수斗 미의 피괴강도 값을 저하시킨다고 하였다 (27).
수식에 적당하기 때문인 것으로 생각된다. 그리고 SDS-PAGE 싱■에서 산수리 미의 myosin heavy chain과 actin이 수세 혹은 알칼리수 리미에 비하여 많이 분해가 되었음을 확인할 수 있었다.
산고-알칼리 공정으로 회수한 각 수리 미 의 수율은 어 종에 따라 차이를 보였으나(Fig. 1), 대체로 수세 수리 미의 수율은 25% 니외였으며 전갱이, 부세 및 보구치의 알칼리 수리미의 수율은 각각 31%, 30% 및 33%로서 산 수리 미의 수율에 비 하 여 높 8 반면, 민어와 고등어는 산 수리 미가 알칼리 수리 미 에 비하여 수율이 높은 것으로 나타났다. 대부분의 어종에서 산과 알칼리 수리미의 수율이 수세 수리미에 비하여 3-15% 높았己.
산과 알칼리 수리미 가열 겔의 백색도는 3회수세하여 제조한 수세 수리미에 비하여 낮았으며, 적색육어류일수록 백색도에 큰 차이 보였고 고등어를 제외하고는 알칼리 수리 미 가열 겔의 백색도가 산 수리미 가열 겔에 비하여 같거나 다소 낮았다(Fig. 4). 수세 수리 미 가열 겔의 백 색도가 산과 알칼리 수리 미 가열 겔에 비하여 높은 것은 수세공정을 통해 다량의 혈색소인 hemoglobin과 육색소인myoglobin0] 제거되어 황색도가 감소하기 때문이다.
수분 함량 78%의 수세 수리 미 와 산과 알칼리 수리 미의 가 열겔 물성을 비교한 결과, 전갱이, 꼬마 민어, 고등어는 수세 수리 미의 겔 강도가 산과 알칼리 수리 미 에 비하여 높았으나, 부세와 보구치는 알칼리 수리 미의 겔 강도가 수세 수리 미 겔 강도와 비슷하거나 같은 것으로 나타났다(Fig. 2). 한편 산 수리 미 의 가열겔 강도는 모든 어종에서 수세 수리 미 와 알칼 리 수리미에 비하여 낮았다.
0 부근에서 침전 단백질을 회수한 후, pH를 중성 부근으로 재조절하여 제조한 7종 어류의 산과 알칼리 수리 미 의 수율을 수세 수리미와 비교하고 이들 수리미의 가열젤에 미치는 근형질 단백질과 NaCl의 영향을 punch test와 색차계로 측정하였다. 알칼리 수리 미의 수율은 수세 수리미와 산 수리 미 에 비하여 높았으나, 파괴강도, 변형값 및 백색도는 낮았다. 근 형질 단백질을 첨가한 가열 겔의 파괴강도는 첨가하지 않은 가열 겔에 비 하여 유의 적 으로 높은 파괴 강도와 변형 값을 가 졌으나, 백색도는 다소 감소하였다.
SDS-PAGE 상에서 산 수리 미 의 myosin heavy chain 과 actin은 급속히 분해하였으며, 수세 수리미와 알칼리 수 리미사이에는 큰 차이가 없었다. 알칼리 수리미의 수율과 가열 겔의 파괴 강도, 변형 및 백색도값에 미루어 알칼리 수리 미 제조 공정은 kamaboko 형의 연 제품 제조에 활용이 가능한 것으로 판단하였다.
근 형질 단백질을 첨가한 가열 겔의 파괴강도는 첨가하지 않은 가열 겔에 비 하여 유의 적 으로 높은 파괴 강도와 변형 값을 가 졌으나, 백색도는 다소 감소하였다. 염은 첨가 농도가 증가 함에 따라 파괴 강도 값은 감소하였으나, 변형 값은 유의적인 차이를 보이지 않았고, 백색도는 다소 증가하는 것으로 나타났다. SDS-PAGE 상에서 산 수리 미 의 myosin heavy chain 과 actin은 급속히 분해하였으며, 수세 수리미와 알칼리 수 리미사이에는 큰 차이가 없었다.
파괴 夺도 값은 첨가하는 염의 함량이 증가함에 따라 유의적으로 감소하였으며(p<0.05), 감소의 정도는 적색육어류인 전갱이가 백색육어류인 보구치에 비하여 크게 일어나 전갱이의 경우는 무첨가겔에 비하여 3%의 NaCl을 첨가한 겔에서 56% 감소하였으며, 보구치는 38% 감소하였다. 그러나 변형 값은 NaCl 첨가 농도에 따른 유의적인 변화는 보이지 않았 다(Fig.
5). 파괴 강도와 변형값은 근형질 단백질을 첨가했을 때 증가하였으나, 파괴 강도 값은 1 〜7%의 첨가 시에는 유의적인 차이를 보이지 않았고, 9%를 첨가했을 때 1 〜7%에 비하여 다소 증가하는 것으로 나타났다(p<0.05). 그리고 변형값은 1〜9%의 범위 내에서 유의적인 차이를 보이지 않았다.
후속연구
결합과 망상구조 형성을 통해 겔을 형성할 수 있으나, 염의 첨가가 변성에 의해 노출된 반응성기들의 분자간 인력을 증가시켜 망상구조의 형성을 방해하기 때문으로 판단된다 겔화기구와 겔의 외관은 단백질 분자 내 인력적인 소수성 상호작용과 척력의 정전기 적 상호작용에 의해 조절되며 (26), 염의 첨가는 Pacific whiting으로 제조한 산과 알칼리 수斗 미의 피괴강도 값을 저하시킨다고 하였다 (27). 그러나 산고-알칼리 수 리미의 가열젤 형성기구는 장차 분자 내 혹은 분자 간의 결합과 관련하여 충분히 검토되어야 할 것이다.
참고문헌 (27)
Toyoda K, Kimura I, Fujita T, Noguchi SF, Lee CM. 1992. The surimi manufacturing process. In Surimi Technology. Lanier TC, Lee CM, eds. Marcel Dekker Inc., New York. p 79-112.
Park JW, Lin TM, Yongsawatdigul J. 1997. New developments
Park JW, Morrissey MT. 2000. Manufacturing of surimi from light muscle fish. In Surimi and Surimi Seafood. Park JW, ed. Marcel Dekker Inc., New York. p 23-58.
Park JW, Korhonen RW, Lanier TC. 1990. Effect of rigor
Damodaran S. 1996. Amino acids, peptides, and proteins. In Food Chemistry. Fennema OR, ed. Marcel Dekker Inc, New York. p 321-429.
Kim YS, Park JW, Choi YJ. 2002. Physicochemical characteristics of fish proteins treated at various pH. Abstract No 56-4 presented at 2002 Annual Meeting of the Institute of Food Technologists. Anaheim, CA, USA.
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