선택한 단어 수는 입니다.
최소 단어 이상 선택하여야 합니다.
최소 단어 이상 선택하여야 합니다.
선택한 단어 수는 30입니다.
최대 10 단어까지만 선택 가능합니다.
최대 10 단어까지만 선택 가능합니다.
문제 정의
- 6B). Wang 등23도 결장암 세포주인 HT-29을 이용한 실험에서 wortmannin 처리 후 NF-κB의 전사 활성이 증가함을 보고하여 본 연구의 결과를 뒷받침하였다. 그렇지만, 같은 wortmannin 전처치를한 경우라도 NCI-H158 세포에서는 NF-κB의 DNA binding activity의 증가를 관찰할 수 없어(Fig.
- 한편 Reddy 등은 인체 간암 세포주에서도 IL-1β에 의한 NF-κB 활성화에 Akt가 관여함을 보고하였다15. 그렇지만, 실험 대상 세포주마다 활성화 기전이 각기 다르고 호흡기 상피세포에 대한 결과는 아직 알려져 있지 않은 상태이기에, 저자들은 호흡기 상피세포에서의 NF-κB 활성화에 Akt 경로가 관여하는지, 관여한다면 어떤 기전에 의한 것인지를 밝히기 위하여 본 연구를 시행하였다.
- 본 연구는 운동 학습 이론에 기초한 순환식 과제지향 프로그램의 효율성을 검증하고자 기존 치료프로그램 집단과 순환식 과제지향 프로그램 집단의 치료 효과를 임상 사정 척도를 이용하여 기능 능력을 측정하였다. 순환식 과제지향 프로그램이 뇌졸중 환자에게 실제적으로 필요한 기능적 과제로 구성되면서, 기존의 치료프로그램과 같이 좋은 치료 효과가 발생된다는 것을 고려한다면, 향후 뇌졸중 환자의 물리치료 방법은 과제를 동반한 기능적인 활동과 관련된 치료를 제시해야 된다고 생각된다.
- NF-κB는 많은 염증 유발성 물질들을 발현시키는데 필요한 전사 인자로서, 염증성 폐질환 발병에 관여한다는 사실이 확인되었다. 이러한 NF-κB의 활성화에는 여러 신호전달 체계가 관여한다는 사실이 밝혀지고 있으며 최근 PI3K/Akt 경로도 NFκB 활성화에 관여한다는 연구 결과가 보고되고 있으나, 실험 대상 세포주마다 활성화 기전이 다르고 호흡기 상피세포에 대한 결과도 알려져 있지 않아 호흡기 상피세포에서의 NF-κB 활성화에 PI3K/Akt 경로가 관여하는지를 밝히기 위하여 본 연구를 시행하게 되었다.
제안 방법
- Akt 경로를 억제하기 위해서는 PI3K의 화학적 저해제로 알려져 있는 wortmannin 및 LY294002를 각각 40μM과 10μM의 농도로 각 세포주에 전처치하는 방법과, dominant negative Akt(DN-Akt)를 제작하여 세포주에 이입하는 방법을 사용하였다.
- Akt 경로의 활성화를 유도하기 위하여 각 세포주에 5 ng/ml 농도의 TNF-α 혹은 50 μunit/ml 농도의 insulin 을 처리하고, 일정 시간이 경과한 뒤 인산화 Akt의 발현을 측정하여 Akt 경로의 활성화 정도를 평가하였다.
- Akt 활성화가 IκBα의 분해에 미치는 영향을 평가하기 위하여, 1시간의 insulin 처리로 Akt를 활성화 시킨 후, IκBα의 발현을 Western 분석으로 관찰하였다. BEAS-2B, A549, NCI-H157 세포 모두에서 TNF-α 자극으로 IκBα의 분해가 관찰되었는데, insulin 처치로는 IκBα의 분해가 유도되지 않았고, TNF-α에 의한 IκBα의 분해에도 영향을 미치지 않았다(Fig.
- 5B). Akt 활성화와 IκBα 분해와의 관련성을 확실하게 규명하기 위하여 dominant negative Akt (DN-Akt)를 세포주에 이입하여 Akt 활성화를 억제한 상태에서 TNF-α에 의한 IκBα의 분해 여부를 평가하였다. DN-Akt의 이입으로 Akt의 활성화가 효과적으로 억제되었고, 이때 TNF-α에 의한 IκBα의 분해가 억제되지는 않았다(Fig.
- Akt 활성화의 억제가 IκBα의 분해에 미치는 영향을 규명하기 위하여, PI3K의 작용을 억제하는 wortmannin 또는 LY294002 전처치한 뒤 TNF-α에 의한 IκBα의 분해에 미치는 효과를 평가하였다. BEAS-2B, A549, NCI-H157 세포에서 wortmannin 자체는 IκBα의 발현에 영향을 미치지 않 았고, TNF-α에 의한 IκBα의 분해에도 아무런 영향을 미치지 않았다(Fig.
- 폐 상피세포에서 TNF-α의 자극으로 Akt의 활성화가 유도되는지를 평가하기 위하여, BEAS-2B, A549, NCI-H157 세포를 5 ng/ml 농도의 TNF-α로 자극하고 5, 10, 20, 30, 60, 120분이 경과한 후 Akt의 활성화 유무를 평가하였다. Akt의 활성화는 인산화를 통해 이루어지기 때문에 인산화 Akt와 총 Akt의 발현을 Western 분석으로 평가하였다. BEAS-2B 세포에서는 5분이 경과한 후부터 인산화 Akt의 발현이 증가하기 시작하여 60분까지 지속되었고, 120분이 경과한 후에는 기저 상태로 감소되었다(Fig.
- 의 방법을 이용하였다. NF-κB consensus oligonucleotide(Santa Cruz Biotechnology, Cat. No. sc-2505, Santa Cruz, California, U.S.A.)를 T4 polynucleotide kinase 를 사용하여 [γ32P] ATP로 radiolabelling 을 시행하였다. 4% polyacrylamide gel을 만들고 pre-electrophoresis 를 30분간 시행한 뒤, 2 μl oligonucleotide probe, 2 μl nuclear protein extract, 500 mM NaCl, 5 mM dithiothreitol, 2 mM EDTA, 5% glycerol, 1μg poly(dI-dC), 0.
- PI3K/Akt 경로의 억제가 IκBα의 분해 경로에 미치는 영향을 규명하기 위하여, PI3K의 작용을 억제하는 wortmannin 및 LY294002 로 전처치하였을 때, TNF-α에 의한 IκB kinase(IKK) 활성화에 미치는 효과를 평가하였다. BEAS-2B 세포에서 wortmannin 자체는 IKK 활성도에 영향을 미치지 않았고, TNF-α 자극에 의한 IKK 활성도의 증가에도 아무런 영향을 미치지 않았다(Fig.
- PI3K/Akt 경로의 억제가 NF-κB의 전사 활성에 미치는 영향을 관찰하기 위하여, DN-Akt의 과발현으로 Akt의 활성화를 억제한 상태에서 TNF-α 로 자극한 후 luciferase assay를 시행하였다. A549 세포에서 TNF-α 처치로 luciferase activity 가 대조군에 비해 증가하였는데, DN-Akt의 과발현 후에도 TNF-α 처치한 군과 차이를 보이지 않았다(Fig.
- PI3K/Akt 경로의 억제가 NF-κB의 활성화에 미치는 영향을 관찰하기 위하여, wortmannin 또는 LY294002 전처치로 PI3K의 활성화를 억제한 상태에서 TNF-α 자극에 의한 NF-κB DNA binding activity를 EMSA로 평가하였다. NCI-H157 세포에서는 wortmannin 또는 LY294002의 전처치로 TNFα 자극에 의한 NF-κB DNA binding activity의 증가가 영향을 받지 않았다(Fig.
- 인체 기관지 상피세포주인 BEAS-2B와 폐암 세포주인 A549, NCI-H157을 사용하여 Akt 활성화와 IκBα 분해 여부를 확인하기 위해 western blot을 시행하였다. Wortmannin, LY294002 및 DN-Akt를 이용하여 Akt 경로를 억제하였고, NF-κB 활성화와 전사 활성을 측정하기 위하여 각각 EMSA와 luciferase assay를 시행하였다.
- NF-κB의 전사 활성(transcriptional activity) 을 평가하기 위하여 luciferase assay system을 이용하였다. κB site 가 포함된 pCDNA3 construct 를 제작한 뒤 실험하고자 하는 세포주에 이입(transfection) 하였다. 배양이 끝난 뒤에는 1X PBS 로 세척하고 1X lysis buffer(10% Triton X-100, 1mM DTT, 0.
- 7A). 다음 단계로 wortmannin으로 PI3K의 활성화를 억제한 상태에서 TNF-α 자극에 의한 luciferase activity를 측정하였다. Wortmannin 단독 처치는 luciferase activity에 큰 영향을 미치지 않았지만, wortmannin 전처치 후 TNF-α 로 자극하였을 때는 luciferase activity가 TNF-α 로 자극한 군에 비해 더욱 증가하였다(Fig.
- 인체 기관지 상피세포주인 BEAS-2B와 폐암 세포주인 A549, NCI-H157을 사용하여 Akt 활성화와 IκBα 분해 여부를 확인하기 위해 western blot을 시행하였다. Wortmannin, LY294002 및 DN-Akt를 이용하여 Akt 경로를 억제하였고, NF-κB 활성화와 전사 활성을 측정하기 위하여 각각 EMSA와 luciferase assay를 시행하였다.
- 폐 상피세포에서 TNF-α의 자극으로 Akt의 활성화가 유도되는지를 평가하기 위하여, BEAS-2B, A549, NCI-H157 세포를 5 ng/ml 농도의 TNF-α로 자극하고 5, 10, 20, 30, 60, 120분이 경과한 후 Akt의 활성화 유무를 평가하였다. Akt의 활성화는 인산화를 통해 이루어지기 때문에 인산화 Akt와 총 Akt의 발현을 Western 분석으로 평가하였다.
- Insulin 처치는 PI3K의 활성화를 통해 Akt의 활성화를 유도한다고 알려져 있다. 폐 상피세포에서 insulin 처치에 의한 Akt의 활성화 유무를 평가하기 위하여, BEAS-2B, A549, NCI-H157 세포에 insulin(50 μunit/ml)을 처리하고, 30분, 1, 2, 4시간이 경과한 후 인산화 Akt의 발현을 Western 분석으로 평가하였다. BEAS-2B, A549, NCI-H157세포에서 각각 30분, 1시간, 30분 후부터 인산화 Akt 발현의 증가가 관찰되기 시작하였고, BEAS2B와 A549 세포에서는 4시간까지, NCI-H157 세포에서는 1시간까지 인산화 Akt 발현의 증가가 유지되었다(Fig.
대상 데이터
- 본 연구에는 정상 폐 상피세포주인 BEAS-2B와 폐암세포주인 A549, NCI-H157을 사용하였다. BEAS-2B 세포주는 KGM media, 폐암세포주는 10% 우태혈청, 페니실린 30 mg/ml, 스트렙토마이신 50 mg/ml이 첨가된 RPMI-1640배지를 각각 이용하여 37℃, 5% CO2 incubator에서 배양하였다.
- 본 연구에는 정상 폐 상피세포주인 BEAS-2B와 폐암세포주인 A549, NCI-H157을 사용하였다. BEAS-2B 세포주는 KGM media, 폐암세포주는 10% 우태혈청, 페니실린 30 mg/ml, 스트렙토마이신 50 mg/ml이 첨가된 RPMI-1640배지를 각각 이용하여 37℃, 5% CO2 incubator에서 배양하였다.
이론/모형
- Electrophoretic Mobility Shift Assay(EMSA)는 Yoo 등21의 방법을 이용하였다. NF-κB consensus oligonucleotide(Santa Cruz Biotechnology, Cat.
- NF-κB의 전사 활성(transcriptional activity) 을 평가하기 위하여 luciferase assay system을 이용하였다. κB site 가 포함된 pCDNA3 construct 를 제작한 뒤 실험하고자 하는 세포주에 이입(transfection) 하였다.
- 4시간 동안 400 mA의 일정한 전류로 단백질들을 nitrocellulose membrane으로 transfer 시키고, 이 membrane을 blocking solution(5% skim milk in 1×PBS/Tween20) 으로 1시간동안 block 시킨 후 anti-Akt 항체, anti-phospho-Akt 항체, anti-IκBα 항체, 혹은 anti-IKKα항체를 1 : 1,000으로 첨가하여 12시간 동안 반응시켰다. 세척 후 이차 항체를 1 : 2,000으로 첨가하여 반응시킨 후 면역신호의 검출은 ECL Western blotting detection system 을 이용하였다.
- 세포내 IKK 활성도는 GST-IκBα를 기질로 이용한 생체외 면역 침강법(in vitro immune complex kinase assay) 으로 측정하였는데, Yoo 등22의 방법을 이용하였다. lysis buffer 를 20 mM TrisHCl(pH 7.
성능/효과
- Akt 활성화가 IκBα의 분해에 미치는 영향을 평가하기 위하여, 1시간의 insulin 처리로 Akt를 활성화 시킨 후, IκBα의 발현을 Western 분석으로 관찰하였다. BEAS-2B, A549, NCI-H157 세포 모두에서 TNF-α 자극으로 IκBα의 분해가 관찰되었는데, insulin 처치로는 IκBα의 분해가 유도되지 않았고, TNF-α에 의한 IκBα의 분해에도 영향을 미치지 않았다(Fig. 3). 이상의 결과는 폐 상피세포에서 Akt의 활성화와 IκBα의 분해와는 밀접한 상관관계가 없음을 시사하는 소견이다.
- 폐 상피세포에서 insulin 처치에 의한 Akt의 활성화 유무를 평가하기 위하여, BEAS-2B, A549, NCI-H157 세포에 insulin(50 μunit/ml)을 처리하고, 30분, 1, 2, 4시간이 경과한 후 인산화 Akt의 발현을 Western 분석으로 평가하였다. BEAS-2B, A549, NCI-H157세포에서 각각 30분, 1시간, 30분 후부터 인산화 Akt 발현의 증가가 관찰되기 시작하였고, BEAS2B와 A549 세포에서는 4시간까지, NCI-H157 세포에서는 1시간까지 인산화 Akt 발현의 증가가 유지되었다(Fig. 2A, B, C, upper panels). 총 Akt의 발현은 실험에 사용된 시간 동안 일정하게 유지되었다(Fig.
- Akt 활성화와 IκBα 분해와의 관련성을 확실하게 규명하기 위하여 dominant negative Akt (DN-Akt)를 세포주에 이입하여 Akt 활성화를 억제한 상태에서 TNF-α에 의한 IκBα의 분해 여부를 평가하였다. DN-Akt의 이입으로 Akt의 활성화가 효과적으로 억제되었고, 이때 TNF-α에 의한 IκBα의 분해가 억제되지는 않았다(Fig. 5C). 이상의 결과는 폐 상피세포에서 Akt 활성화와 IκBα의 분해와는 상관관계가 없음을 시사하는 소견이다.
- 6B). DN-Akt의 이입으로 Akt의 활성화를 억제하였을 때도 TNF-α 자극에 의한 NF-κB DNA binding activity는 억제되지 않았다(Fig. 6C). 이상의 결과는 TNF-α 자극에 의한 NF-κB DNA binding activity의 증가가 PI3K/Akt 경로와 무관하게 이루어짐을 시사하는 소견이다.
- 5A). HeLa 세포와 HEK293 세포에서도 같은 결과가 관찰되어, 위의 결과가 폐 상피세포에만 특이적인 현상이 아님을 알 수 있었다(Fig. 5B). HEK293 세포에서는 LY294002 전처치로도 같은 결과가 관찰되었다(Fig.
- NF-κB는 많은 염증 유발성 물질들을 발현시키는데 필요한 전사 인자로서, 염증성 폐질환 발병에 관여한다는 사실이 확인되었다. 이러한 NF-κB의 활성화에는 여러 신호전달 체계가 관여한다는 사실이 밝혀지고 있으며 최근 PI3K/Akt 경로도 NFκB 활성화에 관여한다는 연구 결과가 보고되고 있으나, 실험 대상 세포주마다 활성화 기전이 다르고 호흡기 상피세포에 대한 결과도 알려져 있지 않아 호흡기 상피세포에서의 NF-κB 활성화에 PI3K/Akt 경로가 관여하는지를 밝히기 위하여 본 연구를 시행하게 되었다.
- 4B, upper panels), 이는 면역침강된 IKKα의 양이 LY294002 전처치군에서 증가되어 있어 이에 의한 효과로 판단되었다. PI3K/Akt 경로를 억제한 경우 TNF-α에 의한 IκBα 분해에도 영향을 미치지 않아(Fig. 5), 인체 호흡기 상피세포에서는 PI3K/Akt 경로가 IκBα 분해에 관여하지 않음을 확인할 수 있었다. 이에 다른 보고에서와 같이 PI3K/Akt 경로가 NF-κB의 전사 활성에 관여하는지를 알아보기 위하여 luciferase assay를 시행하였으나 이 역시 인체 호흡기 상피세포에서는 PI3K/Akt 경로가 NF-κB 전사 활성에는 관여하지 않음을 보여주었다(Fig.
- Insulin 으로 Akt 경로를 활성화시킨 경우 IκBα 분해가 일어나지는 않았다. Wortmannin, LY294002 및 DN-Akt 를 이용하여 Akt 경로를 억제한 경우 TNF-α에 의한 IκBα 분해 및 IKK 활성화가 억제되지는 않았으며, NF-κB 활성화도 억제되지 않았다. Wortmannin을 처리한 경우 TNF-α에 의한 NF-κB 전사 활성이 오히려 증가하는 양상을 보였으나, DN-Akt 이입시킨 경우에는 관찰되지 않았다.
- 4B). 다만 LY294002 를 전처치한 경우 IKK 활성화가 증가하는 것처럼 보였으나, 이는 면역침 강된 IKKα의 양이 LY294002 전처치군에서 증가되어 있어 이에 의한 효과로 판단되었다(Fig. 4B).
- 4A). 또한 Akt의 활성도가 wortmannin 전처치에 의해 효과적으로 억제되었음도 확인되었다(Fig. 4A). NCI-H157 세포에서도 BEAS-2B 세포에서와 같이 wortmannin을 전처치한 경우 IKK 활성도에 아무런 변화가 관찰되지 않았다(Fig.
- 이상의 결과는 TNF-α 자극에 의한 NF-κB 전사 활성의 증가는 PI3K/Akt 경로와는 무관함을 시사 하는 소견이다. 또한 wortmannin 전처치에 의한 TNF-α유발 luciferase activity의 증강은 PI3K/Akt 경로의 억제에 의한 것이 아니고 wortmannin 자체에 의한 특이적인 효과로 생각되었다.
- 4A). 면역 침강된 IKKα의 양은 모든 군에서 일정하여 kinase assay 에서 동량의 IKK가 사용되었음을 확인할 수 있었다(Fig. 4A). 또한 Akt의 활성도가 wortmannin 전처치에 의해 효과적으로 억제되었음도 확인되었다(Fig.
- 1C, upper panel). 모든 세포에서 TNF-α로 자극하고 120분 후까지 총 Akt의 양은 일정하게 유지되었고(Fig. 1A, B, C, lower panels), β-actin의 발현도 일정하여(data not shown) 동량의 단백이 실험에 사용되었음을 확인할 수 있었다. 이상의 결과는 폐 상피세포에서 TNF-α 자극으로 Akt의 활성화가 유도됨을 시사하는 소견이다.
- 순환식 과제지향 프로그램이 뇌졸중 환자에게 실제적으로 필요한 기능적 과제로 구성되면서, 기존의 치료프로그램과 같이 좋은 치료 효과가 발생된다는 것을 고려한다면, 향후 뇌졸중 환자의 물리치료 방법은 과제를 동반한 기능적인 활동과 관련된 치료를 제시해야 된다고 생각된다. 본 프로그램은 치료적 유용성과 치료사의 업무 감소, 보호자의 치료 참여라는 장점과 과제에 대한 이해가 쉬워 자연스러운 보호자 교육의 효과가 있다. 이러한 장점을 고려하였을 때 급성기 이후의 뇌졸중 환자 치료에 매우 유익한 프로그램이며, 향후 더 많은 연구와 검증을 통하여 확산됨이 바람직하리라 생각한다.
- 6C). 이상의 결과는 TNF-α 자극에 의한 NF-κB DNA binding activity의 증가가 PI3K/Akt 경로와 무관하게 이루어짐을 시사하는 소견이다.
- 7B). 이상의 결과는 TNF-α 자극에 의한 NF-κB 전사 활성의 증가는 PI3K/Akt 경로와는 무관함을 시사 하는 소견이다. 또한 wortmannin 전처치에 의한 TNF-α유발 luciferase activity의 증강은 PI3K/Akt 경로의 억제에 의한 것이 아니고 wortmannin 자체에 의한 특이적인 효과로 생각되었다.
- 5C). 이상의 결과는 폐 상피세포에서 Akt 활성화와 IκBα의 분해와는 상관관계가 없음을 시사하는 소견이다.
- 3). 이상의 결과는 폐 상피세포에서 Akt의 활성화와 IκBα의 분해와는 밀접한 상관관계가 없음을 시사하는 소견이다.
- 1A, B, C, lower panels), β-actin의 발현도 일정하여(data not shown) 동량의 단백이 실험에 사용되었음을 확인할 수 있었다. 이상의 결과는 폐 상피세포에서 TNF-α 자극으로 Akt의 활성화가 유도됨을 시사하는 소견이다.
- 이상의 결과들을 통해 기존에 백혈병 세포주나 간암 세포주에서 보고되었던 NF-κB와 Akt 경로와의 연관성을 인체 호흡기 상피 세포에서는 관찰할 수 없었고, NF-κB 경로와 Akt 경로가 서로 독자적인 신호 전달 체제를 유지할 것이라고 추정할 수 있었다.
- 2A). 이상의 결과로부터 폐 상피세포에서 insulin 처리 후 Akt의 활성화를 일어남을 확인할 수 있었다.
- 5), 인체 호흡기 상피세포에서는 PI3K/Akt 경로가 IκBα 분해에 관여하지 않음을 확인할 수 있었다. 이에 다른 보고에서와 같이 PI3K/Akt 경로가 NF-κB의 전사 활성에 관여하는지를 알아보기 위하여 luciferase assay를 시행하였으나 이 역시 인체 호흡기 상피세포에서는 PI3K/Akt 경로가 NF-κB 전사 활성에는 관여하지 않음을 보여주었다(Fig. 7). 한 가지 흥미로운 사실은 A549 세포에 wortmannin을 전처치한 경우 TNF-α에 의한 luciferase activity가 오히려 증가하였는데, DN-Akt 이입한 경우에는 변화가 없는 것으로 보아 wortmannin의 특이적인 효과라고 판단되었다.
- 7). 한 가지 흥미로운 사실은 A549 세포에 wortmannin을 전처치한 경우 TNF-α에 의한 luciferase activity가 오히려 증가하였는데, DN-Akt 이입한 경우에는 변화가 없는 것으로 보아 wortmannin의 특이적인 효과라고 판단되었다. EMSA 결과에서도 A549 세포에서는 wortmannin 전처치 후 NF-κB의 DNA binding activity가 증가 하여, luciferase assay 결과와 일치하고 있다(Fig.
- 1). 한편 또다른 Akt 활성화 인자인 insulin으로 자극하였을 경우에도 3가지 세포주 모두에서 Akt 의 활성화를 관찰할 수 있었으나, 역시 세포주 별로 시간별 활성화 정도에 차이가 있음을 알 수 있었고, 같은 세포주라도 TNF-α로 자극한 경우보다 insulin 으로 자극하였을 경우 Akt 활성화가 더 늦게 시작됨을 확인할 수 있었다(Fig. 2).
- ). 한편, NCI-H157 에 PI3K/Akt 경로의 억제제인 wortmannin를 전처치하여 PI3K/Akt 경로를 억제한 경우, TNF-α에 의한 IKK 활성화에 영향을 미치지 않음을 관찰할 수 있었다. 그렇지만, LY294002를 전처치한 경우에는 마치 IKK 활성화를 증가시키는 것처럼 보였는데(Fig.
후속연구
- 본 연구는 운동 학습 이론에 기초한 순환식 과제지향 프로그램의 효율성을 검증하고자 기존 치료프로그램 집단과 순환식 과제지향 프로그램 집단의 치료 효과를 임상 사정 척도를 이용하여 기능 능력을 측정하였다. 순환식 과제지향 프로그램이 뇌졸중 환자에게 실제적으로 필요한 기능적 과제로 구성되면서, 기존의 치료프로그램과 같이 좋은 치료 효과가 발생된다는 것을 고려한다면, 향후 뇌졸중 환자의 물리치료 방법은 과제를 동반한 기능적인 활동과 관련된 치료를 제시해야 된다고 생각된다. 본 프로그램은 치료적 유용성과 치료사의 업무 감소, 보호자의 치료 참여라는 장점과 과제에 대한 이해가 쉬워 자연스러운 보호자 교육의 효과가 있다.
- 본 프로그램은 치료적 유용성과 치료사의 업무 감소, 보호자의 치료 참여라는 장점과 과제에 대한 이해가 쉬워 자연스러운 보호자 교육의 효과가 있다. 이러한 장점을 고려하였을 때 급성기 이후의 뇌졸중 환자 치료에 매우 유익한 프로그램이며, 향후 더 많은 연구와 검증을 통하여 확산됨이 바람직하리라 생각한다.
※ AI-Helper는 부적절한 답변을 할 수 있습니다.