붉은 대게 가공부산물로 이용도가 낮은 자숙액을 이용하여 효소 가수분해물의 제조를 시도하였고, 아울러 이의 맛, 영양 및 건강기능에 대한 특성을 조사하였다. 붉은 대게 자숙액은 일반성분 및 안전성면에서 식품가공소재로 이용하여도 아무런 문제가 없었다. 1단 가수분해물의 경우 TCA soluble index(TSI), ACE 저해능 및 항산화능을 고려하는 경우 Alcalase로 2.0시간 반응시켜 제조하는 것이 가장 적절하였다. 붉은 대게 자숙액 유래 Alcalase 1단 가수분해물을 기질로 하여 Flavourzyme, Neutrase 및 Protamex로 각각 2시간씩 연속적으로 가수분해시킨 2단 가수분해물의 ACE 저해능 및 항산화능은 1단 가수분해물에 비하여 유사하거나 약간 우수하여 2단 가수분해의 필요성이 인정되지 않았다. 붉은 대게 자숙액에 비하여 이를 Alcalase 처리한 가수분해물의 경우 일반성분 및 색조는 차이가 없었으나, glutamic acid 및 aspartic acid와 같은 맛에 관여하는 유리아미노산의 경우 증가하였다. 붉은 대게 유래 Alcalase 처리 가수분해물의 아미노산 함량은 11,859.6 mg/100 mL이었고, 주요 아미노산으로는 glutamic acid(10.2%), proline(10.1%) 및 glycine (10.7%) 등이었다.
붉은 대게 가공부산물로 이용도가 낮은 자숙액을 이용하여 효소 가수분해물의 제조를 시도하였고, 아울러 이의 맛, 영양 및 건강기능에 대한 특성을 조사하였다. 붉은 대게 자숙액은 일반성분 및 안전성면에서 식품가공소재로 이용하여도 아무런 문제가 없었다. 1단 가수분해물의 경우 TCA soluble index(TSI), ACE 저해능 및 항산화능을 고려하는 경우 Alcalase로 2.0시간 반응시켜 제조하는 것이 가장 적절하였다. 붉은 대게 자숙액 유래 Alcalase 1단 가수분해물을 기질로 하여 Flavourzyme, Neutrase 및 Protamex로 각각 2시간씩 연속적으로 가수분해시킨 2단 가수분해물의 ACE 저해능 및 항산화능은 1단 가수분해물에 비하여 유사하거나 약간 우수하여 2단 가수분해의 필요성이 인정되지 않았다. 붉은 대게 자숙액에 비하여 이를 Alcalase 처리한 가수분해물의 경우 일반성분 및 색조는 차이가 없었으나, glutamic acid 및 aspartic acid와 같은 맛에 관여하는 유리아미노산의 경우 증가하였다. 붉은 대게 유래 Alcalase 처리 가수분해물의 아미노산 함량은 11,859.6 mg/100 mL이었고, 주요 아미노산으로는 glutamic acid(10.2%), proline(10.1%) 및 glycine (10.7%) 등이었다.
For the improvement on the quality and functionality of red tanner crab cooking drip, the preparation of hydrolysates from red crab cooking drip using commercial enzymes (Alcalase, Flavourzyme, Neutrase and Protamex) was attempted and its taste, nutritional and functional characteristics were also i...
For the improvement on the quality and functionality of red tanner crab cooking drip, the preparation of hydrolysates from red crab cooking drip using commercial enzymes (Alcalase, Flavourzyme, Neutrase and Protamex) was attempted and its taste, nutritional and functional characteristics were also investigated. According to the results of heavy metal contents and proximate composition, red tanner crab cooking drip (RTCCD) could be used as a food resource. From the results of the trichloroacetic acid soluble index (TSI), angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibiting activity and antioxidative activity, RTCCD hydrolysates incubated with Alcalase for 2 hrs was superior to the other one-step hydrolysates. There were no differences in the ACE inhibiting activity and antioxidative activity between one-step hydrolysates, which was incubated with Alcalase for 2 hrs, and two-step hydrolysates sequentially incubated with Alcalase and other enzymes. Alcalase-treated hydrolysates was similar in proximate composition and Hunter color value, while high in free amino acid content compared with crab cooking drip. Total amino acid content of Alcalase-treated hydrolysates was 11.9 g/100 mL and the major amino acids were glutamic acid (10.2%), proline (10.1%) and glycine (10.7%).
For the improvement on the quality and functionality of red tanner crab cooking drip, the preparation of hydrolysates from red crab cooking drip using commercial enzymes (Alcalase, Flavourzyme, Neutrase and Protamex) was attempted and its taste, nutritional and functional characteristics were also investigated. According to the results of heavy metal contents and proximate composition, red tanner crab cooking drip (RTCCD) could be used as a food resource. From the results of the trichloroacetic acid soluble index (TSI), angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibiting activity and antioxidative activity, RTCCD hydrolysates incubated with Alcalase for 2 hrs was superior to the other one-step hydrolysates. There were no differences in the ACE inhibiting activity and antioxidative activity between one-step hydrolysates, which was incubated with Alcalase for 2 hrs, and two-step hydrolysates sequentially incubated with Alcalase and other enzymes. Alcalase-treated hydrolysates was similar in proximate composition and Hunter color value, while high in free amino acid content compared with crab cooking drip. Total amino acid content of Alcalase-treated hydrolysates was 11.9 g/100 mL and the major amino acids were glutamic acid (10.2%), proline (10.1%) and glycine (10.7%).
* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.
문제 정의
본 연구에서는 붉은 대게 가공부산물로 이용도가 낮은 자숙액을 식품소재와 같이 효율적으로 이용하고자 효소 가수분해물의 제조를 시도하였고, 아울러 이의 맛, 영양 및 건강기능에 대한 특성을 조사하였다.
이상의 붉은 대게 자숙액 유래 1단 및 2단 가수분해물의 ACE 저해능 및 항산화능의 결과로 미루어 보아 건강 기능성 개선을 위한 2단 효소 가수분해는 필요하지 않으리라 추정되 었다.
제안 방법
붉은 대게 자숙액을 단백질 함량에 1% 가 되게 Alcalase, Flavourzyme, Neutrase 및 Protamex를각각 첨가한 후 이들 효소의 최적조건에서 0〜6시간 동안 가수분해하여 1단 가수분해물을 제조하였다. 2단 가수분해물은 1단 가수분해물에 대하여 1단 가수분해물의 제조시 최적 효소로 선정된 효소를 제외한 나머지 효소(Flavourzyme, Neutrase 및 Protamex)에 대하여 역시 단백질 함량이 1% 되게 첨가한 다음 첨가 효소의 최적조건에서 2시간 동안 가수분해하여 제조하였다.
각각 측정하였다. Radical의 소거능 측정을 위하여 ep- pendorf tube(l.7 mL)에 hydroxy radical 소거능의 경우 자숙액 원액 및 가수분해 물 20 11L, 0.3 M DMPO(5, 5-dime- thylpyrroline N-oxide) 20 yL, 인산완충액 (pH 7.0)을 용매로 하는 10 mM H2O2 20 11L, 10 mM FeSO4 20 卩1>, alkyl radical 소거능의 경우 자숙액 원액 및 가수분해물 20 pL, phosphate buffer solution(PBS; pH 7.4) 20 11L, 40 mM AAPH(2, 2-azobis-2-amidinopropanehydrochloride) 20 11L 를, 그리고 DPPH radical의 소거능 측정을 위하여 ependorf tube(1.7 mL)에 자숙액 원액 및 가수분해물 30 pL, 60 pM DPPH 용액을 각각 넣고 반응(hydroxy radical 소거능 및 DPPH radical 소거능의 경우 각각 실온에서 2.5분, alkyl radical 소거능의 경우 37°C에서 30분)시켜 반응액을 조제하였다. 각 radical에 대한 소거능은 이들 반응액을 capillary tube에 옮긴 다음 ESR spectrometer(JES -PX 2300, JOEL, Japan)로 각각 분석하였다.
5분, alkyl radical 소거능의 경우 37°C에서 30분)시켜 반응액을 조제하였다. 각 radical에 대한 소거능은 이들 반응액을 capillary tube에 옮긴 다음 ESR spectrometer(JES -PX 2300, JOEL, Japan)로 각각 분석하였다.
붉은 대게 가공부산물로 이용도가 낮은 자숙액을 이용하여 효소 가수분해물의 제조를 시도하였고, 아울러 이의 맛, 영양 및 건강기능에 대한 특성을 조사하였다. 붉은 대게 자숙액은 일반성분 및 안전성면에서 식품가공소재로 이용하여도 아무런 문제가 없었다.
다음과 같다. 붉은 대게 자숙액을 단백질 함량에 1% 가 되게 Alcalase, Flavourzyme, Neutrase 및 Protamex를각각 첨가한 후 이들 효소의 최적조건에서 0〜6시간 동안 가수분해하여 1단 가수분해물을 제조하였다. 2단 가수분해물은 1단 가수분해물에 대하여 1단 가수분해물의 제조시 최적 효소로 선정된 효소를 제외한 나머지 효소(Flavourzyme, Neutrase 및 Protamex)에 대하여 역시 단백질 함량이 1% 되게 첨가한 다음 첨가 효소의 최적조건에서 2시간 동안 가수분해하여 제조하였다.
색도는 직 시 색차계(ZE 2000, Nippon Denshoku Indus tries Co, Japan)를 이용하여 측정한 자숙액 및 이의 가수분해물에 대한 Hunter L, a, b 및 JE값으로 하였다. 이 때 표준 백 판은 L값이 91.
2)으로정용(25 mL)하여 시료를 조제하였다. 이어서 총 아미노산의 분석은 아미노산 자동분석기 (Biochrom 20, Parmacia Biotech., England)로 실시하였다.
항산화능의 측정을 위하여 Rancimat(743 Rancimat, Metrohm Ltd., CH-9101 Herisau, Switzerland) 의 reaction vessel에 대두유(동방유량(주), 한국) 2.5 g과 자숙액 원액 및 가수분해물 0.5 g 및 Tween-80 0.2 g을 각각 취한 다음 120°C로 조절된 aluminum heating block에서 20 L/hr의 여과된 공기를 주입하여 산화시 켰다. 항산화능은 휘발성 산화 생성 물을 60 mL의 증류수가 들어 있는 absorp- tion vessel에 이 향시켜 전기전도도의 변화에 따라 유도기 간을 자동적으로 산출시켜 protection factor(PF, 시료 첨가 구의 유도기 /시료 무첨가구의 유도기)로 나타내었다.
대상 데이터
붉은 대 게 (Chionoecetes japonicus) 자숙액은 2006년 5월에 경북 울진군 소재 대정수산(주)으로부터 구입하여 감압 여과한 후 동결고(-2SC)에 보관하여 두고 실험에 사용하였다. 붉은 대게 자숙액의 가수분해물을 제조하기 위 하여 사용한 Alcalase 2.
사용하였다. 붉은 대게 자숙액의 가수분해물을 제조하기 위 하여 사용한 Alcalase 2.4 L FG(이하 Alcalase라 칭함, 최적 온도: 55~ 70°C, 최적 pH: 6.5 ~ 8.5), Flavourzyme 500 MG(이하 Flavourzyme이라 칭함, 최적 온도: 50°C, 최적 pH: 7.0), Neutrase 0.8 L(이하 Neutrase라 칭함, 최적 온도: 45~55°C, 최적 pH: 6.0) 및 Protamax 1.5 MG(이하 Protamex라 칭함, 최적 온도: 40°C, 최적 pH: 6.0~7.0)는 Novo 사(Novo Nordisk, Bagsvared, Denmark)에서 구입하여 사용하였다.
데이터처리
실험에서 얻어진 데이터의 표준편차, 유의성 검정(5% 유의수준)은 SPSS 통계 패키지에 의한 ANOVA test를 이용하여 분산분석한 후 Duncan의 다중위검정을 실시하였다(22).
이론/모형
, Tokyo, Japan)를이용한 gold amalgamation methodC⑶로 분석하였다. Angiotensin I converting enzyme (ACE) 저해능 ACE 저해능은 Horiuchi 등(14)의 방법에 따라 정제 ACE(60 mU/mL)를 이용해 Zorbax SB Cs column(Agilent Technologies Co., 4.6 x 150 mm)을 장착한 역상 HPLC (L-2400, Hitachi Co, Japan)로 분석하였다.
Hydroxyl radical 소거능은 Rosen과 Rauckrman(16)의 방법으로, alkyl radical 소거능은 Hiramoto 등(17)의 방법으로, 그리고 DPPH radical 소거능은 Nanjo 등(18)의 방법으로 각각 측정하였다. Radical의 소거능 측정을 위하여 ep- pendorf tube(l.
가수분해도는 자숙액 및 가수분해물에 동량의 20%(w/v) trichloroacetic acid(TCA)를 가하고, 제단백 및 원심분리 (1, 000xg-, 20 min)한 다음 상층액의 일정량을 AOAC(IO)법에 따라 semimicro Kjeldahl법으로 정 량하여 측정 하였으며, 계산은 총 질소에 대한 10% TCA 가용성 질소의 상대비율 (绚로 하였다.
수은을 제외한 중금속(Pb, Cd 및 Cr) 및 무기질(K, Mg, Ca, P 및 Fe)은 Tsutagawa 등(12)의 방법으로 질산을 이용하여 유기질을 습식분해한 후 inductively coupled plasma spectrophotometerdCP, Atomscan 25, TJA)로 분석 하였고, 수은은 시료를 동결건조한 다음 이를 수은 자동분석기 (model SP-3A, Nippon Instrument Co., Tokyo, Japan)를이용한 gold amalgamation methodC⑶로 분석하였다. Angiotensin I converting enzyme (ACE) 저해능 ACE 저해능은 Horiuchi 등(14)의 방법에 따라 정제 ACE(60 mU/mL)를 이용해 Zorbax SB Cs column(Agilent Technologies Co.
항산화능은 측정의 용이성과 재현성을 고려하여 Budincevis와 Vrbaski(15)의 방법 에 따라 Rancimat test로 측정하였다. 항산화능의 측정을 위하여 Rancimat(743 Rancimat, Metrohm Ltd.
성능/효과
같다. Alcalase 처리 가수분해물의 아미노산은 모두 16종이 동정 되 었고, 총 함량은 11, 859.6 mg/100 mL이 었으며, 주요 아미노산으로는 glutamic acid(10.2%), proline(10.1%), gly- cine(10.7%) 및 alginine(10.0%) 등이었다. 한편, 인체 내에서 합성이 되지 않으나 인체의 단백질 합성에 반드시 필요하여 외부로부터 공급을 받아야 하는 8종의 필수아미노산 중 tryptophan을 제외한 나머지 아미노산의 조성비는 약 38% 이었으며, 성장기 어린이 및 회복기의 환자에게 필요한 ar- ginine(30) 및 곡류 제한아미노산인 lysine(30)의 경우 각각 10.
2와 같다. TSI 는 Alcalase-Flavourzyme 처리 가수분해물이 84.5%로 가장 높았고, 다음으로 Alcalase-Neutrase 처리 가수분해물 (83.7%) 및 Alcalase-Protamex 처리 가수분해물(79.9%)의 순이었으나, Alcalase-Flavourzyme 처리 가수분해물 및 Alcalase-Neutrase 처 리 가수분해물 간에는 5% 유의수준에서 차이가 없었다.
Table 3과 같다. 대조구의 유도기에 대한 가수분해물의 유도기의 상대비율로 나타낸 protection factor(PF)로 살펴본 가수분해물의 항산화능은 대조구의 경우 1.00이었고「붉은 대게 자숙액의 경우 L08로 대조구에 비하여 효과가 인정되지 않았으나, 4종의 상업적 효소로 가수분해하는 경우 효소의 종류 및 가수분해 시간에 관계없이 L47〜2.46의 범위로 연장되어 효과가 인정되 었다. 동일 효소로 0.
46의 범위로 연장되어 효과가 인정되 었다. 동일 효소로 0.5〜6.0시간 가수분해시킨 가수분해물의 PF 로 살펴본 항산화능은 Alcalase 가수분해물의 경우 1.09〜2.26의 범위이었고, 가수분해 3.0시간(2.29) 및 6.0시간(2.26)에서 최 대를, Flavourzyme 가수분해물의 경우 1.55-2.19 범위이었고, 가수분해 6.0시간(2.19)에서 최대를, Neutrase 가수분해물의 경우 1.47〜 2.05 범위이었고, 가수분해 4.0시간(2.05) 및 6.0시간(2.03)에서 최 대를, 그리고 Protamex 가수분해물의 경우 1.77〜2.46 범위이었고, 가수분해 6.0시간(2.49)에서 최대이었다. 이와 같은 결과로 미루어 보아 TSI, ACE 저해능 및 항산화 능을 동시 에 고려하는 경우 Alcalase로 2.
따른 ACE 저 해능의 변화는 Table 2와 같다. 붉은 대게 자숙액의 ACE 저해능은 효소의 종류에 관계없이 가수분해 2.0시간에서 Alcalase 가수분해물의 경우 66.0%, Flavourzyme 가수분해물의 경우 48.8%, Neutrase 가수분해물의 경우 62.7%, Protamex 가수분해물의 경우 57.0%로 최대치 또는 이와 유사한 값이 어서 붉은 대 게 자숙액 원액(25.4%)과 비교해 많이 개선되었다. 한편, 붉은 대게 자숙액 유래 1단 가수분해물의 ACE 저해능은 시간에 따른 의존성과 TSI에 따른 의존성은 인정되지 않았다.
4와 같다. 상업적 효소로 가수분해 처리한 가수분해물 간 pro tection factor(대조구의 유도기와 시료 첨가구의 유도 기간에 상대비율)는 Alcalase 처리 1단 가수분해물이 2.18인데 반하여 2단 가수분해물의 경우 Alcalase-Flavourzyme 처 리가 수분 해물이 2.26, Alcalase-Neutrase 처리 가수분해물이 2.23, Alcalase-Protamex 처리 가수분해물이 2.13이어서 1 단 가수분해물에 비 하여 높거나 약간 낮았으나, 5% 유의수준에서 비교하는 경우 차이가 인정되지 않았다.
49)에서 최대이었다. 이와 같은 결과로 미루어 보아 TSI, ACE 저해능 및 항산화 능을 동시 에 고려하는 경우 Alcalase로 2.0 시간 가수분해시킨 가수분해물이 최적이라 판단되었다.
한편, 20세 이상 한국인 성인 남성의 1일 섭취 권장량은 칼슘과 인이 모두 700 mg, 철이 12 mg으로 제시되어 있다(31). 이와 같은 보고로 미루어 보아 붉은 대게 1단 가수분해물 100 mL를섭취하였을 때 20세 이상 한국인 성인 남성의 1일 권장량에 대하여 칼슘은 7.6%, 인은 26.0% 및 철은 5.0%를 섭 취하는 효과가 있으리라 판단되었다.
4%)과 비교해 많이 개선되었다. 한편, 붉은 대게 자숙액 유래 1단 가수분해물의 ACE 저해능은 시간에 따른 의존성과 TSI에 따른 의존성은 인정되지 않았다. 이는 효소의 기질 특이성에의 해 생성된 peptide의 아미노산 구성에 차이가 있었기 때문이라 판단되었다(23).
이와 같은 결과는 1단 가수분해에 의하여 peptide들이 2단 가수분해에 의하여 새롭게 생성되기보다는 오히려 감소하는 양이 많았기 때문이었다. 한편, 붉은 대게 자숙액 유래 1단 및 2단 가수분해물의 radical 소거능은 시료의 종류에 관계없이 모두 DPPH radical 소거능이 약 71%로 가장 높았고, 다음으로 alkyl radical 소거능(1단 가수분해물 67.4%, 2단 가수분해 물 64.3%)의 순이었으며, hydroxy rad ical 소거능이 각각 57.5% 및 53.5%로 가장 낮았다. 하지만, 이들 자숙액 유래 1단 및 가수분해물의 DPPH radical 소거능, alkyl radical 소거능 및 hydroxy radical 소거능이 모두 50% 이상으로 고루 높아 이들 3종 radical에 대한 소거 능을 모두 기대할 수 있으리라 보아진다.
0%) 등이었다. 한편, 인체 내에서 합성이 되지 않으나 인체의 단백질 합성에 반드시 필요하여 외부로부터 공급을 받아야 하는 8종의 필수아미노산 중 tryptophan을 제외한 나머지 아미노산의 조성비는 약 38% 이었으며, 성장기 어린이 및 회복기의 환자에게 필요한 ar- ginine(30) 및 곡류 제한아미노산인 lysine(30)의 경우 각각 10.0% 및 7.1% 범위로 함유되어 있어, 이를 소재로 하여 천연 조미 소재와 같이 신제품 개발을 하면 곡류를 주식으로 하는 동양권 국가에서 이들 소재 가공품을 섭취하는 경우 영양적인 면에서 의미가 있었다.
3과 같다. 효소 종류를 달리 하여 제조한 2 단 가수분해 물의 ACE 저해 능은 Alcalase- Flavourzyme 처리 가수분해물 및 Alcalase-Neutrase 처리 가수분해물의 경우 7O.O%(IC5o=1.396 mg/mL) 및 66.7% (ICso=1.740 mg/mL)로 약간 개선되었으며, Alcalase- Protamex 처리 가수분해물의 경우 오히려 감소한 64.8% (ICso= 1.664 mg/mL)이 었다. 한편, Alcalase 처 리 1단 가수분해물의 경우 ICso은 1.
자숙액 유래 1단 가수분해물의 TSI는 Flavourzyme 가수분해물의 경우 가수분해 1시 간까지, 나머지 효소 가수분해물의 경우 가수분해 2시간까지 증가하였고, 그 이상의 가수분해 시간에서는 차이가 인정되지 않았다. 효소의 종류에 관계없이 TSI는 2.0시간 반응시킨 가수분해물의 경우 Protamex로 처리한 것이 83.7%로 가장 높았고, 다음으로 Alcalase(83.1%), Neutrase(78.4%) 등의 순이었고, Flavourzyme로 처리한 것이 75.6%로 가장 낮았다. 이와 같이 효소의 종류에 따른 가수분해물의 TSI 차이는 효소의 기질 특이성 때문이라 판단되었다.
후속연구
따라서 붉은 대게의 이용을 위하여는 반드시 자숙처리가 동반되어야 하고(3), 이로 인해 발생한 자숙액은 대부분이 식품소재와 같이 효율적으로 이용되지 못하고 폐기되어 환경 오염의 근원이 되고 있다. 그러나 붉은 대게를 자숙처리하는 과정 중에 부산물로 얻어지는 자숙액에는 단백질, peptide 및 glutamic acid와 같은 유용성분(4)이 다량 함유되어 있어 이를 효소 등으로 적절히 처리하는 경우 단백질 분해에 의한 건강 기능성 peptide와 맛 강화 아미노산의 생성 등으로 유용한 식품소재로 활용 가능하리라 판단된다.
참고문헌 (31)
Kim JS, Yeum DM, Kang HG, Kim IS, Kim CS, Lee TG, Heu MS. 2002. Fundamentals and Applications for Canned Foods. 2nd ed. Hyoil Publishing Co., Seoul. p 49-57
Ministry of Maritime Affairs and Fisheries. 2006. http://fs.fips.go.kr/main.jsp
Park YH, Kim SB, Chang DS. 1995. Seafood Processing and Utilization. Hyungsul Publish Co., Seoul. p 201-207, 317-320
Jim JS, Heu MS, Yeum DM. 2001. Component characteristics of canned oyster processing waste water as a food resource. J Korean Soc Food Sci Nutr 30: 299-396
Hayashi T, Yamaguchi K, Konosu S. 1981. Sensory analysis of taste-active components in the extract of boiled snow crab meat. J Food Sci 46: 479-483
Cha YJ, Baek HH. 1995. Quantitative analysis of alkylpyrazines in snow crab cooker effluents. J Korean Soc Food Nutr 24: 454-458
Chang DS, Cho HR, Goo HY, Choe WK. 1989. A development of food preservative with the waste of crab processing. Bull Korean Fish Soc 22: 70-78
Lauer BH, Murray MC, Anderson WE, Guptill EB. 1974. Atlantic queen crab (Chionoecetes opilio), jonah crab (Canncer borealis), and red crab (Geryon quinquedens). Proximate composition of crabmeat from edible tissues and concentration of some major minerals constituents in the ash. J Food Sci 39: 383-385
AOAC. 1995. Official Methods of Analysis. 16th ed. Association of Official Analytical Chemists, Washington DC. p 69-74
Ministry of Social Welfare of Japan. 1960. Volatile basic nitrogen. In Guide to Experiment of Sanitary Infection. Kenpakusha, Tokyo, Japan. Vol III, p 30-32
Tsutagawa Y, Hosogai Y, Kawai H. 1994. Comparison of mineral and phosphorus contents of muscle and bone in the wild and cultured horse mackerel. J Food Hyg Soc Japan 34: 315-318
KDFA. 2006. 2006 Food Code of the Korean Food and Drug Administration. Moon-young Publishing Co., Seoul. p 70-72, 162
Horiuchi M, Fujimura KI, Terashima T, Iso T. 1982. Method for determination of angiotensin-converting enzyme activity in blood tissue by high-performance liquid chromatography. J Chromatogr 233: 123-130
Budincevic M, Vrbaski Z. 1995. Antioxidant activity of Oenothera bienis L. Fat Sci Technol 97: 277-280
Rosen GM, Rauckman EJ. 1984. Spin trapping of superoxide and hydroxyl radicals. In Methods in Enzymology. Academic Press, Orlando, FL. Vol 105, p 189-209
Hiramoto K, Johkoh H, Sako KI, Kikugawa K. 1993. DNA breaking activity of the carbon-centered radical generated from 2,2-azobis(2 amidinopropane) hydrochloride (AAPH). Free Radic Res Commun 19: 323-332
Nanjo F, Goto K, Seto R, Susuki M, Sakai M, Hara Y. 1996. Scavenging effects of tea catechins and their derivatives on 1,1-diphenyl-2-picrylhlhydrazyl radical. Free Radic Biol Med 21: 895-902
Cha YT, Kim H, Jang SM, Park JY. 1999. Identification of aroma-active compounds in Korean salt-fermented fishes by aroma extract dilution analysis. 1. Aroma-active compounds in salt-fermented anchovy on the market. J Korean Soc Food Sci Nutr 28: 312-318
Cha YT, Kim H, Park JY. 1999. Identification of aroma-active compounds in Korean salt-fermented fishes by aroma extract dilution analysis. 2. Aroma-active compounds in salt-fermented shrimp on the market. J Korean Soc Food Sci Nutr 28: 319-325
Kato H, Rhue MR, Nishimura T. 1989. Role of acids and peptides in food taste. In Flavor Chemistry: Trends and Development. American Chemical Society, Washington DC. p 158-174
Steel RGD, Torrie H. 1980. Principle and Procedures of Statistics. 1st ed. McGraw-Hill Kogakusha, Tokyo. p 187-221
Yeum DM, Roh SB, Lee TG, Kim SB, Park YH. 1993. Angiotensin-1 converting enzyme inhibitory activity of enzymatic hydrolysates of food proteins. J Korean Soc Food Nutr 22: 226-233
Kim SK, Byun HG, Park PJ, Shahidi F. 2001. Angiotensin I converting enzyme inhibitory peptides purified from bovine skin gelatin hydrolysate. J Agric Food Chem 49: 2992-2997
Tanaka M, Kuie CW, Nagashima Y, Taguchi T. 1988. Application of antioxidantive maillard reaction products from histidine and glucose to sardine products. Nippon Suisan Gakkaishi 54: 1409-1414
Cho SY, Joo DS, Park SH, Kang HJ, Jeon JK. 2000. Change of taurine content in squid meat during squid processing and taurine content in the squid processing waste water. J Korean Fish 33: 51-54
Mochizuki H, Oda H, Yokogoshi H. 1998. Increasing effect of dietary taurine on the serum HDL-cholesterol concentration in rats. Biosci Biotechnol Biochem 62: 578-579
※ AI-Helper는 부적절한 답변을 할 수 있습니다.