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제안 방법
- 2 유 M의 filter에 통과시킨 후, Hitachi 835-50형 아미노산 분석기로 분석한 후 정량했다. 6종의 식품 단백질 효소 분해물의 peptide 중합도 측정을 위해서는 각 분해물의 N 말단 아미노산을 DNP화 시키는 방법에 의해 측정하였다. 즉, 6종의 식품단백질 효소분해물을 1%의 triethyleneamine 수용액에 용해 후, 여기에 5% 에탄올의 l-fluoro-2, 4-dinitrobenzen(FDNB) 용액을 첨가한다.
- 각 식품 단백질 효소 분해물 중에 함유한 유리아미노산 함량 즉정을 위해서, 6종의 효소 분해물을 직접 0.155 M lithium citrate 완충액(pH 2.8)에 용해시켜 0.2 유 M의 filter에 통과시킨 후, Hitachi 835-50형 아미노산 분석기로 분석한 후 정량했다. 6종의 식품 단백질 효소 분해물의 peptide 중합도 측정을 위해서는 각 분해물의 N 말단 아미노산을 DNP화 시키는 방법에 의해 측정하였다.
- 이때 용출되는 hydrolysate는 280 파에서 흡광도로 검출하였다. 각 획 분별분자량의 분포는 표준 단백질(Gly-Tyr, 256 MW; Bestatin, 308 MW; Blue tetrazoline, 728 MW; Bacitracin, 1, 411 MW; 0- interferon 1, 845 MW)을 사용하여 작성한 분자량 분포 곡선에 따라 측정하였다.
- 시판용 쌀을 분쇄한 후, 이것에 7배의 증류수를 첨가하여, ioo°c에서 30분간 가열하여 쌀 전분을 호화한 후 균질화 시켰다. 그런 후 다시 이 용액을 pH 6.5로 조정하여 «-amylase(Type II-A from Bacillus, Sigma)를 650><103 U/kg 쌀로 첨가하여, 쌀 전분 중의 «-amylose를 37 °C 에서 48시간 효소가 수분 해 시킨 후, 다시 pH를 6.5로 재조정하여 등전침전 분리시켜서, 그 침전물을 수집하여 동결 건조시켜 농축 쌀 단백질(조단백질; 35.8%, 회분; 1.0%, 수분; 5.6%)을 조제했다. 그 이외의 카제인(Sigma社), 전란 단백질(太陽化學), 글루텐(나카라이테스크社), 대두분리단백질(不三製油)은 시판용을 사용하였다.
- 1로 조정했다. 단백질 표 품 100에 대해 각 식품 단백질의 최적의 효소 농도(돈육 단백질 : i.67%, 농축 쌀 단백질 : 033%, 카제인 : 0.67%, 전란 단백질 : 1.0%, 글루텐 : 1.0%, 대두 분리 단백질 : 0.67% 1.65%)의 소 pepsin(Sig- ma사 제품)을 첨가하여 37°C에서 24〜36시간 가수분해시켰다. 이는 TCA(trichloroacetic acid) 가용성 아미노산의 양을 추적하여 더 이상 분해가 진행되지 않는 점을 종점으로 하여 최적의 분해 조건을 찾아냈다(Kim et al 1990).
- 5 L의 비율로 처리하여 단백질을 변성. 불용화시킴과 동시에 지질을 추출, 제거하였다. 이 조작을 2회 실시한 후, 열수 처리를 2회 반복하여 가용성 무기질, 저분자 유기화합물 등을 추출, 제거한 후 동결건조 시켜 정제돈육 단백질(조단백질; 88.
- 상기의 6종의 식품 단백질을 사용하여 6종의 식품 단백질 효소 분해물을 조제했다. 먼저 각 식품 단백질을 물에 현탁 시킨 후, 염산으로 pH를 2.
- 25)를 이용하여 계산하였고, 조지방은 Soxhlet 법, 회분은 건식회화법으로 측정하였다. 아미노산 분석은 시료에 6 N 염산 2mL를 가한 다음 110°C에서 24시간 가수분해시킨 후 염산 가수분해물을 rotary evaporator로 농축하여 염산을 완전히 제거한 후, 0.155 M lithium citrate 완충액(pH 2.8) 에 용해시켜 0.2 /기의 filter에 통과시킨 후, Hitachi 835-50 형 아미노산 분석기로 분석했다(Kang et al 1994).
- 불용화시킴과 동시에 지질을 추출, 제거하였다. 이 조작을 2회 실시한 후, 열수 처리를 2회 반복하여 가용성 무기질, 저분자 유기화합물 등을 추출, 제거한 후 동결건조 시켜 정제돈육 단백질(조단백질; 88.7%, 조지방; 5.5%, 회분; 3.0, 수분; 0.58%)을 조제했다.
- 6종류를 최종적으로 선택하였다. 이들 6종의 식품 단백질을 소화효소인 펩신을 사용하여 부분 가수분해하여 각각의 식품단백질 효소 분해물을 제조한 후, 효소분해물 조제 전의 원래의 단백질과 효소 분해물 후의 아미노산 조성을 비교하여, 효소분해물로 인한 아미노산 조성의 변화를 확인하고, 효소분해물의 분자량 분포도 및 이화학적 성질을 평가하여 6종의 식품 단백질 효소 분해물이 식사 질소원 소재로서 적합한지를 검증하고자 하였다.
- 이들 식품단백질을 단백질 분해효소 펩신을 사용하여 식품 단백질 효소분해물(food protein hydrolysate)을 제조하고, 80% 에탄올 용액에 침전되는 부분 가수분해물을 제거하여 최종적으로 6종의 식품 단백질 효소 분해물을 얻었다. 이들 6종의 식품 단백질 '효소 분해물은 본래의 단백질 상태의 아미노산 조성을 잘 보전하였으며, in Wfro의 소화 과정을 거쳐서, 뛰어난 용해성을 나타냈다.
- 2시간 방치 후 DNP-peptide를 얻는다. 이를 산 가수분해하여 아미노산 분석을 한다. 이때 전아미노산량에서 N 말단아미노산을 빼는 방식으로 중합도를 산정한다(Kim JH 1992).
대상 데이터
- 6%)을 조제했다. 그 이외의 카제인(Sigma社), 전란 단백질(太陽化學), 글루텐(나카라이테스크社), 대두분리단백질(不三製油)은 시판용을 사용하였다.
- 돈육과 쌀에서 농축 단백질을 정제하고, 4종의 시판용 식품 단백질을 선택하여 총 6종의 식품 단백질을 준비하였다. 이들 식품단백질을 단백질 분해효소 펩신을 사용하여 식품 단백질 효소분해물(food protein hydrolysate)을 제조하고, 80% 에탄올 용액에 침전되는 부분 가수분해물을 제거하여 최종적으로 6종의 식품 단백질 효소 분해물을 얻었다.
- 본 실험에서는 먼저 우리 식생활에서 주요하며, 특징 있는 아미노산 조성을 가진 6종의 식품 단백질을 선택하였다. 그중 돼지고기와 쌀로부터 고순도의 농축 정제단백질을 조제하였으며, 나머지 4종은 시판용 식품 단백질을 사용 총 6종의 식품 단백질을 소화효소 펩신을 사용하여, 예비 실험으로 최적의 분해 조건에서 효소 분해하여 6종의 식품단백질 효소 분해물을 조제할 수 있었다.
- 본 연구에서는 우리의 식생활에서 가장 빈번히 섭취하는 식품들이며, 주요한 단백질 근원 식품으로 그중에서도, 특징적인 아미노산 조성을 가지고 있는 동식물 식품 단백질로서 돈육 단백질, 전란 단백질, 카제인, 글루텐, 대두단백질, 쌀 단백질 6종류를 최종적으로 선택하였다. 이들 6종의 식품 단백질을 소화효소인 펩신을 사용하여 부분 가수분해하여 각각의 식품단백질 효소 분해물을 제조한 후, 효소분해물 조제 전의 원래의 단백질과 효소 분해물 후의 아미노산 조성을 비교하여, 효소분해물로 인한 아미노산 조성의 변화를 확인하고, 효소분해물의 분자량 분포도 및 이화학적 성질을 평가하여 6종의 식품 단백질 효소 분해물이 식사 질소원 소재로서 적합한지를 검증하고자 하였다.
이론/모형
- 농축 쌀 단백질은 村田(1971)방법을 참고로 하여 조제하였다(Fig. 1). 시판용 쌀을 분쇄한 후, 이것에 7배의 증류수를 첨가하여, ioo°c에서 30분간 가열하여 쌀 전분을 호화한 후 균질화 시켰다.
- 분자량 즉정을 위하여서는 gel-filtration법을 사용하였다. 먼저, 각 식품 단백질 효소 분해물을 0.
- 시료의 일반 성분은 AOAC법에 따라 수분은 상압 가열건조법, 조단백질은 semi-microKjeldahl 법으로로 질소를 정량한 후 질소계수(6.25)를 이용하여 계산하였고, 조지방은 Soxhlet 법, 회분은 건식회화법으로 측정하였다. 아미노산 분석은 시료에 6 N 염산 2mL를 가한 다음 110°C에서 24시간 가수분해시킨 후 염산 가수분해물을 rotary evaporator로 농축하여 염산을 완전히 제거한 후, 0.
- 정제 돈육 단백질 조제법은 Kim et a/(2007)이 사용한 방법에 의거했다. 먼저 시판용 돼지고기를 polytan— 파쇄시킨 후, 돼지고기 100 g 당 열 에탄올 0.
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