최소 단어 이상 선택하여야 합니다.
최대 10 단어까지만 선택 가능합니다.
다음과 같은 기능을 한번의 로그인으로 사용 할 수 있습니다.
NTIS 바로가기한국수산학회지 = Journal of the Korean Fisheries Society, v.42 no.2, 2009년, pp.104 - 108
송호수 (부경대학교 식품생명공학부) , 이근태 (부경대학교 식품생명공학부) , 박성민 (부경대학교 식품생명공학부) , 강옥주 (경남대학교 생명과학부)
Glycation and oxidation induce formation of carbonyl (CO) groups in proteins, which can be used to develop an index of cellular aging. Methyl glyoxal (MG) and hypochlorite anions are deleterious products of oxygen free-radical reaction. The effects of eel carnosine on protein modification mediated b...
* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.
핵심어 | 질문 | 논문에서 추출한 답변 |
---|---|---|
단백질에 산화적 손상이 일어나면 무엇이 변하는가 | 단백질에 산화적 손상이 일어나면 효소활성, 열불안정성(heat lability), 단백분해효소에 대한 반응성 및 항원성 등이 변하게 된다. 이러한 변화는 단백질의 3차구조가 변하기 때문이며 결과적으로 노화된 단백질의 교체가 지연되고 세포내에 축적된다. | |
Carnosine의 생리적 기능은 무엇에 기인하는가? | Carnosine은 이상과 같은 산화적 스트레스로 인한 단백질의 기능성 저하 감소와 최종당화산물에 대한 저항성을 증가시키는 기능을 가지고 있는 것으로 알려져 있으며 현재까지 보고된 바에 따르면 carnosine의 생리적 기능은 분자 내 이미다졸 고리 (imidazole ring)에 의한 완충작용 (Harris et al., 1990), 금속 킬레이트능 (Quinn et al., 1992) 및 자유라디칼 (Boldyrev et al., 1995)과 활성당분자의 소거능에 기인하는 것으로 추정되고 있다 (Lee et al., 1999). | |
뱀장어로부터 carnosine 추출을 위해 이온교환처리와 한외여과처리 방법을 병행하여 수행하는 방법은? | 뱀장어로부터 carnosine 추출은 이온교환처리와 한외여과처리 방법을 병행하여 수행하였다. 즉, carnosine 추출은 전 보(Song et al., 2006)에서 밝힌 바와 같이 뱀장어 육에 10배가량의 1% picric acid를 가해 마쇄한 뱀장어 육을 균질화한 후 8,000×g에서 30분간 원심 분리시켜 침전물을 제거한 상등액을 Dowex-2 chloride column (2.5×30 cm)을 이용하여 단백질 잔여물과 picric acid를 제거하고 저분자 펩타이드인 carnosine 분리를 위해서 membrane filter (XM50, YM30, YM10, YM3, YM1, YC05)로 걸러서 분자량을 최종 500 Da이하까지 조절하였으며 여과액을 -50℃ 이하로 냉동시킨 후 동결 건조하여 실험용 시료로 사용하였다. |
Boldyrev, A., H. Abe, S. Stvolinsky and O. Tyulina. 1995. Effects of carnosine and related compounds on generation of free oxygen species: a comparative study. Biochem. Physiol., 112, 481-485
Bucala, R., A. Cerami and H. Vlassara. 1995. Advanced glycosylation end products in diabetic complications. Diabetes Rev., 3, 258-268
Bussayarat, M. and K.O. Intarapichet. 2005. Heat and ultrafiltration extraction of broiler meat carnosine and its antioxidant activity. Meat Sci., 71, 364-374
Frye, E.B., T.P. Degenhardt, S.R. Thorpe and J.W. Baynes. 1998. Role of the Maillard reaction in aging of tissue proteins-advanced glycation end product-dependent increase in imidazolium crosslinks in human lens proteins. J. Biol. Chem., 273, 18714-18719
Hamada, Y., N. Araki, N. Koh, J. Nakamura, S. Homuchi and N. Hotta. 1996. Rapid formation of advanced glycation end products by intermediate metabolites of the glycolytic pathway and polyol pathway. Biochem. Biophys. Res. Commun., 228, 539-543
Harris, R.C., D.J. Marlin, D.H. Snow and E. Hultman. 1990. Muscle buffering capacity and dipeptide content in the throughbred horse, greyhound dog and man. Biochem. Physiol., 97, 249-251
Hipkiss, A.R., C. Brownson and M.J. Carrier. 2001. Carnosine, the anti-ageing, anti-oxidant dipeptide, may react with protein carbonyl groups. Mech. Aging Devel., 122, 1431-1445
Hipkiss, A.R., V.C. Worthington, D.T.J. Himsworth and W. Herwig. 1998. Protective effects of carnosine against protein modification mediated by malondialdehyde and hypochlorite. Bioch. Biophy. Acta, 1380, 46-54
Hipkiss, A.R. 1998. Carnosine, a protective, anti-aging peptide? Bioche. Cell Biol., 30, 863-868
Hobart, L.J., I. Seibel, G.S. Yeargans and N.W. Seidler. 2004. Anti-crosslinking properties of carnosine: Significance of histidine. Life Sci., 75, 1379-1389
Laemmli, U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head bacteriophage T3. Nature, 227, 680-685
McManus, I.R. 1957, Some metabolic precursors of the N-1-methyl group of anserine in the rat. J. Bio. Chem., 225, 325-334
Miyata, T., S. Sugiyama, D. Suziki, R. Inagi and K. Kurokawa. 1999. Increased carbonyl modification by lipids and carbohydrates in diabetic nephropathy. Kidney Int., 56, 54-56
Nagasawa, T., T. Yokozawa and K. Terassawa. 2001. A study of kampo medicines in a diabetic nephrophathy model. J. Trad. Med., 19, 161-168
Quinn, P.R., A.A. Boldrev and V.E. Formazuyk. 1992. Carnosine : its properties, functions and potential therapeutic applications. Mol. Aspects Med., 13, 379-444
Smith, E. and C. Bate. 1983. The buffering of muscle in rigor, protein, phosphate and carnosine. J. Physiol., 92, 336-343
Stadtman, E.R. 1992. Protein oxidation and aging. Science, 257, 1220-1224
Thornalley, P.J. 1996. Advanced glycation and the development of diabetic complications. Unifying the involvement of glucose, methylglyoxal and oxidative stress. Endocrinol. Metab., 3, 149-166
Torreggiani, A., G. Fini and G. Bottura. 2001. Effect of transition metal binding on the tautomeric equilibrium of the carnosine imidazolic ring. J. Mol. Structu., 565, 341-346
Yokozawa, T., T. Nakagawa and K. Terasawa. 2001. Effects of oritental medicines on the production of advanced glycation products. J. Trad. Med., 18, 107-112
*원문 PDF 파일 및 링크정보가 존재하지 않을 경우 KISTI DDS 시스템에서 제공하는 원문복사서비스를 사용할 수 있습니다.
Free Access. 출판사/학술단체 등이 허락한 무료 공개 사이트를 통해 자유로운 이용이 가능한 논문
※ AI-Helper는 부적절한 답변을 할 수 있습니다.