국내산 무화과(Ficus carica L.) 중의 조효소를 추출하고 단백분해 조효소의 활성도를 측정하였다. 무화과를 균질화하여 원심분리한 조효소액은 41.15 mM/g fig의 활성을 나타내었으며 단백질 침전 후 조효소액은 17.65 mM/g fig의 활성을 나타내었다. 무화과 조효소액의 기질 특이성은 casein > egg white > BSA > myofibrilar protein > collagen > elastin 등의 순이었다. 무화과 단백질 분해 조효소의 안정성을 보면 pH 6.5~9.0에서 안정하며 pH 2~3의 강산에서는 실활하였다. 또한 $60^{\circ}C$까지는 역가의 변화가 거의 없으며 그 이상의 온도에서는 급격히 활성의 감소를 보이고 있다. 염에 대해서는 0.7 M 정도의 소금 농도에서까지는 비교적 안정하나 그 이후로는 안정성이 떨어지는 것으로 나타났다. 조효소활성에 대한 pH의 영향을 보면 pH 7~8에서 높은 활성을 나타냈으며 근원섬유에 대한 단백 분해능이 pH에 매우 민감한 것으로 나타났다. 무화과 단백질 분해 조효소의 활성은 $40^{\circ}C$ 이후부터 조효소의 활성이 증가하기 시작하여 $60^{\circ}C$에서 최적 활성을 나타내었고 그 이상의 온도에서 점차적으로 다시 감소하였다. $80^{\circ}C$에서도 근원섬유에 대한 단백 분해활성은 최고치에 비해 50% 정도에 해당하는 것으로써 무화과 조효소가 비교적 온도에 민감하지 않았다. 또한 염 농도는 최적 활성에 큰 영향을 미치지 않았다. 무화과를 사용한 sauce 등을 제조할 때에 이러한 특성들을 이해한다면 우리나라 육류 요리용의 우수한 연육제품을 제조할 수 있을 것이다.
국내산 무화과(Ficus carica L.) 중의 조효소를 추출하고 단백분해 조효소의 활성도를 측정하였다. 무화과를 균질화하여 원심분리한 조효소액은 41.15 mM/g fig의 활성을 나타내었으며 단백질 침전 후 조효소액은 17.65 mM/g fig의 활성을 나타내었다. 무화과 조효소액의 기질 특이성은 casein > egg white > BSA > myofibrilar protein > collagen > elastin 등의 순이었다. 무화과 단백질 분해 조효소의 안정성을 보면 pH 6.5~9.0에서 안정하며 pH 2~3의 강산에서는 실활하였다. 또한 $60^{\circ}C$까지는 역가의 변화가 거의 없으며 그 이상의 온도에서는 급격히 활성의 감소를 보이고 있다. 염에 대해서는 0.7 M 정도의 소금 농도에서까지는 비교적 안정하나 그 이후로는 안정성이 떨어지는 것으로 나타났다. 조효소활성에 대한 pH의 영향을 보면 pH 7~8에서 높은 활성을 나타냈으며 근원섬유에 대한 단백 분해능이 pH에 매우 민감한 것으로 나타났다. 무화과 단백질 분해 조효소의 활성은 $40^{\circ}C$ 이후부터 조효소의 활성이 증가하기 시작하여 $60^{\circ}C$에서 최적 활성을 나타내었고 그 이상의 온도에서 점차적으로 다시 감소하였다. $80^{\circ}C$에서도 근원섬유에 대한 단백 분해활성은 최고치에 비해 50% 정도에 해당하는 것으로써 무화과 조효소가 비교적 온도에 민감하지 않았다. 또한 염 농도는 최적 활성에 큰 영향을 미치지 않았다. 무화과를 사용한 sauce 등을 제조할 때에 이러한 특성들을 이해한다면 우리나라 육류 요리용의 우수한 연육제품을 제조할 수 있을 것이다.
Protease activity of fig (Ficus carica L.), cultivated in Korea was estimated. In particular, the proteolytic effect on myofibrilar protein was studied. A crude protease extract of fig was prepared in two ways; fig was homogenized in buffer followed by centrifugation, and the supernatant was precipi...
Protease activity of fig (Ficus carica L.), cultivated in Korea was estimated. In particular, the proteolytic effect on myofibrilar protein was studied. A crude protease extract of fig was prepared in two ways; fig was homogenized in buffer followed by centrifugation, and the supernatant was precipitated by saturated ammonium sulfate followed by dialysis. The former method resulted in 41.15 mM/g fig protease activity, whereas the latter method resulted in 17.65 mM/g fig protease activity. The crude fig protease extract showed high specificity for casein as a substrate followed by egg white, bovine serum albumin, myofibrilar protein, collagen, and elastin. The extract had stable proteolytic activity in a pH range of 6.5~9.0 (optimal at pH 7-8) but lost activity, at pH 2-3. Proteolytic activity for myofibrilar protein was sensitive to pH. The proteolytic activity of the fig extract was steady up to $60^{\circ}C$ but declined at higher temperature. It also began to lose stability in salt concentrations >0.7 M NaCl. Fig has been used as a meat tenderizer for cooking, and these results support the tenderizing effectiveness of fig, particularly for Korean style meat marinating.
Protease activity of fig (Ficus carica L.), cultivated in Korea was estimated. In particular, the proteolytic effect on myofibrilar protein was studied. A crude protease extract of fig was prepared in two ways; fig was homogenized in buffer followed by centrifugation, and the supernatant was precipitated by saturated ammonium sulfate followed by dialysis. The former method resulted in 41.15 mM/g fig protease activity, whereas the latter method resulted in 17.65 mM/g fig protease activity. The crude fig protease extract showed high specificity for casein as a substrate followed by egg white, bovine serum albumin, myofibrilar protein, collagen, and elastin. The extract had stable proteolytic activity in a pH range of 6.5~9.0 (optimal at pH 7-8) but lost activity, at pH 2-3. Proteolytic activity for myofibrilar protein was sensitive to pH. The proteolytic activity of the fig extract was steady up to $60^{\circ}C$ but declined at higher temperature. It also began to lose stability in salt concentrations >0.7 M NaCl. Fig has been used as a meat tenderizer for cooking, and these results support the tenderizing effectiveness of fig, particularly for Korean style meat marinating.
* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.
문제 정의
또한 키위, 배, 파인애플 등의 연육효과(Bai YH와 Rho JH 2000a, Bai YH와 Rho JH 2000b)등에 관한 연구 등이 보고되었다. 본 연구에서는 국내에서 생산되는 무화과 단백분해효소의 최적 활성, 안정성 등의 효율성과 특히 근원섬유에 대한 단백분해특성을 규명하고 이러한 효소작용 조절을 통하여 산업적인 연계를 구축하여 국내산을 선호하는 소비자들에게 국내산 무화과를 이용한 연육효과를 과학적으로 입증하여 그 사용을 넓히고자 하였다.
이렇듯 건강 기능성도 우수하나 저장성이 낮아 이용에 제한적인 무화과를 이용하여 고부가가치 상품 개발의 일환으로 무화과의 조효소액을 추출하여 이에 대한 특성을 살펴보았다. 우리나라에서 재배되는 과실의 단백질 분해효소에 대한 연구는 파인애플(Choi C 등 1992, Suh HJ 등 1992), 배 (Shin MH 등 1994, Choe IS와 Park YJ 1996), 키위(Cho SJ 등 1994, Rho JH 등 2002, Kim EM 등 2003), 등이 있다.
국내산 무화과(Ficus carica L.) 중의 조효소를 추출하고 단백분해 조효소의 활성도를 측정하였다. 무화과를 균질화하여 원심분리한 조효소액은 41.
무화과 조효소액(추출물 A)을 pH 2-9로 맞춰진 0.1 M Sodium phosphate buffer로 희석한 후 4℃에서 24시간 방치하고 카제인에 대한 단백분해 활성을 측정하여 조효소의 pH 안정성을 조사하였다. 즉, 0.
무화과 중의 조효소를 추출하고 단백분해 조효소의 추출 단계에 따라 활성도를 측정하였다. 무화과를 buffer에 균질화한 후 여과하여 원심 분리한 A 단계에서 1.
조효소액(A)의 기질에 따른 선택성을 비교하고자 다른 종류의 단백질 기질을 이용하여 단백분해활성을 측정하였다. 사용된 여러 가지 단백질은 카제인, egg white, bovine serum albumin(BSA), collagen, elastin, myofibrilar protein 등 여러 가지 단백질은 Simga(St.
조효소의 최적 온도는 1% 카제인 용액 1 mL에 0.1 M Sodium phosphate buffer로 희석된 조효소액 2 mL를 넣고 20~80℃의 온도에서 각각 20분간 반응시킨 후 조효소의 활성을 측정하였다.
1 M Sodium phosphate buffer로 희석한 후 4℃에서 24시간 방치하고 카제인에 대한 단백분해 활성을 측정하여 조효소의 pH 안정성을 조사하였다. 즉, 0.1 M Sodium phosphate buffer에 희석된 조효소액을 20~80℃의 온도에서 각각 20분간 방치 후 신속히 냉각시키고 나서 1% 카제인에 반응시켜 실활된 조효소의 단백분해 활성을 측정하였다(Kim BS 등 2003).
효소의 활성은 Kunitz법(Kunitz M 1947)에 따라 측정하였다. 즉, Hammastein 카제인을 0.1 M Sodium phosphate buffer(pH 7.0), 5 mM Cysteine, 2 mM EDTA에 1% 농도가 되도록 용해하여 90℃에서 15분간 열처리 후 냉각시켜 기질 용액으로 하고 사용할 때에는 37℃ water bath(JSWB-IIT, JS Research Inc, Gongju, Korea)에서 가온하여 사용하였다.
대상 데이터
근원섬유의 조제를 위한 한우 소고기의 우둔은 가락시장 내 축산물시장에서 도축 후 약 24시간 경과한 한우육을 구입하여 실험에 사용하였다..
본 실험에 사용한 무화과는 전남 영암지역에서 생산되는 국내산(마스도후인 품종)으로 삼호농협에서 2009년도 9월에 구입하였으며 냉동보관(-45℃)하여 사용하였다.
조효소액(A)의 기질에 따른 선택성을 비교하고자 다른 종류의 단백질 기질을 이용하여 단백분해활성을 측정하였다. 사용된 여러 가지 단백질은 카제인, egg white, bovine serum albumin(BSA), collagen, elastin, myofibrilar protein 등 여러 가지 단백질은 Simga(St. Louis, MO, USA)사의 제품을 사용하였으며, 이들 단백질은 위와 같은 방법으로 조제하였다.
이론/모형
무화과의 단백질 분해효소는 Cho 등(1994)의 방법을 참고하여 Fig. 1과 같은 방법으로 추출하였다. 즉, 무화과에 2배의 0.
효소의 활성은 Kunitz법(Kunitz M 1947)에 따라 측정하였다. 즉, Hammastein 카제인을 0.
성능/효과
7), 40℃ 이후부터 조효소의 활성이 증가하기 시작하여 60℃에서 최적 활성을 나타내었고 그 이상의 온도에서 점차적으로 다시 감소하였다. 근원섬유와 카제인에 대한 온도영향은 거의 동일하게 나타났으며 80℃에서도 근원섬유에 대한 단백 분해 활성은 최고치에 비해 50% 정도에 해당하는 것으로써 무화과 조효소의 활성이 비교적 온도에 민감하지 않음을 알 수 있었다. Sugiura M와 Sasaki M(1974)의 보고와 Kim JP 등(1986)에 따르면 ficin은 60℃에서 최대 활성을 보였다.
6에서 보는 바와 같다. 단백질 기질을 카제인으로 쓰는 경우와 근원섬유를 쓰는 경우 두 가지 모두에서 pH 7~8에서 높은 활성을 나타냈다. 카제인의 경우 pH 4.
이렇듯 무화과는 중성 pH와 60℃ 이하에서 안정되며 소금 1 M 이상에서 안정성을 잃는다. 또한 무화과 단백 분해 활성은 pH 7~8, 60℃에서 최적 활성을 나타내고 염 농도는 최적 활성에 큰 영향을 미치지 않았다. 무화과의 연육작용을 이용하거나 무화과를 사용한 sauce 등을 제조할 때에 이러한 특성들을 이해한다면 우리나라 육류 요리용의 좋은 연육제로 제조할 수 있을 것이다.
무화과 단백질 분해 조효소의 염농도에 대한 영향을 보면 소금의 농도가 높아짐에 따라 그 활성이 약간씩만 감소되는 것을 볼 수 있었다(Fig. 8). 키위의 경우 1 M의 소금용액에서 최대 활성의 30% 활성을 나타내나(Kim MH 등 2010) 무화과는 70% 이상을 나타내어 무화과가 소금에 대해 민감하지 않음을 보여주었다.
무화과 단백질 분해 조효소의 활성에 미치는 온도의 영향을 검토한 결과(Fig. 7), 40℃ 이후부터 조효소의 활성이 증가하기 시작하여 60℃에서 최적 활성을 나타내었고 그 이상의 온도에서 점차적으로 다시 감소하였다. 근원섬유와 카제인에 대한 온도영향은 거의 동일하게 나타났으며 80℃에서도 근원섬유에 대한 단백 분해 활성은 최고치에 비해 50% 정도에 해당하는 것으로써 무화과 조효소의 활성이 비교적 온도에 민감하지 않음을 알 수 있었다.
무화과 조효소액 A는 카제인에 탁월한 단백분해 효능을 가지고 있음을 알 수 있었다(Fig. 2). 다른 과실유래 단백분해효소(파인애플, 무화과, 배 등)들도 일반적으로 근원섬유보다 카제인에서 단백분해 효능이 월등히 높은 것으로 나타났다(Hou WN 등 1999).
무화과의 단백 분해 조효소액의 염에 대한 안정성을 보면 0.7 M 정도의 소금 농도에서까지는 비교적 안정하나 그 이후로는 안정성이 떨어지는 것으로 나타났다(Fig. 5). 불고기 양념, 갈비 양념 등의 고기 조리용 소스 들은 간장을 base로 하는 경우들이 대부분이며 이 때 sauce 내의 소금의 농도는 이보다 높아, 무화과를 이용한 sauce 제조에서는 단백 분해 효과 검증을 위한 저장성 연구가 필요할 것이다.
또한 60℃까지는 역가의 변화가 거의 없으며 그 이상의 온도에서는 급격히 활성의 감소를 보이고 있다. 염에 대해서는 0.7 M 정도의 소금 농도에서까지는 비교적 안정하나 그 이후로는 안정성이 떨어지는 것으로 나타났다. 조효소활성에 대한 pH의 영향을 보면 pH 7~8에서 높은 활성을 나타냈으며 근원섬유에 대한 단백 분해능이 pH에 매우 민감한 것으로 나타났다.
0에서, Lynn KR등(1986)은 pH 6에서 최대 활성을 나타낸다고 보고하였고 Huang L 등 (2008)은 ficin은 넓은 범위의 pH와 온도에서 그 활성이 나타난다고 보고하였다. 이러한 차이들은 ficin의 추출 방법에 따라 다른 종류의 ficin subfraction이 추출되고 이에 따른 차이라고 여겨지며 이번의 연구에서 쓰여진 조효소액은 최소 가공을 통하여 얻어진 것으로 무화과 ficin 전체의 특성과 가장 유사할 것으로 사료된다.
7 M 정도의 소금 농도에서까지는 비교적 안정하나 그 이후로는 안정성이 떨어지는 것으로 나타났다. 조효소활성에 대한 pH의 영향을 보면 pH 7~8에서 높은 활성을 나타냈으며 근원섬유에 대한 단백 분해능이 pH에 매우 민감한 것으로 나타났다. 무화과 단백질 분해 조효소의 활성은 40℃ 이후부터 조효소의 활성이 증가하기 시작하여 60℃에서 최적 활성을 나타내었고 그 이상의 온도에서 점차적으로 다시 감소하였다.
단백질 기질을 카제인으로 쓰는 경우와 근원섬유를 쓰는 경우 두 가지 모두에서 pH 7~8에서 높은 활성을 나타냈다. 카제인의 경우 pH 4.5 이상에서는 60%가 넘는 활성을 보이는 반면 근원섬유 기질에서는 pH 6.5에서 67% 정도의 활성을 나타내어, 근원섬유에 대한 단백 분해능이 pH에 매우 민감한 것으로 나타났다. 특히 pH 8.
후속연구
또한 염 농도는 최적 활성에 큰 영향을 미치지 않았다. 무화과를 사용한 sauce 등을 제조할 때에 이러한 특성들을 이해한다면 우리나라 육류 요리용의 우수한 연육제품을 제조할 수 있을 것이다.
또한 무화과 단백 분해 활성은 pH 7~8, 60℃에서 최적 활성을 나타내고 염 농도는 최적 활성에 큰 영향을 미치지 않았다. 무화과의 연육작용을 이용하거나 무화과를 사용한 sauce 등을 제조할 때에 이러한 특성들을 이해한다면 우리나라 육류 요리용의 좋은 연육제로 제조할 수 있을 것이다.
5). 불고기 양념, 갈비 양념 등의 고기 조리용 소스 들은 간장을 base로 하는 경우들이 대부분이며 이 때 sauce 내의 소금의 농도는 이보다 높아, 무화과를 이용한 sauce 제조에서는 단백 분해 효과 검증을 위한 저장성 연구가 필요할 것이다. 아직까지 단백 분해 조효소에 대한 염 안정성에 관한 연구는 없는 것으로 조사되었으며 조효소를 이용한 sauce 등의 제조를 위해서는 염 안정성에 대한 고찰도 반드시 필요할 것으로 사료되었다.
질의응답
핵심어
질문
논문에서 추출한 답변
무화과는 우리나라 동의보감과 민간요법에서는 어디에 좋은 것으로 알려져 있는가?
무화과는 과실 자체로 식용되어지나 예로부터 약용으로 쓰이기도 했는데, 동양의학에서는 발진 및 궤양, 소화불량, 식욕부진, 장염, 변비, 이질 치질 등에 사용하였다. 우리나라 동의보감과 민간요법에서는 설사, 각혈, 위통, 피부질환과 부인병, 빈혈 등에 좋은 것으로 알려져 있고 한의학에서는 청열해독의 약리효능과 어독 및 주독 등에 치료에 사용되어 왔다(Shin MK 1997). 이는 무화과가 지닌 단백 분해 효소, 항산화성 등과 관련이 있는 것으로 여겨진다.
무화과는 분류학적으로 어디에 속하는가?
무화과(Ficus carica L.)는 뽕나무과에 속하는 반교목성 과수로 우리나라에서는 남부지방, 특히 전라남도와 제주도 지역에서 주로 자라며(Kim JO 등 2006), 봉래시(Horaish)와 마스이도우핀(Masui Dauphine)의 두 종이 재배되고 있다. 무화과는 독특한 향기와 부드러운 과육을 지니고 있으며, 수분이 많고, 포도당과 과당 함량이 높아 당도가 높고 유기산 함량이 적어 단맛이 강하게 느껴지는 과일이다(Kim SS 등 1992).
무화과는 우리나라 어디서 주로 자라는가?
무화과(Ficus carica L.)는 뽕나무과에 속하는 반교목성 과수로 우리나라에서는 남부지방, 특히 전라남도와 제주도 지역에서 주로 자라며(Kim JO 등 2006), 봉래시(Horaish)와 마스이도우핀(Masui Dauphine)의 두 종이 재배되고 있다. 무화과는 독특한 향기와 부드러운 과육을 지니고 있으며, 수분이 많고, 포도당과 과당 함량이 높아 당도가 높고 유기산 함량이 적어 단맛이 강하게 느껴지는 과일이다(Kim SS 등 1992).
참고문헌 (46)
Bai YH, Rho JH. 2000a. The properties of proteolytic enzymes in fruits (pear, kiwifruit, fig, pineapple and papaya). Korean J Soc Food Sci 16: 363-366
Bai YH, Rho JH. 2000b. Application of proteolytic enzymes in fruits for meat tenderization. Korean J Soc Food Sci 16: 367-371
Cho SJ, Chung SH, Suh HJ, Lee H, Kong DH, Yang HC. 1994. Purification and characterization of a protease actinidin isolated from cheju kiwifruit. Korean J Food Nutr 7: 87-94
Choe IS, Park YJ. 1996. A study on the utilization as meat tenderizer from Korean pear protease. Korean J Food Sci Ani Reasour 16: 89-93
Choi C, Son GM, Cho YJ, Chun SS, Lim SI, Seok YR. 1992. Purification and characteristics of bromelain from Korean pineapple. J Korean Agric Chem Soc 35: 23-29
Chon SU, Kim DI, Kang KS. 2008. Insecticidal potential of methanol extract and its fractions from fig (Ficus carica L.) leaves. Korean J Pesticide Sci 12: 243-248
Hou WN, Kim MH. 1998. Processing of low sugar jams from fig pulp treated with pectinesterase. Korean J Food Sci Technol 30: 125-131
Hou WN, Kim MH, Go EK. 1998. Partial purification of fig pectinesterase and characterization of its in situ activity. Korean J Food Sci Technol 30: 1169-1178
Huang L, Qu H, Zhang L, Du S, Yang S, Hao D, Wang X. 2008. Purification and characterization of a proteolytic enzyme from fig latex. Chemical Research in Chinese Universities 24: 348-352
Iizuka K, Aishima T. 2000. Comparing beef digestion properties of four proteolytic enzymes using infrared spectrometry and chemometric analysis. J. Sci Food Agric 80: 1413-1420
Jeong MR, Cha JD, Lee YE. 2005a. Antibacterial activity of korean fig (Ficus carica L.) against food poisoning bacteria. Korean J Food Cookery Sci 21: 84-93
Jeong MR, Cha JD, Yun SI, Han JH, Lee YE. 2005b. Manufacturing of wine with korean figs (Ficus carica L.) and quality improvement by adding fig leaves. J East Asian Soc Dietary Life 15: 112-118
Jeong MR, Kim BS, Lee YE. 2002. Physicochemical characteristics and antioxidative effects of korean figs (Ficus carica L.). J. East Asian Soc Dietary Life 12: 566-573
Kang SK, Chung DO, Chung HJ. 1995. Purification and identification of antimicrobial substances in phenolic fraction of fig leaves. J Korean Agric Chem Soc 38: 293-296
Kang SK, Chung HJ. 1995. Solvent fractionation of fig leaves and its antimicrobial activity. J. Korean Agric Chem Soc 38: 289-292
Kang SG, Yoon SW, Kim JM, Kim SJ, Jung ST. 2001. Quality of accelerated salt-fermented anchovy sauce prepared with fig. J Korean Soc Food Sic Nutr 30: 1142-1146
Kee HJ, Hwang YS, Kim KH, Hong YH. 1998. Application of fig protease to foods. Korean J. Food Sci Ani Resour 18: 19-26
Kim BS, Jeong MR, Lee YE. 2003. Quality characteristics of muhwakwa-pyun with various starches. Korean J Soc Food Cookery Sci 19: 783-793
Kim DH. 1999. Studies on the production of vinegar from fig. J Korean Soc Food Sic Nutr 28: 53-60
Kim EM, Choe IS, Hwang SG. 2003. Effects of singular manner or mixed type treatment of proteases isolated from pear, pineapple and kiwifruit on actomyosin degradation. Korean J Food Sci Ani Resour 23: 193-199
Kim JO, Choi CR, Shin MS. 2006. A study on major local foods in Gwangju？jeonam area. Korean J Human Ecology 15: 327-339
Kim JO, Kwon ST, Lee GD, Hong JH, Moon DH, Kim TW, Kim DI. 2008. Optimization of extraction condition on fig (Ficus carica L.) by response surface methodology. Korean J Food Preserv 15: 66-73
Koh JS, Yang YT. 2001. Preparation of fig jam and its quality characteristics. Korean J Postharvest Sci Technol 8: 169-174
Moon CK, Kim YG, Kim MY. 1997. Studies on the bioactivities of the extractives from Ficus carica. J Inst Agric Res 31: 69-79
Lim KT, Lee SJ, Ko JH, Oh PS. 2005. Hypolipidemic effects of glycoprotein isolated from Ficus carica linnoeus in mice. Korean J Food Sci Technol 37: 624-630
Park BH, Kim YO, Kee HJ, Cho YJ, Choi HK. 1999. The effect of fig conserve additive on the physicochemical characteristics of beef obtained from various breeds. J Korean Soc Food Sic Nutr 28: 511-519
Park BH, Park WK. 1994. A study on the manufacturing of fig conserves for beef tenderizing. J Korean Soc Food Nutr 23: 1027-1031
Park SJ, Kim YM, Lim KS, Woo WH, Mun YJ. 2006. Inhibitory effect of extract of ficis folium on the sebum synthesis in human sebocyte cell line (SZ95). Korean J Oriental Physiol Pathol 20: 919-923
Rho JH, Kim YB, Kil BI. 2002. The effect of bulking agent on quality of kiwifruit powder in the process of domestic kiwifruit tenderizer. Korean J Food Sci Technol 34: 805-810
Rho JH, Lee SH, Kwon HK. 2000. The quality change of fruits containing proteolytic activity during storage and lyophilization. J Korean Soc Food Sic Nutr 29: 1057-1061
Ryu SR. 1999. The synthesis of ketoconazole derivatives using biological activity compounds in fig as an antifungal agents. J Korean Oil Chem Soc 16: 299-306
Ryu SR, Jung ST. 1999. The preparation and synthesis of antifungal agents using biological activity compounds separated in figs. Appl Chem 3: 165-168
Shin MH, Yoon YY, Kim GN, Kil JE, Park IS. 1994. Properties of acid phosphatase from pear. Foods Biotechnol 3: 29-33
Shin MK. 1997. Limsangbonchohac. Yonglimsa, Seoul. pp. 90-91
Sugiura M, Sasaki M. 1974. Studies on proteinases from Ficus carica var. horaishi. v. purification and properties of a sugar-containing proteinase (ficin s). Biochim Biophys Acta 350: 38-47
※ AI-Helper는 부적절한 답변을 할 수 있습니다.