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NTIS 바로가기약학회지 = Yakhak hoeji, v.56 no.4, 2012년, pp.254 - 259
한상미 (국립농업과학원 농업생물부) , 김정민 (국립농업과학원 농업생물부) , 이광길 (국립농업과학원 농업생물부) , 박관규 (대구가톨릭대학교 의과대학) , 장영채 (대구가톨릭대학교 의과대학)
To further access honeybee (Apis mellifera L.) venom (BV) as a cosmetic ingredient and potential external treatment for topical use, we investigated its ability to inhibit tyrosinase activity and melanin biosynthesis on melanogenesis in B16F1 melanoma cells. We found that BV increased the cell viabi...
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핵심어 | 질문 | 논문에서 추출한 답변 |
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멜라닌 합성 장소는 어디인가? | 멜라닌은 피부 표피층에 존재하는 멜라닌 생성세포의 멜라노좀(melanosome)이라는 특정 기관에서 합성되는데, 멜라노좀에는 멜라닌 합성에 관여하는 주요 효소인 tyrosinase, tyrosinase related protein(TRP)-1과 TRP-2 등을 함유하고 있다.6) 특히, tyrosinase는 멜라닌 합성에서 가장 먼저 작용하는 속도조절효소로써, tyrosine을 L-3,4-dihydroxyphenylalanine(DOPA)으로 전환시키고, 또 DOPA를 dopaquinone으로 전환시키는 역할을 한다. | |
정제봉독의 멜라닌 생성 억제 효과는 어떻게 나타나는 것인가? | 그 결과, 봉독 1 µg 및 100 ng 처리는 α-MSH 처리군에 비해 멜라닌 합성을 억제하였으며, 멜라닌 합성 주요효소인 tyrosinase의 mRNA 및 단백질 발현 역시 효과적으로 억제하였다. 이는, 봉독이 tyrosinase의 발현 억제를 통하여 멜라닌 합성 억제효과를 나타내는 것으로 판단되며, 추후 미백화장품 개발을 위한 기능성 물질로서의 가능성을 제시한다. | |
봉독의 장점은 무엇인가? | 최근 천연 물질에 대한 관심이 증가하면서 이에 대한 많은 연구가 수행되고 있다. 순수 천연물질이면서 강력한 항균, 항염증 효과를 갖는 봉독은 부작용과 잔류에 대한 위험성이 적어 봉침요법으로 오래전부터 관절염, 통풍 등의 질환에 사용되어 오고있다.9,10) 봉독은 꿀벌(Apis mellifera L. |
Urabe, K., Nakayama, J. and Hori, Y. : Mixed epidermal and dermal hypermelanoses. In "The pigmentary System: Physiology and Pathophysiology", eds. Norlund, J. J., Boissy, R. E., Hearing, V. J., King, R. A., Ortonne, J. P., Oxford University Press, New York, p. 909 (1998).
Chang, T. S. : An updated review of tyrosinase inhibitors. Int. J. Mol. Sci. 10, 2440 (2009).
Imokawa, G. : Autocrine and paracrine regulation of melanocytes in human skin and in pigmentary disorders. Pigment. Cell Res. 17, 96 (2004).
Ando, H., Kondoh, H., Ichihashi, M. and Hearing, V. J. : Approaches to identify inhibitors of melanin biosynthesis via the quality control of tyrosinase. J. Invest. Dermatol. 127, 751 (2007).
Solano, F., Briganti, S., Picardo, M. and Ghanem, G. : Hypopigmenting agents: an updated review on biological, chemical and clinical aspects. Pigment. Cell Res. 19, 550 (2006).
Hearing, V. J. : Biochemical control of melanogenesis and melanosomal organization. J. Investig. Dermatol. Symp. Proc. 4, 24 (1999).
del Marmol, V. and Beermann, F. : Tyrosinase and related proteins in mammalian pigmentation. FEBS Lett. 381, 165 (1996).
Mallick, S., Singh, S. K., Sarkar, C., Saha, B. and Bhadra, R. : Human placental lipid induces melanogenesis by increasing the expression of tyrosinase and its related proteins in vitro. Pigment. Cell Res. 18, 25 (2005).
Kim, H. W., Kwon, Y. B., Ham, T. W., Roh, D. H., Yoon, S. Y., Lee, H. J., Han, H. J., Yang, I. S., Beitz, A. J. and Lee, J. H. : Acupoint stimulation using bee venom attenuates formalininduced pain behavior and spinal cord fos expression in rats. J. Vet. Med. Sci. 65, 349 (2003).
Piek, T. : Venoms of the Hymenoptera. Academic Press, London (1986)
Habermann, E. and Reiz, K. G. : On the biochemistry of bee venom pep-tides, melittin and apamin. Biochemistry 343, 192 (1965).
Fennell, J. F., Shipman, W. H. and Cole, L. J. : Antibacterial action of a bee venom fraction (melittin) against a penicillinresistant Staphylococcus and other microorganisms. Res. Dev. Tech. Rep. 5, 1 (1967).
Curcio-Vonlanthen, V., Schneider, C. H., Frutig, K., Blaser, K. and Kalbacher, H. : Molecular parameters in melittin immunogenicity. J. Pept Sci. 3, 267 (1997).
Rudenko, S. V. and Nipot, E. E. : Modula-tion of melittininduced hemolysis of erythocytes. Biokhimiia. 61, 2116 (1996).
Han, S. M., Lee, K. G., Yeo, J. H., Kweon, H. Y., Woo, S. O., Lee, I. K., Lee, M. L., Lee, M. Y., Baek, H. J. and Bae, K. H. : Studies on the antimicorbial effect of collected bee venom using electric shock method (I). Korean J. Apiculture 20, 53 (2005).
Han, S. M., Lee, K. G., Yeo, J. H., Baek, H. J. and Park, K. K. : Antibacterial and anti-inflammatory effects of honeybee (Apis mellifera) venom against acne-inducing bacteria. J. Med. Plant. Res. 4, 459 (2010).
Han, S. M., Lee, K. G., Yeo, J. H., Kim, W. T. and Park, K. K. : Biological effects of treatment of an animal skin wound with honeybee (Apis mellifera L.) venom. J. Plast. Reconstr. Aesthet. Surg. 64, e67 (2011).
한상미, 이광길, 여주홍, 우순옥, 권해용 : 봉독의 간이 정제 방법, 대한민국특허 10-075881 (2007).
Chung, M. J., Walker, P. A., Brown, R. W. and Hogstrand, C. : ZINC-mediated gene expression offers protection against $H_{2}O_{2}$ -induced cytotoxicity. Toxicol. Appl. Pharmacol. 205, 225 (2005).
Hosoi, J., Abe, E., Suda, T. and Kuroki, T. : Regulation of melanin synthesis of B16 mouse melanoma cells by 1 alpha, 25-dihydroxyvitamin D3 and retinoic acid. Cancer Res. 45, 1474 (1985).
Hodgkinson, C. A., Moore, K. J., Nakayama, A., Steingrimsson, E., Copeland, N. G., Jenkins, N. A. and Arnheiter, H. : Mutations at the mouse microphthalmia locus are associated with defects in a gene encoding a novel basic-helix-loop-helixzipper protein. Cell. 74, 395 (1993).
Lowings, P., Yavuzer, U. and Goding, C. R. : Positive and negative elements regulate a melanocyte-specific promoter. Mol. Cell. Biol. 12, 3653 (1992).
Yavuzer, U., Keenan, E., Lowings, P., Vachtenheim, J., Currie, G. and Goding, C. R. : The Microphthalmia gene product interacts with the retinoblastoma protein in vitro and is a target for deregulation of melanocyte-specific transcription. Oncogene. 10, 123 (1995).
Bertolotto, C. , Abbe, P., Hemesath, T. J., Bille, K., Fisher, D. E., Ortonne, J. P. and Ballotti, R. : Microphthalmia gene product as a signal transducer in cAMP-induced differentiation of melanocytes. J. Cell Biol. 142, 827 (1998).
Bertolotto, C., Busca, R., Abbe, P., Bille, K., Aberdam, E., Ortonne, J. P. and Ballotti, R. : Different cis-acting elements are involved in the regulation of TRP1 and TRP2 promoter activities by cyclic AMP: pivotal role of M boxes (GTCATGTGCT) and of microphthalmia. Mol. Cell Biol. 18, 694 (1998).
Roesler, W. J., Park, E. A. and McFie, P. J. : Characterization of CCAAT/enhancer-binding protein alpha as a cyclic AMPresponsive nuclear regulator. J. Biol. Chem. 273, 14950 (1998).
Karin, M. : Signal transduction from the cell surface to the nucleus through the phosphorylation of transcription factors. Curr. Opin. Cell Biol. 6, 415 (1994).
Oh, M. J., Hamid, M. A., Ngadiran, S., Seo, Y. K., Sarmidi, M. R. and Park, C. S. : Ficus deltoidea (Mas cotek) extract exerted anti-melanogenic activity by preventing tyrosinase activity in vitro and by suppressing tyrosinase gene expression in B16F1 melanoma cells. Arch. Dermatol. Res. 303, 161 (2011).
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