반염건 민어는 특유의 육조직, 맛 및 영양가가 우수하여 국내에서 아주 선호되고 있는 수산가공품 중의 하나이다. 본 연구에서는 전통수산가공품의 하나인 반염건 민어를 지역명품으로 개발하기 위한 기초 자료로서 시판 반염건 민어의 위생학적 특성에 대하여 살펴보았다. 시판 반염건 민어의 생균수 및 대장균은 각각 4.2~8.3 log(CFU/g) 및 18>~4.6 log(MPN/100 g)이었다. 또한 시판 반염건 민어의 수분 함량은 64.2~77.1% 범위, 염도는 2.1~9.5% 범위, 휘발성염기질소 함량은 14.1~58.1 mg/100 g 범위, 과산화물값은 19.1~107.2 meq/kg 범위였다. 이상의 반염건 민어에 대한 미생물학적 및 화학적 결과에 의하면 지역 명품 반염건 민어를 가공 및 유통하기 위해서는 반드시 적절한 품질 규격[원료는 모두 국산, 수분 함량은 65% 이하, 염도는 2~3% 범위, 휘발성염기질소 함량 50 mg% 이하, 생균수 및 대장균은 각각 6 log(CFU/g) 이하 및 음성]이 있어야 할 것으로 판단되었다.
반염건 민어는 특유의 육조직, 맛 및 영양가가 우수하여 국내에서 아주 선호되고 있는 수산가공품 중의 하나이다. 본 연구에서는 전통수산가공품의 하나인 반염건 민어를 지역명품으로 개발하기 위한 기초 자료로서 시판 반염건 민어의 위생학적 특성에 대하여 살펴보았다. 시판 반염건 민어의 생균수 및 대장균은 각각 4.2~8.3 log(CFU/g) 및 18>~4.6 log(MPN/100 g)이었다. 또한 시판 반염건 민어의 수분 함량은 64.2~77.1% 범위, 염도는 2.1~9.5% 범위, 휘발성염기질소 함량은 14.1~58.1 mg/100 g 범위, 과산화물값은 19.1~107.2 meq/kg 범위였다. 이상의 반염건 민어에 대한 미생물학적 및 화학적 결과에 의하면 지역 명품 반염건 민어를 가공 및 유통하기 위해서는 반드시 적절한 품질 규격[원료는 모두 국산, 수분 함량은 65% 이하, 염도는 2~3% 범위, 휘발성염기질소 함량 50 mg% 이하, 생균수 및 대장균은 각각 6 log(CFU/g) 이하 및 음성]이 있어야 할 것으로 판단되었다.
Salted semi-dried brown croaker, Miichthys miiuy, has been proposed as a palatable seafood in Korea due to its specific texture, taste, and nutritional content. This study was conducted to characterize the sanitary quality of commercial salted semi-dried brown croaker for the development of high qua...
Salted semi-dried brown croaker, Miichthys miiuy, has been proposed as a palatable seafood in Korea due to its specific texture, taste, and nutritional content. This study was conducted to characterize the sanitary quality of commercial salted semi-dried brown croaker for the development of high quality salted semi-dried products. The chemical properties ranged from 64.2 to 77.1% (mean $74.7{\pm}3.5%$) for moisture content, from 2.1 to 9.5% for salinity, from 14.1 to 58.1 mg/100 g for volatile basic nitrogen, and from 19.1 to 107.2 meq/kg for peroxide values. The viable cell counts and Escherichia coli were 4.2~8.3 log(CFU/g) [mean: 6.2 log(CFU/g)] and 18>~4.6 log(MPN/100 g), respectively. The chemical and microbial results of commercial salted semi-dried brown croaker suggest that provisions should be established for development of high quality salted semi-dried products.
Salted semi-dried brown croaker, Miichthys miiuy, has been proposed as a palatable seafood in Korea due to its specific texture, taste, and nutritional content. This study was conducted to characterize the sanitary quality of commercial salted semi-dried brown croaker for the development of high quality salted semi-dried products. The chemical properties ranged from 64.2 to 77.1% (mean $74.7{\pm}3.5%$) for moisture content, from 2.1 to 9.5% for salinity, from 14.1 to 58.1 mg/100 g for volatile basic nitrogen, and from 19.1 to 107.2 meq/kg for peroxide values. The viable cell counts and Escherichia coli were 4.2~8.3 log(CFU/g) [mean: 6.2 log(CFU/g)] and 18>~4.6 log(MPN/100 g), respectively. The chemical and microbial results of commercial salted semi-dried brown croaker suggest that provisions should be established for development of high quality salted semi-dried products.
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문제 정의
반염건 민어는 특유의 육조직, 맛 및 영양가가 우수하여 국내에서 아주 선호되고 있는 수산가공품 중의 하나이다. 본 연구에서는 전통수산가공품의 하나인 반염건 민어를 지역 명품으로 개발하기 위한 기초 자료로서 시판 반염건 민어의 위생학적 특성에 대하여 살펴보았다. 시판 반염건 민어의 생균수 및 대장균은 각각 4.
본 연구에서는 전통수산가공품의 하나인 반염건 민어를 지역 명품으로 개발하기 위한 기초 자료로서 시판 반염건 민어의 위생학적 특성을 살펴보았다.
제안 방법
Endoprotease에 대한 활성은 각 효소 용액 2 mL에 300 μL의 1% azocasein을 가하고, 40°C에서 1시간 동안 반응시킨 다음 반응 정지를 위하여 2 mL의 5% trichloroacetic acid(TCA) 용액을 가하였다.
Exopeptidase에 대한 활성은 각 효소 용액 2 mL에 60 μL의 10 mM LeuPNA를 가하고 40°C에서 1시간 동안 반응시킨 다음 반응 정지를 위하여 200 μL의 33% acetic acid 용액을 가하였다.
반염건 민어 근육 중의 효소 활성은 1% azocasein을 사용하여 endoprotease 활성을, 10 mM LeuPNA를 사용하여 exopeptidase 활성을 각각 Starky(12)의 방법과 Erlanger 등(13,14)의 방법을 다소 수정한 Heu와 Ahn(15)의 방법에 따라 측정하였다. 효소 활성 측정용 시료는 1 g의 시료와 12 mL의 0.
반염건 민어의 황색도는 내장이 제거된 부위의 근육부를 시료로 하여 헌터 직시색차계(ZE 2000, Nippon Denshoku Industries Co., Tokyo, Japan)로 측정하였고, 이때 헌터 색차계의 표준백판은 L값이 96.85, a값이 -0.43 및 b값이 0.64이었다.
생균수 및 대장균의 측정을 위한 시료는 전체 민어 근육을 분쇄한 다음 이의 일정량을 멸균팩(Whirl Pak, Nasco Co., Modesto, CA, USA)에 넣고 이의 3배(v/w)가 되는 멸균 식염수(0.83%)를 가하여 stomacher(400 Lab blender, Seward, Saint-Nom-la-Bretèche, France)로 30초간 균질화한 후 시료액을 단계적으로 연속 희석하여 제조하였고, 이들은 생균수, 대장균군 및 대장균의 전처리 시료로 사용하였다.
)에 장착한 다음, 단백질량을 고려하여 일정량(2~5 μL)의 전처리 시료를 주입하고, gel(10 well)당 10 mA의 전류로 SDS-PAGE를 실시하였다. 이때 분자량 검정을 위한 표준 단백질은 10개 단백질 band(10, 15, 20, 25, 37, 50, 75, 100, 150 그리고 250 kDa)로 구성된 Precision plus protein standard(Bio-Rad Lab., Inc.)를 사용하였다.
이어서 생균수는 전처리한 시료를 PCA(plate count agar) 배지에 접종하고, 배양(35±1°C, 48시간)한 후 집락 수를 계측하여 log[colony forming unit(CFU)/g]으로 나타내었고, 대장균은 전처리한 시료의 각 단계별 희석을 5개 시험관법으로 실시하였는데, 대장균군의 경우 추정시험을 lauryl tryptose broth에, 확정시험을 brillent green lactose bile(2% BGLB) broth에 접종하고 배양(35±1°C, 24~48시간)하고, 대장균의 경우 EC 배지에 배양(44.5±0.5°C, 24~48시간)한 후 양성관을 계측하여 log[최확수(most probable number, MPN)/100 g]으로 나타내었다(10).
대상 데이터
시판 반염건 민어(Miichthys miiuy)는 2010년 6~7월 사이에 영호남의 재래식 시장에서 14종[부산광역시에서 2종(sample code 13, 14), 광주광역시에서 2종(sample code 11, 12), 경상남도 하동군에서 2종(sample code 1, 2), 경상남도 고성군에서 1종(sample code 3), 경상남도 사천시에서 2종(sample code 4, 5), 경상남도 남해군에서 3종(sample code 6~8) 및 경상남도 창원시에서 2종(sample code 9, 10)]을 구입하여 시료로 사용하였다.
이론/모형
과산화물값은 Bligh와 Dyer법(8)에 따라 근육으로부터 추출한 지질의 일정량을 시료유로 하여 포화 KI 용액을 사용하는 AOCS법(9)에 따라 측정하였다.
수분 함량은 전체 민어 근육을 분쇄한 다음 이의 일정량을 이용하여 AOAC법(6)에 따라 측정하였고, 염도는 이들 분쇄 시료에 5배량의 탈이온수를 가한 다음 염도계(460CP, Istek, Seoul, Korea)로 측정하였으며, 수분 활성은 분쇄 시료의 일정량을 이용하여 thermoconstanter(ms-law, No-vasina Co., Lachen, Switzerland)로 측정하였다.
전기영동 분석은 Laemmli(11)의 방법에 따라 10% Mini-PROTEANⓇTGXTM Precast gel(Bio-Rad Lab., Inc., Pinole, CA, USA)을 Mini-PROTEAN Tetra cell(Bio-Rad Lab., Inc.)에 장착한 다음, 단백질량을 고려하여 일정량(2~5 μL)의 전처리 시료를 주입하고, gel(10 well)당 10 mA의 전류로 SDS-PAGE를 실시하였다.
휘발성염기질소 함량은 전체 민어 근육을 분쇄한 다음 이의 일정량을 이용하여 Conway unit를 사용하는 미량확산법 (7)으로 측정하였다.
성능/효과
구입한 시판 반염건 민어의 원료는 원산지의 경우 국내산이 12종(sample code 1~4, 6, 7, 9, 10, 11~14), 중국산이 1종(sample code 8), 원산지 미표기종이 1종(sample code 5)이었고, 이들 어획지의 경우 원양산이 2종(sample code 7, 10), 제주특별자치도 연근해가 6종(sample code 1~4, 6, 9), 신안 연근해가 2종(sample code 11, 12), 중국 연근해가 1종(sample code 8), 기타 미표기가 3종(sample code 5, 13, 14) 등이었다.
6 log(MPN/100 g)이었다. 또한 시판 반염건 민어의 수분 함량은 64.2~77.1% 범위, 염도는 2.1~9.5% 범위, 휘발성염기질소 함량은 14.1~58.1 mg/100 g 범위, 과산화물값은 19.1~107.2 meq/kg 범위였다. 이상의 반염건 민어에 대한 미생물학적 및 화학적 결과에 의하면 지역 명품 반염건 민어를 가공 및 유통하기 위해서는 반드시 적절한 품질 규격[원료는 모두 국산, 수분 함량은 65% 이하, 염도는 2~3% 범위, 휘발성염기질소 함량 50 mg% 이하, 생균수 및 대장균은 각각 6 log(CFU/g) 이하 및 음성]이 있어야 할 것으로 판단되었다.
6과 같다. 먼저 생민어 및 시판 반염건 민어의 azocasein에 대한 endoprotease의 활성은 sample code 3, 8, 10~14로부터 추출한 것이 1.6~2.2 unit 범위로 다른 시료들의 0.8~0.9 unit 범위에 비하여 약 2배 가량 높았으며, LeuPNA에 대한 exopeptidase의 활성은 sample code 8 및 11~14의 분해 활성이 5~14 unit 범위로 다른 시료의 18~24 unit 범위에 비하여 현저히 낮은 것으로 나타났다.
효소 추출 전후 생시료 및 시판 반염건 민어의 근육 단백질은 200 kDa의 myosin heavy chain(MHC), 120 kDa의 actinin(Atn), 45 kDa의 actin, 37 kDa의 troponin-T(Tn-T), 33 kDa의 tropomyosin(Tm), 25 kDa의 troponin-I(Tn-I) 그리고 15 kDa의 myosin light chain(MLC) band 등이 전기영동 상에서 주 band로 나타났다. 먼저 원료 민어(sample code C) 및 시판 민어 배다구(sample code 1, 2, 3~10 및 11~14)는 Fig. 5a, sample code 3, 8, 10~12의 경우 MHC의 변화가 두드러져 band가 거의 분해되었고, actin도 일부분 분해된 것으로 나타났다. 추출용 완충액을 사용하여 이들 생시료 및 시판 반염건 민어로부터 단백질 분해 효소를 포함한 가용성 단백질을 추출한 후의 전기영동결과 Fig.
따라서 생민어 및 반염건 민어의 효소 활성 강도는 endoprotease에 비하여 exopeptidase가 강하였다. 반염건 민어의 endoprotease의 활성과 전기영동의 결과에 의하면 sample code 8 등과 같은 일부 시료를 제외한 대부분의 근육 구성 단백질의 분해가 두드러진 시료의 경우 이로부터 추출한 endoprotease의 활성이 강한 것으로 나타났다. 하지만 sample code 8과 같이 endoprotease의 활성이 약하지만 근육 단백질의 분해가 두드러진 것에 대하여는 추후 세밀한 연구가 더 진행되어야 할 것으로 판단되었다.
시판 반염건 민어의 수분 활성은 0.876~0.977 범위로 제품 간 차이가 아주 컸으나, 수분 함량이 낮은 sample code 8을 제외한다면 0.940~0.977 범위로 아주 좁아졌다. 한편 수분 활성에 따른 식품의 변패는 수분 활성이 0.
1과 같다. 시판 반염건 민어의 황색도는 9.0~12.0 범위(평균 10.4)로 갈변이 다소 진행된 것으로 나타났다. 이와 같은 시판 반염건 민어의 갈변 현상은 주로 중골에 존재하는 혈액에 의한 영향이어서, 가공 전처리 중 이들 어류에 잔존하는 혈액을 철저히 제거하는 경우 제어 가능하리라 판단되었다.
이러한 일면에서 시판 반염건 민어의 위생적 특성을 결과를 고려한다면 원료는 모두 국산이어야 하고, 수분 함량은 65% 이하, 염도는 2~3% 범위, 휘발성염기질소 함량은 50 mg% 이하, 생균수 및 대장균은 각각 6 log(CFU/g) 이하 및 음성으로 관리되어야 할 것으로 판단되었다.
2 meq/kg 범위였다. 이상의 반염건 민어에 대한 미생물학적 및 화학적 결과에 의하면 지역 명품 반염건 민어를 가공 및 유통하기 위해서는 반드시 적절한 품질 규격[원료는 모두 국산, 수분 함량은 65% 이하, 염도는 2~3% 범위, 휘발성염기질소 함량 50 mg% 이하, 생균수 및 대장균은 각각 6 log(CFU/g) 이하 및 음성]이 있어야 할 것으로 판단되었다.
이상의 수분 함량과 수분 활성의 결과로 미루어 보아 시판 민어 배다구의 저장성을 고려하는 경우 수분 함량을 68%이하로, 수분 활성을 0.90 미만으로 낮추어 일반 세균에 의한 저장 안정성을 겸비하여야 할 것으로 판단되었다.
5a, sample code 3, 8, 10~12의 경우 MHC의 변화가 두드러져 band가 거의 분해되었고, actin도 일부분 분해된 것으로 나타났다. 추출용 완충액을 사용하여 이들 생시료 및 시판 반염건 민어로부터 단백질 분해 효소를 포함한 가용성 단백질을 추출한 후의 전기영동결과 Fig. 5b에서도 추출 전의 양상과 유사하였으나, 추출과정 중에 추가적인 분해가 일어나 MHC, actin, Tm 및 MLC band만이 관찰되었다. 이와 같은 결과는 민어 근육의 자가 소화 효소와 미생물의 오염에 의한 외인성 단백질 분해 효소의 영향으로 판단되며, 이들은 선도가 문제되는 원료를 사용하여 가공하였거나 가공공정의 부적합 및 반염건 제품으로 가공한 후 보관/저장이 부적절하였기 때문이라 판단되었다.
효소 추출 전후 생시료 및 시판 반염건 민어의 근육 단백질은 200 kDa의 myosin heavy chain(MHC), 120 kDa의 actinin(Atn), 45 kDa의 actin, 37 kDa의 troponin-T(Tn-T), 33 kDa의 tropomyosin(Tm), 25 kDa의 troponin-I(Tn-I) 그리고 15 kDa의 myosin light chain(MLC) band 등이 전기영동 상에서 주 band로 나타났다. 먼저 원료 민어(sample code C) 및 시판 민어 배다구(sample code 1, 2, 3~10 및 11~14)는 Fig.
후속연구
이상의 결과로부터 고품질 반염건 민어의 제조를 위해서는 원료의 신선도뿐만 아니라 가공공정의 위생적인 환경, 품질 저하를 차단할 수 있는 저장 및 유통 시설 등이 유기적이고 체계적으로 관리되어야 할 것으로 판단되었다.
이상의 휘발성염기질소 함량의 결과로 미루어 보아 민어를 이용하여 지역 명품 전통수산가공품의 제조를 위해서는 반드시 선도가 우수한 원료를 사용하여 위생설비를 갖춘 시설 하에서 표준화된 공정으로 제조한 다음 냉동 유통되어야 할 것으로 판단되었다.
반염건 민어의 endoprotease의 활성과 전기영동의 결과에 의하면 sample code 8 등과 같은 일부 시료를 제외한 대부분의 근육 구성 단백질의 분해가 두드러진 시료의 경우 이로부터 추출한 endoprotease의 활성이 강한 것으로 나타났다. 하지만 sample code 8과 같이 endoprotease의 활성이 약하지만 근육 단백질의 분해가 두드러진 것에 대하여는 추후 세밀한 연구가 더 진행되어야 할 것으로 판단되었다.
질의응답
핵심어
질문
논문에서 추출한 답변
국내외에서 어획 및 양식되고 있는 민어는 어떻게 소비되고 있는가?
민어의 지역별 생산 비율은 전라남도에서 61%, 경상남도에서 17% 및 제주특별자치도를 위시한 기타 지역에서 23%로 이루어지고 있는데(1), 이들의 대부분은 자연산이며 경상남도를 중심으로 미량만이 양식산이다. 이와 같이 국내외에서 어획 및 양식되고 있는 민어는 대부분이 활어의 경우 횟감으로 이용되나 동결어의 경우 반염건품으로 소비되고 있다.
민어의 전기영동 분석을 위한 시료 제조 방법은 무엇인가?
전체 민어 근육을 분쇄한 다음 이의 0.5 g에 2 mL의 2%(v/v) β-mercaptoethanol과 2%(w/v) sodium dodecyl sulfate(SDS)를 함유하는 8 M urea 혼합용액을 가하여 근육 단백질을 완전히 용해하였다. 이어서 이를 원심분리(3,000×g, 20 min) 한 후 상층액 400 μL와 전기영동용 sample buffer(62.5 mM Tris-HCl, pH 6.8) 100 μL를 혼합하고 가열(100°C, 5분)하여 전기영동용 시료로 사용하였다.
반염건 민어는 어떤 유통 전 어떤 전처리 과정을 거치는가?
그러나 반염건 민어는 최근에 제수용뿐만 아니라 그 맛으로 인하여 부식으로도 많이 이용되고 있다. 이들 반염건 민어는 동결 민어를 해동한 다음 butterfly type(배를 완전히 두 쪽으로 가르고 내장과 아가미를 제거한 형태) 또는 drawn type(배를 약간만 절개하여 내장과 아가미를 제거한 형태)으로 전처리 및 염지처리하고 천일건조한 후 재래식 시장을 통하여 전국적으로 유통되고 있다.
참고문헌 (26)
National Federation of Fisheries Co. and Suhyup Publishing Co. 2000. A comprehensive bibliography on the fishery special commodity in Korea. Suhyup Publishing Co., Seoul, Korea. p 142-147.
Chung JR, Kim SI, Lee MC. 1976. Irradiation preservation of Korean fish. I. Radurization of croaker, yellow corvenia and roundnose flounder. Bull Korean Fish Soc 9: 129-142.
Yoon HS, Seo DC, An YK, Choi SD. 2006. Seasonal changes of body composition and elasticity between wild and cultured brown croaker, Miichthys miiuy. Korean J Environ Biol 24: 179-185.
Kinoshita M, Toyohara H, Shimizu Y. 1990. Diverse distribution of four distinct types of Modori (gel degradation)- inducing proteinases among fish spices. Nippon Suisan Gakkaishi 56: 1485-1492.
AOCS. 1990. AOCS official method Ce 1b-89. In Official Methods and Recommended Practice of the AOCS. 4th ed. AOCS, Champaign, IL, USA.
APHA. 1970. Recommended procedures for the bacteriological examination of sea water and shellfish. 4th ed. The American Public Health Association Inc., Washington, DC, USA. p 28-47.
Laemmli VK. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227:680-685.
Starky PM. 1977. Elastase and cathepsin G: the serine proteinases of human neutrophil leucocytes and spleen. In Proteinases in Mammalian Cells and Tissues. Barrett AJ, ed. North-Holland Publishing Co., Amsterdam, Netherlands. p 57-89.
Erlanger BF, Edel F, Cooper AG. 1966. The action of chymotrypsin on two new chromogenic substrates. Arch Biochem Biophys 155: 206-210.
Erlanger BF, Kokowsky N, Cohen W. 1961. The preparation and properties of two new chromogenic substrates of trypsin. Arch Biochem Biophys 95: 271-278.
Heu MS, Ahn SH. 1999. Development and fractionation of proteolytic enzymes from an inedible seafood product. J Korean Fish Soc 32: 458-465.
Park YH, Chang DS, Kim SB. 1995. Processing and utilization of seafoods. Hyungsul Publishing Co., Seoul, Korea. p 73-79, 685-725.
National Fisheries Products Quality Administration Service. 2013. http://www.nfqs.go.kr/2013/contents.asp?m5&s4&s22&fnmsub_5_4_2_a&id1359&gubun05&currPage2&searchFlagN&sortWhatID&sortHowDESC&stat_gubun00&sItem&sStr.
Kim JS, Kim HS, Heu MS. 2006. Introductory foods. Hyoil Publishing Co., Seoul, Korea. p 84-91.
Yoon MS, Kim HJ, Park KH, Park JY, Lee JS, Jeon YJ, Son HJ, Heu MS, Kim JS. 2009. Food quality characterizations of commercial salted mackerel. J Korean Fish Soc 42: 123-130.
Korea Standard Association. 2006. Korean industrial standards KS H 6029. KS H 6036. Korean Standards Association, Seoul, Korea.
Yoon MS, Kim HJ, Park KH, Shin JH, Jung IK, Heu MS, Kim JS. 2009. Biogenic amine content and hygienic quality characterization of commercial Kwamegi. Kor J Fish Aquat Sci 42: 403-410.
Seki N. 1977. Myofibrillar protein of fish. In Fish Protein. Koseisa-Koseigaku, Tokyo, Japan. p 7-20.
Pyeun JH, Lee DS, Kim DS, Heu MS. 1996. Activity screening of the proteolytic enzymes responsible for post-mortem degradation of fish tissues. J Korean Fish Soc 29: 296-308.
Okitani A, Matsukura U, Kato H, Fujimaki M. 1980. Purification and some properties of a myofibrillar protein-degrading protease, cathepsin L, from rabbit skeletal muscle. J Biochem 87: 1133-1143.
Matsukura U, Okitani A, Nishimuro T, Kato H. 1981. Mode of degradation of myofibrillar proteins by an endogenous protease, cathepsin L. Biochem Biophys Acta 662: 41-47.
Bonete MJ, Manjon A, Llorca F, Iborre JL. 1984. Acid proteinase activity in fish-I. Comparative study of extraction of cathepsins B and D from Mujil auratus. Comp Biochem Physiol 78: 203-206.
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