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인체 신경세포에서 청뇌명신환(淸腦明神丸)의 산화적 스트레스에 대한 세포보호 효과
Neuroprotective Effects of Cheongnoemyeongsin-hwan against Hydrogen Peroxide-induced DNA Damage and Apoptosis in Human Neuronal-Derived SH-SY5Y Cells 원문보기

大韓韓醫學方劑學會誌 = Herbal formula science, v.25 no.1, 2017년, pp.51 - 68  

피국현 (동의대학교 한의과대학 내과학교실) ,  황원덕 (동의대학교 한의과대학 내과학교실)

Abstract AI-Helper 아이콘AI-Helper

Objectives : Oxidative stress due to excessive accumulation of reactive oxygen species (ROS) is one of the risk factors for the development of several chronic diseases, including neurodegenerative diseases. Methods : In the present study, we investigated the protective effects of cheongnoemyeongsin-...

주제어

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문제 정의

  • 澁精, 斂汗하는 효력과 正氣, 津液을 收斂하는 의미가 강하고 山藥은 性이 溫無毒하고 味는 苦甘하여 脾腎經에 歸經하여 補脾益胃, 燥濕和中하는 효능이 있어, 脾胃氣弱, 不思飮食, 倦怠少氣, 泄瀉, 痰飮 등을 치료하는데 현대인들의 위장운동의 부담을 덜어 주기 위하여 山茱萸를 山藥으로 바꾸었다. 人蔘, 肉桂, 附子는 전신 기능 활성화를 목적으로 추가하였으며, 龍眼肉, 遠志, 沈香, 龍腦 등은 뇌의 기능을 활성화하여 정신적인 스트레스로 생긴 기억력감퇴 및 치매예방을 목적으로 추가하였다. 선행연구에 의하면 청뇌명신환은 그람음성세균 표층의 peptide glycan을 둘러싸는 외막의 중요 구성성분인 지질다당류(lipopolysaccharide)에 의해 활성화된 BV2 미세아교세포에서 증가된 염증성 매개인자(PGE2 및 NO) 및 사이토카인(IL-1β)의 억제효과를 나타낸 바 있다20.
  • . 따라서 H2O2에 의한 DNA 손상 및 세포 증식 억제가 apoptosis 과정을 통하여 유발하는지를 확인하고, 이러한 과정을 청뇌명신환이 억제할 수 있는지의 여부를 조사하였다. 이를 위하여 apoptosis가 일어났을 경우 관찰되는 대표적인 현상 중의 하나인 핵 내 chromatin의 응축에 따른 apoptosic body의 형성 및 flow cytometry analysis에 의한 apoptosis 유발에 대한 정량적 비교를 실시하였다.
  • 이러한 항염증 효과는 퇴행성 뇌 질환의 중요한 원인이 되는 만성적인 신경계 염증을 억제함으로써 다양한 신경계 질환에서 신경보호역할을 할 것으로 기대되었다. 따라서 본 연구에서는 청뇌명신환의 신경 퇴행성 장애 질환극복을 위한 신경보호 효과에 대한 추가적인 자료를 제시하기 위하여 산화적 스트레스로부터 신경세포의 보호 효능 여부를 조사하였다. 이를 위하여 SH-SY5Y 신경세포를 대상으로 H2O2를 처리하여 산화적 스트레스를 유도하였다.
  • . 따라서 이상에서 확인된 청뇌명신환의 산화적 스트레스에 의한 apoptosis 차단 효과가 미토콘드리아 기능 손상의 회복에 따른 것인지의 여부를 조사하였다. 이를 위하여 미토콘드리아 기능 손상에 따른 apoptosis 유발 과정에 동반되는 MMP의 소실 정도를 JC-1 염색에 의한 flow cytometry 분석을 통하여 조사하였다.
  • . 따라서 청뇌명신환의 산화적 스트레스 억제 효능과 Nrf2/HO-1 신호계의 연관성을 조사하기 위하여 청뇌명신환이 첨가된 배지에서 배양된 SH-SY5Y 세포의 단백질을 분리하여 Nrf2 및 HO-1의 발현 증가 여부를 조사하였다. Figure 7에 제시된 Western blot 분석의 결과에서 알 수 있듯이 청뇌명신환 처리 30분 이내에 Nrf2의 발현이 증가되기 시작하였으며, 4시간 경과 후 최고 높은 발현 경향성을 보였다.
  • Intrinsic apoptosis 경로의 활성을 통한 apoptosis의 유도를 위해서는 MMP의 소실과 동반된 intrinsic apoptosis 경로의 initiator caspase에 해당되는 caspase-9의 활성에 의한 effector caspase인 caspase-3 또는 caspase-7의 활성이 증가되어야 한다29,30. 따라서 청뇌명신환의 신경세포 보호 효과가 이러한 caspase cascade의 경로 차단에 의한 것인지의 여부를 조사하기 위하여 대표적인 effector caspase인 caspase-3의 발현에 미치는 영향을 조사하였다. Figure 6A에 나타낸 바와 같이 H2O2가 단독 처리된 배지에서 배양된 SH-SY5Y 세포의 경우 비활성인 pro-caspase-3의 발현이 감소되면서 active-caspase-3의 발현이 증가되었다.
  • ROS의 축적은 핵산의 손상, 단백질의 산화적 변성, 세포막 지질의 과산화 등과 함께 염증성 사이토카인의 방출을 촉진시켜 조직에 손상을 일으키고 세포의 죽음을 유도한다8,9. 본 연구에서는 산화적 스트레스에 의하여 일어난 SH-SY5Y 세포의 DNA 손상에 미치는 청뇌명신환 영향을 조사하기 위하여 먼저 단일 세포 전기영동법(single cell gel electrophoresis)인 Comet assay를 실시하였다. Comet assay는 DNA 손상을 야기하는 어떤 약물 처리나 조건에서 세포가 손상되면 DNA 가닥이 절단되어 파편이 떨어져 나오는 정도를 전기영동을 이용하여 감지하는 방법이다.
  • 이는 산화적 스트레스에 의한 DNA 손상을 차단시켰음을 의미하며, 이를 재확인하기 위한 γH2AX 단백질의 인산화(p-γH2AX) 여부에 미치는 청뇌명신환의 영향을 조사하였다.
  • 따라서 청뇌명신환이 퇴행성 뇌 질환의 중요한 원인이 되는 만성적인 신경계 염증을 억제함으로써 신경퇴행성 질환을 포함한 다양한 신경계 질환에서 보호역할을 할 것으로 기대할 수 있으나 청뇌명신환의 산화적 스트레스에 대한 신경세포 보호 효능에 관한 실험적인 근거는 전무한 실정이다. 이에 저자는 산화적 스트레스 유발인자인 과산화수소(hydrogen peroxide, H2O2)에 의해 자극된 신경 유래 SH-SY5Y 세포 모델을 이용하여 청뇌명신환의 항산화 효능을 조사하여 유의한 결과를 얻었기에 이를 보고하고자 한다.
  • 전술한 결과에서 청뇌명신환이 산화적 스트레스에 노출된 SH-SY5Y 세포의 apoptosis 유발 억제 효과가 미토콘드리아 기능 보호와 연관성이 있는 것으로 확인되었기에, 이러한 현상이 청뇌명신환의 ROS 생성 직접 차단에 의한 것인지의 여부를 조사하였다. 이를 위하여 H2O2 처리에 의한 ROS의 생성 차단 여부를DCF-DA 염색을 통한 flow cytometry 분석을 통하여 조사하였다.
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질의응답

핵심어 질문 논문에서 추출한 답변
HO-1의 전사활성을 조절하여 세포를 보호하는 대표적 유전자는? 한편 heme oxygenase-1 (이하 HO-1)은 산화적 손상으로 세포 보호효과를 가지는 효소로 heme의 산화를 유도하여 biliverdin, free iron 및 carbon monoxide로 분해시키며, biliverdin은 biliverdin reductase에 의해서 bilirubin으로 변환되는데 이러한 HO-1의 직접적 또는 대사산물에 의해 ROS를 소거하여 항산화 효과를 가지는 것으로 알려져 있다11,12. 그리고 HO-1의 전사활성을 조절하는 대표적인 유전자는 nuclear factor erythroid 2-related factor 2 (이하 Nrf2)로서 산화적 스트레스에서 세포를 보호하는 강력한 조절자로 작용한다13,14. 일반적인 상황에서 Nrf2는 Kelch-like ECH-associated protein 1 (Keap1)라 불리는 Nrf2 억제 단백질과 결합된 채로 세포질에 존재한다.
활성 산소종(ROS)이란? 따라서 신경세포에서 산화적 스트레스를 경감시키고 신경 퇴행성 장애 질환을 보호할 수 있는 항산화제의 발굴이 절실히 요구되고 있다. ROS는 정상 세포의 호흡과정에서 발생하는 미토콘드리아 부산물로서 하나 또는 그 이상의 배우자가 없는 산소 원자를 함유하는 고반응 분자들의 집단이다6,7. 산화적 스트레스는 ROS의 생성과 항산화적 방어(antioxidant defenses) 능력 사이의 불균형에서 비롯된다.
급성 및 만성적 신경 퇴행성 장애 질환의 예방과 치료에 산화 방지가 중요한 이유는? 비록 신경 퇴행성 장애 질환의 원인이 명확하게 규명된 것은 아니지만, 최근 많은 연구들에서 활성 산소종(reactive oxygen substances, 이하 ROS)의 생성 증가로 대별되는 산화적 스트레스(oxidative stress)가 가장 중요한 신경독성 요인으로 인식되고 있다. 그러므로 산화 방지 전략(antioxidant strategy)은 급성 및 만성적 신경 퇴행성 장애 질환의 예방과 치료에 매우 중요한 접근 방법으로 대두되고 있다4,5.
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참고문헌 (49)

  1. Coppede F. The potential of epigenetic therapies in neurodegenerative diseases. Front Genet 2014; 5: 220. 

  2. de Lau LM, Breteler MM. Epidemiology of Parkinson's disease. Lancet Neurol 2006; 5: 525-535. 

  3. Bossy-Wetzel E, Schwarzenbacher R, Lipton SA. Molecular pathways to neurodegeneration. Nat Med 2004; 10: S2-9. 

  4. Calabrese V, Cornelius C, Mancuso C, Lentile R, Stella AM, Butterfield DA. Redox homeostasis and cellular stress response in aging and neurodegeneration. Methods Mol Biol 2010; 610: 285-308. 

  5. Ghosh N, Ghosh R, Mandal SC. Antioxidant protection: A promising therapeutic intervention in neurodegenerative disease. Free Radic Res 2011; 45: 888-905. 

  6. Wojcik M, Burzynska-Pedziwiatr I, Wozniak LA. A review of natural and synthetic antioxidants important for health and longevity. Curr Med Chem 2010; 17: 3262-3288. 

  7. Guerra-Araiza C, Alvarez-Mejia AL, Sanchez-Torres S, Farfan-Garcia E, Mondragon-Lozano R, Pinto-Almazan R, Salgado-Ceballos H. Effect of natural exogenous antioxidants on aging and on neurodegenerative diseases. Free Radic Res 2013; 47: 451-462. 

  8. Wang CH, Wu SB, Wu YT, Wei YH. Oxidative stress response elicited by mitochondrial dysfunction: implication in the pathophysiology of aging. Exp Biol Med (Maywood) 2013; 238: 450-460. 

  9. Wu YT, Wu SB, Lee WY, Wei YH. Mitochondrial respiratory dysfunction-elicited oxidative stress and posttranslational protein modification in mitochondrial diseases. Ann N Y Acad Sci 2010; 1201: 147-156. 

  10. Rego AC, Oliveira CR. Mitochondrial dysfunction and reactive oxygen species in excitotoxicity and apoptosis: implications for the pathogenesis of neurodegenerative diseases. Neurochem Res 2003; 28: 1563-1574. 

  11. Saso L, Firuzi O. Pharmacological applications of antioxidants: lights and shadows. Curr Drug Targets 2014; 15: 1177-1199. 

  12. Ryter SW, Choi AM. Heme oxygenase-1/carbon monoxide: from metabolism to molecular therapy. Am J Respir Cell Mol Biol 2009; 41: 251-260. 

  13. Zhang Y and Gordon GB: A strategy for cancer prevention: stimulation of the Nrf2-ARE signaling pathway. Mol Cancer Ther 2004; 3: 885-893. 

  14. Kaspar JW, Niture SK and Jaiswal AK: Nrf2: INrf2 (Keap1) signaling in oxidative stress. Free Radic Biol Med 2009; 47: 1304-1309. 

  15. Niture SK, Khatri R and Jaiswal AK: Regulation of Nrf2 - an update. Free Radic Biol Med 2014; 66: 36-44. 

  16. Surh YJ, Kundu JK, Na HK. Nrf2 as a master redox switch in turning on the cellular signaling involved in the induction of cytoprotective genes by some chemopreventive phytochemicals. Planta Med 2008; 74: 1526-1539. 

  17. Qaisiya M, Coda Zabetta CD, Bellarosa C, Tiribelli C. Bilirubin mediated oxidative stress involves antioxidant response activation via Nrf2 pathway. Bilirubin mediated oxidative stress involves antioxidant response activation via Nrf2 pathway. Cell Signal 2014; 26: 512-520. 

  18. Ambegaokar SS, Kolson DL. Heme oxygenase-1 dysregulation in the brain: implications for HIV-associated neurocognitive disorders. Curr HIV Res 2014; 12: 174-188. 

  19. Jazwa A, Cuadrado A. Targeting heme oxygenase- 1 for neuroprotection and neuroinflammation in neurodegenerative diseases. Curr Drug Targets 2010; 11: 1517-1531. 

  20. Im YK, Choi YH, Hwang WD. Anti-inflammatory effects of CheongNoiMyungShin-Hwan in microglia cells. J Ori Neuropsychiatry 2014; 25: 423-433. 

  21. Osman AG, Mekkawy IA, Verreth J, Wuertz S, Kloas W, Kirschbaum F. Monitoring of DNA breakage in embryonic stages of the African catfish Clarias gariepinus (Burchell, 1822) after exposure to lead nitrate using alkaline comet assay. Environ Toxicol 2008; 23: 679-687. 

  22. Collins AR. Measuring oxidative damage to DNA and its repair with the comet assay. Biochim Biophys Acta 2014; 1840: 794-800. 

  23. Garcia-Canton C, Anadon A, Meredith C. ${\gamma}$ H2AX as a novel endpoint to detect DNA damage: applications for the assessment of the in vitro genotoxicity of cigarette smoke. Toxicol In Vitro 2012; 26: 1075-1086. 

  24. Mates JM, Sanchez-Jimenez FM. Role of reactive oxygen species in apoptosis: implications for cancer therapy. Int J Biochem Cell Biol 2000; 32: 157-170. 

  25. Cadenas E, Davies KJ. Mitochondrial free radical generation, oxidative stress, and aging. Free Radic Biol Med 2000; 29: 222-230. 

  26. Van Houten B, Woshner V, Santos JH. Role of mitochondrial DNA in toxic responses to oxidative stress. DNA Repair (Amst) 2006; 5: 145-152. 

  27. Tian X, Guo LP, Hu XL, Huang J, Fan YH, Ren TS, Zhao QC. Protective effects of Arctium lappa L. roots against hydrogen peroxide-induced cell injury and potential mechanisms in SH-SY5Y cells. Cell Mol Neurobiol 2015; 35: 335-344. 

  28. Pan LL, Liu XH, Jia YL, Wu D, Xiong QH, Gong QH, Wang Y, Zhu YZ. A novel compound derived from danshensu inhibits apoptosis via upregulation of heme oxygenase-1 expression in SH-SY5Y cells. Biochim Biophys Acta 2013; 1830: 2861-2871. 

  29. Asakura T, Ohkawa K. Chemotherapeutic agents that induce mitochondrial apoptosis. Curr Cancer Drug Targets 2004; 4: 577-590. 

  30. Jourdain A, Martinou JC. Mitochondrial outer- membrane permeabilization and remodelling in apoptosis. Int J Biochem Cell Biol 2009; 41: 1884-1889. 

  31. Duriez PJ, Shah GM. 1997. Cleavage of poly (ADP-ribose) polymerase: a sensitive parameter to study cell death. Biochem Cell Biol 1997; 75: 337-349. 

  32. Schreiber V, Dantzer F, Ame JC, de Murcia G. Poly (ADP-ribose): novel functions for an old molecule. Nat Rev Mol Cell Biol 2006; 7: 517-528. 

  33. Eastman A. Assays for DNA fragmentation, endonucleases, and intracellular pH and $Ca^{2+}$ associated with apoptosis. Methods Cell Biol 1995; 46: 41-55. 

  34. Kyprianou N, English HF, Isaacs JT. Activation of a $Ca^{2+}$ - $Mg^{2+}$ -dependent endonuclease as an early event in castration-induced prostatic cell death. Prostate 1998; 13, 103-117. 

  35. Paine A, Eiz-Vesper B, Blasczyk R, Immenschuh S. Signaling to heme oxygenase-1 and its anti- inflammatory therapeutic potential. Biochem Pharmacol 2010; 80: 1895-1903. 

  36. McEligot AJ, Yang S, Meyskens FL Jr. Redox regulation by intrinsic species and extrinsic nutrients in normal and cancer cells. Annu Rev Nutr 2005; 25: 261-295. 

  37. Forstermann U. Oxidative stress in vascular disease: causes, defense mechanisms and potential therapies. Nat Clin Pract Cardiovasc Med 2008; 5: 338-349. 

  38. Fulda S, Debatin KM. Extrinsic versus intrinsic apoptosis pathways in anticancer chemotherapy. Oncogene 2006; 25: 4798-4811. 

  39. Lavrik IN. Systems biology of apoptosis signaling networks. Curr Opin Biotechnol 2010; 21: 551-555. 

  40. Fiandalo MV, Kyprianou N. Caspase control: protagonists of cancer cell apoptosis. Exp Oncol 2012; 34: 165-175. 

  41. Hensley P, Mishra M, Kyprianou N. Targeting caspases in cancer therapeutics. Biol Chem 2013; 394, 831-843. 

  42. Walczak H, Krammer PH. The CD95 (APO-1/Fas) and the TRAIL (APO-2L) apoptosis systems. Exp Cell Res 2000; 256: 58-66. 

  43. Schulze-Osthoff K, Ferrari D, Los M, Wesselbrorg S, Peter ME. Apoptosis signaling by death receptors. Eur J Biochem 1998; 254, 439-459. 

  44. Tenhunen R, Marver HS, Schmid R. The enzymatic catabolism of hemoglobin: stimulation of microsomal heme oxygenase by hemin. J Lab Clin Med 1970; 75: 410-421. 

  45. Fang J, Seki T, Maeda H. Therapeutic strategies by modulating oxygen stress in cancer and inflammation. Adv Drug Deliv Rev 2009; 61: 290-302. 

  46. Dumont A, Hehner SP, Hofmann TG, Ueffing M, Droge W, Schmitz ML. Hydrogen peroxide- induced apoptosis is CD95-independent, requires the release of mitochondria-derived reactive oxygen species and the activation of NF-kappaB. Oncogene 1999; 18: 747-757. 

  47. Baranano DE, Rao M, Ferris CD, Snyder SH. Biliverdin reductase: a major physiologic cytoprotectant. Proc Natl Acad Sci USA 2002; 99: 16093-16098. 

  48. Chen J. Heme oxygenase in neuroprotection: from mechanisms to therapeutic implications. Rev Neurosci 2014; 25: 269-280. 

  49. Elbirt KK, Bonkovsky HL. Heme oxygenase: recent advances in understanding its regulation and role. Proc Assoc Am Physicians 1999; 111: 438-447. 

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