[논문]단백질 분해효소를 이용한 오계란 가수분해물의 항산화 활성

하유진; 지중구; 유선균

doi:10.12925/jkocs.2017.34.3.631

단백질 분해효소를 이용한 오계란 가수분해물의 항산화 활성
Antioxidant Activity of Ogae Egg White Protein Hydrolysates using commercial Protease 원문보기

한국유화학회지 = Journal of oil & applied science, v.34 no.3, 2017년, pp.631 - 642

하유진 (중부대학교 식품생명과학과) , 지중구 (중부대학교 한방건강관리학과) , 유선균 (중부대학교 식품생명과학과)

초록
AI-Helper

식물 및 동물성 단백질 유래 펩타이드 형태의 단백질 가수 분해물들은 항산화, 고혈압 완화, 면역조절, 진통완화 및 항균작용 등 생리활성이 있는 것으로 알려져 왔다. 본 연구는 6가지 프로티아제를 이용하여 오계란 단백질 가수분해물을 생산하고, 생산된 펩타이드의 항산화 능력을 평가하였다. 그 결과 가수분해도의 최대값은 protamex(46.3%)이고, DPPH 라디칼 소거능 최대값은 bromelain(57.23%), 하이드록시 라디칼 소거능 최대값은 alcalase(30.21%), 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능 최대값은 alcalase(58.07%), $Fe^{2+}$ 킬레이션 능력 최대값은 alcalase(72.06%)로 나타났다. 더 나아가 효소별 항산화 저해 능력 $IC_{50}$ 평가하였다. 그 결과 alcalase에 의한 최대값은 금속 킬레이션 능력($IC_{50}$, 1.24 mg/mL)이고, bromelain에 의한 최대값은 DPPH 소거능($IC_{50}$, 2.46 mg/mL)이고, flavourzyme에 의한 최대값은 금속 킬레이션 능력($IC_{50}$, 1.25 mg/mL)이고, neutrase에 의한 최대값은 DPPH 소거능($IC_{50}$, 3.64 mg/mL)이고, papain에 의한 최대값은 DPPH 소거능($IC_{50}$, 3.82 mg/mL)이고, protamex에 의한 최대값은 DPPH 소거능($IC_{50}$, 1.93 mg/mL)이었다. 따라서 protease를 이용하여 오계란 단백질에서 추출한 펩타이드는 항산화 기능성 식품소재로서 활용할 가치가 높을 것으로 기대한다.

Abstract ▼ AI-Helper

Protein hydrolysates derived from plants and animals having antioxidant, suppression of hypertension, immunodulatory, alleviation of pain, and antimicrobial activity has been known as playing important role like hormone. This study was performed to hydrolysis of Ogae egg white protein using the six proteases. The antioxidant activity of the produced peptides was analyzed. As a result, the maximum value of hydrolysis was protamex(46.3%), DPPH radical scavenging was bromelain(57.23%), hydroxy radical scavenging was alcalase(30.21%), superoxide radical scavenging was alcalase(58.07%), and $Fe^{2+}$ chelation ability was alcalase(72.06%). Furthermore, the antioxidant Inhibition concentration ($IC_{50}$) of peptides was evaluated for each enzyme. As a result, the maximum value of alcalase was $Fe^{2+}$ cheating ability($IC_{50}$, 1.24 mg/mL), bromelain was DPPH radical scavenging($IC_{50}$, 2.46 mg/mL), flavourzyme was $Fe^{2+}$ cheating ability($IC_{50}$, 1.25 mg/mL), neutrase was DPPH radical scavenging($IC_{50}$, 3.64 mg/mL), papain was DPPH radical scavenging ($IC_{50}$, 3.82 mg/mL) and protamex was DPPH radical scavenging($IC_{50}$, 1.93 mg/mL). Therefore, we expect that peptides produced from Ogae egg white protein using protease enzyme are useful as an antioxidant functional food ingredients.

주제어

AI 본문요약
AI-Helper

* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.

제안 방법

5분 동안 상온에서 반응 시킨 후 100 µL ferrozine(5 mM)을 혼합물에 첨가하 여 10분 동안 상온 에서 반응 시켰다. 562 nm에서 흡광도를 측정 하였고, 대조구로는 ethylenediaminetetraacetic acid(EDTA)를 시료와 동일한 조건으로 측정하였다.
6종의 효소를 각각 이용하여 오계란 0.1 g을 110 ℃ 에서 24시간 가수분해하였고 가수분해를 위한 추출분말의 무게/오계란 무게×100 으로 가수분해도를 계산하였다(Table 1).
DPPH의 측정 방법은 산소인 자유 라디칼이 생체 고분자들인 지질 단백질 등과 결합을 하여 피부의 노화 및 질병을 유발하는 물질로 밝혀진 이래로 항산화 물질의 라디칼 소거능력에 이용되고 있다[37]. DPPH 라디칼 소거활성은 Blois의 방법을 변형하여 측정하였다[38]. 항산화 특성을 평가하기 위해서 동결건조분말 가수 분해물을 DI water에 용해를 한 다음 10 kDa 한 외막을 이용하여 분리를 하였다.
Hydroxyl 라디칼에 대한 소거활성 측정은 Fan의 방법을 변형하여 측정하였다[39]. 항산화 특성을 평가하기 위해서 동결건조분말 가수 분해물을 DI water에 용해를 한 다음 10 kDa 한 외막을 이용하여 분리를 하였다.
연산오계란 단백질의 가수분해를 위해서 protease type별로 6종을 선발하여 사용하였다. Serine protease 계열의 Alcalase, Protamex, aspartic protease 계열의 flavourzyme 등을 선발하여 처리하였다. 상기 protease들은 추 후 항산화 건강기능식품 개발 기능성을 고려하여 식품에 사용 가능한 것들만을 선발하였다.
Superoxide radical에 대한 소거능은 Yu의 방법을 변형하여 측정하였다[40]. 항산화 특성을 평가하기 위해서 동결건조분말 가수 분해물을 DI water에 용해를 한 다음 10 kDa 한 외막을 이용하여 분리를 하였다.
단백질 가수분해 정도는 가수분해물의 아미노산 중에서 tyrosine 양을 대표로 하여 분석을 하였다. 가수 분해도는 오계란 0.1 g을 110 ℃ 에 서 24시간 가수분해를 실시하여 가수분해물의 tyrosine 양으로 측정을 하고 이 값을 D_max 로 하였다. 효소 반응 t 시간 후 오계란의 가수분해물의 tyrosine 양으로 측정된 값을 Dt 로 하였다.
이는 금속 이온 chelating 효능과 radical 소거능이 서로 다른 기작으로 작용하기 때문인 것으로 판단된다[50]. 금속 킬레이트 효과는 ferrozine이 Fe²⁺와 반응하여 붉은색을 띠게 되고 이 때 시료 추출물 중에 킬레이트 효과를 가진 성분이 존재하면 Fe²⁺-ferrozine 복합체 형성을 방해하여 발색이 저해되는 원리를 이용하여 측정하였다. 금속 이온을 킬레이트화 하는 가수 분해물들에 대한 능력을 Fig.
단백질 가수분해 정도는 가수분해물의 아미노산 중에서 tyrosine 양을 대표로 하여 분석을 하였다. 가수 분해도는 오계란 0.
혼합물은 30분간 실온에서 암실 보관한 후 517 nm에서 흡광도를 측정하였다. 대조구로는 ascorbic acid를 이용하였으며 시 료와 동일한 조건으로 측정하였다. DPPHradical scavenging activity는 아래의 식에 의해 값을 산출하였다.
DPPH 라디칼 소거활성은 Blois의 방법을 변형하여 측정하였다[38]. 항산화 특성을 평가하기 위해서 동결건조분말 가수 분해물을 DI water에 용해를 한 다음 10 kDa 한 외막을 이용하여 분리를 하였다. 추출된 시료를 일정한 농도로(10%) 증류수에 용해한 후 시료가 포함된 용 액 2 mL와 DPPH-radical(0.
따라서 본 연구는 연산오계란 단백질을 다양한 프로티아제 효소를 이용하여 펩타이드형 가수분 해물을 생성하고, 오계란 단백질에서 추출된 기능성 펩타이드의 DPPH 소거능, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능, 하이드록시 라디칼 소거능 및 금속 킬레이션 능력을 평가하였다.
본 연구는 6가지 프로티아제(alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, papain, protamex) 효소를 이용하여 연산오계란 단백질 가수분해공정으로 생산된 기능성 펩타이드의 DPPH 소거능, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능, 하이드록시 라디칼 소거능 및 금속 킬레이션 능력을 평가하였다.
시료용액의 metal chelating effect는 Gulcin의 방법을 약간 변형하여 측정하였다[41]. 동결건조 분말 가수 분해물을 DI water에 용해를 한 다음 10 kDa 한 외막을 이용하여 분리를 하였다.
이러한 이유들은 사용 효소마다 생산한 가수 분해물의 분자량의 차이와 펩타이드 종류의 차이에 원인이 있다고 볼 수 있다. 좀 더 가수 분해물들의 항산화 저해 능력을 비교하기 위해서 각각 가수 분해물에 대하여 IC₅₀ 평가하였다. 전체적으로 보면 항산화 저해능은 사용한 효소 및 항산화 저 해 대상에 따라 크게 차이가 있었다 (Table 2).
DPPH 라디칼 소거활성은 Blois의 방법을 변형하여 측정하였다[38]. 항산화 특성을 평가하기 위해서 동결건조분말 가수 분해물을 DI water에 용해를 한 다음 10 kDa 한 외막을 이용하여 분리를 하였다. 추출된 시료를 일정한 농도로(10%) 증류수에 용해한 후 시료가 포함된 용 액 2 mL와 DPPH-radical(0.

대상 데이터

본 실험에 사용된 Folin ciocalteu`s phenol (FCP) 시약은 Sigma Company(Seoul, Korea)사로부터 구입을 하였다. Tri-chloro-acetic(TCA) 산은 Sigma Company(Seoul, Korea)사로부터 구 입을 하였다. 단백질 분해효소 alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, papain와 protamex는 대종상사(Seoul, Korea)로부터 구입을 하였다.
Tri-chloro-acetic(TCA) 산은 Sigma Company(Seoul, Korea)사로부터 구 입을 하였다. 단백질 분해효소 alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, papain와 protamex는 대종상사(Seoul, Korea)로부터 구입을 하였다. 실험에 사용된 오계란은 지산농원 (Nonsan, Choongnam, Korea)에서 제공 하였다.
본 실험에 사용된 Folin ciocalteu`s phenol (FCP) 시약은 Sigma Company(Seoul, Korea)사로부터 구입을 하였다. Tri-chloro-acetic(TCA) 산은 Sigma Company(Seoul, Korea)사로부터 구 입을 하였다.
본 실험에 사용된 연산 오계란은 지산농원에서 제공되었다. 공급된 오계란은 100 ℃ 항온수조에서 20분 동안 가열하여 오계 노른자와 흰자를 분리하였으며 흰자만을 골라내어 골고루 다진 후 지퍼백에 넣고 샘플명, 제조날짜를 기입하고 – 20 ℃ 냉동 보관하였다.
단백질 분해효소 alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, papain와 protamex는 대종상사(Seoul, Korea)로부터 구입을 하였다. 실험에 사용된 오계란은 지산농원 (Nonsan, Choongnam, Korea)에서 제공 하였다.
공급된 오계란은 100 ℃ 항온수조에서 20분 동안 가열하여 오계 노른자와 흰자를 분리하였으며 흰자만을 골라내어 골고루 다진 후 지퍼백에 넣고 샘플명, 제조날짜를 기입하고 – 20 ℃ 냉동 보관하였다. 연산오계란 단백질의 가수분해를 위해서 protease type별로 6종을 선발하여 사용하였다. Serine protease 계열의 Alcalase, Protamex, aspartic protease 계열의 flavourzyme 등을 선발하여 처리하였다.

성능/효과

1. 오계란 단백질 가수분해물의 가수분해도(%)의 범위는 19.5에서 46.30% 사이의 범위를 보여주었는데 protamex의 가수분해도는 46.3%로 가장 높았으며, alcalase의 가수분해도는 19.5%로 가장 작은 값으로 나타났다.
2. DPPH 라디칼 소거능은 약 25%에서 60% 사이의 분포를 보여 주었는데 bromelain 일 때 57.23% 로 가장 높았고, papain 일 때 29.50%로 가장 낮게 나타내었다.
4. 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능은 약 20.0%에서 60.0% 사이의 분포를 보여 주었는데 alcalase 에서 58.07%로 가장 높았고, bromelain에서 22.22%로 가장 낮게 나타 내었다.
6. 효소별 가수 분해물의 항산화 저해 능력 IC₅₀ 평가한 결과, alcalase에 의하여 항산 화 저해농도가 가장 높은 값은 금속 킬레이션 눙력(IC₅₀, 1.24 mg/mL)이고, bromelain 에 의하여 항산화 저해농도가 가장 높은 값은 DPPH 소거능(IC₅₀, 2.46 mg/mL)이고, flavourzyme에 의하여 항산화 저해농도가 가장 높은 값은 금속 킬레이션 능력(IC₅₀, 1.25 mg/mL)이고, neutrase에 의하여 항산화 저해농도가 가장 높은 값은 DPPH 소거 능(IC₅₀, 3.64 mg/mL)이고, papain에 의하여 항산화 저해농도가 가장 높은 값은 DPPH 소거능(IC₅₀, 3.82 mg/mL)이고, protamex에 의하여 항산화 저해농도가 가장 높은 값은 DPPH 소거능(IC₅₀, 1.93 mg/mL)이다.
오계란 단백질 가수분해물들은 사용된 효소의 종류에 따라서 DPPH 소거능, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능, 하이드록시 라디칼 소거능 및 금속 킬레이션 능력이 다르게 나타났다. DPPH 소거능과 하이드록시 라디칼 소거능 소거능은 가수분해물에 대하여 능력은 다르지만 경향은 유사하였고, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능과 금속 킬레이션 능력에 차이는 있지만 유사한 경향을 보여주었다. 이러한 이유들은 사용 효소마다 생산한 가수 분해물의 분자량의 차이와 펩타이드 종류의 차이에 원인이 있다고 볼 수 있다.
전체적으로 보면 항산화 저해능은 사용한 효소 및 항산화 저 해 대상에 따라 크게 차이가 있었다 (Table 2). alcalase에 의하여 생산된 가수 분해물은 금속 킬레이션 능력, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능, DPPH 소거능 및 하이드록시 라디칼 소거능 순서로 저해농도가 높음을 보여 주었고 그 값은 각각 1.24, 4.88, 5.30 및 19.72 mg/mL 이었다. bromelain에 의하여 생산된 가수 분해물은 DPPH 소거능, 금속 킬레이션 능력, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능 및 하이드록시 라디칼 소거능 순서로 저해농도가 높음을 보여 주었으며 그 값은 2.
72 mg/mL 이었다. bromelain에 의하여 생산된 가수 분해물은 DPPH 소거능, 금속 킬레이션 능력, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능 및 하이드록시 라디칼 소거능 순서로 저해농도가 높음을 보여 주었으며 그 값은 2.46 3.99, 12.40 및 24.76 mg/mL 이었다. flavourzyme에 의하여 생산된 가수 분해물은 금속 킬레이션 능력, DPPH 소거능 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능 및 하이드록시 라디칼 소거능 순서로 저해농도가 높음을 보여 주었고, 그 값은 각각 1.
가수 분해물들의 DPPH 항산화 능력은 약 25%에서 60% 사이의 분포를 보여 주었는데 alcalase, flavourzyme, neutrase, papain의 DPPH 항산화능은 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였으며, bromelain와 protamex의 DPPH 항산화능 또한 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였다. bromelain와 protamex에 의한 가수 분해물은 비교적 항산화능이 높았다. 연구 결과에 따르면 사용된 프로티아제 효소들에 따라 펩타이드의 항산화능력이 다르게 나타났다.
76 mg/mL 이었다. flavourzyme에 의하여 생산된 가수 분해물은 금속 킬레이션 능력, DPPH 소거능 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능 및 하이드록시 라디칼 소거능 순서로 저해농도가 높음을 보여 주었고, 그 값은 각각 1.25, 3.40, 10.30 및 22.11 mg/mL 이었다. neutrase에 의하여 생산된 가수 분해물은 DPPH 소거능 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능, 금속 킬레이션 능력 및 하이드록시 라디칼 소거능 순서로 저해농도가 높음을 보여 주었으며 그 값은 각각 3.
11 mg/mL 이었다. neutrase에 의하여 생산된 가수 분해물은 DPPH 소거능 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능, 금속 킬레이션 능력 및 하이드록시 라디칼 소거능 순서로 저해농도가 높음을 보여 주었으며 그 값은 각각 3.64, 6.10, 6.36 및 19.08 mg/mL 이었다. papain에 의하여 생산된 가수 분해물은 DPPH 소거능, 금속 킬레이션 능력, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능 및 하이드록시 라디칼 소거능 순서로 저해농도가 높음을 보여 주었고 그 값은 각각 3.
08 mg/mL 이었다. papain에 의하여 생산된 가수 분해물은 DPPH 소거능, 금속 킬레이션 능력, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능 및 하이드록시 라디칼 소거능 순서로 저해농도가 높음을 보여 주었고 그 값은 각각 3.82, 4.58, 6.50, 및 14.37 mg/mL 이었다. protamex에 의하여 생산된 가수 분해물은 DPPH 소거능, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능, 하이드록시 라디칼 소거능 및 금속 킬레이션 능력 순서로 저 해농도가 높음을 보여 주었고, 그 값은 각각 1.
37 mg/mL 이었다. protamex에 의하여 생산된 가수 분해물은 DPPH 소거능, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능, 하이드록시 라디칼 소거능 및 금속 킬레이션 능력 순서로 저 해농도가 높음을 보여 주었고, 그 값은 각각 1.93, 6.80, 14.54 및 17.56 mg/mL 이었다.
이러한 이유는 사용 효소들의 펩타이드 결합에 대한 작용 부위가 다르기 때문에 가수 분해물들의 펩타이드 종류가 다르기 때문인 것으로 사료된다. 가수 분해물들의 DPPH 항산화 능력은 약 25%에서 60% 사이의 분포를 보여 주었는데 alcalase, flavourzyme, neutrase, papain의 DPPH 항산화능은 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였으며, bromelain와 protamex의 DPPH 항산화능 또한 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였다. bromelain와 protamex에 의한 가수 분해물은 비교적 항산화능이 높았다.
오계란 가수 분해물들의 슈퍼옥사이드 라디칼 소거 능력은 사용 효소의 종류에 따라 영향을 받는 것으로 나타났다. 가수 분해물들의 슈퍼옥사이드 라디칼 소거 능력은 약 20.0%에서 60.0% 사이의 분포를 보여 주었는데 alcalase의 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능이 가장 높은 값이 나타났고, 그 다음으로 높은 값은 neutrase, papain, protamex 의 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능의 값이며 이 값들은 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였다. 또한 가장 낮은 값으로 bromelain, flavozyme의 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능이 나타났고, 이 값들은 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였다.
오계란 가수 분해물들의 하이드록시 라디칼 소거능은 사용 효소의 종류에 따라 영향을 받는 것으로 나타났다. 가수 분해물들의 항산화 능력은 약 20.0%에서 30.0% 사이의 분포를 보여 주었는데 alcalase, bromelain, protamex의 하이드록시 라디칼 소거능은 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였고, 또한 flavozyme, neutrase, papain의 하이드록시 라디칼 소거능은 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였다. 그 중 alcalase 에서 제일 높은 값이 나왔고 neutrase에서는 제일 낮은 값이 나왔다.
1 g을 110 ℃ 에서 24시간 가수분해하였고 가수분해를 위한 추출분말의 무게/오계란 무게×100 으로 가수분해도를 계산하였다(Table 1). 가수분해도의 범위는 19.5% 에서 46.3% 사이이고, protamex hydrolysate의 가수분해도는 46.3%로 가장 높았으며, alcalase hydrolysate의 가수분해도는 19.5%로 가장 적은 값을 보였다. 유사한 결과로 Shon 등[41] 연구에서도 protease를 이용하여 닭고기 부산물을 24시간 효소 가수분해하였을 때 가장 높은 가수분해도를 보여주었다.
0% 사이의 분포를 보여 주었는데 alcalase의 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능이 가장 높은 값이 나타났고, 그 다음으로 높은 값은 neutrase, papain, protamex 의 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능의 값이며 이 값들은 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였다. 또한 가장 낮은 값으로 bromelain, flavozyme의 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능이 나타났고, 이 값들은 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였다. 이러한 결과는 사용 효소들의 펩타이드 결합에 대한 작용 부위가 다르기 때문에 가수 분해물들의 펩타이드 종류가 다르기 때문인 것으로 사료된다.
0% 사이의 분포를 보여 주었는데, alcalase의 킬레이트 효과가 가장 높은 값이 나타났고, 그 다음으로 높은 값은 bromelain, flavozyme, papain의 킬레이트 효과이며 이 값들은 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였다. 또한 가장 낮은 값으로 neutrase, protamex의 킬레이트 효과 가 나타났고, 이 값들은 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였다. 다른 연구 결과를 보면 금 속 킬레이션 능력은 단백질의 종류, 효소 종류 그리고 효소 농도에 큰 영향을 받는 것으로 보고 하고 있다[51].
4 에서 보여준다. 본 연구에서 가수 분해물들의 킬레이트 효과는 약 30.0%에서 70.0% 사이의 분포를 보여 주었는데, alcalase의 킬레이트 효과가 가장 높은 값이 나타났고, 그 다음으로 높은 값은 bromelain, flavozyme, papain의 킬레이트 효과이며 이 값들은 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였다. 또한 가장 낮은 값으로 neutrase, protamex의 킬레이트 효과 가 나타났고, 이 값들은 유의수준 5% 하에서 통계적으로 유의하였다.
bromelain와 protamex에 의한 가수 분해물은 비교적 항산화능이 높았다. 연구 결과에 따르면 사용된 프로티아제 효소들에 따라 펩타이드의 항산화능력이 다르게 나타났다. Aluko 등 [44] 연구에서는 분자량이 작을수록 DPPH 라디칼 소거활성이 높은 것으로 보고되어 왔다.
1은 서로 다른 프로티아제 및 가수분해 조건에서 생산이 된 가수분해물의 DPPH 항산화 능력 분석 결과를 보여준다. 오계 란 가수 분해물들의 DPPH 항산화 능력은 사용 효소의 종류에 따라 영향을 받는 것으로 나타났다. 이러한 이유는 사용 효소들의 펩타이드 결합에 대한 작용 부위가 다르기 때문에 가수 분해물들의 펩타이드 종류가 다르기 때문인 것으로 사료된다.
3는 서로 다른 프로티아제를 사용하여 생산이 된 오계란 단백질 가수분해물의 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능력 분석 결과를 보여준다. 오계란 가수 분해물들의 슈퍼옥사이드 라디칼 소거 능력은 사용 효소의 종류에 따라 영향을 받는 것으로 나타났다. 가수 분해물들의 슈퍼옥사이드 라디칼 소거 능력은 약 20.
2는 서로 다른 프로티아제를 사용하여 생산된 오계란 단백질 가수분해물의 하이드록시 라디칼 소거능 분석 결과를 차이점을 보여준다. 오계란 가수 분해물들의 하이드록시 라디칼 소거능은 사용 효소의 종류에 따라 영향을 받는 것으로 나타났다. 가수 분해물들의 항산화 능력은 약 20.
오계란 단백질 가수분해물들은 사용된 효소의 종류에 따라서 DPPH 소거능, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능, 하이드록시 라디칼 소거능 및 금속 킬레이션 능력이 다르게 나타났다. DPPH 소거능과 하이드록시 라디칼 소거능 소거능은 가수분해물에 대하여 능력은 다르지만 경향은 유사하였고, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능과 금속 킬레이션 능력에 차이는 있지만 유사한 경향을 보여주었다.
좀 더 가수 분해물들의 항산화 저해 능력을 비교하기 위해서 각각 가수 분해물에 대하여 IC₅₀ 평가하였다. 전체적으로 보면 항산화 저해능은 사용한 효소 및 항산화 저 해 대상에 따라 크게 차이가 있었다 (Table 2). alcalase에 의하여 생산된 가수 분해물은 금속 킬레이션 능력, 슈퍼옥사이드 라디칼 소거능, DPPH 소거능 및 하이드록시 라디칼 소거능 순서로 저해농도가 높음을 보여 주었고 그 값은 각각 1.

후속연구

7. 그러므로 본 연구 결과를 바탕으로 protease를 이용하여 오계란 단백질에서 추출한 펩타이드는 항산화 기능성 식품소재로서 활용할 가치가 높을 것으로 기대한다.

질의응답

핵심어	질문	논문에서 추출한 답변
	포스비틴의 구조는 어떠한가?	특히 항암효과로 알려진 난황 단백질인 포스비틴(Phosvitin)은 아미노산 사슬의 50% 이상을 인 산화 된 serine이 차지하고 있는 특이한 구조로 되어있는데[22], 이러한 특이구조로 인해 phosvitin은 강력한 금속 킬레이트제(metal chelator)로 작용한다고 보고되고 있으며[23]. 금속 킬레이트 능력으로 인해 phosvitin이 항산화제로서 금속이온에 의해 발생되는 지방 산패를 억제할 수 있다[24-26].
	항산화 작용이 질병 예방에 중요한 이유는 무엇인가?	Hydroxyl radical(·OH), superoxide anion radical(·O2−), hydrogen peroxide(H2O2), peroxy radical(ROO·), singlet oxygen(1O2) 등의 활성산소(reactive oxygen species, ROS)는 정상적인 대사과정 중 미토콘드리아와 같은 세포 내 소기관에서 자연적으로 생성된다[1,2]. 생체 내에는 이들에 대한 방어기작 이 자체적으로 존재하여 체내 항산화 시스템에 의해 제거되지만[3,4], 과도한 스트레스 등과 같은 여러 요인에 의해 산화-항산화 시스템의 균형이 깨지면서 체내에 활성산소가 다량으로 존재하게 되면 세포의 구성 성분인 지질, 단백질, 당 및 DNA 등을 비가역적으로 파괴되고 암을 비롯한 뇌질환과 심장질환, 동맥경화, 피부질환, 소화기 질환, 염증, 류마티스, 면역 질환 등의 각종 질병이 발생하는 것으로 알려져 있다[5-7]. 따라서 이러한 활성산소를 제거하는 항산화 작용은 인체 내의 산화적 스트레스를 감소시켜 질병 예방에 크게 기여한다[8-10].
	활성산소의 종류에는 어떤 것들이 있는가?	최근 증가하고 있는 환경오염 물질, 환경 호르몬, 흡연 및 알코올 등은 인체 내 산화적 스트레스를 가중시키고 있다. Hydroxyl radical(·OH), superoxide anion radical(·O2−), hydrogen peroxide(H2O2), peroxy radical(ROO·), singlet oxygen(1O2) 등의 활성산소(reactive oxygen species, ROS)는 정상적인 대사과정 중 미토콘드리아와 같은 세포 내 소기관에서 자연적으로 생성된다[1,2]. 생체 내에는 이들에 대한 방어기작 이 자체적으로 존재하여 체내 항산화 시스템에 의해 제거되지만[3,4], 과도한 스트레스 등과 같은 여러 요인에 의해 산화-항산화 시스템의 균형이 깨지면서 체내에 활성산소가 다량으로 존재하게 되면 세포의 구성 성분인 지질, 단백질, 당 및 DNA 등을 비가역적으로 파괴되고 암을 비롯한 뇌질환과 심장질환, 동맥경화, 피부질환, 소화기 질환, 염증, 류마티스, 면역 질환 등의 각종 질병이 발생하는 것으로 알려져 있다[5-7].

참고문헌 (51)

E.S. Harold, E. A. Darrell, I. F. Evan, A. M. John, "A review of the interaction among dietary antioxidants and reactive oxygen species", Journal of Nutritional Biochemistry, Vol. 18, pp. 567-79. (2007).

상세보기
D.S. Jung, "Player's training of physical strength and reactive oxygen", Vol. 86, pp. 32-39, (2003).
Bernard, "Preliminary screening of some tropical plants for anti-tyrosinase activity", J Ethnopharm Vol. 82, pp. 155-158, (2002).

상세보기
D.A. Dalton, L. Langeberg, N.C. Treneman, "Correlations between the ascorbate-glutathione pathway and effectiveness in legume root nodules", Physiol Plant, Vol. 87, pp. 365-370, (1993).

상세보기
O.I. Aruoma, "Nutrition and health aspects of free radicals and antioxidant", Food and Chem. Toxicol., Vol. 32, No 7 pp.671-683, (1994).

상세보기
B. Halliwell, R. Aeschbach, J. Loliger, O.I. Aruoma, "The characterization of antioxidants", Food Chem Toxicol., Vol. 33, No 7 pp. 601-617, (1995).

상세보기
G. Samak, R.P. Shenoy, S.M. Manjunatha, K.S. Vinayak, "Superoxide and hydroxyl radical scavenging actions of botanical extracts of Wagatea spicata", Food Chem., Vol. 115, No 2 pp. 631-634, (2009).

상세보기
C.T. Ho, Phenolic compounds in food. In : Phenolic compounds in food and their effects on health II. Maple Press. New York. p. 2-7. Huan MT, Ho CT, Lee CY Editors, (1992).
K. Azuma, M. Kakayama, M. Koshika, K. Ippoushi, Y. Yamaguchi, K. Kohata, Y. Yamauchi, H. Ito, H. Higashio, "Phenolic antioxidant from the leaves of Corchorus olitoriumL", J Agric Food Chem, Vol. 47, pp. 3963-3966, (1999).

상세보기
S.S. Ham, J.K. Hong, J.H. Lee, "Antimutagenic effects of juices from edible Korean wild herbs", J Food Sci Nutr, Vol 2, pp. 155-161, (1997).
E. Salminen, J. Rintala, "Anaerobic digestion of organic solid poultry slaughterhouse waste a review", Bioresour. Technol, Vol. 83, pp. 13-26, (2002).

상세보기
A.L. McCarthy, Y.C. O'Callaghan, N.M. O'Brien, "Protein Hydrolysates from Agricultural Crops-Bioactivity and Potential for Functional Food Development", Agriculture, Vol 3, pp 112-130, (2013).

상세보기
L. Qing, L.i. Yi, M. Peter, I. Brent, "Commercial proteases: Present and future", FEBS Letters, Vol. 587, pp. 1155-1163, (2013).

상세보기
B. Cigic, M. Zelenik-Blatnik, "Preparation and characterization of chicken egg white hydrolysate", Acta Chimica Slovenica,.Vol. 51, pp. 177-188, (2004).
K. Elavarasan, B.A. Shamasundar, B. Faraha, H. Howell, "Angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activity and structural properties of ovenand freeze-dried protein hydrolysate from fresh water fish (Cirrhinus mrigala)", Food Chemistry, Vol. 206, pp. 210-216, (2016).

상세보기
I.V. Nikolaev, S. Sforza, F. Lambertini, D.Y. Ismailova, V.P. Khotchenkov, V.G. Volik, A. Dossena, V.O. Popov, O.V. Koroleva, "Biocatalytic conversion of poultry processing leftovers: Optimization of hydrolytic conditions and peptide hydrolysate characterization", Food Chemistry, Vol. 197, pp. 611-621, (2016).

상세보기
Y.Y. Sun, D.D. Pan, Y.X. Guo, J.J. Li, "Purification of chicken breast protein hydrolysate and analysis of its antioxidant activity", Food and Chemical Toxicology, Vol. 50, pp. 3397-3404, (2012).

상세보기
T. Mesut, E. Nevzat, O Serkan, "Efficient production of l-lactic acid from chicken feather protein hydrolysate and sugar beet molasses by the newly isolated Rhizopus oryzae TS-61Original", Food and Bioproducts Processing, Vol. 90, pp. 773-779, (2012).

상세보기
F. Nahed, K. Naourez, H. Anissa, H.M. Ibtissem, D. Ines, N. Moncef, "Total solubilisation of the chicken feathers by fermentation with a keratinolytic bacterium, Bacillus pumilus A1, and the production of protein hydrolysate with high antioxidative activity", Process Biochemistry, Vol. 46, pp. 1731-1737, (2012).
O. John, O.G. Abraham, T.M. Sunday, A.A. Rotimi, E.A. Michel, "Kinetics of in vitro renin and angiotensin converting enzyme inhibition by chicken skin protein hydrolysates and their blood pressure lowering effects in spontaneously hypertensive rats", Journal of Functional Foods, Vol. 14, pp. 133-143, (2015).

상세보기
S. Jain, A.K. Anal, "Optimization of extraction of functional protein hydrolysates from chicken egg shell membrane (ESM) by ultrasonic assisted extraction (UAE) and enzymatic hydrolysis", LWT - Food Science and Technology, Vol. 69, pp. 295-302, (2016).

상세보기
RC. Clark, "The primary structure of avian phosvitins. Contributions through the Edman degradation of methylmercaptovitins prepared from the constituent phosphoproteins". Int. J. Biochem. Vol. 17, pp. 983-988. (1985).

상세보기
G. Tarborsky, Interaction between phosvitin and iron and its effect on a rearrangement of phosvitin structure. Biochem.-US. 2, 266-271, (1963).

상세보기
I. Choi, C. Jung, H. Seog, H. Choi, "Purification of phosvitin from egg yolk and determination of its physicochemical properties". Food Sci. Biotechnol. Vol. 13, pp. 434-437. (2004).

상세보기
S.K. Lee, J.H. Han, E. A. Decker, "Antioxidant activity of phosvitin in phosphatidylcholine liposomes and meat model systems". J. Food Sci. Vol. 67, pp. 37-41.(2002).

상세보기
C.L. Lu, R.C. Baker, "Characteristics of egg yolk phosvitin as an antioxidant for inhibiting metal-catalyzed phospholipid oxidations". Poultry Sci., Vol. 65, pp. 2065-2070. (1986).

상세보기
J. Park, S. Na, Y. Lee, "Present and future of nonthermal food processing technology." Food Sci. Ind. Vol. 75, pp. 1-20. (2010).
R.Z. Gu, W.Y. Liu, F. Lin, Z.T. Jin, L. Chen, W.X. Yi, J. Lu, M.Y. Cai, "Antioxidant and angiotensin I-converting enzyme inhibitory properties of oligopeptides derived from black-bone silky fowl (Gallus gallus domesticus Brisson) muscle", Food Research International, Vol. 49, pp. 326-333, (2012).

상세보기
H.S. Chae, Y.M. Yoo, C.N. Ahn, S.H. Cho, B.D. Sang, Y.G. Kim, J.M. Lee, S.K. Yun, Y.I. Choi, "Feeding Effects of the High Pressure Boiled Extract(HPBE) of the Ogol Chicken on Weight Gain and Serum Lipid Composition of Rat", Korean J Poult Sci, Vol. 30, pp. 135-143, (2003).
H.S. Chae, Y.M. Yoo, C.N. Ahn, S.H. Cho, B.Y. Park, J.M. Lee, Y.K. Kim, S.G. Yun, Y.I. Choi, "Chemical and Sensory Characteristics of Boiled Soup Extracted from Crossbred Ogol Chicken as Affected by the Level of Flavourzyme", Korean J Poult Sci, Vol. 30, pp. 11-16, (2003).
H.S. Yoo, K.H. Chung, K.J. Lee, D.H. Kim, J.H. An, "Effect of Gallus gallus var. domesticus (Yeonsan ogolgye) Extracts on Osteoblast Differentiation and Osteoclast Formation", Microbiol. Biotechnol. Lett. Vol. 43, pp. 322-329, (2015).

원문보기 상세보기
H.S. Chae, C.N. Ahn, Y.M. Yoo, J.S. Ham, J.M. Lee, S.K. Yoon, Y.I. Choi, "The Effects of the High Pressure Boiled Extracts (HPBE) of the Ogol Chicken with Herbs on the Hormones, Cytokine, Specific Antibody of Serum in the Rat", Korean J Food Sci Anim Res., Vol. 24, pp. 283-292, (2004).
W.J. Lahl, S.D. Braun, "Enzymatic production of protein hydrolysates for food use", Food Technol, Vol. 48, pp. 68-71, (1994).
R.D. Bernardini, P. Harnedy, D. Bolton, J. Kerry, E. O'Neill, A.M. Mullen, M. Hayes "Antioxidant and antimicrobial peptidic hydrolysates from muscle protein sources and by-products", Food Chemistry, Vol. 124, pp. 1296-1307, (2011).

상세보기
H.W. Seo, E.Y. Jung, G.W. Go, G.D. Kim, S.T. Joo, H.S. Yang, "Optimization of ydrolysis conditions for bovine plasma protein using response surface methodology", Original Research Article Food Chemistry. Vol. 185, pp. 106-111, (2015).
S. Zhu, C.Y. Wang, P Zhang, "Characterization and in vitro antioxidation of papain hydrolysate from black-bone silky fowl (Gallus gallus domesticus Brisson) muscle and its fractions", Food Research International, Vol. 44, pp. 133-138, (2011).

상세보기
S.S. Pitchumoni, P.M. Doraiswamy, "Current status of antioxidant therapy for Alzheimer's disease", J Am Geriatr Soc., Vol. 46, pp. 1566-1572. (1998).

상세보기
M.S. Blois, "Antioxidant determinations by the use of a stable free radica", Nature, Vol. 18, pp. 1000, (2004).
X.B. Fan, C.J. Li, D.N. sha, "The establishment of o-phenanthroline chemiluminescent system for measuring OH radica", Basic Medical Sciences and Clinics. Vol. 18, No. 6 pp. 468-471. (1998).
W. Yu, Y. Zhao, Z. Xue, H. Jin, D. Wang, "The antioxidant properties of lycopene concentrate extracted from tomato paste", Journal of the American oil Chemists Society. Vol. 78, No. 7 pp. 697-701. (2001).

상세보기
I. Gulcin, "Antioxidant activity of caffeic acid (3,4dihydroxycinnamic acid)", Toxicol., Vol. 217 No. 2 pp. 213-220, (2006).

상세보기
S.H. Shon, I.H. Cho, Y.S. Kim, "Comparison of pyrazines formed in chicken by products hydrolyzed by Enzymes", Korea J. Soc. Food Cookery Sci., Vol. 20, pp. 265-270, (2004).
I. Gulcin, D. Berashvili, A. Gepdiremen, "Antiradical and antioxidant activity of total anthocyanins from Perilla pankinensis decne", J. Ethmopharmacol., Vol. 101, No 1-3 pp. 287-293, (2005).

상세보기
RE. Aluko, E. Monu, "Functional and bioactive properties of quinoa seed protein hydrolysates", Journal of Food Science, Vol. 68, pp. 1254-1258, (2003).

상세보기
S. Sakanaka, Y. Tachibana, Y. Okada, "Preparation and antioxidant properties of extracts of Japanese persimmon leaf tea (kakinoha-cha)", Food Chemistry, Vol.89, pp.569-575. (2005).

상세보기
S.N. Jamdar, V. Rajalakshmi, A. Sharma, "Antioxidant and ACE inhibitory properties of poultry viscera protein hydrolysate and its peptide fractions", Journal of Food Biochemistry, Vol. 36, pp. 494-501, (2012).

상세보기
T.Y. Kim, T.W. Jeon, S.H. Yeo, S.B. Kim, J.S. Kim, J.S. Kwak, "Antimicrobial, antioxidant and SOD-like activity effect of Jubak extracts", Korean J Food Nutr, Vol. 23, pp. 299-305. (2010).
H.W. Kang, "Antioxidative activity of extracts from Cichorium endivia L.", J Korean Soc Food Sci Nutr, Vol. 41, pp. 1487-1492, (2012).

원문보기 상세보기
K. Kitani, C. Minami, T. Yamamoto, S. Kanai, G.O. Ivy, M.C. Carrillo, "Pharmacological interventions in aging and age-associated disorders : potentials of propargylamines for human use." Ann N Y Acad Sci, Vol. 959, pp. 295-307, (2002).

상세보기
M.Y. Yoo, S.K. Kim, J.Y. Yang, "Characterization of an antioxidant from sporophyll of Undaria pinnatifida", Korean J Microbiol Biotechnol, Vol. 32, pp. 307-311, (2004).
A.T. Girgih, C.C. Udenigwe, R.E. Aluko, "In vitro antioxidant properties of hemp seed (Cannabis sativa L.) protein hydrolysate fractions", Journal of the American Oil Chemists Society, Vol. 88, pp. 381-389, (2010).

저자의 다른 논문 :

LOADING...

표제어: PCR

동의어: Packet Collision Rate

용어 설명 출처 목록 (6)

용어 설명: PCR은 세균 특이성이 있는 primer를 이용하여 적은 수의 세균이 있을지라도 쉽게 검출할 수 있는 유용한 방법이며, 이를 이용하여 구강 내 치면세균막이나 타액에서 직접 세균을 검출할 수 있게 되었다[8].

내보내기 구분	파일저장 인쇄 메일전송
구성항목	기본정보 상세정보 관리번호, 논문명, 저널/프로시딩명, 저자 , 발행년, 권, 호, 시작페이지, 끝페이지, 발행기관 관리번호, 논문명, 대등논문명, 저자 , 저널/프로시딩명, 발행기관, 발행년, 발행언어, 권, 호, 시작페이지, 끝페이지, ISBN, ISSN, 주제분야, 키워드, 초록(한글), 초록(영문), 저자(소속기관)
저장형식	Text(ASCII format) Excel format RefWorks Direct Export RIS format (for Reference Manager, ProCite, EndNote), Scholar's Aids, Mendeley
메일정보	받는사람 (필수) @ 보내는사람 (선택) @ 제목 내용 KISTI 검색결과 이메일 서비스
안내	총 건의 자료가 검색되었습니다. 다운받으실 자료의 인덱스를 입력하세요. (1-10,000) 검색결과의 순서대로 최대 10,000건 까지 다운로드가 가능합니다. 데이타가 많을 경우 속도가 느려질 수 있습니다.(최대 2~3분 소요) 다운로드 파일은 UTF-8 형태로 저장됩니다. 파일의 내용이 제대로 보이지 않을실 때는 웹브라우저 상단의 보기 -> 인코딩 -> 자동선택 여부를 확인하십시오. ~ Text(ASCII format) Excel format

연합인증