초록 ▼

연구의 목적 및 내용
1. 물분자와 이중 수소결합이 가능한 센서 아미노산의 개발
1.1. 자연계 존재하는 아미노산과 유사한 분자구조를 지닌 수소결합 센서 개발
1.2. 정류상 흡광 및 발광분광학을 이용한 스펙트럼 측정
2. 생체 물의 분자수준 수소결합 특성 측정방법론 정립
2.1. 수화센서의 삽입에도 모형이 변하지 않는 모형 단백질계 선택
2.2. 피코초 형광수명의 변화량을 측정하여 수소결합 에너지 계산
3. 단백질의 국부적 다양성에 기인한 생체 물분자의 불균일 수소결합 특성 연구
3.1.

연구의 목적 및 내용
1. 물분자와 이중 수소결합이 가능한 센서 아미노산의 개발
1.1. 자연계 존재하는 아미노산과 유사한 분자구조를 지닌 수소결합 센서 개발
1.2. 정류상 흡광 및 발광분광학을 이용한 스펙트럼 측정
2. 생체 물의 분자수준 수소결합 특성 측정방법론 정립
2.1. 수화센서의 삽입에도 모형이 변하지 않는 모형 단백질계 선택
2.2. 피코초 형광수명의 변화량을 측정하여 수소결합 에너지 계산
3. 단백질의 국부적 다양성에 기인한 생체 물분자의 불균일 수소결합 특성 연구
3.1. 펨토초에서 수백 피코초에 이르는 초고속 수화현상 측정
3.2. 단백질 표면의 첫 번째와 두 번째 수화껍질의 불균일 수소결합 정보 획득

연구결과
1. 수소결합센서 형광탐침이 삽입된 모형 단밸질계 수립
1.1. 선행 연구의 분석을 통한 적합 단백질계 물색
1.2. 흡광 스펙트럼 및 원형 광이색성 스펙트럼의 분석을 통해 삽입한 형광탐침이 목표했던 위치인 친수성 표면에 위치함을 확인
1.3. 전산모사를 통한 단백질 구조 재확립
2. 펨토초 분광학을 이용한 모형 단백질의 초고속 동역학 분석
2.1. 형광 스펙트럼 스토크스이동 속도가 각각 1 ps이내, 2~5 ps 사이, 50~160 ps 사이로 관측됨
2.2. 이는 각각 내층 물분자의 완화작용, 외층 물분자의 운동, 물과 단백질의 짝지은 재구성 운동을 나타내는 속도이며, 앞서 알려진 속도와 유사함을 알 수 있음
3. 단백질 표면에 위치한 물분자의 수소결합 에너지를 측정하는 새로운 방법론 정립
3.1. 단백질에서 물분자의 양성자이동 반응속도상수는 1.59x10⁹ s^-1 이었으며, 수용액 상의 양성자이동 반응속도상수는 1.41x10⁹ s^-1이었음
3.2. 이를 통해 얻어진 생체 물분자와 본체상 물분자 사이의 수소결합 에너지 차이는 0.1 kcal/mol 로 이론적 결과에 부합함

연구결과의 활용계획
1. 물과 생분자의 상호작용 에너지 및 기작을 분자수준에서 밝히는 원천기술 확보
2. 생분자 인지와 효소작용 등의 생체반응을 분자 수준에서 이해하기 위한 기틀 마련
3. 생분자-분자 상호작용 제어를 위한 이론적 토대를 마련하여 장차 신약개발에 이바지
4. 표면의 공간선택적인 국부적 불균일 수화현상 및 수소결합 측정법을 응용및 발전시켜 2차 전지 및 기능성 계면의 연구로 확대하여 관련 연구 및 산업분야의 발전에 기여

( 출처 : 한글요약문 5p )

Abstract ▼

Purpose&contents
1. Development of sensor amino acid which can make double H-bonding with water molecule
1.1. Development of H-bonding sensor which has similar structure with amino acid
1.2. Measure the steady-state absorption and fluorescence emission spectra of the sensor
2. Set the me

Purpose&contents
1. Development of sensor amino acid which can make double H-bonding with water molecule
1.1. Development of H-bonding sensor which has similar structure with amino acid
1.2. Measure the steady-state absorption and fluorescence emission spectra of the sensor
2. Set the measurement methodology of H-bonding properties of biological water in molecular level
2.1. Select model protein system that maintains its structure after modification
2.2. H-bonding energy calculation from change of picosecond level lifetime
3. Research about inhomogeneous H-bonding of biological water caused by local diversity of protein
3.1. Study about inhomogeneous H-bonding of first and second hydration shell from protein surface

Result
1. Establish the H-bonding sensor probe inserted model protein system
1.1. Search the suitable protein system from previous research
1.2. Verify the position of inserted probe from absorption spectra and circular dichroism spectra
1.3. Re-establish the structure of protein system from simulation
2. Analysis the ultrafast dynamics of model protein through femtosecond spectroscopy
2.1. The time constants of stoke’s shift is measured as 1 ps, 2~5 ps, and 50~160 ps
2.2. Those time constants are related with the relaxation of inner water layer, dynamics of outer water layer, and the coupled-recombination dynamics between water and protein
3. Set the new measurement methodology of H-bonding energy of biological water molecule
3.1. On the protein surface, the rate constant of protein transfer of water was 1.59 x 10⁹ s^-1. In the bulk water, it was 1.41 x 10⁹ s^-1
3.2. From 3.1, the H-bonding energy difference between biological water and bulk water was 0.1 kcal/mol. It is consistent with theory.

Expected Contribution
1. Development any technology that can analyze interaction mechanism and energy between water and biological molecule
2. Set the basis in order to understand about biomolecule reaction in molecular level
3. Set the theoretical basis of controlling interaction between biomolecule and substate molecule
4. Expand these result into a secondary cell or functional interfacial layer to develop related industrial research

( 출처 : SUMMARY 6p )

목차 Contents

• 표지 ... 1
• 목차 ... 3
• 연구계획 요약문 ... 4
• 연구결과 요약문 ... 5
• 한글요약문 ... 5
• SUMMARY ... 6
• 연구내용 및 결과 ... 7
• 1. 연구개발과제의 개요 ... 7
• 2. 국내외 기술개발 현황 ... 7
• 3. 연구수행 내용 및 결과 ... 8
• 4. 목표달성도 및 관련분야에의 기여도 ... 13
• 5. 연구결과의 활용계획 ... 15
• 6. 연구과정에서 수집한 해외 과학기술정보 ... 16
• 7. 주관연구책임자 대표적 연구실적 ... 16
• 8. 참고문헌 ... 17
• 9. 연구성과 ... 18
• 10. 국가과학기술지식정보서비스에 등록한 연구시설‧장비 현황 ... 29
• 11. 연구개발과제 수행에 따른 연구실 등의 안전조치 이행실적 ... 29
• 12. 기타사항 ... 30
• 별첨1 대 표 연 구 성 과 ... 31
• 끝페이지 ... 45