$\require{mediawiki-texvc}$
  • 검색어에 아래의 연산자를 사용하시면 더 정확한 검색결과를 얻을 수 있습니다.
  • 검색연산자
검색연산자 기능 검색시 예
() 우선순위가 가장 높은 연산자 예1) (나노 (기계 | machine))
공백 두 개의 검색어(식)을 모두 포함하고 있는 문서 검색 예1) (나노 기계)
예2) 나노 장영실
| 두 개의 검색어(식) 중 하나 이상 포함하고 있는 문서 검색 예1) (줄기세포 | 면역)
예2) 줄기세포 | 장영실
! NOT 이후에 있는 검색어가 포함된 문서는 제외 예1) (황금 !백금)
예2) !image
* 검색어의 *란에 0개 이상의 임의의 문자가 포함된 문서 검색 예) semi*
"" 따옴표 내의 구문과 완전히 일치하는 문서만 검색 예) "Transform and Quantization"
쳇봇 이모티콘
안녕하세요!
ScienceON 챗봇입니다.
궁금한 것은 저에게 물어봐주세요.

논문 상세정보

재조합 Bacillus subtilis 에서 발현된 Streptomyces albus 유래 amylase 의 효소공학적 특성

Characterization of Enzymatic Properties of Streptomyces albus Amylase Expressed in Recombinant Bacillus subtilis

초록

본 연구에서는 재조합 Bacillus subtilis에서 발현된 Streptomyces albus KSM-35유래의 amylase를 정제하고 특성을 구명하였다. 정제된 효소는 SDS-PAGE를 통하여 분자량이 약 50 kD인 것으로 밝혀졌으며, isoelectric focusing을 통하여 측정된 pI값은 약 4.3이었다. 효소의 최적 반응온도는 $45^{\circ}C$이었으며 최적의 pH는 6.0이었다. D-value는 45, $55^{\circ}C$에서 각각 279분, 191분이었고 D-value로부터 계산된 Z-value는 $17.7^{\circ}C$였다. 수용성 전분용액을 기질로 사용한 효소반응의 초기에는 maltotriose, maltopentaose와 maltotetraose가 주로 생성되었지만 시간이 경과함에 따라 이들의 농도는 감소하였고 maltose의 농도가 점차 증가하였다. 이러한 반응 생성물의 분해는 Thin layer chromatography를 통하여 확인할 수 있었다. 기질에 의한 저해가 없다고 가정하고 Michaelis-Menten kinetics를 이용하여 속도상수를 추정하였을 때 최대 반응속도는 0.37 mM/min, Michaelis-Menten 상수는 0.13% (w/v)로 나타났다.

Abstract

The research was undertaken to characterize enzymatic properties of Streptomyces albus amylase expressed in recombinant Bacillus subtilis. Molecular weight and pI of the purified enzyme were estimated to be 50 kD by SDS-PAGE and 4.3 by isoelectric focusing. The optimum temperature and optimum pH were $45^{\circ}C$ and 6.0, respectively. D-and Z-value were estimated to measure thermostability of the purified enzyme. The Z-value was estimated $17.7^{\circ}C$, which is lower than typical amylase. Maltotetraose was produced as a major component from soluble starch in the early state of reaction but gradually degraded to maltose. Thin layer chromatography was also performed to analyze the reaction products. The parameters involved in Michaelis-Menten enzyme kinetics were found to be the maximum velocity of 0.37 mM/min and the Michaelis constant of 0.13%, respectively.

참고문헌 (0)

  1. 이 논문의 참고문헌 없음

이 논문을 인용한 문헌 (0)

  1. 이 논문을 인용한 문헌 없음

원문보기

원문 PDF 다운로드

  • ScienceON :

원문 URL 링크

원문 PDF 파일 및 링크정보가 존재하지 않을 경우 KISTI DDS 시스템에서 제공하는 원문복사서비스를 사용할 수 있습니다. (원문복사서비스 안내 바로 가기)

상세조회 0건 원문조회 0건

DOI 인용 스타일