상어 콜라겐의 항산화능, 항균성, Elastase 및 Tyrosinase 저해활성 Antioxidant and Antimicrobial Activities of Shark Collagens, and Inhibitory Actions on Elastase and Tyrosinase원문보기
상어 collagens(SC)(ASSC: 산가용성 껍질 collagen, ASMC: 산가용성 육 collagen, PSSC: pepsin가용성 껍질 collagen, PSMC: pepsin 가용성 육 collagen)의 항산화성, 항균성, tyrosinase 및 elstase 저해활성을 표품(시판 marine collagen)과 비교하였다. SC($1{\sim}5\;mg/mL$)의 전자공여능은 $14.91{\sim}17.21%$로 표품의 $4.82{\sim}5.48%$에 비하여 $3.0{\sim}3.6$배가 높았다. SC($5{\sim}80\;mg/mL$)의 SOD활성은 4.67${\sim}37.28%$로 STMC 보다 $1.9{\sim}5.9$배가 높았다. SC의 S. aureus와 S. enteritidis에 대한 최소저해농도(MIC)는 $5{\mu}g$/disc로 표품의 $200{\mu}g$/disc보다 현저하게 낮았다. E. coli에 대한 MIC는 ASSC 및 ASMC에서는 $200{\mu}g$/disc인 반면 PSSC 및 PSMC는 $100{\mu}g$/disc이었으며 표품에서는 항균활성이 없었다. S. aureus에 대한 항균력은 PSMC가, S. enteritidis에 대한 항균력은 ASMC가, E. coli에 대한 항균력은 PSMC가 가장 높았다. SC($3{\sim}5\;mg/mL$)의 tyrosinase 저해활성은 $58.95{\sim}98.16%$로 표품의 $17.67{\sim}26.25%$보다 $3.34{\sim}3.74$배가 높았다. SC의 elastase 저해활성은 농도가 0.5 mg/mL에서 1 mg/mL으로 높아짐에 따라 비례적으로 증가하였고 1 mg/mL에서의 활성도는 $53.33{\sim}80.00%$로 STMC의 50.67% 보다 높았으며 PSSC에서 가장 높은 저해활성을 나타내었다. 산 및 pepsin 가용성의 모든 상어 collagen은 STMC에 비하여 $1.1{\sim}4.0$배의 높은 활성을 나타내었다. 이상의 결과 상어 collagens은 시판 marine collagen보다 항산화성, 항균성, tyrosinase 및 elastase 저해활성이 우수하여 새로운 기능성 소재로서의 활용성이 기대된다.
상어 collagens(SC)(ASSC: 산가용성 껍질 collagen, ASMC: 산가용성 육 collagen, PSSC: pepsin 가용성 껍질 collagen, PSMC: pepsin 가용성 육 collagen)의 항산화성, 항균성, tyrosinase 및 elstase 저해활성을 표품(시판 marine collagen)과 비교하였다. SC($1{\sim}5\;mg/mL$)의 전자공여능은 $14.91{\sim}17.21%$로 표품의 $4.82{\sim}5.48%$에 비하여 $3.0{\sim}3.6$배가 높았다. SC($5{\sim}80\;mg/mL$)의 SOD활성은 4.67${\sim}37.28%$로 STMC 보다 $1.9{\sim}5.9$배가 높았다. SC의 S. aureus와 S. enteritidis에 대한 최소저해농도(MIC)는 $5{\mu}g$/disc로 표품의 $200{\mu}g$/disc보다 현저하게 낮았다. E. coli에 대한 MIC는 ASSC 및 ASMC에서는 $200{\mu}g$/disc인 반면 PSSC 및 PSMC는 $100{\mu}g$/disc이었으며 표품에서는 항균활성이 없었다. S. aureus에 대한 항균력은 PSMC가, S. enteritidis에 대한 항균력은 ASMC가, E. coli에 대한 항균력은 PSMC가 가장 높았다. SC($3{\sim}5\;mg/mL$)의 tyrosinase 저해활성은 $58.95{\sim}98.16%$로 표품의 $17.67{\sim}26.25%$보다 $3.34{\sim}3.74$배가 높았다. SC의 elastase 저해활성은 농도가 0.5 mg/mL에서 1 mg/mL으로 높아짐에 따라 비례적으로 증가하였고 1 mg/mL에서의 활성도는 $53.33{\sim}80.00%$로 STMC의 50.67% 보다 높았으며 PSSC에서 가장 높은 저해활성을 나타내었다. 산 및 pepsin 가용성의 모든 상어 collagen은 STMC에 비하여 $1.1{\sim}4.0$배의 높은 활성을 나타내었다. 이상의 결과 상어 collagens은 시판 marine collagen보다 항산화성, 항균성, tyrosinase 및 elastase 저해활성이 우수하여 새로운 기능성 소재로서의 활용성이 기대된다.
The antioxidant and antimicrobial effects of acid-soluble and pepsin-solubilizable shark (Isurus oxyrinchus) collagens (SC) (ASSC: acid-soluble shark skin collagen, ASMC: acid-soluble shark meat collagen, PSSC: pepsin-solubilizable shark skin collagen, PSMC: pepsin-solubilizable shark meat collagen)...
The antioxidant and antimicrobial effects of acid-soluble and pepsin-solubilizable shark (Isurus oxyrinchus) collagens (SC) (ASSC: acid-soluble shark skin collagen, ASMC: acid-soluble shark meat collagen, PSSC: pepsin-solubilizable shark skin collagen, PSMC: pepsin-solubilizable shark meat collagen) and standard marine collagen (STMC) as materials, and the ability of these materials to inhibit tyrosinase and elastase, were investigated. The electron-donating ability of SC ($1{\sim}5\;g/mL$) was $14.91{\sim}17.21%$, which was $3.0{\sim}3.6$-fold higher than that of STMC at the same concentration. Also, the SOD(superoxide dismutase)-like activity of SC (5.80 mg/mL) was $4.67{\sim}37.28%$, thus $3.0{\sim}3.6$-fold greater than that of STMC. The MIC values of SC against Staphylococcus aureus and Salmonella enteritidis were $5{\mu}g$/disc, which were remarkably lower than that of STMC ($200{\mu}g$/disc). There was no antimicrobial activity against Escherichia coli in STMC, but the MIC against E. coli was $200{\mu}g$/disc for acid-soluble SC and $100{\mu}g$/disc for pepsin-solubilizable SC. The inhibition of tyrosinase by SC (3-5 mg/mL) was $58.95{\sim}98.16%$, $3.34{\sim}3.74$-fold higher than that of STMC ($17.67{\sim}26.25%$). Also, elastase inhibition by SC (at 1 mg/mL) was $53.33{\sim}80.0%$, $1.1{\sim}4.0$-fold greater than that of STMC. These results indicated that shark collagens may be valuable new functional materials owing to their antioxidant and antimicrobial properties, and because the inhibitory activities against elastase and tyrosinase are better than those of standard marine collagen.
The antioxidant and antimicrobial effects of acid-soluble and pepsin-solubilizable shark (Isurus oxyrinchus) collagens (SC) (ASSC: acid-soluble shark skin collagen, ASMC: acid-soluble shark meat collagen, PSSC: pepsin-solubilizable shark skin collagen, PSMC: pepsin-solubilizable shark meat collagen) and standard marine collagen (STMC) as materials, and the ability of these materials to inhibit tyrosinase and elastase, were investigated. The electron-donating ability of SC ($1{\sim}5\;g/mL$) was $14.91{\sim}17.21%$, which was $3.0{\sim}3.6$-fold higher than that of STMC at the same concentration. Also, the SOD(superoxide dismutase)-like activity of SC (5.80 mg/mL) was $4.67{\sim}37.28%$, thus $3.0{\sim}3.6$-fold greater than that of STMC. The MIC values of SC against Staphylococcus aureus and Salmonella enteritidis were $5{\mu}g$/disc, which were remarkably lower than that of STMC ($200{\mu}g$/disc). There was no antimicrobial activity against Escherichia coli in STMC, but the MIC against E. coli was $200{\mu}g$/disc for acid-soluble SC and $100{\mu}g$/disc for pepsin-solubilizable SC. The inhibition of tyrosinase by SC (3-5 mg/mL) was $58.95{\sim}98.16%$, $3.34{\sim}3.74$-fold higher than that of STMC ($17.67{\sim}26.25%$). Also, elastase inhibition by SC (at 1 mg/mL) was $53.33{\sim}80.0%$, $1.1{\sim}4.0$-fold greater than that of STMC. These results indicated that shark collagens may be valuable new functional materials owing to their antioxidant and antimicrobial properties, and because the inhibitory activities against elastase and tyrosinase are better than those of standard marine collagen.
* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.
문제 정의
상어의 지느러미, 간, 연골, 껍질, 육 등에는 collagen을 비롯하여 squalene, DHA(docosahexaenoic acid), chondroitin sulfate 등 다양한 기능성 성분들이 함유(14,15)되어 있는 것으로 알려져 있으나 collagen에 관한 구체적인 연구는 매우 적다. 본 연구에서는 상어의 껍질과 육 조직으로부터 추출한 산가용성 collagen과 pepsin 가용성 collagen의 항산화능과 항균성 및 tyrosinase와 elastase의 저해활성을 조사하였다.
제안 방법
Collagen의 추출은 Fig. 1과 같이 상어의 껍질과 육조직으로 구분하고 다시 산가용성 및 pepsin 가용성 collagen으로 구분하여 추출하였다. 즉, 상어 껍질과 육은 각각 상온에서 2-3시간 해동한 후 5℃의 냉수로 핏물과 비린내를 수세하여 제거한 후 1 x 3 mm로 세절하였다.
Tyrosinase 저해활성(21)은 0.175 M phosphate buffer 용액(pH 6.8) 0.2 mL, 5 mM L-DOPA용액 0.2 mL 및 collagen 용액 0.5 mL의 혼합액에 mushroom tyrosinase(Tyrosinase from mushroom, ≥2,000 untis/mg solid, EC 1.14.18.1, Sigma, USA, 100 units/mL) 0.1 mL를 첨가하여 37℃에서 3분간 반응시킨 후 475 nm에서 흡광도를 측정하였으며, 저해활성은 inhibitory activity (%) = [1 - (SAbs - BAbs/ CAbs)] x 100: SABS; 시료의 흡광도, BABS; 효소대신에 증류수를 넣었을 때의 흡광도, CABS; 시료 추출액 대신에 증류수를 넣었을 때의 흡광도"의 계산식에 의하여 산출하였다.
색상은 색차계(Chromameter CR-200 Minolta, Japan)를 이용하여 L*(lightness), a*(redness), b*(yellowness)를 측정하였다.
대상 데이터
본 실험에 사용한 상어는 모노상어(Isurus oxyrinchus)로 그 껍질과 육은 영천 전통돔배기 영농조합 법인에서 제공받았으며 -70℃ deep freezer에 저장하면서 실험재료로 사용하였다. 대조구로는 Marine Collagen(Dermalab Co., Ltd, Gangwondo, Korea)을 사용하였다.
본 실험에 사용한 상어는 모노상어(Isurus oxyrinchus)로 그 껍질과 육은 영천 전통돔배기 영농조합 법인에서 제공받았으며 -70℃ deep freezer에 저장하면서 실험재료로 사용하였다. 대조구로는 Marine Collagen(Dermalab Co.
데이터처리
모든 실험은 3회 반복으로 행하여 평균치와 표준편차로 나타내었고, 유의성 검증은 version 12의 SPSS(Statistical Package for Social Sciences, SPSS Inc., Chicago, IL, USA) software package program을 이용하여 Duncan's multiple range test를 행하였다.
이론/모형
8 mL를 가하여 Vortex상에서 가하고 10분간 방치 한 다음 525 nm에서 흡광도를 측정하였다. EDA 활성도는 계산식 electron donating ability(%) = [1 - (시료흡광도/대조구흡광도)] x 100에 의하여 산출하였다.
Elastase 저해활성 측정은 James(20)의 방법에 따라 0.2 M tris/HCl buffer용액(pH 8.0) 1.0 mL에 N-succinyl-(Ala)3-p-nitroaniline(10.4 mM) 0.1 mL 및 collagen 시료(T) 0.1 mL를 가한 후 25℃에서 5분간 반응시킨 다음 elastase (Pancreatic from porcine pancreas, 3-6 units/mg- protein, EC 3.4.21.36, Sigma, USA, 1 μg/mL) 0.1 mL를 가하여 405 nm에서 0 time에서의 흡광도를 측정한 후 다시 25℃에서 20분간 반응한 후의 흡광도를 측정하였다.
Marklund와 Marklund(18)의 방법에 따라 collagen 용액 200 μL에 pH 8.5로 조정한 tris-HCl buffer 용액[50 mM tris(hydroxymethyl) amino-methane + 10 mM EDTA] 3 mL와 7.2 mM pyrogallol 200 μL을 가하고 25℃에서 10분간 방치, 1 N HCl 1 mL로 반응을 정지시킨 후 420 nm에서 흡광도를 측정하였으며 계산식, SOD-like activity(%) =100 – [(OD sample/OD control) x 100]에 의하여 활성을 산출하였다.
Stapylococcus aureus KCTC 1621, Samonella enteritidis ATCC 13076 및 Escherichia coli ATCC 11775에 대한 항균력 측정은 paper disc(Advantec Toyo Roshi Kaishi, Ltd., Tokyo, Japan)법(19)을 이용하여 측정하였다. 평판배지에 배양된 각 균주는 DifcoTM nutrient broth(Becton, Dickison & CO.
전자공여능
전자공여능(electron donating ability, EDA)은 Blois(16)의 방법에 따라 일정하게 희석한 collagen 용액 0.2 mL에 0.4 mM DPPH(1,1diphenyl-2-picryl-hydrazyl)용액 0.8 mL를 가하여 Vortex상에서 가하고 10분간 방치 한 다음 525 nm에서 흡광도를 측정하였다. EDA 활성도는 계산식 electron donating ability(%) = [1 - (시료흡광도/대조구흡광도)] x 100에 의하여 산출하였다.
환원력은 Saeedeh와 Asna(17)의 방법에 따라 반응액내 Fe3+과 Fe2+간의 상호전환에 의하여 생성된 청록색의 흡광도를 700 nm에서 측정하였다. 즉, collagen 용액 1 mL에 0.
성능/효과
산가용성 상어껍질 및 육조직 collagen(ASSC, ASMC)과 pepsin 가용성 상어껍질 및 육조직 collagen(PSSC, PSMC)의 tyrosinase 저해활성을 표준 collagen(STMC)과 비교한 결과는 Table 4와 같다. 0.01～1 mg/mL에서는 2.70～18.47% 범위로 비교적 낮은 저해활성을 나타내었으며 STMC는 2.35～10.47%로 뚜렷한 차이를 보이지 않았으나 3～5 mg/mL에서는 58.95～98.16%로 STMC의 17.67～26.25%보다 3.34～3.74 배가 높은 저해활성을 나타내었다. Tyrosinase는 tyrosine을 DOPA(dihydroxyphenylalanine)로의 전환에 관여할 뿐만 아니라 DOPA를 DOPA- quinone으로 전환시킴으로서 적색의 melanin 색소를 생성하는 중간 반응에 관여한다(27,28).
9배가 높았으며 낮은 농도일수록 STMC과 대비 하여 높은 활성을 나타내었다. ASSC, ASMC 및 PSMC는 농도가 20 mg/mL까지 활성이 비례적으로 증가하였으며 40～80 mg/mL에서는 증가율이 둔화되었다. 그러나 PSSC와 STMC에서는 80 mg/mL까지 활성이 줄곧 증가하였다.
E. coli에 대한 ASSC 및 ASMC의 MIC는 200 μg/disc이었으나 PSSC 및 PSMC는 100 μg/disc로 pepsin 가용성 collagen에서 낮았으며 표품인 STMC에서는 항균활성이 나타나지 않았다.
coli에 대한 MIC는 ASSC 및 ASMC에서는 200 μg/disc인 반면 PSSC 및 PSMC 는 100 μg/disc이었으며 표품에서는 항균활성이 없었다. S. aureus에 대한 항균력은 PSMC가, S. enteritidis에 대한 항균력은 ASMC가, E. coli에 대한 항균력은 PSMC가 가장 높았다. SC(3～5 mg/mL)의 tyrosinase 저해활성은 58.
또, 산 가용성은 껍질 collagen에서, pepsin 가용성은 육 조직 collagen에서 다소 높은 항균성을 나타내었다. S. aureus에 대한 항균력은 상어 collagen 중에서는 PSMC가, S. enteritidis 에 대한 항균력은 ASMC가, E. coli에 대한 항균력은 PSMC 가 가장 높았다. 이상의 상어 collagen들은 citric acid가 함유 되어 있으며 동일 농도의 citric acid가 나타내는 clear zone의 직경을 뺀 값이 0.
S. aureus와 S. enteritidis에 대한 상어 collagen의 항균력은 collagen의 농도(5～400 μg/disc)가 높아짐에 따라 정도의 차이는 있으나 거의 비례적으로 clear zone이 커지는 경향을 보였으며, 낮은 농도(5～25 μg/disc)에서는 산 가용성 collagen에서, 높은 농도(50～400 μg/disc)에서는 pepsin 가용성 collagen에서 항균성이 높은 경향을 나타내었다.
74배가 높았다. SC의 elastase 저해활성은 농도가 0.5 mg/mL에서 1 mg/mL으로 높아짐에 따라 비례적으로 증가하였고 1 mg/mL에서의 활성도는 53.33～80.00%로 STMC의 50.67%보다 높았으며 PSSC에서 가장 높은 저해활성을 나타내었다. 산 및 pepsin 가용성의 모든 상어 collagen은 STMC에 비하여 1.
8%의 저해율을 보였다고 하여 본 연구의 STMC과 유사한 저해활성을 나타내었다. 또, phenol성 화홥물로 tyrosinase의 활성저해제로 알려진 arbutin(3 mg/mL)의 tyrosinase 저해활성은 54.9%, 동일 농도의 vitamin C는 70%, chondroitin은 43.1%의 저해활성을 나타낸 것과 비교하였을 때 본 연구의 상어 collagen이 이보다 다소 높은 활성을 나타내었다. 또, Kwon 등(7)은 오징어 collagen(0.
enteritidis에 대한 상어 collagen의 항균력은 collagen의 농도(5～400 μg/disc)가 높아짐에 따라 정도의 차이는 있으나 거의 비례적으로 clear zone이 커지는 경향을 보였으며, 낮은 농도(5～25 μg/disc)에서는 산 가용성 collagen에서, 높은 농도(50～400 μg/disc)에서는 pepsin 가용성 collagen에서 항균성이 높은 경향을 나타내었다. 또, 산 가용성은 껍질 collagen에서, pepsin 가용성은 육 조직 collagen에서 다소 높은 항균성을 나타내었다. S.
5에서 1 mg/mL으로 높아짐에 따라 비례적으로 저해활성이 증가하였다. 산 및 pepsin 가용성의 모든 상어 collagens은 STMC에 비하여 높은 활성을 나타내었는데, 0.5 mg/mL에서 ASSC는 13.33%, ASMC는 26.67%, PSSC는 51.11%, PSMC는 13.33%인 반면 STMC는 6.67%이었다. 0.
3과 같다. 상어 collagens(5～80 mg/mL)의 SOD 유사활성은 4.67～37.28%로 STMC에 비하여 1.9～5.9배가 높았으며 낮은 농도일수록 STMC과 대비 하여 높은 활성을 나타내었다. ASSC, ASMC 및 PSMC는 농도가 20 mg/mL까지 활성이 비례적으로 증가하였으며 40～80 mg/mL에서는 증가율이 둔화되었다.
상어의 껍질과 육으로부터 추출한 collagen들은 표준품 STMC에 비하여 밝기를 나타내는 L*값은 낮은 반면 적색도를 나타내는 a*값은 높았다. 상어 collagen중에서는 산가용성의 ASSC 및 ASMC의 L*값은 92.
coli에 대한 항균력은 PSMC 가 가장 높았다. 이상의 상어 collagen들은 citric acid가 함유 되어 있으며 동일 농도의 citric acid가 나타내는 clear zone의 직경을 뺀 값이 0.4～6.3 mm를 나타냄으로서 순수한 collagen에서도 항균력이 있음을 확인할 수 있다.
2와 같다. 전자공여능은 각 collagen의 농도가 1～5 mg/mL까지 높아짐에 따라 비례적으로 증가하였으나 그 이상의 농도에서는 다시 감소하는 경향을 보였다. 전자공여능이 가장 높게 나타나는 1～5 mg/mL에서의 활성은 상어껍질 및 육조직으로부터 추출한 collagen인 ASSC, ASMC PSSC 및 PSMC가 14.
전자공여능은 각 collagen의 농도가 1～5 mg/mL까지 높아짐에 따라 비례적으로 증가하였으나 그 이상의 농도에서는 다시 감소하는 경향을 보였다. 전자공여능이 가장 높게 나타나는 1～5 mg/mL에서의 활성은 상어껍질 및 육조직으로부터 추출한 collagen인 ASSC, ASMC PSSC 및 PSMC가 14.91～17.21%를 나타낸 반면 STMC는 4.82～5.48%로 상어 collagen이 표품에 비하여 약 3.0~3.6배 이상의 높은 활성을 나타내었다. 전자공여 능은 산화에 관여하는 free radical을 환원시키거나 상쇄시키는 힘으로 값이 높을수록 항산화 활성이 높음을 나타내며, 식품 내 성분의 산화 또는 생체의 노화를 억제하는 척도가 된다(22,23).
후속연구
전자공여 능은 산화에 관여하는 free radical을 환원시키거나 상쇄시키는 힘으로 값이 높을수록 항산화 활성이 높음을 나타내며, 식품 내 성분의 산화 또는 생체의 노화를 억제하는 척도가 된다(22,23). 5 mg/mL이상의 농도에서 활성이 감소하는 현상은 추출물내의 비 collagen성 물질에 기인된 현상으로 사료되며 앞으로의 연구가 요망된다.
0배의 높은 활성을 나타내었다. 이상의 결과 상어 collagens은 시판 marine collagen보다 항산화성, 항균성, tyrosinase 및 elastase 저해활성이 우수하여 새로운 기능성 소재로서의 활용성이 기대된다.
질의응답
핵심어
질문
논문에서 추출한 답변
Collagen은 무엇인가?
Collagen은 생체 단백질 총 중량의 30% 정도를 차지하는 섬유상의 기질 단백질로 섬유아세포에서 생합성 되며, procollagen이 세포외로 방출되어 아미노산 및 카르복실 말단이 떨어져 나가면서 collagen으로 전환된다(1). Procollagen은 collagen 보다 glycine과 hydroxyproline의 함량은 낮고 serine 함량은 높으며, collagen에는 존재하지 않는 systein을 함유하며 세포외로 방출되기까지 다양한 효소의 작용을 받는다(2).
Collagen은 무엇에 의하여 물리학적 또는 생물학적으로 안정한 구조를 이루는가?
Procollagen은 collagen 보다 glycine과 hydroxyproline의 함량은 낮고 serine 함량은 높으며, collagen에는 존재하지 않는 systein을 함유하며 세포외로 방출되기까지 다양한 효소의 작용을 받는다(2). Collagen은 섬유상 단백질의 기본단위인 tropocollagen의 분자내 또는 분자간의 공유결합성 가교결합에 의하여 물리학적 또는 생물학적으로 안정한 구조를 이룬다(3). Collagen은 생명체 중에서도 세포가 다수 집합되어있는 피부, 뼈, 연골, 힘줄, 인대, 혈액, 혈관, 치아 및 각막에 많이 존재하며 척추동물의 모든 장기에 널리 분포되어 있다(4).
상어 collagens의 항산화성, 항균성, tyrosinase 및 elstase 저해 활성을 표 품(시판 marine collagen)과 비교한 연구 결과는 어떻게 되는가?
상어 collagens(SC)(ASSC: 산가용성 껍질 collagen, ASMC: 산가용성 육 collagen, PSSC: pepsin 가용성 껍질 collagen, PSMC: pepsin 가용성 육 collagen)의 항산화성, 항균성, tyrosinase 및 elstase 저해활성을 표품(시판 marine collagen)과 비교하였다. SC(1～5 mg/mL)의 전자공여능은 14.91～17.21%로 표품의 4.82~5.48%에 비하여 3.0～3.6배가 높았다. SC(5～80 mg/mL)의 SOD활성은 4.67～37.28%로 STMC 보다 1.9~5.9배가 높았다. SC의 S. aureus와 S. enteritidis에 대한 최소저해농도(MIC)는 5 μg/disc로 표품의 200 μg/disc보다 현저하게 낮았다. E. coli에 대한 MIC는 ASSC 및 ASMC에서는 200 μg/disc인 반면 PSSC 및 PSMC 는 100 μg/disc이었으며 표품에서는 항균활성이 없었다. S. aureus에 대한 항균력은 PSMC가, S. enteritidis에 대한 항균력은 ASMC가, E. coli에 대한 항균력은 PSMC가 가장 높았다. SC(3～5 mg/mL)의 tyrosinase 저해활성은 58.95～98.16%로 표품의 17.67～26.25%보다 3.34～3.74배가 높았다. SC의 elastase 저해활성은 농도가 0.5 mg/mL에서 1 mg/mL으로 높아짐에 따라 비례적으로 증가하였고 1 mg/mL에서의 활성도는 53.33～80.00%로 STMC의 50.67%보다 높았으며 PSSC에서 가장 높은 저해활성을 나타내었다. 산 및 pepsin 가용성의 모든 상어 collagen은 STMC에 비하여 1.1～4.0배의 높은 활성을 나타내었다. 이상의 결과 상어 collagens은 시판 marine collagen보다 항산화성, 항균성, tyrosinase 및 elastase 저해활성이 우수하여 새로운 기능성 소재로서의 활용성이 기대된다.
참고문헌 (39)
Oilarinen, A., Autio, P., Kiistala, U., Ristell, L. and Risteli, J. (1992) A new method to measure type I and III collagen synthesis in human skin in vivo: Demonstration of decreased collagen sunthesis after topical glucocorticoid treatment. J. Invest. Dermatol., 98, 220-225
Bornstein, P., Mark, K., Wyke, H.P., Ehrlich, H.P. and Manson, J. (1972) Characterization of the pro-α1 chain of procollagen. J. Biol. Chem., 247, 2808
Kim, S.K. and Kwak, D.C. (1991) The enzymatic modification and functionalities of filefish skin collagen. J. Kor. Agic. Chem. Soc., 34, 265-272
Senaratne, L.S., Park, P. and Kim, S. (2006) Isolation and characterization of collagen from brown backed toadfish (Lagocephalus gloveri) skin. Bioresource Technol., 97, 191-197
Kwon, M.C., Qadir, S.A., Kim, H.S. and Ahn, J.H. (2008) UV protection and whitening effects of collagen isolated from outer layer of the squid Todarodes pacificus. J. Kor. Fish. Soc., 41, 7-12
Kwon, M.C., Kim, C.H., Kim, H.S., Syed, A.Q., Hwang, B.Y. and Lee, H.Y. (2007) Anti-wrinkle activity of low molecular weight peptides derived from collagen isolated from Asterias amurensis. Korean J. Food Sci. Technol., 39, 625-629
Hu, Y., Zhao, W., Qian, X. and Zhang, L. (2003) Effects of oral administration of type II collagen on adjuvant arthritis in rats and its mechanisms. Chin. Med. J., 116, 284-287
Rehn, M., Veikkola, T., Kukk-valdre, E., Makamura, H., IImonen, M., Lombardo, C., Pihlajaniemi, T., Alitalo, K. and Vuori, K. (2001) Interaction of endostatin with intefrins implicated in angiogeneses. Proc. Natl. Acad. Sci., USA, 98, 1024-1029
Chung, J.H., Youn, S.H., Kwon, O.S., Cho, K.H., Cho, K.H., Youn, J.I. and Eun, H.C. (1997) Regulation of collagen synthesis by ascorbic acid, transforming growth factor- $\beta$ and interferon- $\gamma$ in human dermal fibroblasts cultured in three-dimensional collagen gel are photoaging and aging-indepedent. J. Dermaol. Sci., 15, 188-200
Sato, K., Yoshinaka, R., Sato, M. and Shimizu, Y. (1986) Collagen content in the muscle of fishes in association with their swimming movement and meat texture. Nippon Suisan Gakkai., 52, 1595-1600
Murphy, M.G., Wright, V., Ackman, R.G. and Horackova, M. (1997) Diets enriched in menhaden fish oil, seal oil, or shark liver oil have distinct effects on the lipid and fatty acid composition of guinea pig heart. Mol. Cell. Biochem., 177, 257-269
Marklund, S. and Marklund, G. (1974) Involvement of superoxide anion radical in the oxidation of pyrogallol and a convenient assay for superoxide dismutase. Eur. J. Biol. Chem., 47, 468-474
Conner, D.E. and Beuchat, L.R. (1984) Sensitivity of heat-stressed yeasts to essential oils of plants. Appl. Environ. Microbiol., 47, 229-233
James, A.E.K., Timothy, D.W. and Gorden, L. (1996) Inhibition of human leukocyte and porcine pancreatic elastase by homologues of bovine pancreatic tyrosinase inhibitors. Biochem., 35, 9090-9096
Heo, J.C., Park, J.Y., An, S.M., Lee, J.M., Yun, C.Y., Shin, H.M., Kwon, T.K. and Lee, S.H. (2006) Antioxidant and antitumor activities of crude extracts by Gastrodia elata Blume. Korean J. Food Preserv., 13, 83-87
Park, H.Y., Yun, H.D., Kim, J.H., Kim, Y.G., Park, J.I., Lee, G.J., Jo, Y.R., Park, N.G., Kim, I.H., Go, H.J., An, S.H., Son, H.Y. and Kim, H.M. (2005) Development of industrial utilization technique of starfish collagen. Research Report of Ministry of Maritime Affairs and Fisheries, p. 83-88
Nam, K.A. (2007) Characterization of squid skin collagens and functionality of their enzymatic hydrolysates. MS Thesis, University of Kangnung, p. 35-36
Shin, S.R., Hong, J.Y., Nam, H.S., Yoon, K.Y. and Kim, K.S. (2006) Anti-oxidative effects of extracts of korean herbal materials. J. Kor. Soc. Food Sci. Nutr., 35, 187-191
Pavel, S. and Muskiet, F.A. (1983) Eumelanin(precursor) metabolites as markers for pigmented malignant melanoma, a preliminary report. Cancer Detect. Prev., 6, 311-316
Jimenez, M., Kameyama, K., Maloy, W.L., Tomita, Y. and Hearing, V.J. (1988) Mammalian tyrosinase: biosynthesis, processing, and modulation by melanocytestimulating hormone. Proc. Natl. Acad. Sci., USA, 85, 3830-3834
Fitzpatrick, T.B., Eisen, A.Z., Wolff, K., Freedberg, I.M. and Austen, K.F. (1983) Update: Dermatology in General Medicine. New York, McGraw-HILL, p. 205-225
Maeda, K. and Fukuda, M. (1991) In vitro effectiveness of several whitening cosmetic components in human melanocytes. J. Soc. Cosmet. Chem., 42, 361-368
Lee, G.C. and Lee, C.Y. (1997) Inhibitory effect of caramelization products on enzymic browning. Food Chem., 60, 231-235
Jimenez, M., Chazarra, S., Escribano, J., Cabanes, J. and Garcia-Carmona, F. (2001) Competitive inhibition of mushroom tyrosinase by 4-substituted benzaldehydes. J. Agric. Food Chem., 49, 4060-4063
Valero, E., Garcia-Moreno, M., Varon, R. and Garcia-Carmona, F. (1991) Timedependent inhibition of grape polyphenol oxidase by tropolone. J. Agric. Food Chem., 39, 1043- 1046
Cananes, J., Chazarra, S. and Garcia-Carmona, F. (1994) Kojic acid, a cosmetic skin whitening agent, is a slow-binding inhibitor of catecholase activity of tyrosinase. J. Pharm. Pharmacol., 46, 982-985
DeWitt, DL., Rollins, TE., Day, J.S., Gauger, J.A. and Smith, W.L. (1981) Orientation of the active site, and antigenic determinants of prostaglandin endoperoxide of synthase in the Endoplasmic reticulum. J. Biol. Chem., 256, 10375-10382
Tsuji, N., Moriwaki, S., Suzuki, Y., Takema, Y. and Imokawa, G. (2001) The role of elstases secreted by fibroblasts in wrinkle formation: Implication through selective inhibition of elastase activity. Photochem. Photobiol., 74, 283-290
Ying, Q.L., Rinehart, A.R., Simon, S.R. and Cheronis, J.C. (1991) Inhibition of human leucocyte elastase by ursolic acid. Evidence for a binding site for pentacyclic. Biochem. J., 277, 521-526
※ AI-Helper는 부적절한 답변을 할 수 있습니다.