[논문]감태 에탄올 추출물의 Trypsin 저해활성에 대한 열 및 pH의 영향

정희예; 김꽃봉우리; 정슬아; 김현지; 정다현; 이가영; 강보경; 박시우; 김태완; 조영제; 안동현

doi:10.7841/ksbbj.2012.27.6.330

감태 에탄올 추출물의 Trypsin 저해활성에 대한 열 및 pH의 영향
Effect of Temperature and pH on Trypsin Inhibitory Activity of Ethanol Extracts from Ecklonia cava 원문보기

KSBB Journal, v.27 no.6, 2012년, pp.330 - 334

정희예 (부경대학교 식품공학과) , 김꽃봉우리 (부경대학교 수산과학연구소) , 정슬아 (부경대학교 식품공학과) , 김현지 (부경대학교 식품공학과) , 정다현 (부경대학교 식품공학과) , 이가영 (부경대학교 식품공학과) , 강보경 (부경대학교 식품공학과) , 박시우 (부경대학교 식품공학과) , 김태완 (안동대학교 식품생명공학과) , 조영제 (경북대학교 식품공학부) , 안동현 (부경대학교 식품공학과)

Abstract ▼ AI-Helper

This study was performed to investigate the inhibitory activity of ethanol extract from Ecklonia cava (EE-EC) against trypsin and the stability of this activity under various heat and pH conditions. As a results, The EE-EC showed trypsin inhibitory activity of 77, 54, and 32% at concentrations of 5, 2.5, and 1 mg/mL and was not affected by the heat treatment conditions used in this study. Whereas trypsin inhibitory activity of EE-EC was stable in the pH range of 2-8, but decreased with pH treatment of pH 10 compared with the control. Therefore, the EE-EC could be useful as a natural and functional agent.

주제어

AI 본문요약
AI-Helper

* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.

문제 정의

본 연구는 감태 에탄올 추출물의 trypsin 저해활성을 알아보고 식품가공 공정의 적용 가능성 및 식품첨가물로의 이용가능성을 확인하기 위해 열 및 pH 안정성을 검토하였다. 감태 에탄올 추출물은 5, 2.
가공식품의 대부분이 pH 처리 과정을 거치므로 식품에 첨가하는 첨가물 또한 가공공정상에서 안정하게 활성이 유지되어야 한다. 이에 감태 에탄올 추출물의 pH 안정성을 측정하여 식품산업에 적용 가능성을 알아보았다. Trypsin에 대한 감태 에탄올 추출물의 저해활성이 pH 2, 4, 6 및 8에서 각각 73.
이에 본 연구에서는 감태 에탄올 추출물의 trypsin 저해 활성을 측정하고, 이를 실질적으로 식품 가공 공정에 적용하기 위해 식품에 적용 시 조리 및 살균 목적으로 가장 일반적으로 행하는 열처리 공정과 식품마다 가지고 있는 고유의 pH 영역에 대하여 trypsin 저해활성의 안정성을 측정하여, 천연 기능성 소재로의 응용 가능성 및 식품소재로의 산업적 이용 가능성에 대해 알아보았다.

가설 설정

b: 효소를 첨가하지 않은 흡광도.

제안 방법

열 안정성은 추출물의 농도를 5 mg/mL로 하여 60℃에서 10, 30 및 60분, 80℃와 100℃에서 각각 10 및 20분, 121℃에서 15분간 열처리한 후, 이를 급냉하여 4℃에서 보관하여 실험에 사용하였다.
추출물의 수율은 식품 산업의 적용에 있어 큰 부가가치를 창출하는 중요한 요소이다. 이에 감태 에탄올 추출물을 95%에탄올로 추출한 뒤 수율을 알아보았다. 그 결과, 감태 95%에탄올 추출물은 8.
추출물 농도를 10 mg/mL로 하여 시료의 pH를 측정한 후, 1 N NaOH와 1 N HCl을 가하여 pH 2, 4, 6, 8 및 10으로 조절하고 실온에서 24시간 방치시킨 후, 본래의 pH로 중화시켜 최종 5 mg/mL 농도로 희석하여 실험에 사용하였다.
추출물은 원심분리기 (UNION 32R, Hanil Co., Incheon, Korea)로 2,090 × g, 4℃, 10 min의 조건으로 원심분리 한 후 상층액을 취하였고, 잔사는 이와 동일한 방법으로 2회 반복 추출하였다.

대상 데이터

실험에 사용한 감태 (Ecklonia cava)는 동해안의 경상북도 울진 앞바다에서 채취하였고 이물질을 제거한 후 담수로 깨끗이 수세하여 동결건조 한 후 잘게 분쇄하여 -20℃에서 보관하며 실험하였다.

데이터처리

1)Means in the same column bearing different superscripts are significantly different by Duncan’s multiple range test (p < 0.05).
각 실험에 대한 유의차 검정은 SAS software (SAS Institute Inc., Cary, NC, USA)에서 프로그램 된 general linear procedures, least square 평균값을 분산분석 한 후 p<0.05 수준에서 Duncan’s multiple range test법에 따라 분석하였다.

이론/모형

Trypsin의 저해 활성 측정은 Hummel [28]의 방법을 사용하여 측정하였다. 감태 에탄올 추출물 20 μL를 procine pancreatic trypsin (EC 3.

성능/효과

이에 감태 에탄올 추출물의 pH 안정성을 측정하여 식품산업에 적용 가능성을 알아보았다. Trypsin에 대한 감태 에탄올 추출물의 저해활성이 pH 2, 4, 6 및 8에서 각각 73.41, 76.59, 76.67 및 76.21%를 나타내어 무처리구와 비교 시 유의적인 차이를 보이지 않아 감태 에탄올 추출물의 trypsin 저해활성 유효물질이 산과 약알칼리에서 안정한 것을 확인할 수 있었다 (Table 4). 그러나, pH 10 조건하에서는 67.
높은 trypsin 저해활성을 보인 감태 에탄올 추출물의 열 안정성을 검토한 결과, 모든 처리구에서 유의적인 차이 없이 안정한 것을 확인하였다. pH 안정성을 검토한 결과, 산성, 중성 및 약알칼리 영역 (pH 2-8)에서는 무처리와 유의적인 차이가 없었으나 강알칼리 영역 (pH 10)에서는 다소 감소하는 경향을 보였다. 이상의 결과로 감태 에탄올 추출물은 열 및 pH 안정성을 지녀 식품첨가물로 이용 가능하여 식품 가공 공정에 적용 가능할 것으로 사료된다.
감태 에탄올 추출물에 존재하는 trypsin 저해활성을 확인하기 위해 5, 2.5 및 1 mg/mL의 농도에서 trypsin 저해활성을 측정한 결과 (Table 2), 각각 77.12, 53.88 및 31.56%의 trypsin 저해활성을 나타내었으며 추출물에 대하여 농도의존적으로 trypsin 저해활성이 증가함을 확인하였다. Bitou 등 [34]의 연구에 의하면, 해조류는 tannin과 같은 polyphenol 화합물을 함유하고 있으며 이러한 polyphenol 화합물은 phlorotannin 계열의 물질로써 수용성 용매보다 유기용매에 더 잘 용출되는 것으로 보고되어 있다 [35].
본 연구는 감태 에탄올 추출물의 trypsin 저해활성을 알아보고 식품가공 공정의 적용 가능성 및 식품첨가물로의 이용가능성을 확인하기 위해 열 및 pH 안정성을 검토하였다. 감태 에탄올 추출물은 5, 2.5 및 1 mg/mL의 농도에서 각각 77.12, 53.88 및 31.56%의 trypsin 저해활성을 나타내었다. 높은 trypsin 저해활성을 보인 감태 에탄올 추출물의 열 안정성을 검토한 결과, 모든 처리구에서 유의적인 차이 없이 안정한 것을 확인하였다.
이에 감태 에탄올 추출물을 95%에탄올로 추출한 뒤 수율을 알아보았다. 그 결과, 감태 95%에탄올 추출물은 8.22%의 수율을 보였다.
21%를 나타내어 무처리구와 비교 시 유의적인 차이를 보이지 않아 감태 에탄올 추출물의 trypsin 저해활성 유효물질이 산과 약알칼리에서 안정한 것을 확인할 수 있었다 (Table 4). 그러나, pH 10 조건하에서는 67.34%의 저해활성으로 무처리구보다 약 10% 낮은 저해활성을 보여 무처리구에 비해 약간 감소하는 경향을 보였다. 이와 같은 결과로 미루어 보아 감태 에탄올 추출물의 trypsin 저해활성 유효물질이 강알칼리에서 다소 불안정한 것으로 사료된다.
56%의 trypsin 저해활성을 나타내었다. 높은 trypsin 저해활성을 보인 감태 에탄올 추출물의 열 안정성을 검토한 결과, 모든 처리구에서 유의적인 차이 없이 안정한 것을 확인하였다. pH 안정성을 검토한 결과, 산성, 중성 및 약알칼리 영역 (pH 2-8)에서는 무처리와 유의적인 차이가 없었으나 강알칼리 영역 (pH 10)에서는 다소 감소하는 경향을 보였다.
식품의 부패를 유발하는 미생물의 생육을 억제하기 위하여 살균처리 공정이 반드시 필요하나 그로 인해 식품에 첨가되는 생리활성 물질의 손실 등의 문제점이 대두되고 있어 기능성 성분은 열에 안정해야 한다. 모든 열처리에서 무처리와 비교 시 유의적인 차이 없이 trypsin 저해활성이 유지되었으며 이를 통해 감태 에탄올 추출물이 열처리에 안정함을 확인할 수 있었다 (Table 3). 이는 Klomklao 등 [41]이 보고한 Thai mung bean 추출물의 trypsin 저해활성에 대한 열 안정성을 측정한 결과, 60, 70, 80, 90 및 100℃에서 각 10분간 처리하였을 때 모든 처리구에서 무 처리보다 다소 증가한 결과를 보여 열처리에 안정함을 확인하였으며 감태 에탄올 추출물의 lipase 저해활성을 측정한 결과 [42], 60, 80, 100 및 121℃의 열처리에 안정한 것으로 나타나 본 연구와 유사한 결과를 나타내었다.
따라서 감태 에탄올 추출물의 색도 및 pH를 측정한 결과를 Table 1에 나타내었다. 색도는 명도, 적색도 및 황색도가 각각 81.19, -8.47 및 38.48로 명도가 높고 황색도가 낮았으며 적색도는 음의 값으로 나타났다. 감태 에탄올 추출물의 pH는 6.

후속연구

이에 반해 jack bean 추출물에 존재하는 trypsin 저해제는 80, 100℃열처리 시 저해활성이 다소 감소하였으며, winged bean 추출물의 trypsin 저해제 역시 60℃에서는 안정하였으나 80℃에서 5분 처리에서는 25% 이상 활성이 감소하였고 30분 처리 시 45% 이상 활성이 급격하게 감소하는 경향을 보여 감태 에탄올 추출물이 가지는 trypsin 저해물질이 열 안정성에 우수함을 확인하였다 [43,44]. 따라서 감태 에탄올 추출물은 trypsin 저해활성이 뛰어날 뿐만 아니라 열에 대해서도 안정하여 식품 가공 산업의 열처리 공정에 적용이 가능할 것으로 사료된다.
pH 안정성을 검토한 결과, 산성, 중성 및 약알칼리 영역 (pH 2-8)에서는 무처리와 유의적인 차이가 없었으나 강알칼리 영역 (pH 10)에서는 다소 감소하는 경향을 보였다. 이상의 결과로 감태 에탄올 추출물은 열 및 pH 안정성을 지녀 식품첨가물로 이용 가능하여 식품 가공 공정에 적용 가능할 것으로 사료된다.

질의응답

핵심어	질문	논문에서 추출한 답변
	serine protease의 특징은 무엇인가?	단백질 가수분해 효소인 protease는 촉매부위에 있는 아미노산 잔기의 특성에 따라 cystein, serine, aspartic 및 metallo protease로 분류되며 [1,2], serine protease는 생체 내에서의 소화, 혈액응고, 섬유소분해, complement activation, 호르몬의 생성과 분배, 배란과 수정, phagocytosis, kinin system 등에 관여하지만 [1,3] 효소의 조절이 잘 이루어지지 않으면 세포나 조직의 단백질 성분이 파괴되어 폐기종, 성인의 호흡곤란증, 췌장염과 같은 질병을 일으킨다 [4]. Polypeptide 사슬 중의 lysine이나 arginine 잔기에서 유래된 카르복시기를 가진 펩티드를 가수분해하는 효소인 trypsin [EC 3.
	감태 에탄올 추출물의 색도를 측정한 결과는 어떻게 나타났는가?	따라서 감태 에탄올 추출물의 색도 및 pH를 측정한 결과를 Table 1에 나타내었다. 색도는 명도, 적색도 및 황색도가 각각 81.19, -8.47 및 38.48로 명도가 높고 황색도가 낮았으며 적색도는 음의 값으로 나타났다. 감태 에탄올 추출물의 pH는 6.
	protease는 어떻게 분류되는가?	단백질 가수분해 효소인 protease는 촉매부위에 있는 아미노산 잔기의 특성에 따라 cystein, serine, aspartic 및 metallo protease로 분류되며 [1,2], serine protease는 생체 내에서의 소화, 혈액응고, 섬유소분해, complement activation, 호르몬의 생성과 분배, 배란과 수정, phagocytosis, kinin system 등에 관여하지만 [1,3] 효소의 조절이 잘 이루어지지 않으면 세포나 조직의 단백질 성분이 파괴되어 폐기종, 성인의 호흡곤란증, 췌장염과 같은 질병을 일으킨다 [4]. Polypeptide 사슬 중의 lysine이나 arginine 잔기에서 유래된 카르복시기를 가진 펩티드를 가수분해하는 효소인 trypsin [EC 3.

참고문헌 (49)

Kassel, B. (1970) Naturally occurring inhibitors of proteolytic enzymes. pp. 839-906. In: G. E. Perlman, and L. Lorand (eds.). Methods in enzymology (proteolytic enzymes). Academic Press, NY, USA.
Park, J. O., K. S. Kim, and K. O. Sunwoo (1995) Purification and characterization of hemagglutinating protein from rhizome of Alisma orientale. J. Korean Soc. Food Nutr. 24: 587-593.
Power, J. C. and J. W. Harper (1986) Inhibitors of Serine Proteases in Proteinase Inhibitors. pp. 55-152. In: A. J. Barrett and G. Salvesen (eds.). Research Monographs in Cell and Tissue Physiology 12, Elsevier Science Ltd., Amsterdam, NL.
Laskowski, M. J. and I. Kato (1980) Protein inhibitors of proteinases. Annu. Rev. Biochem. 49: 583-626.
Kennedy, A. R. (1998) Chemopreventive agents: protease inhibitors. Pharmacol. Therapeut. 78: 167-209.

상세보기
Oliva, M. L. V., J. C. Souza-Pinto, I. F. C. Batista, M. S. Araujo, V. F. Silveira, E. A. Auerswald, R. Mentele, C. Eckerskorn, M. U. Sampaio, and C. A. M. Sampaio (2000) Leucaena leucocephala serine proteinase inhibitor: primary structure and action on blood coagulation, kinin release and rat paw edema. Biochim. Biophys. Acta. 1477: 64-74.

상세보기
Lundquist, I., I. Ihse, and B. Amesjo (1976) Carbohydrate metabolism in normal and diabetic rats following long term oral trypsin inhibitor administration. Scand. J. Gastroentero. 11: 369-375.
Mikola, J. and E. M. Suolinna (1969) Purification and properties of a trypsin inhibitor from barley. Eur. J. Biochem. 9: 655-560.
Birk, Y., A. Gertler, and S. Khalef (1962) A pure trypsin inhibitor from soya beans. Biochem. J. 87: 281-284.
Ye, X. Y., T. B. Ng, and P. F. Rao (2001) A bowman-birk-type trypsin-chymotrypsin inhibitor from broad beans. Biochem. Bioph. Res. Co. 289: 91-96.

상세보기
Kim, S. A., J. Kim, M. K. Woo, C. S. Kwak, and M. S. Lee (2005) Antimutagenic and cytotoxic effects of ethanol extracts from five kinds of seaweeds. J. Korean Soc. Food Sci. Nutr. 34: 451-459.

원문보기 상세보기
Kwon, M. J. and T. J. Nam (2006) Effects of Mesangi (Capsosiphon fulvecens) power on lipid metabolism in high cholesterol fed rats. J. Korean Soc. Food Sci. Nutr. 35: 530-535.

원문보기 상세보기
Fenical, W. (1983) Marine Plants: A Unique and Unexplored Resource. pp. 147-153. In Plants: The Potentials for Extracting Protein, Medicines, and Other Useful Chemicals (Workshop Proceedings). DIANE publishing, Washington, DC, USA.
Lee, S. J., E. J. Song, S. Y. Lee, K. B. W. R. Kim, S. J. Kim, S. Y. Yoon, C. J. Lee, and D. H. Ahn (2009) Antioxidant activity of leaf, stem and root extracts from Orostachys japonicus and their heat and pH stabilities. J. Korean Soc. Food Sci. Nutr. 38: 1571-1679.

원문보기 상세보기
Yoon, S. Y., S. Y. Lee, K. B. W. R. Kim, E. J. Song, S. J. Lee, C. J. Lee, N. B. Park, J. Y. Jung, J. H. Kwak, K. W. Nam, and D. H. Ahn (2010) Antimicrobial activity of the Sargassum fulvellum ethanol extract and the effect of temperature and pH on their activity. Korean J. Food Sci. Technol. 42: 155-159.
Ryu, B. H., D. S. Kim, K. Cho, and D. B. Sin (1989) Antitumor activity of seaweeds toward Sarcoma-180. Korean J. Food Sci. Technol. 21: 595-600.

원문보기 상세보기
Kim, J. Y., K. H. Kim, H. S. Suh, and W. C. Choi (1997) Antiinflammatory effects of new chemical compounds, HS-1580 series (HS-1580, HS-1581, HS-1582). J. Life Sci. 16: 1181-1187.

원문보기 상세보기
Lee, S. H., Y. Li, F. Karadeniz, M. M. Kim, and S. K. Kim (2009) $\alpha$ -Glucosidase and $\alpha$ --amylase inhibitory activities of phloroglucinal derivatives from edible marine brown alga, Ecklonia cava. J. Sci. Food Agr. 89: 1552-1558.

상세보기
Jimenez-Escring, A. and C. I. Goni (1999) Nutritional evaluation and physiological effects of edible seaweeds. Arch. Latinoam. Nutr. 49: 114-120.
Fukuyama, Y., Y. Nakayama, and M. Takahashi (1989) Structure of an anti-plasmin inhibitor, eckol, isolated from the brown alga Ecklonia kurome Okamura and inhibitory activities of its derivatives on plasma plasmin inhibitors. Chem. Pharm. Bull. 37: 349-353.

상세보기
Nakamura, T., K. Nagayama, K. Uchida, and R. Tanaka (1996) Antioxidant activity of phlorotannins isolated from the brown alga Eisenia bicylis. Fisheries Sci. 62: 923-926.

상세보기
Kang, H. S., H. Y. Chung, J. Y. Kim, B. W. Son, H. A. Jung, and J. S. Choi (2004) Inhibitory phlorotannins from the edible brown alga Ecklonia stolonifera on total reactive oxygen species (ROS) generation. Arch. Pharm. Res. 27: 194-198.

원문보기 상세보기
Kang, K., Y. Park, H. J. Hwang, S. H. Kim, J. G. Lee, and H. C. Shin (2003) Antioxidative properties of brown algae polyphenolics and their perspecctives as chemopreventive agents against vascular risk factors. Arch. Pharm. Res. 26: 286-293.

원문보기 상세보기
Ahn, M. J., K. D. Yoon, S. Y. Min, J. S. Lee, J. H. Kim, T. G. Kim, S. H. Kim, N. K. Kim, H. Huh, and J. W. Kim (2004) Inhibition of HIV-1 reverse transcriptase and protease by phlorotannins from the brown alga Ecklonia cava. Biol. Pharm. Bull. 27: 544-547.

상세보기
Lee, S. H., M. H. Park, S. J. Heo, S. M. Kang, S. C. Ko, J. S. Han, and Y. J. Jeon (2010) Dieckol isolated from Ecklonia cava inhibits $\alpha$ -glucosidase and $\alpha$ -amylase in vitro and alleviates postprandial hyperglycemia in streptozotocin-induced diabetic mice. Food Chem. Toxicol. 48: 2633-2637.

상세보기
Yoon, N. Y., T. K. Eom, M. M. Kim, and S. K. Kim (2009) Inhibitory effect of phlorotannins isolated from Ecklonia cava on mushroom tyrosinase activity and melanin formation in mouse B16F10 melanoma cells. J. Agr. Food Chem. 57: 4124-4129.

상세보기
Bu, H. J., Y. M. Ham, J. M. Kim, S. J. Lee, J. W. Hyun, and N. H. Lee (2006) Elastase and hyaluronidase inhibition activities of phlorotannins isolated from Ecklonia cava. Korean J. Pharmacogn. 37: 92-96.
Hummel, B. C. W. (1959) A modified spectrophotometric determination of chymotrypsin, trypsin, and thrombin. Can. J. Biochem. Physiol. 37: 1394-1399.
Kim, S. J., D. H. Kweon, and J. H. Lee (2006) Investigation of anti-oxidative activity and stability of ethanol extracts of licorice rood (Glycyrrhiza glabra). Korean J. Food Sci. Technol. 38: 584-588.
Lim, E. J., Y. H. Lee, C. O. Huh, S. H. Kwon, J. Y. Kim, and Y. B. Han (2007) Rheological properties of bread dough added with Enteromorpha intenstinalis. Korean J. Food Sci. Technol. 39: 652-657.
Jung, S. A., K. B. W. R. Kim, M. J. Kim, D. H. Kim, C. Sunwoo, H. J. Kim, D. H. Jeong, H. Y. Jeong, T. W. Kim, Y. J. Cho, and D. H. Ahn (2012) Trypsin inhibitory activity of water extracts from Ecklonia cava as affected by temperature and pH. J. Korean Soc. Food Sci. Nutr. 41: 840-845.

원문보기 상세보기
Jin, S. K., I. S. Kim, K. H. Hah, K. H. Park, I. J. Kim, and J. R. Lee (2006) Changes of pH, acidity, protease activity and microorganism on sauces using a korean traditional seasoning during cold storage. Korean J. Food Sci. Ani. Resour. 26: 159-165.
Kim, K. B. W. R., D. H. Kim, C. Sunwoo, Y. K. Hong, and D. H. Ahn (2012) Effects of Curcuma aromatica extract and orange rind mixed liquor on the quality of Cypselurus agoo agoo roe treated with electrolyzed water. Korean J. Fish Aquat. Sci. 45: 122-131.

원문보기 상세보기
Bitou, N., M. Ninomiya, T. Tsujita, and H. Okuda (1999) Screening of lipase inhibitors from marine algae. Lipids 34: 441-445.

상세보기
Ahn, I. S., K. Y. Park, and M. S. Do (2007) Weight control mechanisms and antiobesity functional agents. J. Korean Soc. Food Sci. Nutr. 36: 503-513.

원문보기 상세보기
Quiros, A. R. B., S. Frecha-Ferreiro, A. M. Vidal-Perez, and J. Lopez-Hernandez (2010) Antioxidant compounds in edible brown seaweeds. Eur. Food Res. Technol. 231: 495-498.

상세보기
Deavile, E. R., R. J. Green, I. Muller-Harvey, I. Willoughby, and R. A. Frazier (2007) Hydrolyzable tannin structures influence relative globular and random coil protein binding strengths. J. Agr. Food Chem. 55: 4554-4561.

상세보기
Kawamoto, H., F. Nakatsubo, and K. Murakami (1996) Stoichiometric studies of tannin-protein co-precipitation. Phytochemistry 41: 1427-1431.

상세보기
Kim, K. H., S. G. Roh, C. R. Li, C. F. Jin, A. Kim, and W. C. Choi (2008) Anti-diabetic effects of banaba leaf extracts (Lagerstroemia speciosa Pers.) through solvents. J Life Sci. 18: 1305-1311.

원문보기 상세보기
Losso, J. N. (2008) The biochemical and functional food properties of the Bowman-Birk inhibitor. Crit. Rev. Food Sci. 48: 94-118.

상세보기
Klomklao, S., S. Benjakul, H. Kishimura, and M. Chaijan (2011) Extraction, purification and properties of trypsin inhibitor from Thai mung bean (Vigna radiata (L.) R. Wilczek). Food Chem. 129: 1348-1354.

상세보기
Jung, J. Y., K. B. W. R. Kim, C. J. Lee, J. H. Kwak, M. J. Kim, D. H. Kim, C. Sunwoo, T. W. Kim, and D. H. Ahn (2011) Inhibitory effect of Ecklonia cava extracts against lipase activity and stability effect of temperature and pH on their activity. J. Korean Soc. Food Sci. Nutr. 40: 969-974.

원문보기 상세보기
Babar, V. S., J. K. Chavan, and S. S. Kadam (1988) Effect of heat treatments and germination on trypsin inhibitor activity and polyphenols in jack bean (Canavalia ensiformis L.DC). Plant Food Hum. Nutr. 38: 319-324.

상세보기
Kadam, S. S. and R. R. Smithard (1987) Effects of heat treatments on trypsin inhibitor and hemagglutinating activities in winged bean. Plant Food Hum. Nutr. 37: 151-159.

상세보기
Kim, D. H., K. B. W. R. Kim, M. J. Kim, C. Sunwoo, S. A. Jung, H. J. Kim, D. H. Jeong, T. W. Kim, Y. J. Cho, and D. H. Ahn (2012) Effects of heat, pH, and gamma irradiation treatments on lipase inhibitory activity of Sargassum thunbergii ethanol extract. J. Korean Soc. Food Sci. Nutr. 41: 566-570.

원문보기 상세보기
Kown, H. J., K. H. Lee, J. H. Kim, S. S. Chun, and W. S. Cho (2006) Effects of protease on the extraction and properties of the protein from silkworm pupa. J. Korean Soc. Appl. Biol. Chem. 49: 304-308.
Lim, S. I. (2000) Purification and characterization of protease produces by Aspergillus wentii isolated from korean traditional Meju. Korean J. Food Sci. Technol. 32: 161-167.
Kim, J. B. (1998) Purification and properties of protease inhibitor from Streptomyces sp. SK-862. Korean J. Food Nutr. 11: 678-682.
Ye, X. J. and T. BunNg (2009) Isolation and characterization of a trypsin inhibitor and a lectin from Glycine max cv. large black soybean. Food Sci. Biotechnol. 18: 1173-1179.

원문보기 상세보기

저자의 다른 논문 :

표제어: PCR

동의어: Packet Collision Rate

용어 설명 출처 목록 (6)

용어 설명: PCR은 세균 특이성이 있는 primer를 이용하여 적은 수의 세균이 있을지라도 쉽게 검출할 수 있는 유용한 방법이며, 이를 이용하여 구강 내 치면세균막이나 타액에서 직접 세균을 검출할 수 있게 되었다[8].

내보내기 구분	파일저장 인쇄 메일전송
구성항목	기본정보 상세정보 관리번호, 논문명, 저널/프로시딩명, 저자 , 발행년, 권, 호, 시작페이지, 끝페이지, 발행기관 관리번호, 논문명, 대등논문명, 저자 , 저널/프로시딩명, 발행기관, 발행년, 발행언어, 권, 호, 시작페이지, 끝페이지, ISBN, ISSN, 주제분야, 키워드, 초록(한글), 초록(영문), 저자(소속기관)
저장형식	Text(ASCII format) Excel format RefWorks Direct Export RIS format (for Reference Manager, ProCite, EndNote), Scholar's Aids, Mendeley
메일정보	받는사람 (필수) @ 보내는사람 (선택) @ 제목 내용 KISTI 검색결과 이메일 서비스
안내	총 건의 자료가 검색되었습니다. 다운받으실 자료의 인덱스를 입력하세요. (1-10,000) 검색결과의 순서대로 최대 10,000건 까지 다운로드가 가능합니다. 데이타가 많을 경우 속도가 느려질 수 있습니다.(최대 2~3분 소요) 다운로드 파일은 UTF-8 형태로 저장됩니다. 파일의 내용이 제대로 보이지 않을실 때는 웹브라우저 상단의 보기 -> 인코딩 -> 자동선택 여부를 확인하십시오. ~ Text(ASCII format) Excel format

연합인증