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문제 정의
- 따라서 본 연구에서는 어류 가공공정 중에 발생하는 부산물 중의 하나인 가자미의 껍질에서 수용성의 가자미껍질 콜라겐펩타이드(Flatfish Skin Collagen Peptide Powder, 이하 FSCP로 명함)를 제조한 후 현재 식품 및 화장품 원료 등 여러 분야에 다양한 용도로 시판되고 있는 씨엔에이바이오텍(주)의 어류비늘인 Tilapia scale에서 추출한 Tilapia scale 콜라겐펩타이드(Tilapia Scale Collagen Peptide Powder, 이하 TSCP로 명함)를 비교군으로 하여 물리화학적 특성을 비교 검토하였다.
제안 방법
- 7%의 활성탄을 첨가하여 shaking incubator에서 50℃, 200 rpm의 조건으로 30분 동안 교반하면서 탈색․탈취시켰다. 1차 정제된 콜라겐 펩타이드 추출액을 이온교환수지를 이용하여 추출액에 포함되어 있는 유리아미노산이나 그의 염을 제거하는 2차 정제 즉, 탈이온처리를 하였다. 그리고 추출액을 1 ㎛의 membrane filter를 사용하여 감압 여과함으로써 난용성 불순물을 제거한 뒤 spray dryer를 이용하여 분무 건조함으로써 순수한 수용성 FSCP를 제조하였다.
- FSCP에 대한 아미노산 조성 분석은 PITC 라벨링 한 후에 Automated Amino Acid Analyzer에 의해 Waters 510 HPLC을 이용해서 행하였고, 추출 및 전처리 방법은 시료 중 1000 ㎕를 취하여 PICO-tag 방법을 이용하여 가수분해 및 PITC 라베링을 한 후 시료 400 ㎕중에서 20 ㎕를 취하여 HPLC에 로딩하여 크로마토그램을 얻었다. 분석조건은 Table 1과 같다.
- 1차 정제된 콜라겐 펩타이드 추출액을 이온교환수지를 이용하여 추출액에 포함되어 있는 유리아미노산이나 그의 염을 제거하는 2차 정제 즉, 탈이온처리를 하였다. 그리고 추출액을 1 ㎛의 membrane filter를 사용하여 감압 여과함으로써 난용성 불순물을 제거한 뒤 spray dryer를 이용하여 분무 건조함으로써 순수한 수용성 FSCP를 제조하였다.
- 어류 가공공정 중에 발생하는 부산물 중 하나인 가자미 껍질로부터 수용성의 FSCP를 제조하여 현재 화장품 및 식품 재료로 시판 중인 TSCP와 물리적인 특성을 비교한 결과는 다음과 같다.
- FSCP에 대한 영양성분 분석은 식품 공전 시험법[14]에 준하여 실시하였고, 조단백 분석은 세미마이크로킬달법으로, 조지방 함량은 에테르 추출법으로 그리고 탄수화물 분석은 벨트란 법으로 분석하였다. 열량 분석은 에크워터계수를 사용하여 계산하였으며 영양성분을 분석한 결과에 의하여 콜라겐 펩타이드 중 가자미 껍질에서 추출한 FSCP와 어류 비늘에서 추출한 TSCP에는 측정된 조단백질 함량에 4.0의 에너지 환산계수를 곱하여 열량계산을 하였고, 그 외 조지방 및 탄수화물 함량에 8.37 및 3.57의 각각의 에너지 환산계수를 곱하여 그 합을 총열량으로 환산하였다.
- 유화안정성은 유화액을 80℃ water bath에서 30분간 가열한 후, 15℃로 냉각한 다음 2,500rpm에서 5분간 원심분리한 후 유화성 측정과 같은 방법으로 측정하였다.
- 이와 같이 생성된 유화액을 절반씩 원심관(12 × 100 mm)에 나누어 넣고 2,500rpm에서 5분간 원심분리하여 다음의 식에 의해 유화성을 측정하였다.
- 추출 정제하여 얻은 FSCP에 대한 성상, 맛 및 냄새 등에 대한 관능평가를 실시하였고, pH, 비중 및 점도 등을 측정하여 TSCP와 비교 검토하였다.
대상 데이터
- 본 실험에서 사용된 재료로는 가자미 껍질은 포항의 (주)유창수산에서 구입하여 사용하였고, 어류비늘 콜라겐은 베트남산의 Tilapia scale을 구입하여 사용하였다. 그리고 본 실험에 사용된 단백질 가수분해용 효소는 alcalase(Subtilisin EC 3.4.21.62 from Bacillus licheniformis 2.4 AU/㎎), neutrase(EC 3.4.24.28 from Bacillus amyloliquefaciens, 0.8 AU/㎎)는 덴마크 Novozyme 사의 제품을 구입 사용하였다.
- 본 실험에서 사용된 재료로는 가자미 껍질은 포항의 (주)유창수산에서 구입하여 사용하였고, 어류비늘 콜라겐은 베트남산의 Tilapia scale을 구입하여 사용하였다. 그리고 본 실험에 사용된 단백질 가수분해용 효소는 alcalase(Subtilisin EC 3.
이론/모형
- FSCP에 대한 분자량 측정은 MALDI-TOF Mass Spectrometer(Voyagen-DETMSTR Spectrometer, Perseptive Biosystems, USA)를 사용하여 분석하였다.
- FSCP에 대한 영양성분 분석은 식품 공전 시험법[14]에 준하여 실시하였고, 조단백 분석은 세미마이크로킬달법으로, 조지방 함량은 에테르 추출법으로 그리고 탄수화물 분석은 벨트란 법으로 분석하였다. 열량 분석은 에크워터계수를 사용하여 계산하였으며 영양성분을 분석한 결과에 의하여 콜라겐 펩타이드 중 가자미 껍질에서 추출한 FSCP와 어류 비늘에서 추출한 TSCP에는 측정된 조단백질 함량에 4.
- FSCP에 대한 유화성 및 유화안정성 측정은 Wang가 Kinslla의 방법[15]에 의해 각 시료 2.0g에 증류수 10 ㎖씩을 가하여 균질기(Ace homogenizer AM-8)로 5,000rpm에서 1분간 분산시킨 후, 대두유 10 ㎖ 가하여 15,000 rpm에서 5분간 균질화 하였다. 이와 같이 생성된 유화액을 절반씩 원심관(12 × 100 mm)에 나누어 넣고 2,500rpm에서 5분간 원심분리하여 다음의 식에 의해 유화성을 측정하였다.
- 가자미 껍질에서 FSCP를 제조하기 위한 방법은 씨엔에이바이오텍(주)의 제조방법[13]에 따라 Fig. 1과 같은 제조 공정에 의하여 제조하였다. FSCP의 원재료인 가자미 껍질의 조직을 팽윤시키기 위하여 정제수를 이용하여 1:4의 비율로 침지시키고 shaking incubator에서 55~60℃, 200 rpm으로 30분간 교반하였다.
성능/효과
- 1. FSCP에 대한 물리적 특성은 무색 또는 미황색의 원재료 특유의 약간의 냄새를 지니고 있으며, 담백한 맛을 보이는 것이 TSCP와 비슷한 경향을 나타내었고, 영양성분에 있어서도 회분과 수분을 제외하면 모두 단백질로 구성되어 있으며, 열량에 있어서도 FSCP의 경우 3.82 kcal TSCP의 경우 3.84 kcal로 거의 유사한 결과를 나타냈다.
- 2. 분자량 측정결과 FSCP가 TSCP에 비하여 비교적 낮은 1,000 Da 이하의 분자량 분포를 나타냈다.
- 3. 아미노산 조성에서는 피부의 보습과 탄력에 영향을 주는 아미노산 성분으로서 hydroxyproline, glycine, serine의 함량은 FSCP에서 TSCP보다는 조금 낮은 함량을 보였지만 FSCP도 TSCP 못지 않게 피부의 탄력과 관계되는 피부 조직의 수복 작용의 역할을 할 수 있는 화장품 소재로서의 기능을 갖추고 있었다.
- 4. 유화성과 유화안정성에 있어 FSCP와 TSCP가 유사한 경향을 보였으며, pH 4에서 pH 8 범위에서 유화성 및 유화안정성이 우수한 결과를 나타냈다.
- FSCP는 비교군인 TSCP와 동일한 농도로 비교 시 두 가지 모두 가용성 콜라겐펩타이드로 무색 또는 미황색이었고, 약간의 특이취가 있으나 강하지 않았으며, 담백한 맛을 나타내었다. Table 2에서 보는 바와 같이 FSCP와 TSCP의 pH, 비중 및 점도는 거의 유사하게 나타났다.
- FSCP에 대한 유화성 및 유화안정성을 측정한 결과는 Fig. 4와 Fig. 5에 나타난 바와 같이 FSCP와 TSCP가 유사한 경향을 보였으며, pH 4에서 pH 8 범위에서 유화성 및 유화안정성이 우수한 결과를 나타냈다. Aoki[16] 등은 단백질의 등전점에서 유화력이 불안정하다고 하였고, Crenwelge[17] 등은 단백질이 등전점 영역을 벗어나게 되면 emulsion의 pH에 따라 유화력은 증가한다고 하였다.
- Aoki[16] 등은 단백질의 등전점에서 유화력이 불안정하다고 하였고, Crenwelge[17] 등은 단백질이 등전점 영역을 벗어나게 되면 emulsion의 pH에 따라 유화력은 증가한다고 하였다. FSCP와 TSCP 또한 등전점인 pH 8에서 pH 9 범위에서 유화력이 낮아짐을 알 수 있었다. 동물기원 단백질인 myosin, actin, tropomysin 등 단백질의 유화력에 대하여 많은 연구보고가 있지만[18], 콜라겐펩타이드의 유화력에 대해서는 보고되어 있지 않은 바 앞으로 콜라겐펩타이드의 기능성 개선을 위해 유화제로서의 응용성도 가치가 있을 것으로 사료된다.
- 44%이었으나, Cystine-2, Trptophan, Cystine은 함량이 매우 낮았다. FSCP의 필수아미노산 함량은 22.74로 TSCP의 13.64 보다 높았다. 그리고 FSCP와 TSCP의 아미노산 조성을 보면 aspartic acid, serine, histidine, tyrosine, methionine은 FSCP가 TSCP에 비해 그 함량이 높았으나, OH-proline, proline, alanine은 오히려 TSCP가 FSCP에 비해 그 함량이 높았다.
- Table 3에 나타난바와 같이 FSCP를 본 논문 2.3.2의 방법으로 탄수화물, 조단백, 조지방, 회분 및 수분 등의 영양성분과 열량분석 결과 수분을 제거하고 wet basis로 살펴볼 때 조 단백질인 경우 100%에 가깝게 나타났으며, 탄수화물, 조지방 분은 거의 나타나지 않았다. 따라서 열량에 있어서도 FSCP와 TSCP는 3.
- FSCP의 아미노산의 조성은 Table 4와 같다. Table 4에서 보는 바와 같이 FSCP의 아미노산 조성은 glycine이 20.54%로 가장 높았으며 glutamic acid, arginin, proline이 10.29%, 9.87%, 9.44%이었으나, Cystine-2, Trptophan, Cystine은 함량이 매우 낮았다. FSCP의 필수아미노산 함량은 22.
- 64 보다 높았다. 그리고 FSCP와 TSCP의 아미노산 조성을 보면 aspartic acid, serine, histidine, tyrosine, methionine은 FSCP가 TSCP에 비해 그 함량이 높았으나, OH-proline, proline, alanine은 오히려 TSCP가 FSCP에 비해 그 함량이 높았다. 피부의 보습역할을 하는 주된 인자 중의 하나인 hydroxyproline의 함량은 FSCP에서는 6.
- 2의 방법으로 탄수화물, 조단백, 조지방, 회분 및 수분 등의 영양성분과 열량분석 결과 수분을 제거하고 wet basis로 살펴볼 때 조 단백질인 경우 100%에 가깝게 나타났으며, 탄수화물, 조지방 분은 거의 나타나지 않았다. 따라서 열량에 있어서도 FSCP와 TSCP는 3.82, 3.84 kcal로 거의 차이가 없는 것으로 나타났다.
- 3에 나타내었다. 분자량 분포는 Fig. 2와 Fig. 3에서 보는 바와 같이 FSCP는 1,000 Da 이하의 비교적 낮은 분자량 분포를 보이고 있고, TSCP는 1,800 Da 이하의 분자량 분포로서 두 가지 모두 평균분자량이 약 1,000정도를 보이고 있다. 일반적으로 피부에 흡수 가능한 분자량을 3,000 Da으로 보고 한 바에 따르면 화장품 소재로 이용할 경우 일부는 피부로 흡수되고 일부는 잔존 하겠지만 대부분이 흡수가 됨으로서 피부의 보습 및 코팅효과가 있을 것으로 사료된다.
- 그리고 FSCP와 TSCP의 아미노산 조성을 보면 aspartic acid, serine, histidine, tyrosine, methionine은 FSCP가 TSCP에 비해 그 함량이 높았으나, OH-proline, proline, alanine은 오히려 TSCP가 FSCP에 비해 그 함량이 높았다. 피부의 보습역할을 하는 주된 인자 중의 하나인 hydroxyproline의 함량은 FSCP에서는 6.91%, TSCP에서는 15.79%로 나타났으며, Glycine의 함량에 있어서는 FSCP에서 21.03% TSCP에서는 32.5%를 보였고, Serine의 함량에서는 FSCP에서 4.20% TSCP에서는 2.68%를 지니고 있는 것으로 나타났다. 즉, FSCP에서도 TSCP 못지않게 피부의 탄력과 관계되는 피부 조직의 수복 작용의 역할을 하는 아미노산을 함유함으로서 화장품 소재로서의 기능을 갖추고 있는 것을 알 수 있다.
후속연구
- FSCP와 TSCP 또한 등전점인 pH 8에서 pH 9 범위에서 유화력이 낮아짐을 알 수 있었다. 동물기원 단백질인 myosin, actin, tropomysin 등 단백질의 유화력에 대하여 많은 연구보고가 있지만[18], 콜라겐펩타이드의 유화력에 대해서는 보고되어 있지 않은 바 앞으로 콜라겐펩타이드의 기능성 개선을 위해 유화제로서의 응용성도 가치가 있을 것으로 사료된다.
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