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NTIS 바로가기한국수산과학회지 = Korean journal of fisheries and aquatic sciences, v.47 no.4, 2014년, pp.370 - 375
박선주 (부경대학교 화학과) , 타이슈아이치 (군산대학교 식품생명공학과) , 이연지 (군산대학교 식품생명공학과) , 전유진 (제주대학교 해양의생명과학부) , 김용태 (군산대학교 식품생명공학과)
BACE2 is a membrane-bound aspartic protease that is highly homologous with BACE1. While BACE1 processes the amyloid precursor protein (APP) at a key step in generating
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핵심어 | 질문 | 논문에서 추출한 답변 |
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알츠하이머 환자의 뇌의 특징은? | 뇌혈관성 치매는 그 원인이 명확히 구명되어 있어 진단 및 치료가 용이하지만, 알츠하이머병은 현재까지 정확한 원인이 밝혀져 있지 않다. 알츠하이머 환자의 뇌를 검사한 결과 병리조직학적으로는 뇌의 전반적인 위축, 뇌실의 확장, 신경섬유의 다발성 병변(neurofibrillary tangle)과 초로성반점(neuritic plaque) 등의 특징을 보인다. 이 병의 원인 중의 하나인 이상단백질 축적설은 베타-아밀로이드(β-amyloid)라는 40-42개의 아미노산 잔기로 구성된 펩타이드가 과도하게 만들어져 뇌세포에 축적되면, 뇌의 신경세포 기능이 떨어져서 알츠하이머병이 발생한다고 추정하고 있다(Hardy, 1997; Selkoe, 1997). | |
Alzheimer's disease에 관련한 이상단백질 축적설은 무엇인가? | 알츠하이머 환자의 뇌를 검사한 결과 병리조직학적으로는 뇌의 전반적인 위축, 뇌실의 확장, 신경섬유의 다발성 병변(neurofibrillary tangle)과 초로성반점(neuritic plaque) 등의 특징을 보인다. 이 병의 원인 중의 하나인 이상단백질 축적설은 베타-아밀로이드(β-amyloid)라는 40-42개의 아미노산 잔기로 구성된 펩타이드가 과도하게 만들어져 뇌세포에 축적되면, 뇌의 신경세포 기능이 떨어져서 알츠하이머병이 발생한다고 추정하고 있다(Hardy, 1997; Selkoe, 1997). 베타-아밀로이드는 β-secretase와 γ-secretase라는 단백질 가수분해효소에 의해 아밀로이드 전구체 단백질(Amyloid Precursor Protein: APP)의 베타 부위와 감마 부위가 절단되어 생성된다. | |
치매는 어떻게 분류할 수 있는가? | 치매(dementia)는 신경세포의 노화에 의한 퇴행성 뇌질환으로 뇌혈전 및 뇌출혈 등에 의한 뇌혈관의 장애로 생기는 뇌혈관성 치매와 알츠하이머병(Alzheimer's disease)에 의한 것으로 분류할 수 있다. 뇌혈관성 치매는 그 원인이 명확히 구명되어 있어 진단 및 치료가 용이하지만, 알츠하이머병은 현재까지 정확한 원인이 밝혀져 있지 않다. |
Bennett BD, Babu-Khan S, Loeloff R, Louis JC, Curran E, Citron M and Vassar R. 2000. Expression analysis of BACE2 in brain and peripheral tissue. J Biol Chem 275, 20647-20651.
Byun HG, Kim YT, Park PJ, Lin X and Kim SK. 2005. Chitooligosaccharides as a novel ${\beta}$ -secretase. Carbohydrate Polymers 61, 198-202.
Creemers JW, Dominguez DI, Plets E, Serneels L, Talor NA, Multhaup G, Craessaerts K, Annaert W and De Strooper B. 2001. Precessing of ${\beta}$ -secretase by furin and other members of the proprotein convertase family. J Biol Chem 276, 4211-4217.
Farzan M, Schnitzler CE, Vasilieva N, Leung D and Choe H. 2000. BACE2, a ${\beta}$ -secretase homolog, cleaves at the ${\beta}$ site and within the amyloid- ${\beta}$ region of the amyloid- ${\beta}$ precursor protein. Proc Natl Acad Sci USA 97, 9712-9717.
Han SH. 2009. Novel pharmacotherapies for Alzheimer's disease. J Korean Med Assoc 52, 1059-1068.
Hardy J. 1997. The Alzheimer family of diseases: Many ethiologies, one pathogenesis. Proc Natl Acad Sci USA 94, 2095-2097.
Hussain I, Powell DJ, Howlett DR, Chapman GA, Gilmour L, Murdock PR, Tew DG, Meek TD, Chapman C, Schneider K, Ratcliffe SJ, Tattersall D, Testa TT, Southan C, Ryan DM, Simmons DL, Walsh FS, Dingwall C and Christie G. 2000. ASP1 (BACE2) cleaves the amyloid precursor protein at the ${\beta}$ -secretase site. Mol Cell Neurosci 16, 609-619.
Jutras I and Reudelhuber TL. 1999. Prorenin processing by cathepsin B in vitro and in transfected cells. FEBS Lett 443, 48-52.
Kim YT, Downs D, Wu S, Dashti A, Pan Y, Zhai P, Wang X, Zhang XC and Lin X. 2002. Enzymic proterties of recombinant BACE2. Eur J Biochem 269, 5668-5677.
Leatherbarrow RJ. 1998. GraFit version 4.0, Staines, U.K.
Lin X, Koelsch G, Wu S, Downs D, Dashti A and Tang J. 2000. Human aspartic protease memapsin 2 cleaves the ${\beta}$ -amyloid precursor protein. Proc Natl Acad Sci USA 97, 1456-1460.
Marcikiewicz M, and Seidah NG. 2000. Coordinated expression of ${\beta}$ -secretase BACE and ${\alpha}$ -secretase ADAM10 in mouse and human brain. J Neurochem 75, 2133-2143.
Saunders AJ, Kim TW, Tanzi RE, Fan W, Bennett BD, Babu-Kahn S, Luo Y, Louis JC, Macaleb M, Citron M, Vassar R and Richards WG. 1999. BACE maps to chromosome 11 and a BACE homolog, BACE2, reside in the obligate down syndrome region of chromosome 21. Science 286, 1255a-1255a.
Schroeter EH, Kisslinger JA, and Kopan R. 1998. Notch-1 signalling requires ligand-induced proteolytic release of intracellular domain. Nature 393, 382-386.
Selkoe DJ. 1997. Alzheimer's disease: genotypes, phenotypes, and treatments. Science 275, 630-631.
Sinha S and Lieberburg I. 1999. Cellular mechanisms of ${\beta}$ -amyloid production and secretion. Proc Natl Acad Sci USA 96, 11049-11053.
Solans A, Estivill X and de La Luna S. 2000. A new aspartyl protease on 21q22.3, BACE2, is highly similar to Alzheimer's amyloid precursor protein ${\beta}$ -secretase. Cytogenet Cell Genet 89, 177-184.
Stachel SJ. 2009. Progress toward the development of a viable BACE-1 inhibitor. Drug Develop Research 70, 101-110.
Tang J and Wong RN. 1987. Evolution in the structure and function of aspartic proteases. J Cell Biochem 33, 53-63.
Wolfe MS, Xia W, Ostaszewski BI, Diehl TS, Kimberly WT and Selkoe DJ. 1999. Two transmembrane aspartates in presenilin-1 required for presenilin endoproteolysis and ${\beta}$ -secretase activity. Nature 398, 513-517.
Yan R, Bienkowski MJ, Shuck ME, Miao H, Tory MC, Pauley AM, Brashier JR, Stratman NC, Mathews WR, Buhl AE, Carter DB, Tomasselli AG, Parodi LA, Heinrikson RL and Gurney ME. 1999. Membrane-anchored aspartyl protease with Alzheimer's disease ${\beta}$ -secretase activity. Nature 402, 533-537.
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오픈액세스 학술지에 출판된 논문
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