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NTIS 바로가기Journal of plant biotechnology = 식물생명공학회지, v.41 no.3, 2014년, pp.159 - 167
In eukaryotes, proteins that are secreted into ER are post-translationally modified by N-glycosylation, the patterns of which are significantly different between plant and animal cells. Biotechnology industry has already produced a number of therapeutic glycoproteins in plant cells. However, the abe...
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핵심어 | 질문 | 논문에서 추출한 답변 |
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Peptide:N-glycanase이란 무엇인가? | 1.52) 는 식물, 동물 및 미생물 등 거의 모든 생물체에 존재하는데 N-결합형 당단백질(glycoproteins/glycopeptides)의 β-aspartyl-glycosylamine 결합을 가수분해시키는 효소이다(Suzuki et al. 2002). | |
PNGase F의 역할과 한계는 무엇인가? | 그 동안 많이 활용되고 있는 당사슬을 제거하는 효소로는 박테리아(Flavobacterium meningosepticum)에서 유래한 PNGase F를 주로 사용하고 있는데 PNGase F는 식물에서 생성된 당단백질의 α-1,3 fucose 당사슬은 제거할 수 없다(Tarentino and Plummer 1981). 따라서 식물을 이용한 유전자 재조합 단백질의 경우 N-acetylglucosamine에 α-1,3 fucose 결합 당사슬을 절단하기 위해서는 미생물 유래의 PNGase F와는 다른 식물의 아몬드 종자에서 분리된 PNGase A를 활용하고 있다(Altmann et al. | |
식물에서 생성된 당단백질의 α-1,3 fucose 당사슬을 제거하기 위해 무엇을 활용하는가? | 그 동안 많이 활용되고 있는 당사슬을 제거하는 효소로는 박테리아(Flavobacterium meningosepticum)에서 유래한 PNGase F를 주로 사용하고 있는데 PNGase F는 식물에서 생성된 당단백질의 α-1,3 fucose 당사슬은 제거할 수 없다(Tarentino and Plummer 1981). 따라서 식물을 이용한 유전자 재조합 단백질의 경우 N-acetylglucosamine에 α-1,3 fucose 결합 당사슬을 절단하기 위해서는 미생물 유래의 PNGase F와는 다른 식물의 아몬드 종자에서 분리된 PNGase A를 활용하고 있다(Altmann et al. 1998). |
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