[논문]Lactobacillus plantarum <bold>유래 글루탐산 탈탄산효소의 고정화를 이용한  γ-aminobutyric acid<bold>의 생산

이상재; 이한승; 이동우

doi:10.4014/mbl.1509.09003

Lactobacillus plantarum 유래 글루탐산 탈탄산효소의 고정화를 이용한 γ-aminobutyric acid의 생산
Production of γ-Aminobutyric Acid Using Immobilized Glutamate Decarboxylase from Lactobacillus plantarum 원문보기

Microbiology and biotechnology letters = 한국미생물·생명공학회지, v.43 no.3, 2015년, pp.300 - 305

이상재 (신라대학교 식품공학전공) , 이한승 (신라대학교 식품공학전공) , 이동우 (경북대학교 응용생명과학부)

초록
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효율적인 γ-aminobutyric acid (GABA)의 생산을 위해 Lactobacillus plantarum WCFS1로부터 글루탐산 탈탄산효소(glutamate decarboxylase, GAD)를 대장균에 발현, 정제 후 silica beads에 covalent coupling 방법을 이용하여 고정화하였다. 고정화된 효소의 특성을 고정화하지 않은 효소와 비교한 결과, 모든 pH의 범위(pH 3.5–6.0)에서 80% 이상의 활성을 나타내었으며 pH 안정성과 열 안정성 모두 증대되었다. 이 고정화 효소를 packed-bed reactor에 충진하여 GABA의 생산성을 확인한 결과 1리터당 1시간에 최대 41.7 g의 GABA 생산이 가능한 것으로 확인되었다.

Abstract ▼ AI-Helper

The glutamate decarboxylase gene (gadB) from Lactobacillus plantarum WCFS1 was cloned and expressed as an N-terminal hexa-histidine-tagged fusion protein in Escherichia coli BL21 (DE3) as the host strain. Purified glutamate decarboxylase (GAD) was immobilized onto porous silica beads by covalent coupling. The pH dependence of activity and stability of the immobilized GAD was significantly altered, when compared to those of the free enzyme. Immobilized GAD was stable in the range of pH 3.5 to 6.0. The resulting packed-bed reactor produced 41.7 g of γ-aminobutyric acid/l·h at 45℃.

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On the basis of these preliminary data described above, we operated the immobilized enzyme reactor at 2 ml/min as described above except that the concentrations of MSG tested were not changed until the conversion of MSG to GABA had reached 100% conversion. With initial MSG concentrations of 10, 80 and 150 mM, the reactor (57 U in 38 ml) gave 100% conversion in 10, 12, and 35 min with volumetric pro-ductivities of 6.3, 41.7, and 26.5 g GABA/l·h at 45oC, respectively (Table 1). Consequently, 100% of conversion of 80 and 150 mM GABA was obtained after 12 and 35 min of operation (Fig.

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