고온 스트레스 하에 타우린 첨가가 육계 간의 Heat Shock Protein 70 및 In Vitro의 단백질 합성에 미치는 영향 Effects of Taurine Supplementation on Heat Shock Protein 70 and In Vitro Protein Syntheses in Liver of Broiler Chicks under Chronic Heat Stress원문보기
본 연구는 고온 스트레스 하에 타우린 첨가가 육계의 간에서 heat shock protein 70(hsp 70) 및 cell free system 상태에서 단백질 합성에 미치는 영향을 조사하였다. 공시동물은 1일령 육계 120수를 2주간 사육 후, 대조(CO, $24^{\circ}C$)와 고온스트레스 처리($34^{\circ}C$)에서 타우린을 공급하지 않은 처리구(HO)와 타우린 0.1%를 공급한 처리구(HT)로 나누어 3처리 4반복, 반복 당 10수씩 배치하였다. 고온 스트레스는 3, 6, 9, 12일간 진행하였다. 최종 체중과 간 무게는 HO와 HT가 CO보다 유의적으로 낮았다(P<0.05). 그러나 타우린을 첨가한 HT은 HO보다 유의적으로 높았다(P<0.05). 육계 간에서 hsp70 발현은 HO가 CO와 HT보다 유의적으로 높았으나(P<0.05), CO와 HT는 유의적인 차이가 없었다. In vitro 실험에서 고온 및 타우린은 21일령 육계 간의 총 단백질 합성률에 영향을 미치지 않았다. 따라서 타우린 섭취가 in vivo 육계의 성장에서 고온 스트레스를 완화시키지만, 생체 내의 단백질 합성에 직접적인 영향을 미치지 않는 것을 보이며, 이러한 결과는 타우린이 다양한 생리학적 기전을 통해 단백질 turnover 대사에 간접적으로 영향을 미칠 수 있다는 것으로 사료된다.
본 연구는 고온 스트레스 하에 타우린 첨가가 육계의 간에서 heat shock protein 70(hsp 70) 및 cell free system 상태에서 단백질 합성에 미치는 영향을 조사하였다. 공시동물은 1일령 육계 120수를 2주간 사육 후, 대조(CO, $24^{\circ}C$)와 고온스트레스 처리($34^{\circ}C$)에서 타우린을 공급하지 않은 처리구(HO)와 타우린 0.1%를 공급한 처리구(HT)로 나누어 3처리 4반복, 반복 당 10수씩 배치하였다. 고온 스트레스는 3, 6, 9, 12일간 진행하였다. 최종 체중과 간 무게는 HO와 HT가 CO보다 유의적으로 낮았다(P<0.05). 그러나 타우린을 첨가한 HT은 HO보다 유의적으로 높았다(P<0.05). 육계 간에서 hsp70 발현은 HO가 CO와 HT보다 유의적으로 높았으나(P<0.05), CO와 HT는 유의적인 차이가 없었다. In vitro 실험에서 고온 및 타우린은 21일령 육계 간의 총 단백질 합성률에 영향을 미치지 않았다. 따라서 타우린 섭취가 in vivo 육계의 성장에서 고온 스트레스를 완화시키지만, 생체 내의 단백질 합성에 직접적인 영향을 미치지 않는 것을 보이며, 이러한 결과는 타우린이 다양한 생리학적 기전을 통해 단백질 turnover 대사에 간접적으로 영향을 미칠 수 있다는 것으로 사료된다.
This study was conducted to investigate the effect of taurine supplementation on heat shock protein 70 and in vitro protein turnover in broiler chicks under chronic heat stress. Chicks were allocated into 3 groups of 10 birds per group; the control group was maintained at a temperature of $24^{...
This study was conducted to investigate the effect of taurine supplementation on heat shock protein 70 and in vitro protein turnover in broiler chicks under chronic heat stress. Chicks were allocated into 3 groups of 10 birds per group; the control group was maintained at a temperature of $24^{\circ}C$ without taurine (CO group), the heat-stressed group maintained at a temperature of $34^{\circ}C$ without taurine (HO group), and heat-stressed group maintained at a temperature of $34^{\circ}C$ with taurine (HT group). The final body and liver weights of broilers in the HO and HT groups were significantly lower than those of broilers in the CO group (P<0.05). However, these parameters of the broilers in the HT group were significantly higher than those of broilers in the HO group (P<0.05). The heat shock protein 70 (hsp70) concentration in the liver of broilers in the HO group was significantly higher than that of broilers in the CO and HT groups, but the hsp70 concentration in the liver of broilers in the HT group was not different from that of broilers in the CO group. Liver homogenates of 21 day-old broilers were incubated at temperatures of $37^{\circ}C$ and $45^{\circ}C$ to prove the effect of high temperature and taurine on total protein syntheses. Neither high temperature nor taurine supplementation affected protein syntheses in liver homogenates of the broilers. However, the more the temperature increased, the more the degradation rates of cytoplasmic protein in liver homogenates increased; however, taurine supplementation had no effects on the protein syntheses in the liver of the broiler. It is possible that taurine indirectly affected protein turnover via various physiological mechanisms.
This study was conducted to investigate the effect of taurine supplementation on heat shock protein 70 and in vitro protein turnover in broiler chicks under chronic heat stress. Chicks were allocated into 3 groups of 10 birds per group; the control group was maintained at a temperature of $24^{\circ}C$ without taurine (CO group), the heat-stressed group maintained at a temperature of $34^{\circ}C$ without taurine (HO group), and heat-stressed group maintained at a temperature of $34^{\circ}C$ with taurine (HT group). The final body and liver weights of broilers in the HO and HT groups were significantly lower than those of broilers in the CO group (P<0.05). However, these parameters of the broilers in the HT group were significantly higher than those of broilers in the HO group (P<0.05). The heat shock protein 70 (hsp70) concentration in the liver of broilers in the HO group was significantly higher than that of broilers in the CO and HT groups, but the hsp70 concentration in the liver of broilers in the HT group was not different from that of broilers in the CO group. Liver homogenates of 21 day-old broilers were incubated at temperatures of $37^{\circ}C$ and $45^{\circ}C$ to prove the effect of high temperature and taurine on total protein syntheses. Neither high temperature nor taurine supplementation affected protein syntheses in liver homogenates of the broilers. However, the more the temperature increased, the more the degradation rates of cytoplasmic protein in liver homogenates increased; however, taurine supplementation had no effects on the protein syntheses in the liver of the broiler. It is possible that taurine indirectly affected protein turnover via various physiological mechanisms.
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문제 정의
따라서 본 연구는 타우린의 고온 스트레스 완화 효과에 대한 기초 자료를 제공하는 동시에, 타우린이 고온 스트레스를 받은 육계의 hsp70 발현 정도 및 cell free system 상태에서 단백질 합성에 미치는 영향을 구명하고자 실시하였다
본 연구는 고온 스트레스 하에 타우린 첨가가 육계의 간에서 heat shock protein 70(hsp 70) 및 cell free system 상태에서 단백질 합성에 미치는 영향을 조사하였다. 공시동물은 1일령 육계 120수를 2주간 사육 후, 대조(CO, 24℃)와 고온 스트레스 처리(34℃)에서 타우린을 공급하지 않은 처리구(HO)와 타우린 0.
가설 설정
단백질 합성은 2시간 동안 급격하게 증가하였고, 4시간 이후부턴 완만하게 증가하였다. Time course에서 온도 간의 단백질 합성량은 유의적인 차이가 나지 않았다. Fig.
(2012)의 결과와 유사하다. 고온 스트레스에 노출된 일령에 따라 간 무게는 HT군이 HO군보다 높은 경향을 보였다. 이러한 결과는 만성적인 고온 스트레스 하에 육계에서 0.
제안 방법
25 M sucrose)에 30초 동안 3차례 균질화시켜 실험에 사용하였고, 모든 과정은 clean bench 안에서 멸균된 물품들을 이용하여 진행하였다. 간 균질액을 pool로 합하여 5 uCi [35S]-methionine(1175Ci/mmoL,Perkin-Elmer Life Sciences, USA)이 첨가된 medium Ⅰ에 16시간 동안 항온수조에서 각각 37, 41, 45 및 49℃에서 배양하였고, 타우린은 0, 10, 20, 40, 80 및 120 mM의 농도로 첨가되어 37과 45℃에서 16시간 동안 배양시켰다. 배양이 끝난 후 15% ice-cold trichloroacetic acid(TCA)를 첨가하여 반응을 종료시켰고, 3,000 ×g에서 4℃, 15분 원심분리시켜 가라앉은 pellet을 세척하기 위해 15% TCA를 제거하는 과정을 3차례 반복하였다.
간 균질액의 in vitro 단백질 합성량은 Shim et al.(2006)의 방법을 수정하여 측정하였다. 간 3 g씩 6 mL의 ice cold buffer(50 mM Tris-HCl pH 7.
1%를 공급한 처리구(HT)로 나누어 3처리 4반복, 반복 당 10수씩 배치하였다. 고온 스트레스는 3, 6, 9, 12일간 진행하였다. 최종 체중과 간 무게는 HO와 HT가 CO보다 유의적으로 낮았다(P<0.
본 연구는 고온 스트레스 하에 타우린 첨가가 육계의 간에서 heat shock protein 70(hsp 70) 및 cell free system 상태에서 단백질 합성에 미치는 영향을 조사하였다. 공시동물은 1일령 육계 120수를 2주간 사육 후, 대조(CO, 24℃)와 고온 스트레스 처리(34℃)에서 타우린을 공급하지 않은 처리구(HO)와 타우린 0.1%를 공급한 처리구(HT)로 나누어 3처리 4반복, 반복 당 10수씩 배치하였다. 고온 스트레스는 3, 6, 9, 12일간 진행하였다.
대상 데이터
시험사료는 시판사료를 구입하여 초기, 전기 및 후기로 나누어 급여하였고, 물은 자유로이 섭취하도록 하였다. 고온 스트레스 처리를 위해 2주간 적응된 시험동물은 평균체중에 따라 선별하여 각 처리구 당 40수(10수 4반복)씩 3처리구에 총 120수를 배치하여 33일령까지 사양시험을 실시하였다. 시험구 배치는 대조구(Control: 24℃), 고온 처리구(HO: 34℃), 고온 처리에 0.
본 실험은 (주)동우 부화장에서 부화한 1일령의 무감별 Ross종 육계 병아리 200수를 공시하여 2주간 적응 기간을 거친 후 14일령에 본 시험에 이용하였다. 적응기간 및 시험 기간의 사육 환경은 고온스트레스 처리를 위한 온도 변경 외에는 동일하였다.
데이터처리
본 연구에서 도출된 자료는 SAS Program(SAS 9.1, USA)을 이용하여 General Linear Model procedure로 분산분석을 실시하였다. 처리구의 수치는 평균±표준오차로 나타냈으며, Duncan’s new multiple range test를 이용하여 5% 유의수준에서 처리구간 통계적 차이를 분석하였다.
1, USA)을 이용하여 General Linear Model procedure로 분산분석을 실시하였다. 처리구의 수치는 평균±표준오차로 나타냈으며, Duncan’s new multiple range test를 이용하여 5% 유의수준에서 처리구간 통계적 차이를 분석하였다.
성능/효과
In vivo 상태에서는 영양조건, 내분비 조절, 기타 여러 가지 복합적인 요인에 의하여 단백질의 합성량이 결정되지만, 세포를 파괴한 균질액을 이용한 in vitro 상태에서는 열 또는 타우린 외에는 모든 조건이 동일하기 때문이다. 따라서 총 단백질의 합성량에 차이가 없는 것으로 나타난 본 연구의 결과는 열처리나 타우린 첨가에 의해 직접적으로 총 단백질 합성에는 영향을 미치지 못한다는 것을 시사한다.
In vitro 실험에서 고온 및 타우린은 21일령 육계 간의 총 단백질 합성률에 영향을 미치지 않았다. 따라서 타우린 섭취가 in vivo 육계의 성장에서 고온 스트레스를 완화시키지만, 생체 내의 단백질 합성에 직접적인 영향을 미치지 않는 것을 보이며, 이러한 결과는 타우린이 다양한 생리학적 기전을 통해 단백질 turnover 대사에 간접적으로 영향을 미칠 수 있다는 것으로 사료된다.
4는 타우린이 간 균질액의 단백질 합성에 미치는 영향을 측정하기 위하여, 각각 37과 45℃에 16시간 동안 타우린을 0, 10,20, 40, 80 및 120 mM 수준으로 첨가한 단백질 합성량을 나타낸 것으로, 온도 처리 및 타우린 첨가수준에 따른 단백질 합성량에서 유의적인 차이가 나타나지 않았다. 본 연구의 결과, 고온 스트레스 노출 및 타우린 처리 시 단백질 합성 총량의 유의적인 차이가 없었으며, 이는 고온 스트레스 노출 시간에서 hsp60(Yan et al., 2009), hsp70(Mahmoud et al., 2003) 및 hsp90(Lei et al., 2009) 등 여러 단백질의 합성이 증가한다고 보고된 다른 연구결과들과 상반된다. 이러한 결과는 고온 스트레스에 대한 단백질 합성이 in vivo 상태와 균질액을 이용한 in vitro 환경에는 차이가 있을 수 있다는 것을 시사한다.
질의응답
핵심어
질문
논문에서 추출한 답변
생체 내 대부분의 단백질과 달리 heat shock protein 70이 갖는 특징은?
생명체가 일반적으로 스트레스에 노출될 때, 생체 내 대부분의 단백질은 합성이 지체된다(Yu and Bao, 2008). 하지만 heat shock protein 70(hsp 70)은 일반적인 온도보다 높은 온도에 노출이 되어 열 충격에 의해 합성이 유도되는 단백질로(Long et al., 2015), 열 충격 단백질 조립과 분해(Wang et al.,2013; Hartl and Hayer-Hartl, 2002), 단백질 접힘과 변성(Zietkiewicz et al., 2004) 및 단백질 수송(Ryan and Pfanner, 2002)의 기능을 수행함으로써 스트레스 받은 세포의 생존에 중요한 역할과 내부 환경을 안정화하는 역할을 하고 있다.
가금 산업에서 온도가 중요한 요인인 이유는?
최근 기후 변화로 인한 폭염이 극심하게 발생하였으며, 이에 따라 가축에게 미치는 영향에 대한 관심이 지속적으로 높아지고 있다(Hoffmann, 2010). 특히, 닭은 땀샘이 없어 고온 환경에서 체온 조절이 어렵기 때문에 사육 온도는 가금 산업에서 매우 중요한 환경적 요인이다(Yu and Bao, 2008). 고온 스트레스에 노출된 육계는 낮은 생산성 및 높은 폐사율로 농가에 경제적인 손실을 끼치게 되며(Sohn et al.
고온 스트레스에 노출된 육계는 어떠한 증상이 나타나는가?
특히, 닭은 땀샘이 없어 고온 환경에서 체온 조절이 어렵기 때문에 사육 온도는 가금 산업에서 매우 중요한 환경적 요인이다(Yu and Bao, 2008). 고온 스트레스에 노출된 육계는 낮은 생산성 및 높은 폐사율로 농가에 경제적인 손실을 끼치게 되며(Sohn et al., 2013), 생체 내에선 빠른 대사로 인한 내분비 질환, 전신면역조절 이상 및 장점막 손상이 유발된다(Quinteiro-Filho et al., 2010; Sohail et al.
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