[논문]야생 호밀 염색체 첨가 밀 계통의 단백질 발현 양상 비교 분석

이대한; 조건; 우선희; 조성우

doi:10.7740/kjcs.2019.64.4.373

야생 호밀 염색체 첨가 밀 계통의 단백질 발현 양상 비교 분석
Identification of the Protein Function and Comparison of the Protein Expression Patterns of Wheat Addition Lines with Wild Rye Chromosomes 원문보기

Korean journal of crop science = 韓國作物學會誌, v.64 no.4, 2019년, pp.373 - 383

이대한 ((주)대유 마케팅부) , 조건 (한국기초과학지원연구원 연구장비운영부) , 우선희 (충북대학교 식물자원학과) , 조성우 (경남과학기술대학교 농학.한약자원학부)

초록
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야생 호밀 염색체 첨가 계통의 단백질 발현 양상을 보통 밀과 비교함으로써 발현의 차이를 보이는 단백질의 기능을 동정함으로써 야생 호밀의 작물학적 유용 가치를 확인하고자 이 연구를 수행하였다. 전반적으로 야생 호밀 염색체 첨가계통은 보통 밀의 유전적 배경을 바탕으로 건조와 열에 대한 비생물학적 스트레스에 대한 저항성 관련 단백질과 바이러스성 병원균에 대한 저항성 관련 단백질 및 척박한 환경에 적응하는 생리대사에 관련된 단백질을 가지고 있는 것을 확인하였다. 하지만 아직 야생 호밀의 단백질 기능에 대한 정보와 작물학적 이용에 대한 연구가 미흡한 상태이다. 앞으로 국내 야생 호밀의 유용 유전자원으로써의 작물학적 이용과 기능에 대한 지속적인 연구가 필요하다.

Abstract ▼ AI-Helper

The objectives of this study were to compare the protein expression patterns and degrees and identify the protein function of disomic addition lines (DAs) in Leymus racemosus, in order to improve the quality of wheat. Upon SDS-PAGE, L. racemosus showed two major protein bands whereas Chinese Spring (CS) had four major protein bands of high molecular weight. The DA(s) generally showed a similar protein expression pattern to that of CS, because 42 chromosomes were from CS and two chromosomes were from L. racemosus. However, only the L.r[J] line showed two protein bands of between 15 and 20 kDa, like L. racemosus. Image analysis based on 2-DE revealed that L.r[F] had the most upregulated protein spots, whereas L.r[N] had the least upregulated protein spots. For L.r[I], the frequency of the downregulated protein spots was higher than that of the upregulated ones. Using MALDI-TOF MS, the protein function was identified for each protein spot on the 2-DE polyacrylamide gel. The protein spots were classified into 11 groups according to protein function. Among the 11 groups, most protein spots of the DA(s) were identified as proteins related to metabolism. Additionally, unique protein spots of the DA(s) were related to abiotic stressors such as cold and heat. Those proteins are useful for improving wheat quality with resistance against abiotic stressors.

주제어

표/그림 (6)

그림 Fig. 1. Observation of disomic addition lines with one pair of Leymus racemosus chromosomes in a wheat genetic background of 44 chromosomes.
그림 Fig. 2. Comparison of the protein expression patterns of wheat-Leymus disomic addition lines based on Chinese Spring (CS) and Leymus racemosus by SDS-PAGE.
그림 Fig. 3. Comparison of the protein expression patterns of wheat-Leymus disomic addition lines based on Chinese Spring (CS) by 2-DE.
표 Table 1. Comparison of the protein expression degrees according to normal volume by image analysis.*
표 Table 2. Identification of protein function by MALDI-TOF MS.
표 Table 2. Identification of protein function by MALDI-TOF MS (Continued).

AI 본문요약
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문제 정의

본 연구에서 야생 호밀의 염색체가 첨가된 밀 계통의 단백질 발현 양상과 이차원전기영동(2-DE)을 이용하여 단백질 발현을 비교 분석하였고, 질량 분석을 통하여 단백질의기능을 확인하여 해석한 결과를 보고하고자 한다. 이를 통하여 야생 호밀의 유용 형질이 보통밀의 생물학적 및 비생물학적 스트레스에 저항성에 대한 작물학적 유용 가치를향상시킬 수 있는데 기여하고자 한다.
야생 호밀 염색체 첨가 계통의 단백질 발현 양상을 보통 밀과 비교함으로써 발현의 차이를 보이는 단백질의 기능을 동정함으로써 야생 호밀의 작물학적 유용 가치를 확인하고자 이 연구를 수행하였다. 전반적으로 야생 호밀 염색체 첨가계통은 보통 밀의 유전적 배경을 바탕으로 건조와 열에 대한 비생물학적 스트레스에 대한 저항성 관련 단백질과 바이러스성 병원균에 대한 저항성 관련 단백질 및 척박한 환경에 적응하는 생리대사에 관련된 단백질을 가지고 있는 것을 확인하였다.
본 연구에서 야생 호밀의 염색체가 첨가된 밀 계통의 단백질 발현 양상과 이차원전기영동(2-DE)을 이용하여 단백질 발현을 비교 분석하였고, 질량 분석을 통하여 단백질의기능을 확인하여 해석한 결과를 보고하고자 한다. 이를 통하여 야생 호밀의 유용 형질이 보통밀의 생물학적 및 비생물학적 스트레스에 저항성에 대한 작물학적 유용 가치를향상시킬 수 있는데 기여하고자 한다.

제안 방법

CS와 9개 DAs의 단백질 발현 분석은 SDS-PAGE (sodiumdodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis)와 2-DE(2-dimensional electrophoresis)를 이용하였다. SDS-PAGE는 Laemmli (1970)의 방법에 준하여 수행하였는데, SDS 겔은 12% separating gel (1.
실험과정에서 변성이 일어난 단백질의 동정 보완을 위해 search parameters를 acetyl(K), carbamidomethyl (C), oxidation (M), propionamide (C) 선택하였고, peptide의 오차범위는 100 ppm 안에서 동정하였다. NCBI 및 Universal Protein Resource (UniPROT, https://www.uniprot.org)의 database를 통한 protein name과 accession number의 정보를 Protein Information Resource (PIR, https://proteininformationresource.org)에서 cellular component, molecular function 및 biological process 같은 단백질 정보를 수집하여 protein description과 peptide sequence의 정보로 protein sequence를 찾아 동정된 단백질의 기능별 분류에 이용하였다(Wu et al., 2003).
gov)를 이용하였다. 실험과정에서 변성이 일어난 단백질의 동정 보완을 위해 search parameters를 acetyl(K), carbamidomethyl (C), oxidation (M), propionamide (C) 선택하였고, peptide의 오차범위는 100 ppm 안에서 동정하였다. NCBI 및 Universal Protein Resource (UniPROT, https://www.
이들 DAs의 염색체 관찰을 위하여 뿌리(root tip)의 분열세포(meristem cell)에서 체세포(mitotic cell)를 2% acetocamine 용액으로 염색한 후에 염색체를 squash 방법(Östergren & Heneen, 1962)으로 체세포 슬라이드를 만들어 위상차 현미경(Olympus Bx53F2, Japan)으로 관찰하였다.

대상 데이터

CS와 9개 DAs의 특이 단백질 발현을 확인하기 위하여MALDI-TOF/MS (AXIMA CFR+ Plus, Shimadzu, Japan)을이용하였다. 단백질 동정은 질량분석기로부터 분석한 샘플의 MS spectra data 값을 먼저 MASCOT (Matrixscience,London UK http://www.

이론/모형

SDS-PAGE는 Laemmli (1970)의 방법에 준하여 수행하였는데, SDS 겔은 12% separating gel (1.6 mL DDW, 2.0 mL 30.0% acrylamide solution, 1.3 mL 1.5M Tris-HCl (pH 8.8), 50 µL 10% SDS, 50 µL 10% Ammonium persulfate, 2 µL TEMED)과5% stacking gel (1.4 mL DDW, 330 µL 30.0% acrylamide solution, 250 µL 1.0M Tris-HCl (pH 6.8), 20 µL 10% SDS,20 µL 10% Ammonium persulfate, 2 µL TEMED)을 이용하였며, 전기영동 후, CBB (coomassie brilliant blue) G-250로염색하였다.
CS와 9개 DAs의 특이 단백질 발현을 확인하기 위하여MALDI-TOF/MS (AXIMA CFR+ Plus, Shimadzu, Japan)을이용하였다. 단백질 동정은 질량분석기로부터 분석한 샘플의 MS spectra data 값을 먼저 MASCOT (Matrixscience,London UK http://www.matrixscience.com)의 database에서 National Center for Biotechnology Information (NCBI, https://www.ncbi.nlm.nih.gov)를 이용하였다. 실험과정에서 변성이 일어난 단백질의 동정 보완을 위해 search parameters를 acetyl(K), carbamidomethyl (C), oxidation (M), propionamide (C) 선택하였고, peptide의 오차범위는 100 ppm 안에서 동정하였다.

성능/효과

CS와 9개 DAs의 SDS-PAGE의 HMW-GS 발현 양상 비교 결과(Fig. 2), CS의 고분자 글루텐 서브유닛(high molecular weight glutenin subunit, HMW-GS)은 알려진 것처럼Glu-Alc, Glu-Blb와 Glu-D1a로 4개의 단백질이 발현되었으며, 9개 DAs의 HMW-GS도 Chinese spring과 같은 단백질 밴드 패턴을 보였지만, 야생 호밀과는 달랐다. 저분자 글루텐 서브유닛(low molecular weight glutenin subunit, LMWGS)의 발현 양상도 Chinese spring과 9개 DAs은 유사했지만 야생 호밀은 다른 패턴을 보였다.
이들 DAs의 염색체 관찰을 위하여 뿌리(root tip)의 분열세포(meristem cell)에서 체세포(mitotic cell)를 2% acetocamine 용액으로 염색한 후에 염색체를 squash 방법(Östergren & Heneen^,1962)으로 체세포 슬라이드를 만들어 위상차 현미경(Olympus Bx53F2, Japan)으로 관찰하였다. DAs 9계통의 염색체 수는 42개의 밀 염색체와 2개의 외래 염색체로 총 44개의 염색체로 구성되어 있는 것을 확인하였다(Fig. 1).
광합성(photosynthesis) 관련 단백질은 Lr[A]-7,putative oxygen-evolving complex precursor와 CS-17 & CS18, ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit로 확인되었다.
단백질 수송(protein transport) 관련 단백질은 CS-36, truncated putative heavy metal transporter variant 2, Lr[A]-5, truncated putative heavy metal transporter variant 1과Lr[E]-4, Ran-binding protein로 확인되었다. 수송에 관련된단백질 중 Ran-binding protein (Lr[E]-4⁾은 GTP (guanosinetriphosphate)-binding nuclear protein으로 널리 알려져 있으며, 염색질 응축(chromatin condensation)과 세포 주기와 GTP결합 단백질의 세포내 수송에 관여한다(Moore, 1994).
당분해(glycolysis) 관련 단백질은 CS-29, 12-oxo-phytodienoic acid reductase (CS-29)과 CS-37, glyceraldehyde3-phosphate dehydrogenase (GADPH)로 확인되었다. CS-29,12-oxo-phytodienoic acid reductases (OPRs)는 OPRI과 OPRII로 분류되며, 자스몬산(jasmonic acid) 생합성 과정에 관여한다(Dong et al.
물질대사(metabolism) 관련 단백질은 glycosyltransferase,HGA-like, putative, expressed (CS-7 & CS-13), calciumdependent protein kinase (CS-16), ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit, partial (CS-14, CS-24,Lr[A]-1, Lr[A]-2), ubiquitin-protein ligase, putative, expressed(Lr[H]-2), serine/threonine protein kinase (CS-11), heterotrimeric G protein alpha subunit (CS-22), SHAGGY-like kinase (CS-21), trehalose phosphate phosphatase, partial(Lr[F]-1), (1,4)-beta-xylan endohydrolase (Lr[I]-2), gamma tocopherol methyltransferase (Lr[J]-5), phytoene synthase1 (Lr[K]-1), S-phase kinase protein-like protein (Lr[N]-3)로 다수의 인자가 물질대사와 관련된 단백질로 확인되었다.
광합성은 식물이 대사과정에서 필수적인 역할을 하며, 환경적인 스트레스에 영향을 받기 쉽다. 본 연구를 통해 확인한 oxygen-evolving complex precursor(Lr[A]-7) 단백질은 카드뮴(cadmium, Cd) 스트레스를 주었을 때 down-regulation 되는 것이 확인되었다(Kieffer et al.,2008).
산화 환원 항상성(redox homeostasis) 관련 단백질은 Lr[N]-2, thioredoxin H로 확인되었다. Thioredoxins은 작고 어디에나 존재하는 단백질로써, 이황화결합(disulfide bond)을 환원시킬 수 있는 생리학적 과정에 중요한 역할을 한다(Prinz et al.
세포 기관 구성(organelle organization) 관련 단백질은 Lr[E]-1, actin-depolymerizing factor (ADF) 7과 Lr[J]-4, rps2로 확인되었다. Actin depolymerizing factor의 기능은 미세섬유(microfilament) 단백질에 속하며 액틴 미세섬유(actinmicrofilament)의 중합체를 단위체로 하는 해중합화(depolymerization)를 돕는 역할을 한다.
3),9개 DAs은 CS와 유사한 발현 양상을 보였지만, 단백질 발현 정도(degree of protein expression)는 차이를 보였다(Table 1). 이미지 분석으로 CS의 단백질 발현 정도를 기준으로 동일한 위치의 단백질 스팟의 발현 정도를 비교한 결과, L.r[A] 는 단백질 발현이 증가(up regulation)한 스팟은 51개였으며, 44개 스팟은 감소(down regulation)하였고, L.r[E], L.r[F],L.r[H], L.r[I], L.r[J]와 L.r[K]의 단백질 발현 증가 스팟은 각각 54개, 58개, 52개, 46개, 55개, 51개와 51개였고, 단백질 발현 감소 스팟은 각각 37개, 43개, 49개, 40개, 44개,44개와 47개였다. 단백질 발현 정도가 증가된 단백질 스팟이 가장 많은 계통은 L.
이차원전기영동(2-DE)을 이용한 단백질 발현 결과(Fig. 3),9개 DAs은 CS와 유사한 발현 양상을 보였지만, 단백질 발현 정도(degree of protein expression)는 차이를 보였다(Table 1). 이미지 분석으로 CS의 단백질 발현 정도를 기준으로 동일한 위치의 단백질 스팟의 발현 정도를 비교한 결과, L.
야생 호밀 염색체 첨가 계통의 단백질 발현 양상을 보통 밀과 비교함으로써 발현의 차이를 보이는 단백질의 기능을 동정함으로써 야생 호밀의 작물학적 유용 가치를 확인하고자 이 연구를 수행하였다. 전반적으로 야생 호밀 염색체 첨가계통은 보통 밀의 유전적 배경을 바탕으로 건조와 열에 대한 비생물학적 스트레스에 대한 저항성 관련 단백질과 바이러스성 병원균에 대한 저항성 관련 단백질 및 척박한 환경에 적응하는 생리대사에 관련된 단백질을 가지고 있는 것을 확인하였다. 하지만 아직 야생 호밀의 단백질 기능에 대한 정보와 작물학적 이용에 대한 연구가 미흡한 상태이다.
두번째 그룹은 DNA 및 RNA 생성에 관여하는 전사인자(transcription factor, TF) 단백질로써 유전자 발현에 있어 매우 중요한 역할을 하고 있다(Latchman, 1993). 전사인자와 관련된 단백질 스팟은 CS-2, CS-25, Lr[H]-1과 Lr[N]-1인데, WRKY transcription factor (CS-2), heat shock factorB1b (CS-25), isopentenyl transferase (ipt) (Lr[H]-1), lowmolecular-weight glutenin subunit (Lr[N]-1)]로 확인되었다. WRKY transcription factor는 오직 식물에 발견되는 전사제어인자의 가장 큰 그룹 중 하나이다(Rushton et al.

후속연구

하지만 아직 야생 호밀의 단백질 기능에 대한 정보와 작물학적 이용에 대한 연구가 미흡한 상태이다. 앞으로 국내 야생 호밀의 유용 유전자원으로써의 작물학적 이용과 기능에 대한 지속적인 연구가 필요하다
밀은 다른 작물과는 다르게 단백질의 함량에 의해 밀가루의 종류가 구별되며, 이러한 단백질은 최종 가공품의 가공적성 뿐만 아니라 품질에도 영향을 미친다(Dhaka & Khatkar, 2015). 이 단백질은 야생 호밀의 LMW-GS으로 밀의 가공적성 향상에 어떻게 영향을 미칠지 고성능 액체 크로마토그래프(highperformance liquid chromatography, HPLC) 등을 이용하여 밀의 LMW-GS와 단백질 분자량 뿐만 아니라 특성 비교 및 실질적인 품질 평가가 필요할 것으로 생각한다.
r[I]은 다른 DAs과 다르게 단백질 발현 정도가 CS보다 단백질 발현이 감소되는 스팟이 증가되는 스팟보다 많았다. 이미지 분석을 통한 단백질 발현 양상의 비교는 단지 야생 호밀 한 쌍의 염색체가 첨가됨에 따라 단백질의 발현 정도에 차이를 비교하였을 뿐 첨가된 야생 호밀의 염색체가 어떤 과정을 통해 단백질의 발현 정도에 영향을 미치는지는 좀 더 많은 분석과 연구가 필요하다.
현재까지 야생 호밀에 대한 작물학적 이용 가치에 대한 연구는 매우 미흡하며 이종교배를 통하여 얻은 유용유전자원에 대한 연구 역시 매우 미흡한 실정이다. 향후 고성능 액체 크로마토그래피(high-performance liquid chromatography,HPLC)와 같은 고처리 탐색(high-throughput screening)을통해 좀 더 면밀한 분석이 필요하며, 국내에서도 중국과 일본처럼 이종교배를 통한 외래 염색체 첨가 밀 계통을 환경변화 대응 및 지속가능한 농업을 위한 작물학적 가치 증진에 대한 적극적인 연구가 필요하다.

질의응답

핵심어	질문	논문에서 추출한 답변
	야생 호밀인 Leymus종의 특징은?	, 2009). Leymus종은 염해(鹽害)와 가뭄에 강하며 꽃이 피는 5월과 6월 개화기(開花期)에 발생할 수 있는 고온 현상에 대한 저항성을 가진 유전인자가 있으며, 생물학적 질화 작용을 억제(biological nitrification inhibition, BNI)하며 백색 녹병, 붉은 곰팡이병에 대한 저항성을 가지고 있다(McGuire & Dvorak, 1981; Chen et al., 2005; Subbarao etal.
	야생 호밀 염색체 첨가계통은 보통 밀의 유전적 배경을 바탕으로 어떤 단백질을 가지고 있는가?	야생 호밀 염색체 첨가 계통의 단백질 발현 양상을 보통 밀과 비교함으로써 발현의 차이를 보이는 단백질의 기능을 동정함으로써 야생 호밀의 작물학적 유용 가치를 확인하고자 이 연구를 수행하였다. 전반적으로 야생 호밀 염색체 첨가계통은 보통 밀의 유전적 배경을 바탕으로 건조와 열에 대한 비생물학적 스트레스에 대한 저항성 관련 단백질과 바이러스성 병원균에 대한 저항성 관련 단백질 및 척박한 환경에 적응하는 생리대사에 관련된 단백질을 가지고 있는 것을 확인하였다. 하지만 아직 야생 호밀의 단백질 기능에 대한 정보와 작물학적 이용에 대한 연구가 미흡한 상태이다.
	야생 호밀과 보통 밀의 이삭 형태 관련 표현형의 차이는?	, 2004). 야생 호밀은 보통 밀보다 긴 이삭을 가진 것이 특징이지만,각 염색체 첨가 계통의 이삭의 길이는 가장 짧은 이삭 길이가 보통 밀의 절반정도 수준이며, 그 외 염색체 첨가 계통의 이삭길이는 유전적 배경이 보통 밀이기 때문에 전반적으로 보통 밀과 유사한 수준을 보인다. 하지만 영화의 수와 형태가 첨가된 야생 호밀 염색체에 따라 고유한 특성을 가진다(Kishii et al., 2004).

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Zhang, B., Y. Hua, J. Wang, Y. Huo, M. Shimono, B. Day, and Q. Ma. 2017. TaADF4, an actin-depolymerizing factor from wheat, is required for resistance to the stripe rust pathogen Puccinia striiformis f. sp. tritici. The Plant J. 89 : 1210-1224.

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저자의 다른 논문 :

표제어: PCR

동의어: Packet Collision Rate

용어 설명 출처 목록 (6)

용어 설명: PCR은 세균 특이성이 있는 primer를 이용하여 적은 수의 세균이 있을지라도 쉽게 검출할 수 있는 유용한 방법이며, 이를 이용하여 구강 내 치면세균막이나 타액에서 직접 세균을 검출할 수 있게 되었다[8].

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