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극성 저분자 케라틴 펩타이드에 의한 피부 탄력 변화 연구
Study on Effect of Skin Elasticity by Polar Low Molecular Weight Keratin Peptide 원문보기

大韓化粧品學會誌 = Journal of the society of cosmetic scientists of Korea, v.46 no.3, 2020년, pp.243 - 252  

맹지혜 ((주)씨알에이코리아) ,  남개원 (서원대학교 바이오코스메틱학과)

초록
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본 연구에서는 Fervidobacterium islandicum AW-1를 이용하여 극성 저분자 케라틴 펩타이드를 생산하고, 피부 탄력과 관련한 인자를 확인하여, 화장품 원료로서 극성 저분자 케라틴 펩타이드의 가능성을 확인하였다. 인체섬유아세포에 극성 저분자 케라틴 펩타이드를 농도에 따라 세포독성 및 콜라겐 합성능을 확인한 결과, 세포 독성은 나타나지 않았고, 인체섬유아세포 내 콜라겐 합성을 증가시키는 것을 확인하였다. 극성 저분자 케라틴 펩타이드를 함유한 마스크팩을 만들어, 22 명의 건강한 성인 피험자를 대상으로 4 주 동안 시험제품을 사용한 결과, 피부 탄력 및 피부 비틀림 탄력 개선, 수분량 증가, 피부색 개선에서 통계적으로 유의한 효과를 나타냈다. 이를 통해 극성 저분자 케라틴 펩타이드는 피부 탄력 개선에 도움을 주는 화장품 원료로 사용할 수 있음을 확인하였다.

Abstract AI-Helper 아이콘AI-Helper

Using Fervidobacterium islandicum AW-1, polar low molecular weight keratin peptides were produced and confirmed through factors related to the skin elasticity. As a result of confirming the cytotoxicity and collagen synthesis ability according to the concentration of the polar low molecular weight k...

주제어

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AI 본문요약
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문제 정의

  • 본 연구에서는 F. islandicum AW-1을 이용하여 닭의 깃털을 분해하여 케라틴 펩타이드를 생산 한 후, 피부 탄력 효능을 극대화와 화장품 원료 사용에 적합하도록 추가 공정을 도입하여 생산한 극성 저분자 케라틴 펩타이드를 이용하여, 인체섬유아세포에서 탄력 인자와 관련된 효능과 인체 피부 탄력 관련 효능을 확인하고자 하였다.
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질의응답

핵심어 질문 논문에서 추출한 답변
생물 활성 펩타이드를 얻는 방법으로 어떻게 나뉘는가? 안정성이 우수하고 생리활성(기능성)이 매우 우수하며, 특정한 아미노산 서열에 의거하여 나타나므로 변색, 광독성이 없는 것으로 알려져 있다[2]. 생물 활성 펩타이드를 얻는 방법은 크게 세 가지로 나뉘는데, 첫 번째는 생체 내소화, 두 번째는 in vitro 효소 가수분해, 세 번째는 미생물 발효이다[3]. 이들 중 미생물 발효는 다양한 미생물종류 뿐만 아니라 원료 획득방법 등 친환경적이고 경제적인 공급에 대한 연구들이 진행되고 있다[4].
생물 활성 펩타이드(bioactive peptide, BP)의 장점은? BP는단백질이 풍부한 천연 자원에서 추출 되는데, 이들은 시중에서 판매되는 화학제품에 비해 몇 가지의 장점이 있다. 안정성이 우수하고 생리활성(기능성)이 매우 우수하며, 특정한 아미노산 서열에 의거하여 나타나므로 변색, 광독성이 없는 것으로 알려져 있다[2]. 생물 활성 펩타이드를 얻는 방법은 크게 세 가지로 나뉘는데, 첫 번째는 생체 내소화, 두 번째는 in vitro 효소 가수분해, 세 번째는 미생물 발효이다[3].
케라틴의 특징은? 피부 세포에 존재하는 섬유 단백질 중 하나인 케라틴은 기본적으로 황(sulfur)을 함유하고 있으며 피부, 모발, 손톱, 뿔 및 치아 등의 주요 성분으로 케라틴 형성세포(keratinocyte)를 통해 합성되며 일반적인 단백질 분해효소로는 분해되지 않는다[5]. 황(sulfur)의 함유량에 따라 케라틴은 2 가지로 나누어지는데, 소프트 케라틴(soft keratin)은 시스테인(cysteine)의 함량이 10%이하 인 케라틴으로 피부의 표피에서 발견되며, 하드 케라틴(hard keratin)은 시스테인의 함량이 10 ∼ 14%로서 모발, 손톱, 깃털 및 뿔에서 발견된다[6].
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참고문헌 (12)

  1. N. J. Gang, H. S. Jin, S. E. Lee, H. J. Kim, and H. Koh, New approaches towards the discovery and evaluation of bioactive peptides from natural resources, Critical Reviews in Environmental Science and Technology, 50(1), 72 (2019). 

  2. T. Uhlig, T. Kyprianou, F. G. Matinelli, C. A. Oppici, D. Heiligers, D. Hills, X. R. Calvo, and P. Verhaert, The emergence of peptides in the pharmaceutical business: From exploration to exploitation, EuPA Open Proteomics. 4, 58 (2014). 

  3. H. Korhonen and A. Pihlanto, Food-derived bioactive peptides-opportunities for designing future foods, Curr. Pharm. Des., 9(16), 1297 (2003). 

  4. G. Tucker. B. DeSilva, J. Dressman, M. Ito, T. Kumamoto, D. Mager, H. Mahler, A. H. M. Zeem G. M. Pauletti, H. Sasaki, V. Shah, D. Tang, and M. Ward, Current challenges and potential opportunities for the pharmaceutical sciences to make global impact: An FIP perspective, J Pharm Sci, 105(9), 2489 (2016). 

  5. B. Wang, W. Yang, J. McKittrick, and M. A. Meyers, Keratin: Structure, mechanical properties, occurrence in biological organisms, and efforts at bioinspiration, Progress in Materials Science. 76, 229 (2016). 

  6. J. Henry, E. Toulza, C. Y. Hsu, L. Pellerin, S. Balica, J. Mazereeuw-Hautier, C. Paul, G. Serre., N. Jonca, and M. Simon, Update on the epidermal differentiation complex, Front Biosci (Landmark Ed), 17, 1517 (2012). 

  7. Y. J. Lee, H. Jeong, G. S. Park, Y. Kwak, S. J. Lee, M. K. Park, J. Y. Kim, H. K. Kang, J. H. Shin, and D. W. Lee, Genome sequence of a native-feather degrading extremely thermophilic Eubacterium, Fervidobacterium islandicum AW-1, Stand Genomic Sci, 10, 71 (2015). 

  8. H. S. Jin, K. Song, J. H. Baek, J. E. Lee, D. J. Kim, G. W. Nam, N. J. Kang, and D. W. Lee, Identification of matrix metalloproteinase-1-suppressive peptides in feather keratin hydrolysate, J. Agric. Food Chem., 66(48), 12719 (2018). 

  9. G. W. Nam, D. W. Lee, H. S. Lee, N. J. Lee, B. C. Kim, E. A. Choe, J. K. Hwang, M. T. Suhartono, and Y. R. Pyun, Native-feather degradation by Fervidobacterium islandicum AW-1, a n ewly isolated keratinase-producing thermophilic anaerobe, Arch. Microbiol., 178(6), 538 (2002). 

  10. H. S. Jin, S. Y. Park, K. Kim, Y. J. Lee, G. W. Nam, N. J. Kang, and D. W. Lee, Development of a keratinase activity assay using recombinant chicken feather keratin substrates, PLoS ONE, 12(2), e0172712 (2017). 

  11. Y. J. Lee, I. Dganasingh, J. S. Ahn, H. S. Jin, J. M. Choi, S. H. Lee, and D. W. Lee, Biochemical and structural characterization of a keratin-degrading M32 carboxypeptidase from Fervidobacterium islandicum AW-1, Biochem. Biophys. Res. Commun., 468(4), 927 (2015). 

  12. G. W. Nam, Study on changes of hair and scalp characteristics by keratin peptides, J. Soc. Cosmet. Sci. Korea, 45(4), 353 (2019). 

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