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NTIS 바로가기주관연구기관 | 경상대학교 GyeongSang National University |
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연구책임자 | 이곤호 |
보고서유형 | 최종보고서 |
발행국가 | 대한민국 |
언어 | 한국어 |
발행년월 | 2011-04 |
과제시작연도 | 2010 |
주관부처 | 교육과학기술부 |
사업 관리 기관 | 한국연구재단 |
등록번호 | TRKO201200003050 |
과제고유번호 | 1345119100 |
사업명 | 일반연구자지원 |
DB 구축일자 | 2013-05-20 |
키워드 | 페닐알라닌 수산화효소.페닐키톤증.세균성 점균.단백질 삼차원 구조.X-선 회절.효소 활성.미생물 생리.효소활성조절.테트라히드롭테린(BH4).Phenylalanine hydroxylase.Phenylketonuria.Dictyostelium discoideum.3-D structure.X-ray crystallography.enzyme catalysis.enzyme activity regulation.microbial physiology.Tetrahydobiopterin(BH4). |
① 세균성 점균의 Dic-PAH의 전체 도메인(DicPAH1-441) 조절-촉매 도메인(DicPAH1-415), 촉매도메인(DicPAH91-415) 단백질을 각각의 삼차원 구조와 철(Fe(III)), BH2, 그리고 norleucine과 같은 기질(L-Phe) 유도체와 반응시켜 기질/보조인자 복합체 구조를 밝힌다.
② Dic-PAH 단백질의 DH4 결합에 대한 특이성과 조효소 BH4와 DH4에 의한 조절 기작을 구조적, 생화학적으로 구명한다.
③ 세균성 점균, 인간의 PAH 단백질의 조절 기능의 특성과 구조적 차이점에 대
The aims of this research are 1) to determine structures of phenylalanine hydroxylase from Dictyostelium discoideum in complex with Fe(III), BH2/DH2 and substrate analog (norleucine) and 2) to elucidate the allosteric regulatory mechanism of enzyme with regard to substrate and cofactor binding to th
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