꽃송이버섯(Sparassis crispa DSMZ 5201)의 균사를 사용하여 균사외 효소활성을 측정하였다. Yeast-malt extract-glucose 배지를 사용하여 $24^{\circ}C$에서 15일간 배양 후 배양여액을 조효소원으로 사용하였을 때, $\alpha$-amylase효소의 활성은 44.27 unit/$mg{\cdot}protein$이었다. 배양여액 중의 Protease, CMCase, $\beta$-glucosidase, chitinase 및 exo-$\beta$-1,4-glucanase의 세포외 효소활성은 상대적으로 높았으나, xylanase 효소활성은 낮게 나타났다.
꽃송이버섯(Sparassis crispa DSMZ 5201)의 균사를 사용하여 균사외 효소활성을 측정하였다. Yeast-malt extract-glucose 배지를 사용하여 $24^{\circ}C$에서 15일간 배양 후 배양여액을 조효소원으로 사용하였을 때, $\alpha$-amylase효소의 활성은 44.27 unit/$mg{\cdot}protein$이었다. 배양여액 중의 Protease, CMCase, $\beta$-glucosidase, chitinase 및 exo-$\beta$-1,4-glucanase의 세포외 효소활성은 상대적으로 높았으나, xylanase 효소활성은 낮게 나타났다.
The mycelia of Sparassis crispa DSMZ 5201 were cultivated at $24^{\circ}C$ for 15 days in yeast-malt extract-glucose broth (pH 4.0) and the filtrate was used as crude enzyme solution to determined the extracellular enzyme activity. The specific activity of $\alpha$-amylase was ...
The mycelia of Sparassis crispa DSMZ 5201 were cultivated at $24^{\circ}C$ for 15 days in yeast-malt extract-glucose broth (pH 4.0) and the filtrate was used as crude enzyme solution to determined the extracellular enzyme activity. The specific activity of $\alpha$-amylase was 44.27 unit/protein. The specific activities of protease, CMCase, $\beta$-glucosidase, chitinase, exo-$\beta$-l,4-glucanase were relatively high. However, a very little activity of xylanase was found.
The mycelia of Sparassis crispa DSMZ 5201 were cultivated at $24^{\circ}C$ for 15 days in yeast-malt extract-glucose broth (pH 4.0) and the filtrate was used as crude enzyme solution to determined the extracellular enzyme activity. The specific activity of $\alpha$-amylase was 44.27 unit/protein. The specific activities of protease, CMCase, $\beta$-glucosidase, chitinase, exo-$\beta$-l,4-glucanase were relatively high. However, a very little activity of xylanase was found.
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문제 정의
꽃송이버섯은 사물기생버섯과 활물기 생버섯의 특성을 동시에 갖고 있어 인공적으로 재배하기가 어려 운 주 요인으로 지적되고 있다. 본 연구는 꽃송이버섯 균사 배양 액의 효소활성을 측정하여 생리학적 특성을 조사하고 현재 밝혀 진 몇몇 사물기생버섯과 활물기생버섯의 효소활성을 꽃송이버섯 과 비교하였다.
0)를 사용하였으며, 접종한 후 24。(2에서 15일간 배양하였 다. 배 양된 꽃송이 버섯 균사를 cork borer(직경 , 8 mm)를 사용하 여 한천배지에서 떼어낸 다음, YMG 액체배지(100mV250-ml Erelenmeyer flask)에 5개씩 접종하였다. 균사배양은 24°C에서 15 일간 진탕배양(120 rpm)하였다.
대상 데이터
15일 동안 배양한 꽃송이 균사 배양액을 여과지 (Toyo, 90 mm)로 여과하여 그 여액을 조효소액으로 사용하였다. 단백질 농도는 Biadfbrd의 방법⑴을 사용하였으며, bovine serum albumin을 표준품으로 사용하였다. a-Amylase의 활성은 Uriyo와 Eigel의 방법(17), CMCase 활성은 Kanda 등의 방법(6), exo-P- 1, 4-ghicanase의 활성은 Min과 Han의 방법(13), p-glucosidase 활성은 Tokao 등의 방법(16)을 각각 사용하였으며 1 unit는 1분 동안 1|丄1眼1의 포도당이 생성되는 양으로 정의하였다.
본 연구에 사용된 S. crispa는 DSMZ 5201 (Deutsche Sammlung von Mikroorhanismen und Zelkulturen Gmbh)에서 분양받아 사 용하였다. 꽃송이버섯 균사의 계대배양을 위하여 YMG 한천배지 (0.
이론/모형
a-Amylase의 활성은 Uriyo와 Eigel의 방법(17), CMCase 활성은 Kanda 등의 방법(6), exo-P- 1, 4-ghicanase의 활성은 Min과 Han의 방법(13), p-glucosidase 활성은 Tokao 등의 방법(16)을 각각 사용하였으며 1 unit는 1분 동안 1|丄1眼1의 포도당이 생성되는 양으로 정의하였다. Xylanase의 활성은 Kim의 방법(7)으로 수행하였으며, 1 unit는 1분 동안 1 jimol의 xylose가 생성되는 양으로 정의하였다. Colloidal chitin의 제조는 Hsu와 Lockwood의 방법⑷을 변형하여 준비하였으며, chitinase 효소활성은 Jeong과 Lee의 방법(5)으로 수행하였으며, 1 unit는 1분 동안 1 卩mol의 N-acety잉ucosamine (NAG)이 생성되는 양으로 정의하였다.
단백질 농도는 Biadfbrd의 방법⑴을 사용하였으며, bovine serum albumin을 표준품으로 사용하였다. a-Amylase의 활성은 Uriyo와 Eigel의 방법(17), CMCase 활성은 Kanda 등의 방법(6), exo-P- 1, 4-ghicanase의 활성은 Min과 Han의 방법(13), p-glucosidase 활성은 Tokao 등의 방법(16)을 각각 사용하였으며 1 unit는 1분 동안 1|丄1眼1의 포도당이 생성되는 양으로 정의하였다. Xylanase의 활성은 Kim의 방법(7)으로 수행하였으며, 1 unit는 1분 동안 1 jimol의 xylose가 생성되는 양으로 정의하였다.
01 증가하는 것으로 정의하였다. 환원당 측정은 Millei의 방법 (12)을 사용하였다.
성능/효과
사물기생버섯이 식물 세포벽 구성물질인 cellulose와 hemicellulose 등의 섬유소를 분해하여 영양소를 섭취한다는 보고(13)에서 알 수 있듯이, 꽃송이버섯이 cellulose와 hemicellulose를 분해하는 효소활성이 사물기생버섯의 효소활성과 유사함을 알 수 있다. 특 히 꽃송이버섯의 경우 cellulose 분해에 관여하는 효소인 endoglucanase (CMCase), exoglucanase (0-glucosidase)가 모두 존재 하는 것으로 나타나 꽃송이버섯이 분비하는 섬유소 분해효소는 exo-, endo-형의 두 효소를 다 분비하고 있음을 알 수 있다.
참고문헌 (17)
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