보리 맥아로부터 발견된 서로 다른 알파아밀라제 동질효소(AMY1, AMY2)는 80%에 달하는 높은 아미노산 서열의 상동성을 보이지만, 두 효소의 특성은 서로 달라 AMY1 효소는 낮은 농도의 칼슘 조건에서 최대 활성을 보이는 반면, AMY2 효소는 높은 칼슘이온 농도에서 높은 활성을 나타낸다. 또한 BASI (Barley ${\alpha}$-Amylase/Subtilisin Inhibitor) 단백질은 AMY2 효소만을 특이적으로 저해한다. 따라서 본 연구에서는 AMY1과 AMY2 효소의 유전자를 I, II, III의 세 부위로 나눈 후, 제한효소 처리에 의해 일부 부위를 상호 치환한 4종의 chimera 효소를 추가로 제조하고, Pichia pastoris 균주에서 대량 발현하였다. 이들 효소의 특성을 비교한 결과, 제 I 부위만이 상호치환된 AMY211 및 AMY122 효소의 경우, AMY1과 AMY2의 중간적 칼슘 의존성을 나타내었으며, BASI에 의한 저해효과는 AMY2의 제 I, II 부위를 포함하는 AMY221 효소에서만 관찰되었다. 따라서 보리 아밀라제의 제 I 부위 및 제 II 부위에 존재하는 아미노산 잔기들이 칼슘 의존성 및 BASI와의 결합에 중요한 역할을 담당하는 반면 제 III 부위는 이들 효소의 활성 차이에 영향을 미치지 않음을 확인하였다.
보리 맥아로부터 발견된 서로 다른 알파아밀라제 동질효소(AMY1, AMY2)는 80%에 달하는 높은 아미노산 서열의 상동성을 보이지만, 두 효소의 특성은 서로 달라 AMY1 효소는 낮은 농도의 칼슘 조건에서 최대 활성을 보이는 반면, AMY2 효소는 높은 칼슘이온 농도에서 높은 활성을 나타낸다. 또한 BASI (Barley ${\alpha}$-Amylase/Subtilisin Inhibitor) 단백질은 AMY2 효소만을 특이적으로 저해한다. 따라서 본 연구에서는 AMY1과 AMY2 효소의 유전자를 I, II, III의 세 부위로 나눈 후, 제한효소 처리에 의해 일부 부위를 상호 치환한 4종의 chimera 효소를 추가로 제조하고, Pichia pastoris 균주에서 대량 발현하였다. 이들 효소의 특성을 비교한 결과, 제 I 부위만이 상호치환된 AMY211 및 AMY122 효소의 경우, AMY1과 AMY2의 중간적 칼슘 의존성을 나타내었으며, BASI에 의한 저해효과는 AMY2의 제 I, II 부위를 포함하는 AMY221 효소에서만 관찰되었다. 따라서 보리 아밀라제의 제 I 부위 및 제 II 부위에 존재하는 아미노산 잔기들이 칼슘 의존성 및 BASI와의 결합에 중요한 역할을 담당하는 반면 제 III 부위는 이들 효소의 활성 차이에 영향을 미치지 않음을 확인하였다.
Two different ${\alpha}$-amylase isozymes (AMY1 and AMY2) found in barley malt share up to 80% of amino acid sequence identity with each other, but their enzymatic properties differ remarkably. AMY1 shows the highest activity at low concentration of calcium ion, while AMY2 is highly activ...
Two different ${\alpha}$-amylase isozymes (AMY1 and AMY2) found in barley malt share up to 80% of amino acid sequence identity with each other, but their enzymatic properties differ remarkably. AMY1 shows the highest activity at low concentration of calcium ion, while AMY2 is highly active at high calcium concentration. Meanwhile, BASI (Barley ${\alpha}$-Amylase/Subtilisin Inhibitor) protein specifically inhibits only AMY2. In the present study, three separate regions in AMY genes (I, II, and III) were assigned on the basis of restriction enzyme sites and four kinds of chimeric amylases have been obtained by swapping a part of regions with each other. Each chimera gene was successfully over-expressed in Pichia pastoris. From the results of enzymatic characterization, both AMY211 and AMY122 showed the mixed or intermediate type of calcium-dependent activity between AMY1 and 2. Meanwhile, only AMY221 chimera could be significantly inhibited by BASI protein. As a result, it can be proposed that some amino acid residues in the region I and II, except region III, of barley ${\alpha}$-amylases play very important roles in calcium-dependency and interaction with BASI.
Two different ${\alpha}$-amylase isozymes (AMY1 and AMY2) found in barley malt share up to 80% of amino acid sequence identity with each other, but their enzymatic properties differ remarkably. AMY1 shows the highest activity at low concentration of calcium ion, while AMY2 is highly active at high calcium concentration. Meanwhile, BASI (Barley ${\alpha}$-Amylase/Subtilisin Inhibitor) protein specifically inhibits only AMY2. In the present study, three separate regions in AMY genes (I, II, and III) were assigned on the basis of restriction enzyme sites and four kinds of chimeric amylases have been obtained by swapping a part of regions with each other. Each chimera gene was successfully over-expressed in Pichia pastoris. From the results of enzymatic characterization, both AMY211 and AMY122 showed the mixed or intermediate type of calcium-dependent activity between AMY1 and 2. Meanwhile, only AMY221 chimera could be significantly inhibited by BASI protein. As a result, it can be proposed that some amino acid residues in the region I and II, except region III, of barley ${\alpha}$-amylases play very important roles in calcium-dependency and interaction with BASI.
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문제 정의
후)저해 효과가">저해효과가 관찰되는 것은 매우 이례적이다. 따라서 본 연구에서 얻어진 각종 chimera 효소들에 대한 BASI의 저해효과를 분석하였다. 결과적으로 AMY221의 경우에는 약 0.
따라서 본 연구에서는 각 동질효소 간의 효소적 특성의 차이를 유발하는 주요 단백질 부위를 규명하기 위하여 두 가지 동질효소에 모두 존재하는 SacI 및 NsiI 제한효소의 위치를 기준으로 전체를 I (AMY1을 기준으로 할 때, His1~Glu160), II (Leu161~Cys321), III (Ile322~Ser414)의 세 부분으로 나누었다. 이를 토대로 AMY1 및 AMY2 wild-type 효소 외에 각각의 특정 부위가
후)특성차이에">특성 차이에 대한 보다 명확한 정의가 요구된다. 따라서 본 연구에서는 기존 연구에서 주로 사용하던 최적 칼슘이온 농도의 차이 외에도 0.1 mM 이하의 낮은 칼슘이온 농도 하에서의 상대적인 효소활성 차이를 또 하나의 중요한 구별기준으로 제시하였다. 즉, AMY1과 AMY2는 최적
본 연구에서는 각 동질효소의 1차 및 3차 구조의 상동성을 기반으로 조합한 총 4종의 chimera 효소들을 추가로 제조하였으며, P. pastoris 균에서 대량발현 및 분리·정제한 후에 이들 돌연변이 효소의 칼슘이온 의존성 등을 비교하여 동질효소 상호 간의 차이를 유발하는 주요 인자에 대한 정보를 제공하고자 하였다.
제안 방법
AMY1 효소 유전자의 증폭을 위해서는 AMYN (5′-TTTGGATCCATGGGGAA GAACGGC-3′)과 AMY1C (5′-TTTGAATTCAGTGCAGAC TTCAGCTCC-3′) 프라이머를 사용하였고, AMY2 효소 유전자의 경우 AMYN 및 AMY2C (5′-AAAGAATTCATATTTTC TCCCAAACGGCTTAGTC-3′) 프라이머를 사용하여 증폭하였다.
CaCl2의 첨가량을 0.1 mM에서 50 mM까지 증가시키며, 각 chimera 효소의 insoluble blue starch 기질에 대한 가수분해 활성을 측정하였다. 본 연구 결과에 따르면 AMY1은 0.
Invitrogen 사의 프로토콜에 따라 재조합 Pichia 균주를 BMMY 배지(1.34% YNB, 0.4 μg/ml D-biotin, 0.5% methanol, 1% yeast extract, 2% peptone, 0.1 M potassium phosphate, pH 6.0)에 접종하고, 30℃에서 120시간 동안 진탕배양한 후, 원심 분리하여 균체를 제거하고 상층액을 회수하였다.
Isoelectric focusing (IEF) 분석을 위해 Fast Protein Liquid Chromatography (FPLC, Amersham Biosciences) 시스템에서, PhastGel (pI 4.0-6.5, Amersham)을 이용하여 각 효소의 등전점을 결정하였다. 전기영동 후 IEF gel을 2%의 soluble potato starch를 함유한 기질용액에 넣고, 30℃에서 30분 이상 충분히 반응시킨 다음, 요오드
AMY1 효소 유전자의 증폭을 위해서는 AMYN (5′-TTTGGATCCATGGGGAA GAACGGC-3′)과 AMY1C (5′-TTTGAATTCAGTGCAGAC TTCAGCTCC-3′) 프라이머를 사용하였고, AMY2 효소 유전자의 경우 AMYN 및 AMY2C (5′-AAAGAATTCATATTTTC TCCCAAACGGCTTAGTC-3′) 프라이머를 사용하여 증폭하였다. PCR로 증폭된 약 1.3 kb의 보리 아밀라제 유전자는 BamHI 과 EcoRI 제한효소로 처리한 후, pPIC3K 벡터(Invitrogen, USA)에 삽입하고 E. coli MC1061로 형질전환 하여 재조합 플라스미드를 얻었다.
후)각재조합">각 재조합 플라스미드 내에 공통적으로 존재하는 BamHI, SacI, NsiI, EcoRI 제한효소 위치를 이용하여 특정 DNA 단편을 상호 치환한 다양한 조합의 chimera 유전자를 제조하였다. 이처럼 제조된 pPIC3KAMY1 등 각각의 플라스미드는 BglII로 절단하여 선형화한 후에 electroporation (2000V, 25 μF, 200 Ω; GenePulser II, Bio-Rad, USA)법을 사용하여 Pichia pastoris GS115 세포 내로
각각의 chimera 효소 유전자를 P. pastoris와 E. coli 간의 shuttle vector인 pPIC3K로 옮겨 발현용 플라스미드를 제조한 후 (Fig. 2), Pichia 세포 내로 형질전환 하여 염색체 유전자 내로 삽입된 재조합 효모를 얻었다. 실험 방법에서 제시한 바와 같이 재조합 효모를 배양하여 목적하는 chimera 효소들을 순수 정제한 후에 각각의
또한 BASI (Barley α-Amylase/Subtilisin Inhibitor) 단백질은 AMY2 효소만을 특이적으로 저해한다. 따라서 본 연구에서는 AMY1과 AMY2 효소의 유전자를 I, II, III의 세 부위로 나눈 후, 제한효소 처리에 의해 일부 부위를 상호 치환한 4종의 chimera 효소를 추가로 제조하고, Pichia pastoris 균주에서 대량 발현하였다. 이들 효소의 특성을 비교한 결과, 제 I
후)보리아밀라제">보리 아밀라제 유전자를 대량발현하기 위하여, AMY1 및 AMY2 유전자를 각각 포함하는 cDNA 클론 pBAL7과 pBAH15 (16)를 주형으로 하여 PCR을 실시하였다. AMY1 효소 유전자의 증폭을 위해서는 AMYN (5′-TTTGGATCCATGGGGAA GAACGGC-3′)과 AMY1C (5′-TTTGAATTCAGTGCAGAC TTCAGCTCC-3′) 프라이머를 사용하였고, AMY2 효소 유전자의 경우 AMYN 및 AMY2C (5′-AAAGAATTCATATTTTC TCCCAAACGGCTTAGTC-3′) 프라이머를 사용하여 증폭하였다.
후)등 전점을">등전점을 가지는 것으로 알려졌다. 본 연구에서는 정제된 각 chimera 효소를 IEF 전기영동법으로 분리하여 각각의 등전점을 확인하였다(Fig. 3). 각 아밀라제 효소들은 gel 상에서 1-3개의 밴드를 형성하였는데, 이는 효모의 post-translational modification에 의해 다양한 동질효소 형태가 관찰된 것으로 예상하였다.
실험 방법에서 제시한 바와 같이 재조합 효모를 배양하여 목적하는 chimera 효소들을 순수 정제한 후에 각각의 효소활성을 측정하여 상호 비교하였다
이들 서로 다른 밴드의 동질효소 간에 효소활성의 차이가 존재할 수 있으나, 본 연구에서는 종합적인 효소특성과 활성을 위주로 상호 비교하였다.
">나누었다. 이를 토대로 AMY1 및 AMY2 wild-type 효소 외에 각각의 특정 부위가 상호 치환된 형태의 chimera 효소 4종을 추가로 제작하고, 각 chimera 효소를 AMY112, 122, 211, 221로 명명하였다(Fig. 1). 특히 제 I 부위에는
이처럼 제조된 pPIC3KAMY1 등 각각의 플라스미드는 BglII로 절단하여 선형화한 후에 electroporation (2000V, 25 μF, 200 Ω; GenePulser II, Bio-Rad, USA)법을 사용하여 Pichia pastoris GS115 세포 내로 형질전환 하였다.
후)등 전점을">등전점을 결정하였다. 전기영동 후 IEF gel을 2%의 soluble potato starch를 함유한 기질용액에 넣고, 30℃에서 30분 이상 충분히 반응시킨 다음, 요오드 발색반응으로 gel 상에서 효소 단백질의 위치를 확인하였다
특히">1). 특히 제 I 부위에는 보리 아밀라제의 입체구조상에서 발견된 domain-B 부분이 포함되었고, 마지막의 제 III 부위에는 카복시-말단 영역이 포함되어 각 chimera 효소의 특성분석을 통해 각각의 역할을 확인할 수 있도록 제조하였다.
대상 데이터
후)기질특이 성">기질특이성 분석을 위해 사용한 insoluble blue starch (IBS)는 Amersham Bio-sciences (Sweden)에서 구입하였으며, 단백질 정량분석은 BCATM Protein Assay kit (Pierce Biotechnology, USA)를 이용하였다.
보리 유래의 아밀라제 저해 단백질인 BASI (Barley α-Amylase/ Subtilisin Inhibitor)는 덴마크의 칼스버그 연구소(Carlsberg Laboratory)에서 정제된 형태로 제공 받아 사용하였다
연구에 사용된 일반 시약류 및 미생물 배양용 배지는 각각 Sigma-Aldrich (USA)와 Duchefa Biochemie (Netherlands)로부터 구입하여 사용하였다. 유전자 조작을 위한 제한효소는 TaKaRa Biomedical (Japan)에서 구입하였으며, 각종 프라이머는 Bioneer (Korea)로부터 합성하였다.
올바른 재조합 효모는 histidine을 포함하지 않은 MMS (1.34% Yeast Nitrogen Base, 0.4 μg/ml D-biotin, 0.5% methanol, 1% soluble starch, Invitrogen) 배지 상에서 전분 가수분해 활성이 높은 클론 위주로 선별하였다.
후)시 약류">시약류 및 미생물 배양용 배지는 각각 Sigma-Aldrich (USA)와 Duchefa Biochemie (Netherlands)로부터 구입하여 사용하였다. 유전자 조작을 위한 제한효소는 TaKaRa Biomedical (Japan)에서 구입하였으며, 각종 프라이머는 Bioneer (Korea)로부터 합성하였다.
이론/모형
Relative activity of AMYs was compared with increase of CaCl2 concentration. The calcium ion concentration at X-axis is demonstrated by using the logarithmic scale. (●) AMY111; (■) AMY112; (△) AMY122; (▲) AMY211; (□) AMY221; (○) AMY222.
Insoluble blue starch (IBS)에 대한 효소활성은 Matsui 등 (9)의 방법에 따라 측정하였다. 반응용액(20 mM sodium ace-tate, 5 mM CaCl2, pH 5.
후)보리아밀라제">보리 아밀라제
효소와 BASI 단백질을 적절한 비율로 섞고, 37℃의 반응용액(40 mM Tris-HCl; pH 8.0, 5 mM CaCl2, 0.05% bovine serum albumin)에서 15분간 미리 반응시킨 후, Nielsen 등(12)의 방법에 따라 BIAcore 3000 (BIAcore, Swe-den)을 이용한 SPR (Surface Plasmon Resonance) 분석으로 chimera 효소와 BASI 간의 결합 정도를 측정하였다
성능/효과
후)저해 효과가">저해효과가 확인되었으나, 나머지 chimera 효소들은 BASI와 전혀 결합하지 못하는 것으로 나타났다. AMY2의 Ki 값이 약 0.28 nM 수준임을 감안하면, 카복시-말단 부위의 AMY1 치환에 의해 BASI와의 결합력이 다소 감소하였으나, 다른 chimera 효소와 달리 BASI와의 결합이 가능함을 알 수 있었다. 따라서 BASI와의 결합에 관여하는 핵심 잔기의
Pichia에서 발현된 보리 아밀라제 효소의 단위 단백질 당활성(비활성)은 칼슘농도 5 mM을 기준으로 볼 때, AMY2가 2,387 U/mg으로 가장 높았으며, AMY211이 44 U/mg으로 가장 낮은 활성을 보였다. 대부분의 chimera 효소들은 AMY2와 비교하여 약 43-53% 수준의
결과적으로 AMY221의 경우에는 약 0.36 nM 의 Ki 값을 나타내어 BASI에 의한 저해효과가 확인되었으나, 나머지 chimera 효소들은 BASI와 전혀 결합하지 못하는 것으로 나타났다.
후)소 특성과">소특성과 활성을 위주로 상호 비교하였다. 그 결과, AMY1은 4.8-5.1, AMY2의 경우는 약 5.8의 등전점을 나타내어 예상한 값과 유사하였으나, 나머지 chimera 효소들의 경우에는 약 4.7-6.1의 다양한 등전점 분포를 보였다. 그러나, 제 III 부위가
후)칼슘의존도에">칼슘 의존도에 매우 중요함을 실험적으로 확인할 수 있었다. 그러나, 예상과 달리 제 I 부위의 치환만으로는 각 효소의 칼슘 의존도가 완전히 전환되지 않았으며, 대신 낮은 농도의 CaCl2 조건에서의 활성이 AMY1과 2의 중간적인 성격으로 변화됨을 확인하였다. 따라서 기존에 알려진 잔기들 외에 또 다른 잔기들이
후)등 전점">등전점 분포를 보였다. 그러나, 제 III 부위가 상호 치환된 AMY112의 경우 AMY1 보다 낮은 약 4.7의 등전점을 보인 반면, AMY221은 약 6.1의 높은 등전점을 가지는 것으로 나타나서 이들 카복 시-말단 부위의 아미노산 잔기들은 오히려 기존 wild-type 보리 아밀라제의 등전점 형성과 상반된 결과를 보였다.
후)칼슘 농도">칼슘농도 5 mM을 기준으로 볼 때, AMY2가 2,387 U/mg으로 가장 높았으며, AMY211이 44 U/mg으로 가장 낮은 활성을 보였다. 대부분의 chimera 효소들은 AMY2와 비교하여 약 43-53% 수준의 가수분해 활성을 나타내었지만, AMY211는 2% 정도로 매우 낮았다. 돌연변이 효소의 활성은 크게 감소하는 것이 일반적이며, 특히 chimera 효소의 경우
후)저해 효과는">저해효과는 AMY2의 제 I, II 부위를 포함하는 AMY221 효소에서만 관찰되었다. 따라서 보리 아밀라제의 제 I 부위 및 제 II 부위에 존재하는 아미노산 잔기들이 칼슘 의존성 및 BASI와의 결합에 중요한 역할을 담당하는 반면 제 III 부위는 이들 효소의 활성 차이에 영향을 미치지 않음을 확인하였다.
후)보리맥아로부터">보리 맥아로부터 발견된 서로 다른 알파아밀라제 동질효소(AMY1, AMY2)는 80%에 달하는 높은 아미노산 서열의 상동성을 보이지만, 두 효소의 특성은 서로 달라 AMY1 효소는 낮은 농도의 칼슘 조건에서 최대 활성을 보이는 반면, AMY2 효소는 높은 칼슘이온 농도에서 높은 활성을 나타낸다. 또한 BASI (Barley α-Amylase/Subtilisin Inhibitor) 단백질은 AMY2 효소만을 특이적으로 저해한다.
1 mM에서 50 mM까지 증가시키며, 각 chimera 효소의 insoluble blue starch 기질에 대한 가수분해 활성을 측정하였다. 본 연구 결과에 따르면 AMY1은 0.1 mM 의 칼슘이온 농도에서 최대의 활성을 보였으며, AMY2의 경우는 15 mM 농도에서 가장 높은 활성을 나타내었고, 20 mM 이상의 CaCl2 존재 하에서 모든 아밀라제 효소들의 활성이 급격히 감소함을 알 수 있었다(Fig. 4). 한편 AMY112의 경우는 0.
후)입체구조연구를">입체구조 연구를 통해 3개 분자의 칼슘이온이 AMY2와 결합함을 발견하고, 이들 이온과 상호작용이 가능한 Asn91, Asp138, Ala141, Asp148 등의 아미노산 잔기가 B-domain에 위치한다고 보고하였다. 본 연구의 chimera 효소의 특성 분석 결과, 선행 구조연구의 결과(6)와 유사하게 B-domain을 포함하는 제 I 부위가 칼슘 의존도에 매우 중요함을 실험적으로 확인할 수 있었다. 그러나, 예상과 달리 제 I 부위의 치환만으로는
이들 chimera 효소의 특징을 단순히 최적 활성을 보이는 CaCl2의 농도만으로 분류하면, AMY122는 AMY2와 유사한 칼슘 의존도를 나타내지만, 저농도인 0.1 mM 칼슘이온 농도에서의 활성에 대해서는 AMY1 대비 약 81% 수준으로 AMY2의 41%에 비해 크게 높음을 알 수 있다. 또한 AMY211의 경우는 최적 농도가 7.
따라서 본 연구에서는 AMY1과 AMY2 효소의 유전자를 I, II, III의 세 부위로 나눈 후, 제한효소 처리에 의해 일부 부위를 상호 치환한 4종의 chimera 효소를 추가로 제조하고, Pichia pastoris 균주에서 대량 발현하였다. 이들 효소의 특성을 비교한 결과, 제 I 부위만이 상호치환된 AMY211 및 AMY122 효소의 경우, AMY1과 AMY2 의 중간적 칼슘 의존성을 나타내었으며, BASI에 의한 저해효과는 AMY2의 제 I, II 부위를 포함하는 AMY221 효소에서만 관찰되었다. 따라서
이상의 결과를 종합적으로 요약하면, 보리 아밀라제의 카복시-말단을 포함한 제 III 부위는 효소의 칼슘 의존도에 큰 영향을 미치지 못하며, 등전점은 특정 부위의 아미노산 잔기에 의해 결정되지 않음을 확인하였다. Kadziola 등(6)은
4). 한편 AMY112의 경우는 0.5 mM의 칼슘이온 농도에서 최대 활성을 나타내어 AMY1과 유사한 형태를 보였고, AMY122과 AMY221의 경우에는 10 mM 농도에서 최대 활성을 보여 AMY2 형태에 가까운 chimera 효소로 판단하였다. 반면, AMY211의 경우는 최적 칼슘이온 농도가 약 7.
후속연구
따라서 기존에 알려진 잔기들 외에 또 다른 잔기들이 칼슘 의존도에 영향을 미칠 것으로 예상할 수 있었고, 앞으로 이들 두 가지 동질효소의 대표적인 특성을 좌우하는 핵심 잔기를 정확히 규명하기 위해서는 보다 세부적이고 다양한 chimera 효소의 제조 및 효소특성의 비교·분석을 통해 그 역할 을 규명하는 후속 연구가 필요하며, 이를 기반으로 향후 산업적으로 중요한 전분 가수분해 효소의 구조와 기능의 상관관계를 밝히는데 유용한 정보를 제공할 수 있을 것으로 기대한다.
특히">14). 특히 전분당 산업에서 널리 사용되는 미생물 또는 곰팡이 유래 아밀라제 효소의 경우, 칼슘이온에 의해 그 활성과 내열성이 비약적으로 향상될 수 있는데, 본 연구에서 사용된 보리 아밀라제의 경우도 칼슘이온 농도에 따라 서로 다른 효소활성의 변화가 유발되므로, 이들 동질효소의 칼슘이온 의존도에 대한 심도 깊은 연구를 통해 알파아밀라제의 구조와 기능의 상관관계를 규명할 수 있을 것으로 기대한다.
질의응답
핵심어
질문
논문에서 추출한 답변
알파아밀라제는 어떤 결합을 분해하는가?
1.1)는 Glycoside Hydrolase (GH) Family 13그룹에 속하는 가수분해 효소로서 전분, 글리코겐 등 고분자 탄수화물 중합체 내부의 α-(1,4)-결합을 무작위로 분해하여 주로 glucose, maltose 등의 소당류로 전환하므로, 세포 외부로부터 탄소원의 적절한 공급을 위해 중요한 역할을 담당하는 것으로 알려져 있다(3). 이들 효소는 세균, 곰팡이 등의 미생물 외에도 동물, 식물 등 대부분의 생물체에서 널리 발견되며, 산업적으로도 전분의 효소적 액화공정에서 핵심 효소로 이용되는 등 그 중요성이 매우 크다.
알파아밀라제는 무엇인가?
1.1)는 Glycoside Hydrolase (GH) Family 13그룹에 속하는 가수분해 효소로서 전분, 글리코겐 등 고분자 탄수화물 중합체 내부의 α-(1,4)-결합을 무작위로 분해하여 주로 glucose, maltose 등의 소당류로 전환하므로, 세포 외부로부터 탄소원의 적절한 공급을 위해 중요한 역할을 담당하는 것으로 알려져 있다(3). 이들 효소는 세균, 곰팡이 등의 미생물 외에도 동물, 식물 등 대부분의 생물체에서 널리 발견되며, 산업적으로도 전분의 효소적 액화공정에서 핵심 효소로 이용되는 등 그 중요성이 매우 크다.
알파아밀라제는 어디에서 널리 발견되는가?
1)는 Glycoside Hydrolase (GH) Family 13그룹에 속하는 가수분해 효소로서 전분, 글리코겐 등 고분자 탄수화물 중합체 내부의 α-(1,4)-결합을 무작위로 분해하여 주로 glucose, maltose 등의 소당류로 전환하므로, 세포 외부로부터 탄소원의 적절한 공급을 위해 중요한 역할을 담당하는 것으로 알려져 있다(3). 이들 효소는 세균, 곰팡이 등의 미생물 외에도 동물, 식물 등 대부분의 생물체에서 널리 발견되며, 산업적으로도 전분의 효소적 액화공정에서 핵심 효소로 이용되는 등 그 중요성이 매우 크다.
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